UNIVERSIDAD INTERAMERICANA DE PANAMÁ

Laureate International Universities

Facultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Nutrición y Dietética

Bioquímica

Trabajo de investigación #1

Las enzimas en los alimentos

Alumnas:

Anselmi, Tabatha 04-3725-746

León, Isabel 08-502-2667

Torres, Debbie 4-749-594

Profesor: Antonio Bruno

Código: 601-00006

Fecha de Entrega: 14 de octubre de 2015

Índice

Página

Introducción 5

Reacción química 7

¿Qué es una enzima? 7

¿Qué es un catalizador? 7

Acción de las enzimas como catalizador 7

Importancia de las enzimas 8

Localización intracelular de las enzimas 8

Propiedades de las enzimas 8

Características de las enzimas 9

Componentes de una reaccion enzimática 9

Clasificación de las enzimas 9

Función 11

Inhibición enzimática 11

Enzimas alostéricos 15

Cofactores enzimático 19

Usos de la inhibición enzimática 20

Alimentos que contienen enzimas 21

Enzimas digestivas 21

Análisis enzimático de alimentos 23

Alimentos que favorecen la vida enzimática 24

Suplementos enzimáticos 24

Usos de la terapia enzimática con suplementos 24

Seguridad en la terapia enzimática 25

2

Enzimas utilizadas en la industria alimenticia 28

Las enzimas y los alimentos 28

Fuentes de obtención de enzimas 30

Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia 31

Reacciones 32

Cinética enzimática 32

Cinética de Michaelis – Menten 33

Mecanismos de acción enzimática 34

Características de las reacciones catalizadas por enzimas 35

Reacciones catalizadas por enzimas 36

Factores que afectan a la actividad enzimática 40

Características de una reacción exergónica 41

Reacción endergónica 42

Enfermedades por déficit enzimático 42

Fenilcetonuria 42

Porfiria 43

Albinismo 43

Histidemia 44

Gota 44

Hemofilia 46

Enfermedad de Gaucher 46

Enfermedad de Tay-Sachs 47

Enfermedad de Pompe 48

Galactosemia 48

3

Síndrome de Bloom 49

Hiperplasia Suprarrenal congénita 50

Mapa conceptuel o cuadro sinóptico de los temas 51

Conclusión 52

Recomendaciones 55

Glosario de términos 56

Bibliografía 61

4

Introducción

Las transformaciones de energía son centrales en todos los organismos vivos. El

propósito de este conjunto de problemas es familiarizarse con  algunos principios

clave sobre las enzimas, la catálisis y la energética de las reacciones enzimáticas

que son fundamentales para el estudio de las rutas metabólicas. 

Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo se hayan

mediados por enzimas, estas en su mayoría son de naturaleza proteica (algunas

son ARN). Puede definirse a las enzimas como catalizadores, capaces de acelerar

las reacciones químicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar

parte de los productos. La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad

de reacción por el sustrato sobre el cual actúan. Ciertas enzimas requieren de

ciertos compuestos orgánicos, termoestables para poder cumplir con su función

catalítica, estas moléculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo

peso molecular y suelen ser claves en el mecanismo catalítico. Estas moléculas

termoestables generalmente son vitaminas o metales. Según el tipo de reacción

que catalizan las enzimas se dividen en 6 clases o grupos:

1) Oxidorreductasas.

2) Transferasas.

3) Hidrolasas.

4) Liasas

5) Isomerasas

6) Ligasas

Los alimentos que son parte de nuestra vida diaria, nuestra alimentación está

formado por compuestos químicos más o menos complejos. Ya sea que estemos

saboreando una fruta fresca, un mole poblano, un jugo de manzana o un vaso de

leche, ahí está presente la química, y la bioquímica también. 

En efecto, los alimentos se pueden observar desde el punto de visto químico como

una mezcla de moléculas entre las que se encuentran principalmente proteínas,

carbohidratos, lípidos y agua; así como el resultado de reacciones que se dan

5

entre dichos componentes para generar otras moléculas que aportan

características al alimento. Mientras que la bioquímica, permite explicar algunos

cambios que ocurren cuando hay alguna actividad biológica implicada. Son

proteínas que poseen una capacidad asombrosa para acelerar reacciones

químicas de síntesis y degradación de compuestos. Éstas se distinguen por

poseer tres características únicas: poder catalítico, especificidad y regulación, lo

cual facilita los diferentes procesos biológicos en todo tipo de vida, al igual que en

diferentes procesos industriales.

