tema 1 moléculas biológicas. andrés ajo

Biología I. Ciencias Ambientales. UNED Madrid Sur

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Andrés Ajo LázaroBiología I. Ciencias Ambientales

Tema 1. Moléculas biológicas

1. Introducción a la base química de la vida

2. Estructura y función de las proteínas

3. Estructura y función de los ácidos nucleicos

4. Introducción a los hidratos de carbono

5. Introducción a los lípidos.

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Bioelementos- Bielementos primarios (99% materia viva): Carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O),nitrógono (N), fósforo (P) y azufre (S): bioelementos primarios, 99 % de la materia viva.

- Otros, muy importantes aunque en muy baja proporción: NA, K, Ca, Fe, Mg, Cu, Cl, I, F, …

Átomos y moléculas

Enlaces- Covalente (fuerte, se comparten electrones; sencillos, dobles o triples)

H 1, O2, N 3, C 4, S 2, P 5- Iónico (débil),- Puente de hidrógeno (débil)- Fuerzas de Van der Waals (muy débil)

- Interacción hidrofóbica (muy débil)

La importancia del Carbono: Versatilidad,Moléculas orgánicas con esqueletos de C,grupos funcionales


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Grupos funcionales




Biomoléculas:• Biomoléculas inorgánicas: agua y sales minerales• Biomoléculas orgánicas: carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos

Agua. El agua es la molécula esencial de la vida: la más abundante de los seres vivos (60-90%), enagua se originó la vida, no hay actividad biológica sin agua. Es el medio (solvente) en el que ocurrenla mayoría de las reacciones bioquímicas. Estructura singular y propiedades especiales: sólida esmenos densa que líquida (el hielo flota), elevada cohesión molecular (turgencia, esqueletohidrostático), elevada tensión superficial (se resiste a ser traspasada: desplazamiento), elevada fuerzade adhesión, ..

Water is polar Hydrogen bonds form between water molecules

Consecuencias de la tensión superficial del aguaMoléculas orgánicas:

- pequeñas (glucosa, aminoácido)- grandes: macromoléculas, son polímeros (� monómeros)


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Biomoléculas muy abundantes en los seres vivos. Formadas por C, H, O, N (S, P, Fe, ..).Fundamentales para la mayoría de la actividad celular.

2.1. Funciones de las proteínas.- Defensa: anticuerpos, proteínas del

complemento (cascadas bioqcas enrespuesta inmunitarias)- Movimiento (contráctil): actina y miosina

del músculo.- Enzimática o catalítica: las enzimas

catalizan las reacciones bioquímicas, es decir,aumentan la velocidad de reacción- Estructurales: soporte mecánico de lacélula, colágeno del tejido conjuntivo,queratina de pelo, uñas, ..- Transportadora: hemoglobina de la sangre,hormonas peptídicas a través de lamembrana celular- Hormonal: insulina, glucagón, hormonaspeptídicas, ..




2.2. Aminoácidos• Las proteínas son macromoléculas, polímeros � monómeros: aminoácidos.• 20 aminoácidos distintos (21 si contamos al aa selenocisteína descubierto en 1986,similar a la Cys pero con Selenio en lugar de S).• Todos los aminoácidos tienen una parte común con un grupo amino NH2 (NH3

+, formaionizada) y un grupo carboxilo COOH (COO-, forma ionizada) de carácter ácido y otravariable -R .


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Tipos de aminoácidos. La cadena lateral –R distingue los 20 (21) tipos de aminoácidos

distintos (� estructura tridimensional y función de la proteína)

� Cadenas laterales no polares (no solubles en agua; es decir son hidrófobos, tienden a

concentrarse en una solución acuosa):

Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Metionina

(Met), Fenilalanina (Phe), Triptófano (Trp), Prolina (Pro)

� Cadenas laterales polares (cargas parciales que pueden formar enlaces de hidrógeno:

solubles en agua; hidrófilos):

Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteína (Cys), Tirosina (Tyr), Asparragina (Asp),

Glutamina (Gln)

� Cadenas laterales con carga eléctrica (forman enlaces de hidrógeno: muy solubles en

agua; hidrófilos)

Aspartato (Asp), Glutamato (Glu), Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His)




2.3. El enlace peptídicoUne los aminoácidos entre sí. Se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y elgrupo amino de otro liberándose una molécula de agua (reacción de condensación).

