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Procesamiento Post-traduccional
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1.Modificaciones de los extremos amino y carboxilo
2.Péptidos señal
3.Modificación de aa individuales
4.Unión de cadenas laterales de
carbohidratos
5.Isoprenilación
6.Adición de grupos prostéticos
7.Procesamiento proteolítico
8.Formación de puentes S-S
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Plegamiento de proteínas
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• 100 Residuos
• 10 Configuraciones posibles por residuo
• 10100 Posibles configuraciones
• Conversión entre configuraciones 13–13 s
• Tiempo estimado: 1085 s (1077 años)
• Tiempo observado: 10–1 a 103 s
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Bovine pancreatic trypsin inhibitor
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60%
↓ΔG
Bovine pancreatic trypsin inhibitor
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7
77
7
7
7
7
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Secreción de proteínas
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Procesamiento proteolítico
• Incremento de diversidad– Met aminopeptidasas
• Como mecanismo de activación– Zimógenos
• Direccionamiento intracelular– Translocación de proteínas
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Modificación covalente
1. Acetilaciones2. Glicosilaciones3. Hidroxilaciones4. Metilaciones5. Nucleotidilaciones6. Fosforilaciones7. ADP-ribosilaciones8. Etc.
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Modificaciones co y post-
traduccionales
http://www.accessexcellence.org/AB/GG/protein_synthesis.html
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Cuatro grandes grupos
• Plegamiento de la proteína
• Procesamiento proteolítico
• Modificaciones químicas
• Separación de inteínas
Modificaciones post-traduccionales
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Procesamiento enzimático
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Formación de puentes disulfuro
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Cuatro grandes grupos
• Plegamiento de la proteína
• Procesamiento proteolítico
• Modificaciones químicas
• Separación de inteínas
Modificaciones post-traduccionales
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MPT FunciónFosforilación Señalización, activación
AcetilaciónEstabilidad, interacción
DNA-prots
Metilación Regulación génica
Acilación, modif. por ácidos grasos
Localización y señalización celular
GlicosilaciónProteínas excretadas,
reconocimiento y señalización celular
Anclas GPIFijación de enzimas y
receptores a membrana
Puentes S-S Estabilidad de proteínas
Ubiquitinación Señal de destrucción
Sulfatación Modulador de interacciones
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Nombre Sitio Modificación
Acetilación Terminal NH2- Replaced by CH3CONH-
Miristilación Terminal NH2-Replaced by
CH3(CH2)12CONH-
Palmitoilación Terminal NH2-Replaced by
CH3(CH2)14CONH-
AmidaciónTerminal -
COOHReplaced by -CONH2
Enlaces disulfuro 2 Cys -SH Replaced by -S-S-
N-Glicosilación N-X-S/T
O-Glicosilación S/T
Sulfatación -OH of Y Replaced by -OSO3H
Fosforilación -OH of Y/S/T Replaced by -OPO3H2
N-metilación -NH2 of K/R/H/Q Replaced by -NHCH3
O-metilesterificación -COOH of E/D Replaced by -COOCH3
Carboxilación -NH2 of E/D Replaced by -NHOCH3
Hidroxilación -NH2 of P/K/D Replaced by -NHOH
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MPT FunciónFosforilación Señalización, activación
AcetilaciónEstabilidad, interacción
DNA-prots
Metilación Regulación génica
Acilación, modif. por ácidos grasos
Localización y señalización celular
GlicosilaciónProteínas excretadas,
reconocimiento y señalización celular
Anclas GPIFijación de enzimas y
receptores a membrana
Puentes S-S Estabilidad de proteínas
Ubiquitinación Señal de destrucción
Sulfatación Modulador de interacciones
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C-manosil Trp Man
Ser
GlcNAc-1-P
Man-1-P
Fuc-1-P
Xyl-1-P
Fosfo-glicosil
Glipiación C-term EthN-6-P-Man
y sus enlaces característicos
Glicosilación
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Ancla GPI
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O-glicosil
Ser
Glc
FucNAc
Xyl
Gal
Hyl
Gal
Hyp
GlcNAc
Gal
Ara
Tyr
GlcGal
Thr
Man
GlcNAc
Glc
Gal
Ser/Thr
Man
GlcNAc
Pse
Gal
GalNAc
Fuc
DiAcTridH
y sus enlaces característicos
N-glicosil
Asn
Arg
GlcNAc
GalNAc
Glc
Rha
Glc
Glicosilación
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La N-glicosilación
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Enlace Eucariotas Arqueas Eubacterias
N-glicosil + + +
O-glicosil + + +
C-manosilación +
Fosfoglicosil +
Glipiación + +
Distribución filogenética
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Y la glicosilación, es frecuente entre las proteínas?
Apweiler et al., 1999. Biochim Biophys Acta. 1473:4-8.
El 65% de las secuencias proteicas registradas en
SWISS-PROT presentan consenso para N-
glicosilación (NXS/T).
Cada una de estas secuencias proteicas tendría 3.1
sitios de glicosilación.
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La N-glicosilación
Helenius, A. y Aebi, M. 2001.Science. 291:2364-2369.
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N-Glicosilación, un procesamiento compartamentalizado
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1. Membrane bound oligosaccharide-transferring enzyme2. a-glucosidase I3. a-glucosidase II4. ER a-1,2 mannosidase5. Golgi a-mannosidase6. N-acetylglucosaminyltransferase I7. Golgi a-mannosidase II8. N-acetylglocosaminyltransferase II9. Fucosyltransferase10. Galactosyltransferase11. Sialyltransferase
I. N-acetylglucosaminyl phosphotransferaseII. N-acetylglucosamine-1-phosphodiester a-N-
acetylglucosaminidase
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Degradación de proteínas
A) Degradación inespecífica en lisosomasB) Degradación específica dependiente de ATP
mediada por ubiquitina en proteosomas 26S
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E1 ubiquitin activating enzymeE2 ubiquitin-conjugating enzymeE3 ubiquitin-protein ligase
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Proteasome/Ubiquitination
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Ubiquitin-Proteasome Pathway
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Enzima Vida media (h)
Ornitina descarboxilasa 0.2RNA polimerasa I 1.3Tirosina aminotransferasa 2.0Serina deshidratasa 4.0PEP carboxilasa 5.0Aldolasa 118GAPDH 130Citocromo b 130LDH 130Citocromo c 150
Vida media de algunas enzimas de higado de rata
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Vida Media De Proteínas Citoplásmicas En Función De Sus Residuos N-terminales
Reconocidos por E3
Residuo N-terminal Vida media
Estabilizadores
Met, Ser, AlaThr, Val, Gly, Cis
> 20 hrs
Desestabilizadores
Ile, Glu ~ 30 min
Tyr, Gln ~ 10 min
Altamente desestabilizadores
Phe, Leu, AspLys, Arg
~ 2 min
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Dos vistas del proteasoma de levadura
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Structure of clathrin. a single molecular complex
Isolated coated vesicles
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Vesícula recubierta de una reja de clatrina y adaptinas, la unidad
básica de la jaula es un trisquelion
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