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Utilización de software Swiss Pdb Viewer y aplicación a una proteína
ejemplo
Antonio León Alcaide
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COMPLEJO SEC1(NEURONAL)-SYNTAXIN 1a
Este complejo está formado por dos cadenas polipeptídicas.En la imagen podemos ver en rojo la estructura secundaria de Sec1 y en verde la estructura secundaria de syntaxin 1a
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Superficie molecular del complejo
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Esta proteína, con forma arqueada, tiene una cavidad central con una profunidad de 15 Amstrong.
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Nsec1 se divide en 3 dominios, el primero comprende los residuos 4-134, el segundo los residuos 480-592 y el tercero los residuos 246-479.
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El dominio 1 posee 5 hojas beta paralelas, las cuales son flanqueadas por 5 hélices tipo alfa.
Dominio 1 de
Sec1
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Como se puede observar, la hoja beta del dominio 2 posee 4 ramas paralelas y una antiparalela.
Dominio 2 de Sec1
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Dominio alfa-beta-alfa entre los dominios 547 y 584
Motivo alfa-beta-alfa entre los residuos 166 y 215
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Dominio 3 de Sec 1
Comparación entre láminas beta de dominio 1 y 2. En un caso todas las ramas son paralelas, en el otro son antiparalelas. Esto puede indicar que estos dominios no se han originado por duplicación.
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Estructura secundaria de los residuos 27-248 de syntaxin 1a. Esta proteína es mayoritariamente helicoidal.helical”
Syntaxin 1a
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Los residuos comprendidos entre 160 y 172 forman una corte hélice situada en el exterior del complejo.
Estas hélices forman entre si un ángulo cercano a los 90º como se puede ver
La hélice corta y la larga se encuentran a unos 8 A de distancia
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Si artificialmente, con el software utilizado modificamos el tipo de estructura secundaria de una hélice a una lámina beta vemos como incrementa en gran medida la distancia entre los dos átomos dados.
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Con el software podemos variar los ángulos Phi y Psi de cada residuo de forma individual y observar los cambios que esto provocará en la estructura:
Hélice original sin modificar ningún ángulo
Modificación de ángulos Phi y Psi de un solo residuo (indicado en diagrama de Ramachandra)
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Dos ramas de lámina beta sin modificar ningún ángulo
Modificación de los ángulos de un solo residuo(indicado con flecha)