Carboxyl group

Amino group

Peptide bond

Electrons shared between carbonyl group and peptide bond offer some characteristics of double bonds

El enlace C-N muy estable (carácter de doble enlace) y plano, no permitiendo el giro alrededor de él, aunque sí pueden hacerlo los enlaces simples de cada lado � estructura globalmente flexible

2 aas�dipéptido, 3 aas�tripéptido, .. <50 aas�oligopéptido .. polipéptido. >50 aas (en gral) y con estructrua y función determinada � proteína

Cadena polipeptídica, numeración: H2N-Gly(1)-Ala(2)-Ser(3) …-COOHGrupo amino-terminal (N terminal) en un extremo …. Grupo carboxilo terminal (C terminal) en el otro


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2.4. ¿Cómo son las proteínas? EstructuraEnorme diversidad en tamaño, forma y función. Se distinguen 4 niveles estructurales:estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria. Es la secuencia única de aminoácidos que componen la proteína. Elcambio de uno solo de los aas cambia la secuencia y puede cambiar la funcionalidad:

Hb humana (146 aas x4): Hb (6) Glu � Hb(6)Val: anemia falciforme: la proteína cristaliza .. glóbulosrojos con forma de hoz que no atraviesan capilares .. células afectadas sin oxígeno

Con los 20 aas distintos pueden construirse 20n (n: nº de aas de la proteína)

La estructura primaria condiciona las estructuras superiores

Estructura secundaria. Son secciones proteicas con una forma determinada estabilizadasmediante ptes de H entre CO…HN de aas distintos. Dos tipos:- Hélice α. El esqueleto del polipéptido forma una espiral con grupos –R hacia fuera. Losgrupos –R pueden distorsionar la hélice, por lo que no todos los aas la permiten. Estructuramuy evidente en proteínas estructurales fibrosas insolubles (queratinas). (Al estirar el pelorompemos ptes de H, que al soltar se reconstruyen)

- Lámina plegada β. Los segmentos giran 180º y a continuación se pliegan en el mismo plano formándose una lámina estabilizada por ptes H CO…HN. Se forma entre diferentes

regiones de la misma cadena o entre cadenas separadas (seda araña).




Estructura secundaria

Hydrogen bonds form between peptide chains.

Secondary structures of proteins result.

αααα-helix ββββ-pleated sheet

Ribbon diagrams of secondary structure.

Muchas proteínas contienen regiones tantode Hélice α como de Lámina plegada β en lamisma cadena polipeptídica, así como otras

que no presentan ninguna de ellas

Hélice α Lámina plegada β

Las puntas de flecha señalan extremos carboxilo


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Estructura terciaria. Nivel de plegamiento que se produce por interacciones entre losgrupos –R o los grupos –R y el esqueleto (la estructura secundaria se produce porinteracciones entre los componentes del esqueleto). Las interacciones involucradas: ptes deH, puentes disulfuro Cys -S-S- Cys, fuerzas de Van der Waals, cadenas hidrofóbicas laterales

(se sitúan en el interior de la proteína lejos del agua), interacciones iónicas.

Interactions that determine the tertiary structure of proteins

Hydrogen bond between side chain and carboxyl oxygen

Hydrogen bond between two side chains

Hydrophobic interactions (van der Waals interactions)

Ionic bond

Disulfide bond




Estructura terciaria.

Las estructuras terciarias son muy variadas

Estructura terciaria compuesta principalmente por hélices α

Estructura terciaria compuesta principalmente por láminas plegadas β

Estructura terciaria con abundantes ptes disulfuro


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Estructura cuaternaria. Solo en proteínas con varias cadenas. La interacción de estascadenas polipeptídicas determina su estructura cuaternaria.- Dímeros: proteína Cro del virus bacteriófago λ- Tetrámeros: Hemoglobina, con 4 subunidades unidas mediante interacciones hidrofóbicas,

fuerzas de VdW, ptes de H y enlaces iónicos.

Cro protein, a dimer Hemoglobin, a tetramer




Niveles estructurales de las proteínas


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La importancia de la forma de las proteínas. Las superficies de las proteínas adquierenformas específicas, lo que les permite unirse no covalentemente con otras moléculas: ac

que se fijan a una cubierta viral, proteínas transportadoras de membrana, enzima-sustrato, ..

