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5/4/2017 Sistema Integral de Información para el Fortalecimiento Académico

https://www.uv.mx/sisdgda/siipe9a/siipe9a_main.aspx 1/1

A 19286 / 4639

04791PEDPAGEFI77 Llave: YBP

Programa de Estímulos al Desempeño del Personal Académico 20152017Departamento de Evaluación Académica

Dirección General de Desarrollo Académico e Innovación Educativa2. Generación y Aplicación del Conocimiento2.2 Publicación de resultados de creación e investigación2.2.1 Publicación en revista especializada con arbitraje2.2.1.3 Publicación en revista con ISSN y arbitraje externo no reconocida en el IRMICT del CONACyT

Avances en Ciencias e Ingeniería (ESTUDIO CINÉTICO ENZIMÁTICO DE LA HIDROLASA A PARTIRDE CÍTRICOS) (En el presente trabajo se evalúa la actividad degradadora de las enzimas obtenidas apartir de las cáscaras de naranja (citrus x sinensis), toronja (citrus paradise) y piña (ananas comosus)sobre la materia orgánica presente en agua residual.)

Entidad de entrega: FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS (Poza RicaTuxpan)Registrado por: 19286 HERNANDEZ ROMERO, ISRAELCoautores:19367 CORDOVA CEBALLOS, ALEJANDRO27736 GARCIA ELIAS, ALEJANDRO 758 GARCIA HERNANDEZ, ALFONSO

Avances en Ciencias e

Ingeniería Revista de divulgación científica-técnica

IS S N: 0718 - 8706 V e r s ió n en l íne a

I N DI C E Vo l . 6 N º3 2 015

( Ju l i o / Sep t i embre )

T e o r í a /A p l i c ac i ón ( T heo r y /A pp l i ca t i on )

1 . Es tud io c i né t i co enz imát i co de la h id ro la sa a par t i r de c í t r i co s . Enzymat i c k ine t i c s tudy hyd ro la se f rom c i t rus . I s r ae l Hernández , Ka r l a M. A l e jo , L i thae l Méndez , A l fonso Garc í a , A l e j andro Co rdova, A le jandro Garc ía (pp . 1 -8)

2 . Ge l de a loe -ve ra como po tenc ia l inh ib idor de la co r ro s i ón de l acero de r e fuerzo es t ruc tura l . A loe - ve ra ge l a s po ten t i a l co r ro s ion i nh i b i t o r f o r conc re te s tee l r e in fo r cement . Héc to r He r re ra -He rnández , Ma ra I . F ranco -Tronco , José G . M i randa -He rnández ,

Enr ique He rnández -Sánchez , A ra ce l i E sp inoza -Vázquez , Ge ra rdo Fa ja rdo (pp . 9 -23)

3 . Apor tes qu im io taxonomicos a l es ta tus ac tua l de l a fam i l i a Capr i fo l i aceae . Chemotaxonomi c con t r i bu t i ons to cu r ren t s t a tus o f Capr i f o l i a ceae . Foc ión A . Ro ja s -Márquez , J uan M. Amaro - Lu i s (pp . 25 -44)

E n se ñ an z a /D oc en c i a (Ed uc a t io n /T e ac h in g)

4 . Modu lo in terac t i vo para e l ap rend iza je y en tend im ien to de l a qu ím ica or i en tado a lo s a lumnos de p r imer año de l a s ca r re ras de i ngen ier í a . In te rac t i ve modu le f o r l ea rn i ng and unde r s tand ing o f chemis t r y o r i en ted to t he f i r s t yea r s t udent s eng inee r ing ca ree r s . R i ca rdo Zamar reño , R i ca rdo Zamar reño , Andrés Zamar reño (pp . 45 -51)

5 . Método de casos . Una metodo log ía ac t i va para adqu i r i r ap rend i za jes s ign i f i ca t i vo s en qu ím ica . Case method . A c t i ve l ea rn ing methodo l ogy to acqu i re s ign i f i can t i n chemi s t r y .

