tema 7- enzimas-2016 - bioquímica para enfermería | just ... · el metabolismo se produce por una...
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Tema 7- Enzimas-2016Dímero
Trímero
Tetrámero
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDI CO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
α-hélice
Lámina plegada
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLA CE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
El metabolismo se produce por una serie de reacciones catalizadas enzimáticamente que constituyen las rutas o vías metabólicas.
Ruta o Vía Metabólica
Ejemplo de Ruta Metabólica: La Vía Glicolítica
Cada paso esta catalizado por una
ENZIMA!
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Constituyentes no proteicos: Grupos
prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Sitio Activo
E E
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Grupos prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Eficiencia catalítica (mayor velocidad de reacción)
N° de recambio= n° de sustratos transformados en productos/molécula enzima/seg.
= 100 a 1000 moléculas
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren más rápido
1x106 a 1x1014
¿Que es un catalizador? Es una sustancia que modifica la velocidad de una reacción química, sin ser alterada en el proceso
Eficiencia catalítica (mayor velocidad de reacción)
Las enzimas son catalizadores porque Energía de activación de la reacción
Propiedades Generales de las Enzimas:
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Grupos prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Propiedades Generales de las Enzimas:
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Constituyentes no proteicos:
Cofactores, Coenzimas, Grupos prostéticos
Constituyentes No proteicos: Cofactores, Coenzimas y Grupos Prostéticos
Cofactores: iónes metálicos o coenzimas. Los grupos prostéticos están unidos covalentemente a la enzima.
E E
Fe2+ o Fe3+ Citocromo Oxidasa, Catalasa, Peroxidasa, Ferroquelatasa
K+ Piruvato Quinasa
Mn2+ Hexoquinasa, Glucosa-6-Fosfatasa,
Muchas Vitaminas son las precursores de Coenzimas
Ejemplo de Coenzima Grupo que transfiere Precursor dietario
Tiamina Pirofosfato Aldehídos Tiamina (Vitam. B1)
Flavina adenina dinucleótido: FAD
Acido Nicotínico (Niacina, Vit. B3 )
Coenzima A Acilos Acido Pantoténico (Vit B5)
Fosfato de Piridoxal Grupos amino Piridoxina (Vit. B6)
Tetrahidrofolato Un grupo C Acido Fólico (Vit. B9)
Coenzimas de Cobalamina
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Grupos prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Propiedades Generales de las Enzimas:
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Grupos prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Localización Celular Muchas de las enzimas se encuentran distribuidas en
organelas especificas dentro de las distintas células del organismo.
Ventaja de la compartamentalización: (1) aísla sustratos y productos, (2) no hay competencia de reacciones
Las enzimas intracelulares
se encuentran localizadas:
ej. mitocondrias
Citosólicas: LDH (láctico deshidrogenasa) y ALAT (alanina amino transferasa).
Mitocondriales: GLDH (glutamato deshidrogenasa).
MDH (malato deshidrogenasa).
ISOENZIMAS Las isoenzimas son proteínas que difieren en
la secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción, estando presentes en la misma especie.
Estas enzimas pueden poseer diferentes:
Propiedades físicas y químicas determinadas genéticamente (punto isoeléctrico, especificidad de sustrato y cofactores ≠, etc),
Mostrar diferentes parámetros cinéticos o
Propiedades de regulación diferentes.
Nomenclatura de las enzimas
Las enzimas se denominan por el agregado del sufijo –asa al nombre del sustrato o a la reacción que cataliza
Ejemplos de Enzimas:
ENZIMAS DE IMPORTANCIA CLÍNICA
Las enzimas son empleadas en los laboratorios clínicos y en las investigaciones biomédicas como reactivos biológicos para la determinación de analitos y la medición de sus niveles de actividad en el suero u otras muestras biológicas constituyen herramientas eficaces en el diagnóstico y pronóstico de una enfermedad
Las enzimas para ser herramientas eficaces en el diagnóstico y pronóstico de
una enfermedad debe cumplir:
Que la distribución tisular de la enzima este relacionada con el órgano dañado en una enfermedad: se necesita saber la distribución tisular de la enzima para establecer una correlación clínica ante el aumento de una determinada enzima en plasma. Localización Intracelular: El conocimiento de ello permite entender el tipo y grado de daño que ha sufrido una célula. Tiempo de vida media de la enzima estudiada: El conocimiento de este parámetro nos permite interpretar los tiempos de desaparición de las actividades enzimáticas aumentadas.