La forma de una proteína, su estructura tridimensional, determina su función. Pérdidaestructura tridimensional � pérdida de la función: desnaturalización (Q, ácidos, urea, .. querompen los enlaces que mantienen la estructura tridimensional). Irreversible (hervir un

huevo) o reversible.

Chaperonas (muchas incluidas en el grupo de “proteínas del shock por calor”) son proteínas que facilitan que las proteínas se plieguen de la manera adecuada, incluso después de

desnaturalizarse, para evitar que se plieguen erróneamente y se amontonen.Los priones son proteínas mal plegadas infecciosas. Personas: enfermedad de Creutzfeldt-Jakob




2.4. Enzimas

Son proteínas que catalizan las reacciones bioquímicas. Aumentan la velocidad de reaccióndisminuyendo la energía de activación necesaria para que se alcance el estado de transición

en una reacción química. Son catalizadores biológicos


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Enzimas. Características

1. Especificidad: respecto al sustrato sobre el que actúan y respecto a la reacción que

catalizan. Unión íntima con el sustrato a través de su centro activo: E+S��ES��E+P.

a. Modelo llave (sustrato) – cerradura (enzima). Fisher, 1894

b. Modelo de encaje inducido. Las ezs no son rígidas y estáticas sino flexibles y

dinámicas: sufren cambios en la conformación cuando se unen a su sustrato.

Se forman enlaces entre el sustrato y los aas del centro activo, lo que estabiliza el estado de transición disminuyendo la energía necesaria para que se produzca la reacción.

2. Las enzimas no se modifican en la reacción

3. Muy eficaces

4. Los cofactores son sustancias que facilitan la función

enzimática:

a. Iones metálicos (Zn2+, Mg2+, ..)

b. Coenzimas (pequeñas moléculas orgánicas que estabilizan el estado de transición durante la reacción). Muchas vitaminas son necesarias para producir

cofactores (gr B)




Enzimas. Modelo de acción enzimática

Substrates

Enzyme

Transition state

Shape changes

Products

1. Initiation: Reactants bind to the active site in a specific orientation, forming an enzyme-substrate complex.

2. Transition state facilitation: Interactions between enzyme and substrate lower the activation energy required.

3. Termination: Products have lower affinity for active site and are released. Enzyme is unchanged after the reaction.


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2. Estructura y función de las proteínas Enzimas. Regulación

Competitive inhibition directly blocks the active site.

Competitive inhibitor

Substrate

Enzyme

When the regulatory molecule binds to the enzyme’s active site, the substrate cannot bind

Allosteric regulation occurs when a regulatory molecule binds somewhere other than the active site.

Substrate

Enzyme

Regulatorymolecule

Activating the enzyme Inactivating the enzyme

When the regulatory molecule binds to a different site on the enzyme, it induces a shape change that makes the active site either available to the substrate (left) or unavailable (right)

or



3. Estructura química y función de los ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos son las moléculas que almacenan la información genética y latransmiten entre generaciones. Dos tipos: el DNA (ácido desoxirribonucleico) y el RNA

(ácido ribonucleico).

Las moléculas de DNA son polímeros gigantes que contienen codificada la informaciónhereditaria y la transmiten de una generación a la siguiente; dirige el funcionamiento de lacélula. El RNA actúa como intermediario temporal del DNA, de tal forma que movilizacopias de fragmentos del DNA para la síntesis de proteínas específicas. La información pasadel DNA al RNA y de ahí a las proteínas.

3.1. Nucleótidos. Los ácidos nucleicos sonpolímeros formados por monómeros llamadosnucleótidos. Cada nucleótido:� AZÚCAR PENTOSA: ribosa (RNA) o desoxirribosa

(DNA). Difieren en un átomo de O

� BASE NITROGENADA:o Púrica: ADENINA (A) o GUANINA (G)o Pirimidínica: CITOSINA (C), TIMINA (T, solo

en DNA) o URACILO (U, solo en RNA)� GRUPO FOSFATO (P, ácido fosfórico)


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3. Estr. qca. y func. de los ácidos nucleicos

3.2. Polimerización de nucleótidos. Losnucleótidos se unen entre ellos por mediode enlaces fosfodiester, entre el azúcar de

un nucleótido y el fosfato del siguiente.Tras unirse los nucleótidos, la cadenatendrá una columna azúcar-fosfato del que“cuelga” la secuencia de bases en dirección5’�3’ (dirección de formación de lacadena: los nuevos nucleótidos se añaden

a la posición 3’).