Es normal que no seamos conscientes de que nuestra alimentación comprende el

consumo de tejidos vegetales y animales (crudos o procesados), así como

productos relacionados con el metabolismo de microorganismos sobre sustratos

animales o vegetales, tales como los alimentos fermentados.

Las enzimas son necesarias para la correcta función celular, son esenciales para

la digestión completa y la absorción de nutrientes, son útiles en la lucha contra los

radicales libres y son útiles en el apoyo a la desintoxicación del hígado.

Puede que sea necesario obtener enzimas de fuentes complementarias, ya que el

cuerpo a veces no logra producirlas de forma natural y en cantidades suficientes,

sobre todo si nuestra dieta muy rica en alimentos cocidos y procesados.

Los organismos vivos pueden obtener y gastar la energía muy rápidamente debido

a la presencia de catalizadores biológicos como son las enzimas. Modifican la

velocidad de una reacción química sin afectar el equilibrio final y solo se requieren

pequeñas cantidades para efectuar la transformación de un gran número de

moléculas de sustrato. A diferencia de la mayoría de catalizadores inorgánicos, las

enzimas son bastante específicas, ya que catalizan un numero comparativamente

pequeño de reacciones y en algunos casos tan solo una reacción. Así mismo, las

enzimas funcionan solamente bajo condiciones muy definidas de pH, temperatura,

concentración de sustrato, cofactores, entre otros.

A continuación en el siguiente trabajo profundizaremos más y ampliaremos mayor

información sobre las enzimas.

6

Reacción química

Es un proceso por el cual una o más sustancias, llamadas reactivos, se

transforman en otra u otras sustancias con propiedades diferentes,

llamadas productos.

Tipos de reacciones químicas:

• Reacción exotérmica: se desprende energía en el curso de la reacción.

• Reacción endotérmica: se absorbe energía durante el curso de la reacción.

Esencialmente, todas lasreacciones orgánicas quetienen lugar en los sistemas

biológicos necesitan un catalizador. La mayor parte de loscatalizadores biológicos

son enzimas.

Se cumple la ley de conservación de la masa: la suma de las masas de los

reactivos es igual a la suma de las masas de los productos. Esto es así porque

durante la reacción los átomos ni aparecen ni desaparecen, sólo se reordenan en

una disposición distinta.

¿Qué es una enzima?

Las enzimas son compuestos orgánicos de naturaleza proteica, que actúan como

catalizadores al llevar a cabo reacciones bioquímicas a muy alta velocidad y con

un alto grado de especificidad.

¿Qué es un catalizador?

Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla

instantánea o casi instantánea.

Acción de las enzimas como catalizador

Disminuye la energía de activación

Disminuye la cantidad de energía inicial necesaria para iniciar la reacción.

7

Importancia de las enzimas

Aceleran la velocidad de las reacciones químicas.

Intervienen en múltiples procesos.

Regulan las rutas metabólicas.

Son sintetizadas por todos los seres vivos.

La medición de su actividad es útil para el diagnóstico y seguimiento de

algunas enfermedades.

Algunas se usan como reactivos de laboratorio.

Localización intracelular de las enzimas

Citoplasma: glucólisis, vía de las pentosas.

Núcleo: síntesis de ADN y ARN.

Mitocondrias: Ciclo de Krebs, oxidación de grasas.

Ribosomas: síntesis de proteínas.

Lisosomas: enzimas hidrolíticas.

Propiedades de las enzimas

Son proteínas.

No se consumen en la reacción.

Su acción es reversible.

Son específicas.

Son reguladas.

Catalizan reacciones termodinámicamente posibles.

Características de las enzimas

8

Son eficaces en pequeñas cantidades.

No se alteran durante las reacciones en que participan.

Aceleran el proceso para la obtención del equilibrio de una reacción

reversible.

Muestran especificidad. La acción de la enzima es extremadamente

selectiva sobre un substrato específico.

Componentes de una reacción enzimática

Enzima: es el catalizador biológico (no se consume durante la reacción).

Sustrato: es la sustancia que reacciona por acción de la enzima.

Producto: resultado de la reacción catalizada por la enzima.

La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato. El sustrato se une a

una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende

un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el

sustrato y un sitio catalítico, formado por aminoácidos implicados en el mecanismo

de la reacción.

Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de

reacción.

Clasificación de las enzimas

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

Simples: formadas por una o más cadenas polipeptídicas.

Conjugadas: contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la

cadena polipeptídica.

Las enzimas también se clasifican por el tipo de reacción.