Enzimas
Especificas
Enzimas del Plasma
Enzimas de Secreción
Celulares
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS QUE APARECEN EN EL PLASMA SEGÚN SU ORIGEN
GRUPO EJEMPLO
fosfatasa
Enzimas específicas del plasma
Son componentes funcionales de la sangre. Están por lo común allí y en un nivel de actividad superior al de los tejidos, siendo mantenido su nivel constante por secreción activa de uno o más órganos. A este grupo pertenecen la seudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa y las enzimas que intervienen en la coagulación sanguínea. La actividad de estas enzimas tiene interés clínico en le evaluación tanto de la función propia de la enzima en el estudio como de la función del tejido que la sintetiza.
Cascada de coagulación sanguínea
No desempeñan función biológica en el plasma
No son constituyentes funcionales plasmáticos y sólo se aprecia una muy pequeña actividad en condiciones normales, debido a la renovación celular natural o pequeños traumatismos espontáneos
Su presencia en plasma en niveles más altos de lo normal sugiere un en la velocidad de destrucción de la celula o en el recambio celular y tisular.
La determinación de estos niveles de enzimas plasmáticas puede proveer información valiosa para diagnóstico y pronóstico
Ejercen su actividad fuera de las células que las originaron, por ejemplo se producen en glándulas exocrinas, como páncreas (enzimas o fermentos digestivos), próstata, mucosa gástrica y hueso.
En condiciones fisiológicas: durante el embarazo o en niños en crecimiento donde hay de actividad de FAL por osteoblastos.
En adenocarcinoma y osteosarcoma se observa un aumento importante de la actividad plasmática de las fosfatasas ácida y alcalina.
Las enzimas no específicas del plasma: (1) Enzimas de Secreción
Son las que se ubican en los distintos tipos de células y cuya salida se produce cuando una causa determinada altera o daña la estructura de la célula.
La concentración en los tejidos de estas enzimas es miles de veces más alta que en el plasma.
Un daño puede conducir a un aumento en la permeabilidad de la membrana plasmática con su consecuente liberación a la circulación general.
Las enzimas no específicas del plasma: (2) Enzimas Celulares del
Metabolismo Intermedio
lactato deshidrogenasa (LDH),
creatín quinasa (CK),
ISOENZIMAS Las isoenzimas son proteínas que difieren en
la secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción, estando presentes en la misma especie.
Estas enzimas pueden poseer diferentes:
Propiedades físicas y químicas determinadas genéticamente (punto isoeléctrico, especificidad de sustrato y cofactores ≠, etc),
Mostrar diferentes parámetros cinéticos o
Propiedades de regulación diferentes.
alfa−Amilasa
Corazón: IAM
Hígado: Infección VHA
Páncreas: Pancreatitis Aguda Pancreatitis Aguda 1°: la biliar, por obstrucción del colédoco por cálculos biliares. Y la Pancreatitis Aguda 2°: se debe principalmente al abuso del consumo del alcohol.
Corazón: IAM
o GOT
Lactato deshidrogenasa (LDH) LDH es una enzima tetramérica, formada por la combinación de dos tipos de cadenas diferentes: H y M. La combinación de ellas da lugar a 5 isoenzimas diferentes. Las isoenzimas
LDH1 y LDH2 están presentes en miocardio.
Lactato deshidrogenasa (LDH)
LDH es una enzima tetramérica, formada por la combinación de dos tipos de cadenas diferentes: H y M. La combinación de ellas da lugar a 5 isoenzimas diferentes. Las isoenzimas
LDH1 y LDH2 están presentes en miocardio.