C lo t i l de P i za r ro , Os ca r Ma l t é s , Maur i c i o D í a z , Manue l Va rgas , Ma r í a A . Pe ra l t a (pp . 53 -60)

La Sere na -Ch i l e

Mg . C a r l o s J . Ro j a s E DI T OR

Miembros Comité Editorial Avances en Ciencias e Ingeniería (ISSN: 0718-8706)

Dr. Víctor H. Álvarez University of Alberta

Canadá

Dra. Eyleen A. Araya Universidad Andrés Bello

Chile

Dra. Aida L. Barbosa Universidad de Cartagena

Colombia

Dra. Ninoska Bojorge Universidad Federal Fluminense

Brasil

Dr. Antonio Buljan Universidad de Concepción

Chile

Dra. Florianne Castillo-Borja Instituto Tecnológico de Aguascalientes

México

Dr. Raúl Cardoso-Gil Instituto Max Planck

Alemania

Dr. Eduardo A. Castro Universidad Nacional de La Plata

Argentina

Dra. Rosa H. Chávez Instituto Nacional de Investigaciones Nucleares, México

Dr. Ernesto Chigo Anota

Benemérita Universidad Autónoma de Puebla México

Dra. Ana V. Dordio Universidad de Évora

Portugal

Dra. Gabriela V. Eguren Universidad de La República

Uruguay

Dr. Luis J. Espinosa Universidad Técnica Federico Santa María

Chile

Dra. Sandra P. Fuentes Universidad Católica del Norte

Chile

Dr. Francisco J. Garrido EBS

Chile

Dr. Diego Gómez Díaz Universidad de Santiago de Compostela

España

Dr. Nelson Gutiérrez Guzmán Universidad Surcolombiana

Colombia

Dra. Teresita Kessler Universidad del Centro de la Provincia de Buenos Aires -

Argentina

Dr. Roger F. Larico Universidad Estadual de Campinas

Brasil

Dr. Manuel Martin-Pastor Universidad de Santiago de Compostela

España

Dr. Amado E. Navarro Universidad Tecnológica Izúcar de Matamoros

México

Dr. Alberto de J. Oliveros-Bastidas Universidad de los Andes

Venezuela

Dr. Adán Ramírez López Universidad Autónoma Metropolitana-Azc.

México

Dr. Joan J. Solaz-Portolés Universitat de València

España

Dra. Oana Teodora Chis Instituto de Investigaciones Marinas de Vigo (CSIC)

España

Dr. Ricardo Zamarreño Universidad de La Serena

Chile

Avances en Ciencias e Ingeniería - ISSN: 0718-8706 Av. cien. ing.: 6(3), 1-8 (Julio/Septiembre, 2015) Hernández et al.

http://www.exeedu.com/publishing.cl/av_cienc_ing/ 1

ESTUDIO CINÉTICO ENZIMÁTICO DE LA HIDROLASA A PARTIR DE CÍTRICOS

ENZYMATIC KINETIC STUDY HYDROLASE FROM CITRUS

Israel Hernández1*, Karla M. Alejo1, Lithael Méndez1, Alfonso García1,

Alejandro Cordova2, Alejandro García2 Universidad Veracruzana, (1) Facultad de Ciencias Químicas, (2) Facultad de Ingeniería Civil,

Prolongación de la Ave. Venustiano Carranza s/n, C.P. 93360, Zona Poza Rica, Tuxpan, Veracruz - México *autor de contacto (e-mail: [email protected])

Recibido: 13/02/2015 - Evaluado: 24/04/2015 - Aceptado: 04/06/2015

RESUMEN

En el presente trabajo se evalúa la actividad degradadora de las enzimas obtenidas a partir de las cáscaras de naranja (citrus x sinensis), toronja (citrus paradise) y piña (ananas comosus) sobre la materia orgánica presente

en agua residual. Esta actividad se mide de manera indirecta cuantificando la demanda bioquímica de oxígeno

(DQO) antes y después del proceso de degradación en función de un periodo de tiempo determinado utilizando el equipo HACH DR/2010, y posteriormente se realizó el estudio cinético por el método diferencial e integral con

los datos experimentales, obteniendo un orden de reacción de 1 para la pectinasa (naranja), y orden 2 para la bromelina (piña).

ABSTRACT

In this paper the degrading activity of enzymes derived from orange peels (Citrus x sinensis), grapefruit (Citrus paradise) and pineapple (Ananas comosus) on the organic matter in wastewater is evaluated. This activity is

measured indirectly by quantifying the biochemical oxygen demand (COD) before and after degradation process based on a period of time using the HACH DR / 2010, and then the kinetic study was performed by the

differential method and integral with the experimental data, obtaining a reaction order of 1 to pectinase

(orange), and order 2 for bromelain (pineapple).