9

Los nombres en la mayor parte de las enzimas metabólicas se forman agregando

el sufijo –asa al nombre de los sustratos, o a un término descriptivo de la reacción

que catalizan. Por ejemplo, la ureasa tiene a la urea como sustrato. La alcohol

deshidrogenasa cataliza la remoción de hidrógeno de los alcoholes, es decir, la

oxidación de los alcoholes. Unas pocas enzimas como la tripsina y la amilasa, se

conocen por sus nombres históricos.

1. Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de oxidación – reducción. La

mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas.

También hay otras enzimas en esta clase que se llaman oxidasas,

peroxidasas, oxigenasas o reductasas. Un ejemplo de una enzima

oxidorreductasa es la lactato deshidrogenasa, llamada también lactato:NAD

oxidorreductasa. Esta enzima cataliza la conversión reversible del lactacto

en piruvato.

2. Transferasas: catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y

pueden necesitar la presencia de coenzimas. En las reacciones de

transferencia de grupo, una parte de la molécula del sustrato se suele

enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. Este grupo

incluye las cinasas, enzimas que catalizan la transferencia de un grupo

fosforilo del ATP. La alanina transaminasa, es un ejemplo típico de esta

clase.

3. Hidrolasas: catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasas

donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. La pirofosfatasa es

un ejemplo sencillo de una hidrolasa.

4. Liasas: catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son

reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. En dirección

inversa las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de

un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reacción de adición en las

células es frecuentemente llamada sintasa. La piruvato descarboxilasa

pertenece a esta clase de enzimas ya que descompone al piruvato en

acetaldehído y dióxido de carbono.

10

5. Isomerasas: catalizan cambios estructurales dentro de una misma

molécula (reacciones de isomerización). Como estas reacciones solo tienen

un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples.

La alanina racemasa es una isomerasa que cataliza la interconversión de L-

alanina y D-alanina.

6. Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones

necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleóxido

trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas. La

glutamina sintetasa usa la energía de la hidrólisis del ATP para unir

glutamato y amoniaco para producir glutamina.

Función

Las enzimas tienen un papel fundamental, el de acelerar las reacciones biológicas

acuando sobre sustratos específicos que se van a transformar en el producto de la

reacción. Esta función, esencial para los seres vivos, la consiguen gracias a que

poseen una estructura tridimensional característica, el centro activo, con un

enterno químico adecuado que permite la interacción entre la enzima y el sustrato

mediante la formacion de un complejo binario denominado complejo enzima –

sustrato.

Inhibición enzimática

Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la

acción de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran

utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de

los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática.

La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende

a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.

Inhibición Irreversible

11

Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose

covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el

enzima queda inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores

ha resultado de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales

para la catálisis en aquellos enzimas a los que inactivan.

Este tipo de inhibición se conoce también como "envenenamiento" del enzima. Por

ejemplo algunos compuestos organofosforados tóxicos llamados venenos

nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al

enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del sistema nervioso.

Se sabe que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima formando un

enlace éster fosfórico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del

aminoácido serina, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la

catálisis.

Inhibición Reversible

Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de

manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores

reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-

sustrato. Se distinguen tres tipos de inhibición reversible:

1. Inhibición Competitiva

Imagen 1 Ejemplo de inhibición competitiva

12

El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el

sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo, pero

que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima.

El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de

características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que,

lógicamente, no puede descomponerse a continuación para dar lugar al enzima

libre y a los productos:

2. Inhibición Incompleta

El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino

que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo

enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a

los productos. El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera

que impide físicamente la salida de los productos:

3. Inhibición No Competitiva

– Inhibición Incompetitiva

Imagen 2 Ejemplo de Inhibición incompetitiva

El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino

que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo

enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a

13

los productos. El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera

que impide físicamente la salida de los productos: ES + I = ESI

– Inhibición Competitiva

Imagen 3 Ejemplo de inhibición competitiva

El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo enzima-

sustrato, interfiriendo en la acción de ambo. Los inhibidores no competitivos se

unen a un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en el una

alteración que dificulta bien la formación del complejo enzima-sustrato o bien la

descomposición de éste para dar lugar a los productos. La unión con el inhibidor

produce dos formas inactivas: los complejos EI y ESI, ninguna de las cuales puede

descomponerse para dar lugar a los productos y al enzima libre.