Condiciones
normales:
Concentraciones plasmáticas de LDH1 < LDH2.
Infarto de
la de LDH2 (es decir se invierte la relación).
Posteriormente, los valores de LDH total
aumentan por encima de su valor normal en
plasma. Retornan a la normalidad luego de 8-
14 días.
Creatina Fosfoquinasa (CK)
La CK es un diméro, formada por monómeros que pueden ser de dos tipos: M y B.
La CK presenta 3 isoenzimas: CK-MM, de localización muscular. CK-MB, de localización cardíaca. CK-BB, de localización cerebral.
Creatina Fosfoquinasa (CK)
En un infarto de miocardio, la actividad de CK aumenta en plasma,
debido a un incremento de la concentración de CK-MB en el mismo.
El incremento comienza entre las 6-8hs post-infarto, y los niveles se
normalizan luego de 3-4 días.
Aspartato-amino transferasa(GOT)
En un infarto agudo de miocardio (IAM), los valores elevados de GOT pueden persistir hasta 5 días y puede ser útil cuando no se conoce el tiempo de instalación de los síntomas o cuando el paciente fue ingresado tardíamente. Los aumentos de GOT son de 4-5 veces los valores normales. Si los aumentos son de 10-15 veces, se asocian con IAM de peor pronóstico.
El hígado contiene una gran cantidad de enzimas, las de mayor interés clínico son :
Transaminasas (GOT y GPT)
Gama-glutamiltransferasa (γGT)
La elevación de las enzimas hepáticas en plasma puede reflejar daño hepático o
alteración del flujo biliar.
Enzimas plasmáticas usadas como marcadores de inflamación: Transaminasas (GOT y GPT)
Las transaminasas son enzimas que participan en el metabolismo de los aminoácidos. Estas enzimas no son específicas del hígado, encontrándose también en músculo, corazón, páncreas y cerebro.
Todas aquellas enfermedades hepáticas que cursan con necrosis
celular dan lugar a hipertransaminemia.
Lesiones agudas
Lesiones crónicas
Transaminemia (500-
1000 UI/ml)
Transaminemia
La FAL sérica tiene varios orígenes, aunque las fuentes más importantes son: hígado, huesos e intestino
La colestasis aumenta la síntesis y liberación de FAL. Su vida media en la
circulación es de aproximadamente una semana.
FAL de origen
extrahepática, entre otros procesos.
Enzimas plasmáticas usadas como marcadores de colestasis: FAL y GGT
Gamaglutamil-transferasa (γGT)
Participa del metabolismo de las proteínas. No es específica del hígado, siendo el riñón el órgano más rico en esta enzima.
γGT Se observan en procesos obstructivos o neoplásicos
Pancreatitis Aguda
1º 2º
α-Amilasa Lipasa
Tripsinógeno
No existe una relación directa entre la duración y la magnitud de los aumentos de
actividad enzimática en plasma con la gravedad y el pronóstico de la pancreatitis.
α- Amilasa
Además del páncreas, esta enzima puede aumentar en plasma por procesos inflamatorios (parotiditis) originados en otros órganos (glándula parótida).
Determinación de la fracción P3 de la amilasa, isoenzima de origen exclusivamente pancreático. El aumento de esta enzima se ha observado en forma casi constante en las pancreatitis agudas.
La amilasa también puede aparecer en orina. Su determinación contribuye al diagnóstico y
seguimiento de la evolución de una pancreatitis.
Lipasa Es la segunda determinación más frecuente para el diagnóstico de la pancreatitis aguda.
Es más específica que la amilasa.
Un aumento de lipasa plasmática solo puede deberse a afecciones del
páncreas.
Enzimuria
Se define como enzimuria la presencia de enzimas en orina.
Las enzimas presentes en orina pueden tener diferentes
orígenes. Pueden ser usados como marcadores de:
Alguna Pregunta?