The sugar-phosphatespine of RNA

The sequence of bases found in an RNA strandis written in the 5´ → 3´direction

Nitrogenousbases

3´ and 5´ carbonsjoined byphosphodiesterlinkage

Unlinked 3´ carbon:New nucleotidesare added here


3.3. Estructura del ADN. El DNA está formadopor dos cadenas de nucleótidos, que discurrenen direcciones opuestas (5’�3’, 3’�5’), y quese encuentran enfrentadas por las basesnitrogenadas por las que se mantienen unidasmediante puentes de hidrógeno.

Bases nitrogenadas: adenina (A), guanina (G),citosina (C) y timina (T). Estas bases siempre seencuentran emparejadas A – T y C – G, unidaspor los puentes de hidrógeno. Esteemparejamiento de bases es muy estable, esuniversal y es la clave de la informacióncontenida en los ácidos nucleicos y de sutransmisión. La secuencia de basesnitrogenadas, es el lenguaje en el que está

escrita toda la información vital para la célula.

Las dos cadenas están enrolladas entre sí

formando una doble hélice: Modelo de doblehélice de ADN, de Watson y Crick (1953,

Premio Nobel 1962)




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3.4. Funciones. La estructura de doble hélice permite explicar las funciones del DNA:

• Transportar la información genética. En la secuencia (el orden) de las bases del DNAreside la información genética del organismo. Con este “lenguaje de 4 letras” (las 4bases), en largas cadenas se puede formar un número ingente de secuencias, entrelas que estarán las de cada especie y las de cada organismo.

• Transmitir la información de una célula a sus células hijas en la división celular. Antesde que una célula se divida, se produce la replicación del DNA, basada en lacomplementariedad de las dos cadenas.

• Dirigir el funcionamiento de la célula. La expresión del DNA provoca la síntesis de lasproteínas celulares necesarias, siendo el RNA un intermediario del procesoDNA�RNA�Proteínas

3.5. RNA. Cadena de ribonucleótidos de adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U).Cuando se forma el RNA a partir de la copia de parte de una hebra de las dos que forman elDNA, los emparejamientos de bases por puentes de hidrógeno son A-U y C-G, ya que el RNAno tiene timina sino uracilo. La cadena de RNA es única, sencilla.

3.6. Nucleótidos no nucleicos. Actúan en el metabolismo celular. El principal es el ATP(adenosín trifosfato), molécula que almacena y/o transfiere energía en muchas reacciones

bioquímicas. Otros: GTP (guanosín trifosfato) o el cAMP (adenosín monofosfato cíclico).



4. Introducción a los hidratos de carbono (= carbohidratos, glúcidos, azúcares)

Formados por C, H y O. Todos tienen grupos hidrógeno e hidroxilo (-OH) y grupos aldehído (-CHO) o cetona (-CO).

4.2. Clasificación.a. Monosacáridos. Monómeros de otros más grandes. 3C triosas, 4C tetrosas, 5C pentosas(ribosa y desoxirribosa), 6C hexosas (glucosa, fructosa, galactosa) CnH2nOn.

La glucosa es el más común e importante de los monosacáridos.- Hexosa (C6H12O6) presente en todas las células: se sintetiza en la fotosíntesis- De su degradación química obtienen energía todos los seres vivos (respiración celular).

- Abundante en frutos de vegetales y en la sangre de los animales (sangre humana: 1gr/l)

4.1. Funciones de los hidratos de carbono• Fuente de energía, que se libera en el metabolismo celular al romperse los enlacescovalentes fuertes (C-C y C=O)• Constituir esqueletos carbonados: ladrillos moleculares a partir de los que se forman otrasmoléculas importantes para los seres vivos


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Glucosa




b. Disacáridos. Monosacárido + monosacáridos. Enlace O-glucosídico. Los más conocidos sonla sacarosa (azúcar de mesa, glucosa+fructosa), la lactosa (azúcar de la leche,

glucosa+galactosa) y la maltosa (azucar de malta, glucosa+glucosa)