Palabras clave: estudio cinético, naranja, toronja, piña

Keywords: kinetic study, orange, grapefruit, pineapple

mailto:[email protected]



INTRODUCCIÓN

Todas las reacciones metabólicas que ocurren en un organismo están mediadas por enzimas, estas son capaces

de acelerar las reacciones químicas sin consumirse ni formar parte de los productos. Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos

vitales y algunas de ellas catalizan la hidrólisis de los materiales, la cual se produce cuando el polímero tiene principalmente enlaces inestables y algún grado de hidrofilia (Dillon & Hughes, 1999). El uso de enzimas tiene

abierto una nueva vía para la producción de ésteres de citrato bajo suaves. Recientemente, la síntesis enzimática ha sido reportado con éxito de CITREM (Huang et al., 2011).

La vida es una cadena de procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustrato los materiales más simples, como el agua y el anhídrido carbónico presentes en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta

los más complicados que utilizan sustratos muy complejos. Los jugos cítricos tienen elevados tenores de ácido ascórbico y ácidos orgánicos, y sus sales, los que provocan la degradación de azúcares, aminoácidos y fenoles

durante el procesamiento y posterior almacenamiento (Lee & Nagy, 1988). Los microorganismos utilizan enzimas biológicas para catalizar muchas reacciones bioquímicas. Hoy en día varias de estas enzimas están siendo

identificadas por los científicos y los ingenieros por su importancia en la degradación de compuestos orgánicos

(Mihelcic, 2001). Estos están formados normalmente por combinaciones de carbono, hidrógeno y oxígeno, con la presencia, en determinados casos, de nitrógeno y otros elementos como azufre, fósforo o hierro.

Para poder evaluar el daño que pueden llegar a producir en las aguas residuales, se emplean diversas técnicas

para medir la capacidad reductora del carbono existente en ella. Entre ellas se encuentra la Demanda Química

de Oxígeno (DQO), que permite determinar la cantidad de materia orgánica que está en el agua residual.

Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales (Dillon & Hughes, 1999) y algunas de ellas catalizan la hidrólisis de los

materiales, la cual se produce cuando el polímero tiene principalmente enlaces inestables y algún grado de hidrofilia. La característica principal de una reacción catalizada enzimáticamente es que ocurre en un lugar

específico del enzima, es decir, el sitio activo. La molécula fijada en el sitio activo y sobre la que actúa el enzima

se denomina sustrato. La interacción de la enzima con el sustrato (reactivo), para formar un complejo intermediario, posteriormente, la descomposición del complejo intermediario para formar los productos y

regenerar la enzima (Phua et al., 1987). Por otro lado, uno de los enfoques utilizados para el desarrollo de materiales a ser potencialmente utilizados como sustitutos de hueso, es por medio de materiales compuestos

tipo esponja con una estructura celular interconectada (Asha et al., 2006; Martínez, 2001).

Acevedo et al. (2004), estudiaron la degradación de la Actividad Antioxidante por tratamiento térmico a 70, 80 y

90 ºC en jugos de naranja (Citrus sinensis), mandarina (Citrus reticulata), limón (Citrus limon), pomelo (Citrus paradisi) y lima Rangpur (Citrus limonia Osbeck). La Actividad Antioxidante fue medida usando el test del DPPH

(2,2-difenil-1-picrilhidracilo). La degradación de la Actividad Antioxidante sigue una cinética de orden cero.

Rangel et al. (2008), estudiaron la cinética de la hidrólisis enzimática de los compositos mezclados y soportados de poliuretano poroso/hidroxiapatita. Las enzimas empleadas para la hidrólisis fueron la papaína, ureasa y

esterasa debido a que estas enzimas han presentado alguna especificidad sobre algún tipo de enlace en el

poliuretano. La cinética fue estudiada mediante la aplicación diversas ecuaciones cinéticas para orden 1, 1.5 y 2, respectivamente, y se corroboro el orden de reacción mediante la simulación con el software HYPER, el cual

correspondió al primer orden de reacción.