Trímero
Tetrámero
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDI CO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
α-hélice
Lámina plegada
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLA CE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
El metabolismo se produce por una serie de reacciones catalizadas enzimáticamente que constituyen las rutas o vías metabólicas.
Ruta o Vía Metabólica
Ejemplo de Ruta Metabólica: La Vía Glicolítica
Cada paso esta catalizado por una
ENZIMA!
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Constituyentes no proteicos: Grupos
prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Sitio Activo
E E
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Grupos prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Eficiencia catalítica (mayor velocidad de reacción)
N° de recambio= n° de sustratos transformados en productos/molécula enzima/seg.
= 100 a 1000 moléculas
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren más rápido
1x106 a 1x1014
¿Que es un catalizador? Es una sustancia que modifica la velocidad de una reacción química, sin ser alterada en el proceso
Eficiencia catalítica (mayor velocidad de reacción)
Las enzimas son catalizadores porque Energía de activación de la reacción
Propiedades Generales de las Enzimas:
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Grupos prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Propiedades Generales de las Enzimas:
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Constituyentes no proteicos:
Cofactores, Coenzimas, Grupos prostéticos
Constituyentes No proteicos: Cofactores, Coenzimas y Grupos Prostéticos
Cofactores: iónes metálicos o coenzimas. Los grupos prostéticos están unidos covalentemente a la enzima.
E E
Fe2+ o Fe3+ Citocromo Oxidasa, Catalasa, Peroxidasa, Ferroquelatasa
K+ Piruvato Quinasa
Mn2+ Hexoquinasa, Glucosa-6-Fosfatasa,
Muchas Vitaminas son las precursores de Coenzimas
Ejemplo de Coenzima Grupo que transfiere Precursor dietario
Tiamina Pirofosfato Aldehídos Tiamina (Vitam. B1)
Flavina adenina dinucleótido: FAD
Acido Nicotínico (Niacina, Vit. B3 )
Coenzima A Acilos Acido Pantoténico (Vit B5)
Fosfato de Piridoxal Grupos amino Piridoxina (Vit. B6)
Tetrahidrofolato Un grupo C Acido Fólico (Vit. B9)
Coenzimas de Cobalamina
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Grupos prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Propiedades Generales de las Enzimas:
Presentan un sitio activo Eficiencia catalítica (mayor velocidad de
reacción) Condiciones de reacción (tº, pH y
presión) compatible con la vida Especificidad Grupos prostéticos Regulación de su actividad Localización celular
Localización Celular Muchas de las enzimas se encuentran distribuidas en
organelas especificas dentro de las distintas células del organismo.
Ventaja de la compartamentalización: (1) aísla sustratos y productos, (2) no hay competencia de reacciones
Las enzimas intracelulares
se encuentran localizadas:
ej. mitocondrias
Citosólicas: LDH (láctico deshidrogenasa) y ALAT (alanina amino transferasa).
Mitocondriales: GLDH (glutamato deshidrogenasa).
MDH (malato deshidrogenasa).
ISOENZIMAS Las isoenzimas son proteínas que difieren en
la secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción, estando presentes en la misma especie.
Estas enzimas pueden poseer diferentes:
Propiedades físicas y químicas determinadas genéticamente (punto isoeléctrico, especificidad de sustrato y cofactores ≠, etc),
Mostrar diferentes parámetros cinéticos o
Propiedades de regulación diferentes.
Nomenclatura de las enzimas
Las enzimas se denominan por el agregado del sufijo –asa al nombre del sustrato o a la reacción que cataliza
Ejemplos de Enzimas:
ENZIMAS DE IMPORTANCIA CLÍNICA
Las enzimas son empleadas en los laboratorios clínicos y en las investigaciones biomédicas como reactivos biológicos para la determinación de analitos y la medición de sus niveles de actividad en el suero u otras muestras biológicas constituyen herramientas eficaces en el diagnóstico y pronóstico de una enfermedad
Las enzimas para ser herramientas eficaces en el diagnóstico y pronóstico de
una enfermedad debe cumplir:
Que la distribución tisular de la enzima este relacionada con el órgano dañado en una enfermedad: se necesita saber la distribución tisular de la enzima para establecer una correlación clínica ante el aumento de una determinada enzima en plasma. Localización Intracelular: El conocimiento de ello permite entender el tipo y grado de daño que ha sufrido una célula. Tiempo de vida media de la enzima estudiada: El conocimiento de este parámetro nos permite interpretar los tiempos de desaparición de las actividades enzimáticas aumentadas.
