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PROTEÍNAS
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PROTEÍNAS Sustancias que componen las estructuras
celulares. Son herramientas que hacen posibles las
reacciones químicas del metabolismo. En seres vivos no vegetales, representan el
50% de su peso en seco.
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Son polímeros de aminoácidos dispuestos en secuencia lineal, sin ramificaciones.
Una secuencia de menos de 100 aa se llama péptido.
Están constituidas por CHON, pueden contener S, P y en menor proporción, Fe, Cu, Mg y I.
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FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
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COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las componen grandes cadenas de
aminoácidos, que son moléculas pequeñas formadas por un grupo amino (NH₂) y un grupo carboxilo (COOH).
20 aminoácidos constituyen las proteínas de organismos vivos, pero se conocen unos 150 aminoácidos que no forman parte de las proteínas.
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FÓRMULA GENERAL DE LAS PROTEÍNAS
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Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Este enlace es covalente, se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Siempre hay un extremo amino y otro carboxilo en una proteína, independientemente de la longitud.
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ENLACE PEPTÍDICO
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Para denominar las cadenas que se forman se usan los prefijos convencionales:
A- dipéptido: dos aminoácidos (aa). B- tripéptido: tres aa. C- tetrapéptidos: cuatro aa. D- oligopéptidos: menos de 10 aa. E- polipéptidos: más de 10 aa.
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La mayoría de los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los aa. Aquellos que no pueden sintetizar se les llama aa esenciales.
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS A- Estructura primaria: indica qué aa
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aa se encuentran. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino terminal hasta el carboxilo final.
La función depende de la secuencia y de la forma que ésta adopte.
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ESTRUCTURA PRIMARIA
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B- Estructura secundaria: Es la disposición de la secuencia de aa en el
espacio. Los aa van adquiriendo una posición espacial estable.
Existen dos tipos, hélice alfa y hélice beta que da la estructura de lámina plegada.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
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C- Estructura terciaria: Es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica. Esta estructura es específica de cada molécula y determina su función.
Existen dos tipos, estructuras fibrosas insolubles en agua como la alfa queratina o el colágeno y proteínas globulares que son solubles en agua. Como las enzimas.
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D- Estructura cuaternaria: se da cuando los péptidos pueden unirse en agregados de dos o más para formar el cuarto nivel. También se dan los enlaces de hidrógeno entre los aa.
Un ejemplo de esta estructura es la hemoglobina.
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HEMOGLOBINA
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RELACIÓN ENTRE LAS CUATRO ESTRUCTURAS
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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS A- Desnaturalización: Es la pérdida de la
estructura terciaria por romperse los puentes que forman esta estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas son de forma abierta y con interacción máxima con el disolvente, esto la hace insoluble en agua y precipita.
Se puede producir por cambios de temperatura o cambios de pH.
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B- Solubilidad en agua: Los radicales de los aa permiten a las proteínas inteaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos entonces son casi o completamente insolubles en agua, y si abundan los hidrofílicos son solubles en agua.
C- Especificidad: es consecuencia de la estructura tridimensional. Puede ser de función o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusiva de cada especie.