Huang et al. (2012), estudiaron la cinética y termodinámica de la esterificación de ácido cítrico ( CA) y

monoglicéridos ( MG ) para ésteres de citrato de monoacilgliceroles catalizadas por Novozym 435 en el sistema de alcohol terc -butil se estableció la relación entre la reacción inicial y la enzima con 3 g / L. La cinética de

reacción de acuerdo con el mecanismo de Ping - Pong Bi -Bi caracterizado por Vmax , KB , KA , y Kia , dio valores de 0.7092 mmol / ( min g), 0.0553 , 0.0136 y 0.1948 mol / L, respectivamente.



El presente trabajo estudia la actividad degradadora de las enzimas obtenidas a partir de las cáscaras de naranja, toronja y piña, sobre la materia orgánica presente en agua residual.

MATERIALES Y METODOS

Para efectuar el estudio cinético de las hidrolasas, se extrajeron las enzimas por medio de una solución salina (NaCl y (NH4)2SO4), posteriormente fue filtrado, secado y molido para su almacenamiento; se analizó su

comportamiento mediante el parámetro de la DQO, para comprobar si las enzimas aumentaban la velocidad de degradación de la materia orgánica, se cuantifico la Demanda Química de Oxígeno, utilizando el equipo HACH

DR/210.

Obtención de las enzimas

Las enzimas fueron obtenidas de las cáscaras de Naranja, Piña y Toronja en un punto de maduración intermedio,

y estás se sometieron a varios procesos. Las enzimas son intracelulares y es preciso romper las células para su

extracción; el extracto crudo se solubiliza en agua y las enzimas se precipitan por la adición de sales como sulfato de amonio; los precipitados se recuperan por filtración o centrifugación, y se secan. La recuperación de

las enzimas se llevó a cabo manteniendo condiciones específicas que no afectaran la estructura proteínica, ya que de otra manera se pierde la actividad catalítica (Badui, 1993).

Parámetros de la Actividad Enzimática (DQO)

Para comprobar si las enzimas aumentaban la velocidad de degradación de la materia orgánica, se cuantificó la demanda química de oxígeno, utilizando el equipo HACH.

La demanda química de oxígeno (DQO), expresada en oxígeno, mide la porción de materia orgánica (M.O), biodegradable o no, de una muestra que es susceptible de oxidación por un fuerte oxidante químico (dicromato

potásico- Cr2O7K2). Se agregaron 0.25 g de la enzima pectinasa de la cáscara de naranja extraída con NaCl y (NH4)2SO4 a un matraz y se aforó a 100 mL con agua residual respectivamente, dejándolas actuar por un

tiempo de dos horas.

Tabla 1: Resumen del método integral para expresiones cinéticas

Cinética Solución

−𝒅𝑪𝑨

𝒅𝒕= 𝒌𝟏𝑪𝑨 𝑙𝑛 (

𝐶𝐴

𝐶𝐴0

) = −𝑘1𝑡

−𝒅𝑪𝑨

𝒅𝒕= 𝒌𝟐𝑪𝑨

𝟐 1

𝐶𝐴

−1

𝐶𝐴0

= 𝑘2𝑡

−𝒅𝑪𝑨

𝒅𝒕= 𝒌𝒏𝑪𝑨

𝒏 𝐶𝐴(1−𝑛)

− 𝐶𝐴0(1−𝑛)

= (𝑛 − 1)𝑘𝑛𝑡

Estudio Cinético

Se llevó a cabo mediante el método integral, el cual es el más confiable para estimar constantes cinéticas y órdenes de reacción a partir de datos experimentales. El método básicamente consiste en “integrar” la expresión

de velocidad para obtener una o varias ecuaciones para estimar los perfiles de concentración; también se utilizó el método diferencial; la principal limitación de este método radica en que la diferencia numérica es por

naturaleza incierta e inexacta. La velocidad se estimará simplemente dividiendo el cambio de concentración por



el tiempo. Con este método se busca modificar la expresión de velocidad de manera que sea lineal respecto a los parámetros (Tiscareño, 2008); lo anterior se aprecia en la Tabla 1.

RESULTADOS Y DISCUSIÓN

Enzimas obtenidas a partir de las cáscaras de naranja, piña y toronja

La materia prima para obtener las enzimas, fueron cáscaras de Naranja, piña y toronja. Para llevar a cabo la extracción de las enzimas se prepararon 2 soluciones con distintas sales (cloruro de sodio (NaCl) y sulfato de

amonio [(NH4)2SO4]) con la finalidad de evaluar con cual se extrae mejor la enzima, los cuales se muestran en

la Tabla 2.

