III UNIDAD: ORGANIZACIÓN, ESTRUCTURA Y ACTIVIDAD CELULAR II: Genoma, genes e ingeniería genética

Bióloga: Pilar Cabrera S.

Tema: Estructura y función de proteínas

6.1. Establece la relación entre

estructura y función

de proteínas como expresiones d

e la información

genética.

Secuencia de clase:

1.- Nos recreamos analizando e identificando estructuras2.- Listamos términos nuevos.2.- Recordamos, investigamos y fijamos conceptos básicos que involucren los términos nuevos, desarrollando actividades señaladas por la profesora.3.- Presentamos y exponemos nuestros resultados .4.- Sistematizamos y profundizamos información5.- VERIFICAMOS NUESTRO APRENDIZAJE

NO OLVIDO: TOMAR APUNTES DE CLASE, PREGUNTAR SI NO HE ENTENDIDO, PROPONER ALGUNA IDEA IMPORTANTE QUE SE DEBE TENER EN CUENTA, AUTOEVALUARME QUE HE APRENDIDO, CÓMO LO HE APRENDIDO, PARA QUÉ LO HE APRENDIDO.

TIEMPO: 90 MINUTOS

Tema: Estructura y función de proteínas

ANALIZAMOS …..¿De qué se trata?........

¡BIEN LO LOGRASTE! LA IMAGEN REPRESENTA UNA PROTEÍNA

MATERIAL PRIMORDIAL DE TODA LA VIDA, COMPONENTE ESTRUCTURAL MÁS IMPORTANTE DE TODOS LOS TEJIDOS

POLIMERO

DE

AA

P ROTEÍNA

ASPECTOS BÁSICOS A CONSIDERAR EN LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Este grupo está compuesto por tres tipos de moléculas, que se clasifican atendiendo a su tamaño. Son los aminoácidos, los péptidos y las PROTEÍNAS.

Los Prótidos:

Biomoléculas orgánicas.

En ocasiones Fósforo y Azufre.

Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno

CONOZCAMOS AHORA CÓMO ESTÁ FORMADO UN AMINOÁCIDO…..

Grupo variable

AA esenciales (dieta):ARGININA, FENILALANINA, HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUICINA, LISINA, METIONINA, TREONINA, TRIPTÓFANO, VALINA.

Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las enzimas, hormonas, proteínas, y tejidos del cuerpo.

AMINOÁCIDOS

• En solución forman iones dipolares llamados zwitteriones.

FUNCIONES

Componentes de casi todas las estructuras celulares.Regulan la expresión del mensaje genéticoParticipación activa en el metabolismo.

Clasificación de las proteínas Estructurales:Queratina, Colágeno, Tubulina y Actina, elastina.

Según su función biológica

Reguladoras:Insulina, prolactina, adrenalina, ciclina, vasopresina.

Motoras (contráctiles) :Actina, miosina, troponina, tropomiosina..

Transportadoras :Hemocianina, hemoglobina, miohemoglobina...

Enzimáticas :Amilasa salival, lactasa, nucleasas de restricción, ribonucleasa.

De Reserva :Ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche), gliadina (trigo), hordeina (cebada)

Clasificación de las proteínas

Según criterio químico

Holoproteínas o simples:Albuminas: seroalbumina, lacto albúminaGlobulinas: seroglobulinas, fibrinógeno, miosina, legúmina.Escleroproteínas: colágeno, queratina, elastina.Prolaminas: gliadina, zeina.Glutelinas: hordeina.

P. Conjugadas o Heteroproteínas: formadas por una Holoproteína + grupo prostético: glucoproteínasLipoproteinas, nucleoproteinas, metalproteinas, hemoproteínas

NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

INSULINA

HEMOGLOBINA

La función de una proteína depende de la secuencia de los aa y de la forma que ésta adopte.

Relación función estructuraLas proteínas son macromoléculas que tienen múltiples funciones en el organismo; controlan las condiciones fisicoquímicas dentro de la célula, forman parte de las estructuras celulares y sobre todo catalizan prácticamente todas las reacciones que tienen lugar en la célula, y en este caso se les denomina Enzimas. La presencia de una enzima y su concentración en un compartimento biológico dado, determina la capacidad de ese compartimento de llevar a cabo una reacción bioquímica y la velocidad a la cual tiene lugar.Los residuos R tienen diferente forma, carga, tamaño, reactividad química y capacidad de formar puentes de hidrógeno. El residuo es una cadena alifática, en el caso de la glicina (Gli), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile) y prolina (Pro). En la serina (Ser) y treonina (Thr) el residuo es una cadena hidroxialifática. En los aminoácidos triptofano (Tri), tirosina (Tir) y fenilalanina (Phe) el residuo es una cadena aromática. La lisina (Lis), arginina (Arg) y la histidina (His) tienen residuos básicos y en el ácido aspártico (Asp) y el ácido glutámico (Glu) el residuo es un ácido carboxílico. En la asparangina (Asn) y en la glutamina (Gln) el residuo tiene una función amida y en la cisteina (Cis) y en la metionina (Met) contiene un átomo de azufre. Los aminoácidos se unen uno al otro, vía los grupos alfa amino de un aminoácido con el grupo alfa carboxilo de otro aminoácido. A esta unión se le denomina enlace peptídico y al producto se le denomina péptido.

….Entonces ¿qué son las proteínas y cómo están formadas?.........

Ejemplo donde se observa la relación entre estructura y función de proteínas como expresiones de la

información genética.

Recordemos y fijemos conceptos básicos

GAA , VISTO 01.- Trabajo personal: lee detenidamente el tema sobre proteínas resuelve de tu libro la actividad de la página 39, en grupo expondrás de acuerdo a la pregunta que se te designe. (1, 3, 4, 6, 7, 8)

Observa y selecciona los términos nuevos involucrados en el tema que se presenta en la gráfica de la siguiente diapositiva.

Ponle título a las gráficas:

JUGAMOS A ARMAR AMINOÁCIDOSTRIPLETAS DEL DNA AMINOÁCIDOS

CGA ALANINA

TTG ASPARAGINA

GTC GLUTAMINA

GTA HISTIDINA

AAT LEUCINA

TTC LISINA

AAA FENILALANINA

AGA SERINA

TGA TREONINA

CAA VALINA

REPASA Y PROFUNDIZA EN CASA

• Visita la siguiente página:http://www.aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm#5http://www.elmundo.es/especiales/2001/02/ciencia/genoma/grafico.htmlhttp://www.ieslosremedios.org/~pablo/webpablo/web4eso/4genetica/guiagenetica.html

Resuelve:a.- Subraya las ideas más importantes.b.- Relaciónalas c.- Construye el mapa conceptual del tema

GRACIAS POR TU PARTICIPACIÓN TE HAS GANADO UN APLAUZO