diapositivas - proteínas y enzimas
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MOLÉCULAS BIOLÓGICASPROTEÍ
NAS
LAS BASES QUÍMICAS DE LA
VIDA
MÁRQUEZ, Génesis
MÁRQUEZ, Kerly
MARTÍNEZ, David MAS Y
RUBÍ, María MATOS, Leonela MEDINA, Marvic
CÁTEDRA DE BIOLOGÍA CELULAR Y
MOLECULAR
PROTEÍNAS = POLÍMEROS
POLÍMERO. Compuesto formado por la combinación de varios monómeros o pequeñas moléculas.
⇒ monómeros de aminoácidos
¿QUÉ SON PROTEÍNAS?
“Unidades monoméricas de proteínas; cada uno está formado por tres grupos funcionales unidos con un carbono α central: un grupo amino, una cadena lateral definitoria y un grupo carboxílico”. (KARP, 2011).
¿QUÉ SON AMINOÁCIDOS?—
—
— — — —
H R
H H
O
H — N — C — C — O
GRUPO AMINOCADENA LATERALGRUPO CARBOXILO
¿QUÉ ES LA UNIÓN PEPTÍDICA?Los enlace peptídicos vinculan los aminoácidos en
una proteína. Están formados por la unión del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de su vecino, con la eliminación de una molécula de agua.
PÉPTIDO. Cadena molecular constituida por dos o más aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
+
—
— —
O
H — N — C — C — OH
— —
R¹
H H
—
— —
O
H — N — C — C — OH
— — R²
H H
H2O
—
— — O
H — N — C — C —
— —
R¹
H H
—
— —
O
N — C — C — OH
— — R²
H H ENLACE
PEPTÍDICO
Son 20 los aminoácidos distintos usados habitualmente en la construcción de proteínas, ya sea de un virus o un humano. Los aminoácidos se clasifican según las características de sus cadenas laterales.
SOBRE LOS AMINOÁCIDOS.
POLARES CON CARGA
Cadenas laterales hidrofílicas que actúan como ácidos o bases que tienden a tener cargas completas (+ o -) en condiciones fisiológicas. ÁCIDO ASPÁRTICO, ÁCIDO
GLUTÁMICO, LISINA, ARGININA, HISTIDINA.
Son 20 los aminoácidos distintos usados habitualmente en la construcción de proteínas, ya sea de un virus o un humano. Los aminoácidos se clasifican según las características de sus cadenas laterales.
SOBRE LOS AMINOÁCIDOS.Cadenas laterales hidrofílicas que tienden a tener cargas parciales + o – que les permiten actuar en reacciones químicas, formar puntes de H y relacionarse con agua.
POLARES SIN CARGA
SERINA, TREONINA, GLUTAMINA, ASPARAGINA, TIROSINA.
Son 20 los aminoácidos distintos usados habitualmente en la construcción de proteínas, ya sea de un virus o un humano. Los aminoácidos se clasifican según las características de sus cadenas laterales.
SOBRE LOS AMINOÁCIDOS.
NO POLARESCadenas laterales
hidrófobas compuestas casi toda por átomos de C e H. Estos aminoácidos tienden a formar el centro de las proteínas solubles, sepultados lejos del medio acuoso.
ALANINA, VALINA, LEUCINA, METIONINA, ISOLEUCINA, FENILALANINA, TRIPTÓFANO.
Son 20 los aminoácidos distintos usados habitualmente en la construcción de proteínas, ya sea de un virus o un humano. Los aminoácidos se clasifican según las características de sus cadenas laterales.
SOBRE LOS AMINOÁCIDOS.CADENAS
LATERALES CON
PROPIEDADES ÚNICAS
GLICINA, CISTEÍNA, PROLINA.
Puede adaptarse a un ambiente hidrófilo o hidrófobo. La glicina reside a menudo en sitios donde los polipéptidos están en contacto estrecho.
Posee la propiedad única de formar un enlace covalente con otra cisteína para formar un enlace disulfuro, aunque tenga naturaleza polar sin carga.
Aunque tiene una naturaleza hidrófoba, tiene la propiedad de crear dobleces en las cadenas polipeptídicas y alterar estructuras secundarias ordenadas.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
PROTEÍNAS CONJUGADAS. Proteína unida en forma covalente o no covalente con sustancias distintas a los aminoácidos, como metales, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su estructura.
DESNATURALIZACIÓN
¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa.
Complejo producido por las células vivas que cataliza las reacciones químicas de la materia orgánica. La mayoría de las enzimas se producen en cantidades mínimas y catalizan reacciones que tienen lugar en el interior de las células.
CLASIFICACIÓNEC1
OXIDORREDUCTASAS
EC2 TRANSFERASAS
EC3 HIDROLASASEC4 LIASAS
EC5 ISOMERASASEC6 LIGASAS
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA.
SITIO ACTIVO. La parte de la molécula de la enzima que se une en forma directa con el sustrato es el sitio activo.
Las enzimas son muy específicas con respecto a los reactivos con los que se unen y la reacción que catalizan. Los reactivos unidos con una enzima se llaman sustratos.
SUSTRATOSITIO
ACTIVO
ENZIMA
MODELO DE ENCAJE INDUCIDO.
sitio activo
sustratoPRODUCTOS
EL SUSTRATO ACCEDE AL SITIO
ACTIVO
COMPLEJO ENZIMA/SUSTRAT
O
COMPLEJO ENZIMA/PRODUC
TOS
LOS PRODUCTOS SALEN DEL SITIO
ACTIVO
LA ENZIMA CAMBIA SU FORMA CUANDO
SE UNE AL SUSTRATO
COENZIMA. Sustancia no proteica que se une a una apoenzima para formar una enzima completa u holoenzima. HOLOENZIMA. Complejo formado por un cofactor y una enzima completa que tiene actividad catalítica total. APOENZIMA. Parte proteica de una holoenzima. La parte no proteica es el grupo protésico que suele estar permanentemente unido a la apoenzima.
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS.
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
REVERSIBLES
IRREVERSIBLES
CompetitivosNo competitivos
Los inhibidores enzimáticos son moléculas capaces de unirse con una enzima y disminuir su actividad. MODULACIÓN ALOSTÉRICA. Mecanismo
en el que la actividad de una enzima se inhibe o estimula por un compuesto que se une con un sitio, el sitio alostérico, que ocupa un espacio distinto al sitio activo de la enzima.
MÁRQUEZ, Génesis
MÁRQUEZ, Kerly
MARTÍNEZ, David MAS Y
RUBÍ, María MATOS, Leonela MEDINA, Marvic
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