Tabla 2: Cantidad de enzimas extraídas

Cáscara Cantidad de cáscara

disuelta en la solución (g) Enzima extraída con

NaCl (g) Enzima extraída con

(NH4)2SO4 (g)

Naranja 50 6.1 5

Piña 50 5.8 3.8

Toronja 50 6.1 4.8

Como se puede observar en la Tabla 2 se obtuvo una mayor cantidad de las enzimas en los tres casos al utilizar NaCl que con el (NH4)2SO4. Sin embargo, la precipitación y filtración fue más rápida con el sulfato de amonio.

Degradación de la materia orgánica por medio de las enzimas (pectinasas, bromelina)

Se agregaron 0.25 g de la enzima pectinasa de la cáscara de naranja extraída con NaCl y (NH4)2SO4 a un matraz

y se aforó a 100 mL con agua residual respectivamente, dejándolas actuar por un tiempo de dos horas. Se realizó el análisis de la DQO en la muestra de agua residual con y sin enzima. Los resultados obtenidos de la

DQO de cada muestra se presentan en la Tabla 3.

Tabla 3: Comparación de la acción de la enzima con diferentes sales de extracción.

Muestra Cantidad de enzima pectinasa (naranja) DQO (mg/L)

0 0 g 155

1 0.25 g extraídos con NaCl 149

2 0.25 g extraídos con (NH4)2SO4 146

Como muestra la Tabla 3, la degradación de la materia orgánica presente en el agua, fue mucho mejor con la enzima pectinasa (naranja) extraída por medio del (𝑁𝐻4)2𝑆𝑂4 , ya que degradó 3 mg/L más que con NaCl, lo

cual verifica lo mencionado por Badui (1993). Por lo que en los posteriores análisis se utilizaron las enzimas

extraídas con el sulfato de amonio.

Siguiendo el mismo procedimiento, se buscó medir la acción de la enzima a diferentes tiempos, en la Figura 1 se

representan los datos donde se muestra que con una misma cantidad de enzima (0.25 g) pero a diferentes tiempos, la DQO fue disminuyendo alcanzando su mayor acción enzimática entre la primera y segunda hora.



Fig. 1: Variación de la DQO respecto al tiempo con la misma cantidad de enzima Pectinasa (naranja).

Fig. 2: Obtención de la cantidad óptima de enzima.

Fig. 3: Representación para la cinética de orden 1 Pectinasa Fig. 4: Representación para la cinética de orden 1.5 y 2

Pectinasa.

La enzima pectinasa (naranja) degrada la materia orgánica presente en una muestra de agua residual en un

tiempo pre establecido por lo que se prosiguió a buscar la concentración óptima de la enzima, obteniéndose los

125

130

135

140

145

150

0:00 1:12 2:24

DQ

O (

mg/

L)

Tiempo de acción de la enzima (h)

0

20

40

60

80

100

120

140

160

180

0 0,5 1 1,5 2

DQ

O (

mg/

L)

Cantidad de enzima (g)

y = -0,0053x + 0,0494 R² = 0,9756

-0,9

-0,8

-0,7

-0,6

-0,5

-0,4

-0,3

-0,2

-0,1

0

0,1

0 50 100 150 200

ln[C

A]/

[CA

0]

Tiempo(min)

y = 0,0005x - 0,0064 R² = 0,9636

y = 5E-05x + 0,0058 R² = 0,9519

-0,02

-0,01

0

0,01

0,02

0,03

0,04

0,05

0,06

0,07

0,08

0 50 100 150

Tiempo (min)

Orden 1.5



datos mostrados en la Figura 2, donde se puede observar que a medida en que se incrementa la cantidad de enzima pectinasa (naranja), la DQO va disminuyendo.

Sin embargo, para la cantidad de 1 g se llega a un punto de saturación, esto significa que la enzima concluyó su acción y estaba en proceso de volver a su estado original pues ya no tenía materia orgánica que degradar, pero

se corre el riesgo de que su acción se revierta. Por lo cual la concentración óptima de esta enzima es de 0.75 g.