Enzimas
Especificas
Enzimas del Plasma
Enzimas de Secreción
Celulares
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS QUE APARECEN EN EL PLASMA SEGÚN SU ORIGEN
GRUPO EJEMPLO
fosfatasa
Enzimas específicas del plasma
Son componentes funcionales de la sangre. Están por lo común allí y en un nivel de actividad superior al de los tejidos, siendo mantenido su nivel constante por secreción activa de uno o más órganos. A este grupo pertenecen la seudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa y las enzimas que intervienen en la coagulación sanguínea. La actividad de estas enzimas tiene interés clínico en le evaluación tanto de la función propia de la enzima en el estudio como de la función del tejido que la sintetiza.
Cascada de coagulación sanguínea
No desempeñan función biológica en el plasma
No son constituyentes funcionales plasmáticos y sólo se aprecia una muy pequeña actividad en condiciones normales, debido a la renovación celular natural o pequeños traumatismos espontáneos
Su presencia en plasma en niveles más altos de lo normal sugiere un en la velocidad de destrucción de la celula o en el recambio celular y tisular.
La determinación de estos niveles de enzimas plasmáticas puede proveer información valiosa para diagnóstico y pronóstico
Ejercen su actividad fuera de las células que las originaron, por ejemplo se producen en glándulas exocrinas, como páncreas (enzimas o fermentos digestivos), próstata, mucosa gástrica y hueso.
En condiciones fisiológicas: durante el embarazo o en niños en crecimiento donde hay de actividad de FAL por osteoblastos.
En adenocarcinoma y osteosarcoma se observa un aumento importante de la actividad plasmática de las fosfatasas ácida y alcalina.
Las enzimas no específicas del plasma: (1) Enzimas de Secreción
Son las que se ubican en los distintos tipos de células y cuya salida se produce cuando una causa determinada altera o daña la estructura de la célula.
La concentración en los tejidos de estas enzimas es miles de veces más alta que en el plasma.
Un daño puede conducir a un aumento en la permeabilidad de la membrana plasmática con su consecuente liberación a la circulación general.
Las enzimas no específicas del plasma: (2) Enzimas Celulares del
Metabolismo Intermedio
lactato deshidrogenasa (LDH),
creatín quinasa (CK),
ISOENZIMAS Las isoenzimas son proteínas que difieren en
la secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción, estando presentes en la misma especie.
Estas enzimas pueden poseer diferentes:
Propiedades físicas y químicas determinadas genéticamente (punto isoeléctrico, especificidad de sustrato y cofactores ≠, etc),
Mostrar diferentes parámetros cinéticos o
Propiedades de regulación diferentes.
alfa−Amilasa
Corazón: IAM
Hígado: Infección VHA
Páncreas: Pancreatitis Aguda Pancreatitis Aguda 1°: la biliar, por obstrucción del colédoco por cálculos biliares. Y la Pancreatitis Aguda 2°: se debe principalmente al abuso del consumo del alcohol.
Corazón: IAM
o GOT
Lactato deshidrogenasa (LDH) LDH es una enzima tetramérica, formada por la combinación de dos tipos de cadenas diferentes: H y M. La combinación de ellas da lugar a 5 isoenzimas diferentes. Las isoenzimas
LDH1 y LDH2 están presentes en miocardio.
Lactato deshidrogenasa (LDH)
LDH es una enzima tetramérica, formada por la combinación de dos tipos de cadenas diferentes: H y M. La combinación de ellas da lugar a 5 isoenzimas diferentes. Las isoenzimas
LDH1 y LDH2 están presentes en miocardio.