Aunque podría pensarse que los distintos tipos de inhibición estudiados pueden

desempeñar algún papel en la regulación de la actividad enzimática, todo parece

indicar que no es así; la regulación de la actividad enzimática se lleva a cabo

mediante mecanismos que no se ajustan a ninguno de los modelos de inhibición

estudiados y que se describirán en el próximo apartado. El interés del estudio de

la inhibición enzimática reside más en su utilidad para comprender la estructura,

mecanismos catalíticos y especificidad de los enzimas, que en una importancia

biológica real.

14

Enzimas Reguladores

La célula es una máquina química que debe ser capaz de autoajustarse o regular

su propio funcionamiento para no desperdiciar tiempo ni energía en realizar

procesos que no le son útiles en un momento dado, siguiendo así un principio de

máxima economía molecular. Este autoajuste se lleva a cabo a varios niveles

entre los que destaca la regulación de la propia actividad enzimática.

Todos los enzimas presentan propiedades que los hacen candidatos a constituir

elementos reguladores del metabolismo. Estas propiedades son su sensibilidad a

los cambios de pH, a la concentración del sustrato o a la concentración de otras

sustancias accesorias que denominaremos cofactores. Sin embargo, existen una

serie de enzimas que, además de estas propiedades comunes a todos ellos,

poseen otras que les confieren un papel específicamente regulador del

metabolismo: son los enzimas reguladores. Existen dos tipos principales de

enzimas reguladores: los enzimas alostéricos y los enzimas modulados

covalentemente. Ambos tipos son responsables de alteraciones en el estado

metabólico de las células en intervalos cortos de tiempo (los enzimas alostéricos

en cuestión de segundos, los modulados covalentemente en cuestión de minutos).

Enzimas Alostéricos

Los enzimas alostéricos son aquellos que, además del centro activo mediante el

cual interactúan con el sustrato, poseen otro centro de unión llamado centro

alostérico mediante el cual interactúan con otra molécula denominada efector o

modulador. La interacción del modulador con el centro alostérico es tan específica

como lo es la interacción del sustrato con el centro activo y también está basada

en la complementariedad estructural. Los enzimas alostéricos presentan pesos

moleculares en general superiores a los de otros enzimas y en la mayor parte de

los casos son proteínas oligoméricas, es decir están formados por varias

subunidades (normalmente en número par).

Los moduladores alostéricos pueden ser de dos tipos: unos estimulan la actividad

del enzima al unirse al centro alostérico, reciben el nombre de moduladores

15

positivos o activadores; otros la inhiben y se llaman moduladores negativos o

inhibidores.

Imagen 4 Representación de forma activa e inactiva enzimática por efecto de un modulador

alostérico

Los enzimas alostéricos presentan siempre dos formas, una activa y otra inactiva,

interconvertibles por efecto del modulador. Existen dos tipos de control alostérico:

el control heterotrópico que se da cuando el modulador es una molécula diferente

del sustrato, y el control homotrópico que se da cuando el modulador es el propio

sustrato. En ambos casos el modulador puede ser positivo o negativo. Los

enzimas con control homotrópico poseen dos o más centros de unión para el

sustrato; en ellos la interconversión entre las formas activa e inactiva depende de

cuántos sean los centros de unión que estén ocupados por moléculas de sustrato.

Un caso muy común de regulación del metabolismo mediante enzimas alostéricos

es la inhibición por el producto final, también llamada retroinhibición o control feed-

back. En ella, el producto final de una ruta metabólica inhibe alostéricamente al

enzima que cataliza la primera reacción de dicha ruta, interrumpiendo así su

propia síntesis cuando ésta ya no es necesaria. Este tipo de control es muy

rentable para la célula, ya que no se interrumpe solamente la síntesis del producto

final sino la de todos los intermediarios. Se trata de un control heterotrópico

mediante un modulador negativo.

16

Otro caso es el del sustrato de la primera reacción de una ruta metabólica que

actúa como activador del enzima que cataliza dicha reacción. Se trataría aquí de

un control homotrópico mediante modulador positivo.

Aunque existen enzimas alostéricos monovalentes, que responden a un sólo

modulador, la inmensa mayoría son enzimas polivalentes, que poseen varios

centros alostéricos mediante los cuales interactúan con distintos moduladores

positivos y/o negativos, presentando un tipo de control mixto homotrópico-

heterotrópico.

