LES PROTEÏNES

Característiques generals • Biomolècules constituïdes per C,H O,N i S.

• Presenten una gran diversitat tant estructural com funcional.

• Les proteïnes són llargues cadenes d’aminoàcids units mitjançant enllaços peptídics.

• Són les molècules mitjançant les quals s’expressa la informació genètica.

• Es sintetitzen als ribosomes d’acord amb la informació que conté l’ADN i que transmet l’ARN.

Els aminoàcids• Són les unitats bàsiques dels pèptids i proteïnes.• N’hi ha 20 de diferents que formen part de les proteïnes. • Són compostos orgànics que presenten un grup amino, un

grup carboxil i radical variable.

Característiques dels aminoàcidsEsteroisomeria

• Tridimensionalment el carboni presenta una configuració tetraèdrica en la qual el carboni es disposa al centre i els quatre elements que s'uneixen a ell ocupen els vèrtex.

• Quan al vèrtex superior es disposa el grup carboxil (-COOH) i es mira per la cara oposada al grup R, segons la disposició del grup amino(-NH2) a l'esquerra o a la dreta del carboni es parla de L-aminoàcids o de D-aminoàcids respectivament.

• En les proteïnes només es troben aminoàcids de configuració L.

Característiques dels aminoàcidsAmfòters Són substàncies amfòteres, es comporten com un àcid o com una base en funció del pH del medi on es troben.

R-COOH <——> R-COO– + H+

R-NH3+ <——> R-NH2 + H+

Classificació dels aminoàcidsEls 20 aminoàcids es classifiquen en funció de la naturalesa química del seu radical o part variable.

Aminoàcids amb radical apolar

Aminoàcids amb radical polarsPolars neutres sense separació de càrregues

Classificació dels aminoàcids

Polars amb separació de càrregues

Bàsics Àcids

L’enllaç peptídic

                                                                                

• Els aminoàcids s’uneixen entre ells per formar pèptids i proteïnes mitjançant l’enllaç peptídic.

• Es forma per la reacció del grup carboxil d’un aminoàcid amb el grup amino d’un altre aminoàcid.

• Hi ha sortida d’una molècula d’aigua. L’enllaç es trencarà per hidròlisi.

Aminoàcid 1+ aminoàcid 2 Dipèptid

+ h2o

L’enllaç peptídicÉs un enllaç covalent molt fort i ressonant.

Pèptids i proteïnes

• Pèptids: menys de 100 AA Dipèptids (2AA), tripeptids (3AA), oligopèptids ( fins a 10 AA) o polipèptids ( de 11 a 100 AA)Són pèptids: la insulina, la oxitocina, moltes toxines de bacteris (toxina botulínica, toxina del tètanus), verins de fongs (fal·loïdina) i verins d’animals com les serps.

• Proteïnes: més de 100 AAHoloproteïnes: només formades per AAHeteroproteïnes: Tenen una part no proteica:

grup prostètic

Estructura de les proteïnes Les proteïnes estan formades per cadenes d’aminoàcids amb una disposició espacial complexa que determina les seves propietats i la seva funcionalitat.

Estructura primària

• Fa referència a la seqüència d’aminoàcids.

• És única per cada proteïna• Determina la resta

d’estructures• Ve determinada

genèticament. • El primer aminoàcid és el

que té l’extrem amino lliure mentre que el darrer és el que té el grup carboxil.

Estructura secundària•Fa referència a la disposició que adopta l’estructura primària en l’espai. Hi ha dos tipus de disposició:

Alfa hèlix: Enrotllament de la cadena d’aminoàcids sobre si mateixa estabilitzat per ponts d’hidrogen

Beta full plegat: La cadena adopta forma de ziga-zaga i entre elles s’estableixen ponts d’hidrogen

Estructura terciària

•És la disposició de la proteïna a l’espai (conformació)

•El replegament de la proteïna és degut a les interaccions que s’estableixen entre els radicals dels AA (ponts de disulfur, ponts d’hidrogen, van der Waals , interaccions d’hidrofòbia...).

•Les parts hidrofòbiques tendeixen a situar-se a l’interior mentre que les parts hidrofíl·liques es situen a la part externa Això fa que fa que les proteïnes que tenen aquest replegament siguin proteïnes solubles . S’anomenen proteïnes globulars.