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c. Oligosacáridos. Unión de 3 a 20 monosacáridos.

d. Polisacáridos. Polímeros grandes formados por cientos o incluso miles de monosacáridos.Dos funciones: reserva energética y estructural.- Almidón. Reserva energética en vegetales. Mezcla de amilosa (glucosas con enlaces α 1-4)y amilopectina (glucosas con enlaces α 1-4 con ramificaciones en α 1-6)- Glucógeno. Reserva energética en animales. Glucosas con enlaces α 1-4 con ramificacionesen α 1-6




- Celulosa. Estructural en plantas: pared celular. No digerible para animales. Glucosas conenlaces β 1-4, formando fibras dispuestas linealmente con enlaces entre ellas.


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- Quitina. Estructural en animales: exoesqueleto de artrópodos. Polímero de N-acetil-glucosaminas con enlace β 1-6.



5. Introducción a los lípidos

Moléculas hidrocarbonadas (= hidrocarburos) muy variadas desde el punto de vista químico.Propiedad común: insolubles en agua (hidrofóbicos), aunque solubles en disolventesapolares (éter, cloroformo, acetona).C, H, O; en menor grado N, P, S

1. Funciones de los lípidos:

• Estructurales: los PL son componentes esenciales de las membranas celulares

• Energéticos: TG

• Vitaminas y hormonas

Hidrofobicidad � causa de las ppalespropiedades biológicas. En agua, las moléculas lipídicas se agregan entre sí e interaccionan (fzas de Van der Waals).

2. Grupos principales de lípidos: ácidos grasos, triglicéridos, fosfolípidos, esteroides


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a. Ácidos grasos. Largas cadenas hidrocarbonadas (12-24C)-grupo carboxilo. Pueden ser:

- Saturados, sin dobles enlaces (palmítico C16, esteáricoC18, ..)

- Insaturados, con dobles enlaces (oleico –abundante tben células animales- c18, linoleico c18). Muyabundantes en vegetales y funden a temperaturasbajas. Algunos son esenciales para el hombre

b. Grasas y aceites (glicéridos). Su función principal es dealmacén de energía. Cuando son sólidos a temperaturaambiente se llaman grasas, y si son líquidos, aceites.Los triglicéridos (=lípidos simples) están formados porglicerol al que se unen 3 ácidos grasos. Pueden ser sólidoscuando los ácidos grasos no tienen dobles enlaces en susmoléculas (= saturados) o líquidos cuando los ácidos grasostienen dobles y/o triples enlaces en sus moleculas (=insaturados). El enlace que une a cada acido graso con el

glicerol es de tipo éster.




c. Fosfolípidos. Formados por:Glicerol + 2 ácidos grasos + grupo fosfato + grupo polarAnfipáticos, simultáneamente hidrofílicos e hidrofóbicos: cabeza polar y colas hidrofóbicasFunción estructural muy importante: las membranas celulares están formadasfundamentalmente por una doble capa de fosfolípidos, enfrentados por sus colas

hidrofóbicas.


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d. Esteroides. Función reguladora: algunas hormonas y vitaminas son esteroides. Losesteroides son moléculas señal. Químicamente están formados por múltiples anillos y sonderivados del colesterol (se fabrica en el hígado, aunque también se incorpora en la dieta,pudiendo ocasionar ateroesclerosis): hormonas sexuales (testosterona) , vitaminas (vit D),

ácidos biliares, prostaglandinas, ..



En los exámenes se ha preguntado …..

- Explique qué es la estructura primaria, secundaria y terciaria de una proteína. - Explique brevemente: enlace peptídico, estructura cuaternaria, ..- Explique brevemente: estructura secundaria de las proteínas, enzimas, ..- Explique brevemente: hexosa, fosfolípido, .., aminoácido, base nitrogenada- Esquema de nucleótido indicando los elementos que lo componen, en qué macromoléculas se encuentran, qué función tienen estas macromoléculas-Defina en dos líneas: enzima, nucleótido, almidón- Dibuje el esquema de un aminoácido indicando los elementos que lo caracterizan. ¿Cómo polimerizan?, ¿en qué tipo de macromoléculas se pueden encontrar?- En la imagen se muestra una macromolécula, ¿cuál es?, ¿qué propiedades tiene?

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