Cinética

Con el dato de la concentración óptima contra el tiempo, se prosiguió a calcular la cinética de la Pectinasa (naranja)

y Bromelina (piña), ya que para la toronja se comportó muy inestable en la remoción de la DQO, estas fueron estudiadas mediante la aplicación del método integral ocupando las ecuaciones cinéticas de orden 1, 1.5 y 2.

Para la pectinasa (naranja) se obtuvo las cinéticas correspondientes, observando que el coeficiente de correlación R2 es más alto con el orden 1, ya que es el que más se acerca a la unidad, lo que corresponde

directamente observado en las Figuras 3 y 4.

Para la bromelina (piña) se llevó a cabo el mismo procedimiento obteniendo la siguiente gráfica para el orden 1, la cual se observa en la Figura 5, obteniendo una correlación de 0.9725. Para el orden 1.5 y 2 (Figura 6), se

obtuvo una correlación de 0.973 y 0.9734 correspondientemente. Todo lo anterior refuerza lo obtenido por

Rangel et al. (2008), mediante simulación con el software HYPER.

Fig. 5: Representación para la cinética de orden 1 Bromelina.

Fig. 6: Representación para la cinética de orden 1.5 y 2

Bromelina.

Se puede observar que el coeficiente que más se acerca a la unidad es para el orden 2. Lo que indica que la

velocidad de reacción es mucho más lenta para la Bromelina en comparación con la Pectinasa. Para este caso la cinética cambia mucho debido a las condiciones de trabajo como la concentración, aunque la enzima es efectiva

no se asemeja a lo obtenido por Acevedo et al. (2004) y Rangel et al. (2008).

y = -0,0011x + 0,0066 R² = 0,9725

-0,18

-0,16

-0,14

-0,12

-0,1

-0,08

-0,06

-0,04

-0,02

0

0,02

0 50 100 150 200

ln(C

A/C

A0)

Tiempo (min)

y = 9E-05x - 0,0006 R² = 0,973

y = 7E-06x + 0.0064 R² = 0.9734

-0,002

0

0,002

0,004

0,006

0,008

0,01

0,012

0,014

0 50 100 150

Tiempo (min)

Orden 1.5 Orden 2



Una vez obtenidos la cinética de degradación se obtuvo la eficiencia de remoción de materia orgánica observando en la tabla 4, que para la pectinasa (naranja) se obtiene el 53.28 % de degradación de la enzima en

la muestra de agua, lo cual corrobora lo obtenido en la DQO.

Tabla 4: Eficiencia de degradación de las enzimas en la muestra de agua.

Enzima Concentración inicial (DQO

mg/L) Concentración final (DQO

mg/L) Eficiencia de degradación

Pectinasa (Naranja)

152 71 53.28 %

Pectinasa (Toronja)

158 152 3.79 %

Bromelina (Piña)

156 135 13.46 %

CONCLUSIONES

De acuerdo a los resultados obtenidos, se logró comprobar que las enzimas obtenidas de las cáscaras de

Naranja, Piña y Toronja funcionan como catalizadores eficientes en la degradación de la materia orgánica presente en una muestra de agua residual. De las tres enzimas estudiadas la de mayor efectividad fue la

pectinasa proveniente de la naranja, sin embargo la pectinasa proveniente de la toronja no resultó con la misma actividad catalítica, esto puede tener varias razones, que la cantidad de pectinasa que se encuentra

presente en la cáscara es escasa o que las condiciones de la fruta no fueron las adecuadas para el desarrollo de

estás, se necesitaría una caracterización para obtener una explicación más concisa y exacta. Por otra parte, la bromelina (piña) si degradó la materia orgánica aunque en una menor proporción probablemente porque es una

enzima específica para uniones peptídicas.

Con los datos obtenidos mediante la DQO y aplicando el método integral se obtuvó que la reacción de la pectinasa (naranja) es de primer orden, mientras que para la bromelina es de segundo orden. Además que la velocidad inicial de reacción de la pectinasa (naranja) fue de −𝑟𝐴0 = 0.5333 𝑚𝑔 𝐿 ∙ 𝑚𝑖𝑛⁄ mientras que la

velocidad inicial de la bromelina (piña) fue de −𝑟𝐴0 = 0.1333 𝑚𝑔 𝐿 ∙ 𝑚𝑖𝑛⁄ , observándose que para la pectinasa

(naranja) la velocidad es mayor por lo que tuvo un mejor incremento en la degradación de la materia orgánica.

REFERENCIAS

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