enzimas
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LAS ENZIMAS
● Concepto● Naturaleza● Propiedades● Clasificación● Catálisis enzimática
* Mecanismo* Cinética enzimática* Factores que influyen* Regulación
Definición y características de las ENZIMAS
● Son catalizadores BIOLÓGICOS● Se diferencian de otro tipo de
catalizadores en:
- Elevada actividad
- Sensibilidad a determinados factores
- Especificidad
Naturaleza química de las ENZIMAS
● Ciertos tipos de RNA: RIBOZIMAS● Holoproteínas : ENZIMAS ● Heteroproteínas:
HOLOENZIMA=Apoenzima + Cofactor
cofactor orgánico coenzima
unión covalente grupo prostético
Propiedades de las ENZIMAS
● ESPECIFICIDAD, reflejada en su capacidad selectiva.
● REVERSIBILIDAD, puede actuar en los dos sentidos de la reacción
● EFICACIA, la catálisis se realiza a concentraciones mínimas de enzimas.
● GRAN PODER CATALÍTICO, muy superior al de otros catalizadores inorgánicos
Ventaja e inconveniente de la Reversibilidad
● VENTAJA
Supone un ahorro de enzimas y, por tanto, economía en cuanto a organización
● INCONVENIENTE
Podrían producirse “cortocircuitos” en las secuencias metabólicas al revertir el producto de una reacción en los reactivos iniciales
Clasificación de las ENZIMAS
CLASES● OXIDORREDUCTASAS● TRANSFERASAS● HIDROLASAS● LIASAS● ISOMERASAS● LIGASAS
NOMENCLATURA
● Nombre del sustrato
+● Nombre de la acción
+● Terminación -ASA
Cinética enzimática
● Ecuación de Michaelis-Menten
V= Vmax [S] Km+[S]
Km es un indicador de la AFINIDAD del ENZIMA
POR EL SUSTRATO
● Ecuación de Michaelis-Menten
V=Vmax [S]/Km+[S]
Km es un indicador de la EFICACIA
CATALÍTICA.
Cinética enzimática
● Dificultades planteadas por la ecuación de Michaelis:
a) Imposibilidad de calcular el momento exacto en que se alcanza la saturación de la enzima y por tanto la Vm
b) Como consecuencia, errores en el cálculo de Km
● Soluciones aportadas a dichas dificultades:
La representación gráfica de la inversa de la ecuación (Lineweaver-Burk) minimiza los errores en el cálculo de ambas constantes
Factores que influyen sobre la velocidad de las reacciones
● Concentración de sustrato● Concentración de enzima● El pH● La Temperatura
Cinética enzimática: Factores
● Influencia del pH:
- Existe un pH óptimo para cada enzima
- Los cambios en pH pueden alterar la conformación de la enzima
Cinética enzimática: Factores
● Influencia de la temperatura:
- Existe una temperatura óptima para cada enzima
- Los cambios de temperatura pueden alterar la conformación de la enzima
Mecanismos que aumentan la eficacia enzimática
● COMPARTIMENTACIÓN: los compartimentos evitan la excesiva dilución
● COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS: mejoran la transferencia de sustratos en las secuencias metabólicas
● EFECTO CASCADA: multiplica la acción por la transformación de proenzimas inactivos en su forma activa, ampliando la respuesta final
Regulación● Activadores enzimáticos● Inhibición
– Competitiva– No competitiva
● Regulación alostérica● Por modificaciones covalentes
Reversibles: introducción de algún grupo funcional Irreversibles: hidrólisis parcial (PROENZIMAS)
● Control del metabolismoControl genético: INDUCCIÓN y REPRESIÓN de la síntesis
enzimática.Control de la catálisis: mediante inhibición por retroalimentación (relacionada con alosterismo)
Inhiición enzimática:
I R R E V E R S I B L E
C O M P E T I T I V A N O C O M P E T I T I V A
R E V E R S I B L E
T I P O SD E
I N H I B I C I Ó N
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