Condiciones
normales:
Concentraciones plasmáticas de LDH1 < LDH2.
Infarto de
la de LDH2 (es decir se invierte la relación).
Posteriormente, los valores de LDH total
aumentan por encima de su valor normal en
plasma. Retornan a la normalidad luego de 8-
14 días.
Creatina Fosfoquinasa (CK)
La CK es un diméro, formada por monómeros que pueden ser de dos tipos: M y B.
La CK presenta 3 isoenzimas: CK-MM, de localización muscular. CK-MB, de localización cardíaca. CK-BB, de localización cerebral.
Creatina Fosfoquinasa (CK)
En un infarto de miocardio, la actividad de CK aumenta en plasma,
debido a un incremento de la concentración de CK-MB en el mismo.
El incremento comienza entre las 6-8hs post-infarto, y los niveles se
normalizan luego de 3-4 días.
Aspartato-amino transferasa(GOT)
En un infarto agudo de miocardio (IAM), los valores elevados de GOT pueden persistir hasta 5 días y puede ser útil cuando no se conoce el tiempo de instalación de los síntomas o cuando el paciente fue ingresado tardíamente. Los aumentos de GOT son de 4-5 veces los valores normales. Si los aumentos son de 10-15 veces, se asocian con IAM de peor pronóstico.
El hígado contiene una gran cantidad de enzimas, las de mayor interés clínico son :
Transaminasas (GOT y GPT)
Gama-glutamiltransferasa (γGT)
La elevación de las enzimas hepáticas en plasma puede reflejar daño hepático o
alteración del flujo biliar.
Enzimas plasmáticas usadas como marcadores de inflamación: Transaminasas (GOT y GPT)
Las transaminasas son enzimas que participan en el metabolismo de los aminoácidos. Estas enzimas no son específicas del hígado, encontrándose también en músculo, corazón, páncreas y cerebro.
Todas aquellas enfermedades hepáticas que cursan con necrosis
celular dan lugar a hipertransaminemia.
Lesiones agudas
Lesiones crónicas
Transaminemia (500-
1000 UI/ml)
Transaminemia
La FAL sérica tiene varios orígenes, aunque las fuentes más importantes son: hígado, huesos e intestino
La colestasis aumenta la síntesis y liberación de FAL. Su vida media en la
circulación es de aproximadamente una semana.
FAL de origen
extrahepática, entre otros procesos.
Enzimas plasmáticas usadas como marcadores de colestasis: FAL y GGT
Gamaglutamil-transferasa (γGT)
Participa del metabolismo de las proteínas. No es específica del hígado, siendo el riñón el órgano más rico en esta enzima.
γGT Se observan en procesos obstructivos o neoplásicos
Pancreatitis Aguda
1º 2º
α-Amilasa Lipasa
Tripsinógeno
No existe una relación directa entre la duración y la magnitud de los aumentos de
actividad enzimática en plasma con la gravedad y el pronóstico de la pancreatitis.
α- Amilasa
Además del páncreas, esta enzima puede aumentar en plasma por procesos inflamatorios (parotiditis) originados en otros órganos (glándula parótida).
Determinación de la fracción P3 de la amilasa, isoenzima de origen exclusivamente pancreático. El aumento de esta enzima se ha observado en forma casi constante en las pancreatitis agudas.
La amilasa también puede aparecer en orina. Su determinación contribuye al diagnóstico y
seguimiento de la evolución de una pancreatitis.
Lipasa Es la segunda determinación más frecuente para el diagnóstico de la pancreatitis aguda.
Es más específica que la amilasa.
Un aumento de lipasa plasmática solo puede deberse a afecciones del
páncreas.
Enzimuria
Se define como enzimuria la presencia de enzimas en orina.
Las enzimas presentes en orina pueden tener diferentes
orígenes. Pueden ser usados como marcadores de:
Alguna Pregunta?