Proteïnes globulars •Les proteïnes que presenten aquest replegament són globulars. És caracteritzen per ser solubles i desenvolupen funcions actives: enzims, transportadors, hormones, anticossos, etc.

•Hi ha proteïnes que la seva cadena no es replega en forma de globus, s’anomenen fibroses i tenen funcions estructurals.Són insolubles.

Proteïnes fibroses

Estructura quaternàriaÉs la unió de diverses cadenes polipeptídiques ( cadenes d’aminoàcids) per formar una proteïna més gran que té funció biològica.

Anàlisi de l’estructura d’una proteïna

Les funcions biològiques de les proteïnes

Les proteïnes realitzen una gran diversitat de funcions

1.Funció estructural i de protecció.2.Funció transportadora3.Funció nutritiva i de reserva4.Funció reguladora i hormonal5.Funció de moviment6.Funció de defensa i reconeixement7.Funció homeostàtica8.Funció enzimàtica.

1.Funció estructural i de proteccióDins l’àmbit cel·lular: El citoesquelet cel·lular es constituït per proteïnes que en polimeritzar-se formen fibres, com per exemple la tubulina dels microtúbuls Dins l’àmbit organisme:Trobem proteïnes fibroses formant part d’estructures. Les ceratines, són el principal component de les estructures epidèrmiques : capa còrnia de la pell, cabells, ungles, banyes etc.La matriu de molts teixits amb funcions estructurals contenen proteïnes fibroses. El col·lagen és present a la matriu de la dermis i del teixit connectiu que forma els tendons i els lligaments.

2.Funció transportadora

Dins l’àmbit cel·lular: Moltes de les proteïnes que trobem a la membrana cel.lular tenen funció transportadoraDins l’àmbit organisme:Algunes proteïnes sanguínies es poden unir a altres substàncies i transportar-les. L’hemoglobina transporta l’oxigen evitant que aquest oxidi les nostres molècules i les proteïnes VLDL, (low-density lipoprotein), transporten els greixos que no són solubles i no poden circular fàcilment per la sang.

3. Funció nutritiva i de reserva

Algunes proteïnes tenen funció de reserva d’aminoàcids. Aquestes proteïnes un cop hidrolitzades o digerides aporten aminoàcids per a la construcció de les proteïnes que es necessitin. En trobema)A les llavors : gliadina( gluten) del blatb)Als ous: ovoalbúmina c)A la llet : caseïna

4. Funció hormonal i neurotransmissors

Algunes hormones són pèptids com la insulina i la hormona de creixement i l’oxitocina. Els neurotransmissors , els missatgers químics responsables de la sinapsi ( pas de l’impuls nerviós d’una neurona a una altra) són pèptids

5. Funció de moviment

En l’àmbit cel·lularEl moviment es produeix pels microtúbuls del citoesquelet i dels undulipodis. Aquests són constituïts per proteïnes (tubulina)En l’àmbit organismeEl moviment dels animals superiors es produeix gràcies a les proteïnes contràctils (actina i miosina) que hi ha a les cèl·lules (fibres) musculars

6. Funció de defensa Els anticossos o immunoglobulines són proteïnes amb funció de defensa que reconeixen específicament substàncies que ens són estranyes (antígens)

El fibrinogen i la trombina són dues proteïnes sanguínies que intervenen en la coagulació de la sang quan es produeix una lesió en un vas sanguini

7. Funció homeostàtica

Les proteïnes en general intervenen en la regulació de l’equilibri osmòtic de la cèl·lula i en el manteniment del pH

8. Funció enzimàtica

Tots els enzims són proteïnes. Els enzims són biocatalitzadors . Catalitzen totes les reaccions químiques dels éssers vius. Els enzims són les unitats funcionals del metabolisme. Sense ells les reaccions dels éssers vius no es donarien.

La desnaturalització• Les proteïnes poden perdre la seva conformació o disposició espaial

degut a canvis de pH, temperatura o salinitat.• Aquesta pèrdua no afecta mai a l’estructura primària per tant no

afecta als enllaços peptídics.• Si la desnaturalització es progressiva pot ser reversible. Quan la

proteïna torna a les condicions ambientals adequades es re-naturalitza adoptant la seva conformació. Si el fenomen és irreversible l’anomenem coagulació

• La desnaturalització produeix la pèrdua de la conformació i per tant la proteïna deixa de ser funcional ( perd la seva funció biològica)