– Enzimas Modulados Covalentemente

Imagen 5 Ejemplo de modulación covalente enzima glucógeno-fosforilasa

Los enzimas modulados covalentemente también presentan dos formas, una

activa y otra inactiva, que son interconvertibles por modificación covalente de sus

estructuras catalizada por otros enzimas, denominados enzimas moduladores. Tal

modificación suele consistir en la adición o eliminación de un grupo químico

esencial para la catálisis (generalmente un grupo fosfato, metilo, adenilato u otros)

de manera que el enzima modulado se activa cuando está unido a dicho grupo y

se inactiva cuando éste se elimina. En la mayor parte de los casos son necesarios

dos enzimas moduladores diferentes, uno que activa el enzima modulado y otro

que lo inactiva. Un ejemplo clásico de modulación covalente lo constituye el

enzima glucógeno-fosforilasa, que actúa en el metabolismo de los glúcidos

liberando unidades de glucosa-1-fosfato a partir de las cadenas polisacarídicas del

17

glucógeno. La glucógeno-fosforilasa es activada por un enzima modulador, la

fosforilasa-quinasa, que une covalentemente un grupo fosfato a un resto

específico de serina en cada una de las dos subunidades del enzima modulado.

Otro enzima modulador, la fosforilasa-fosfatasa, escinde hidrolíticamente dichos

grupos fosfato desactivando así el enzima.

La modulación covalente tiene la ventaja de que puede utilizarse para amplificar

una señal química, ya que una sola molécula del enzima modulador puede activar

o desactivar a muchas moléculas del enzima modulado, que a su vez podrán

actuar o no sobre un elevado número de moléculas de sustrato, produciéndose así

lo que se conoce como efecto cascada. En muchos casos, los enzimas

moduladores a su vez pueden activarse o desactivarse como respuesta a una

señal hormonal. Por ejemplo, la hormona denominada adrenalina actúa sobre

receptores específicos de la membrana de las células musculares

desencadenando un proceso en el que están implicados varios enzimas

moduladores que a su vez resultan modulados covalentemente por otros enzimas

moduladores de un nivel superior. El resultado final de dicho proceso es una

degradación masiva de glucógeno a glucosa-1-fosfato destinada a la producción

de energía para las células musculares. De este modo, una débil señal química,

consistente en unas pocas moléculas de hormona, es amplificada en varios

escalones para producir un efecto metabólico de grandes proporciones.

Un caso particular de este tipo de regulación es la activación covalente de los

zimógenos. Algunos enzimas se sintetizan dentro de las células en formas

inactivas denominadas zimógenos. Una vez secretados al exterior de la célula son

activados mediante la escisión hidrolítica catalizada enzimáticamente de algunos

péptidos de su cadena polipeptídica. Este tipo de activación es irreversible. El

ejemplo clásico de este tipo de regulación es el de los enzimas digestivos pepsina,

tripsina y quimotripsina que, con el objeto de que evitar que lleven a cabo su

actividad degradativa en el interior de las células, se sintetizan en forma de sus

respectivos zimógenos inactivos y sólo se activan una vez han sido secretados al

tracto digestivo.

18

Cofactores Enzimáticos

Algunos enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad catalítica de la

concurrencia de una o más sustancias de naturaleza no proteica que reciben el

nombre de cofactores. No debe entenderse que los cofactores son sustancias que

meramente potencian la actividad enzimática sino que, en determinados enzimas,

son absolutamente imprescindibles para que ésta se realice. En ausencia de

cofactor el enzima resulta catalíticamente inactivo y recibe el nombre de

apoenzima; la combinación de apoenzima y cofactor da el holoenzima

catalíticamente activo. Existen dos tipos de cofactores enzimáticos: los iones

metálicos y los coenzimas.

Los iones metálicos que actúan como cofactores enzimáticos son generalmente

cationes mono o divalentes. Pueden actuar de varias maneras: en algunos

enzimas el ion metálico constituye el verdadero centro catalítico; en estos casos el

ion suele presentar por sí solo una cierta actividad catalítica, que se ve

incrementada cuando forma parte del enzima. En otros enzimas el ion metálico

constituye un grupo puente para unir el sustrato al centro activo. A veces el ion

metálico no forma parte del centro activo sino que se encuentra en un lugar del

enzima muy alejado del mismo, actuando como agente estabilizador de la

conformación nativa del enzima.

Cuando el cofactor es una sustancia orgánica de naturaleza no proteica recibe el

nombre de coenzima. Los coenzimas actúan generalmente como transportadores

intermediarios de grupos funcionales, de determinados átomos o de electrones,

los cuales son transferidos de una sustancia a otra en la reacción enzimática

global. A veces los coenzimas se hallan íntimamente unidos a la molécula proteica

constituyendo un verdadero grupo prostético. En otros casos la unión es débil y el

coenzima actúa en realidad como si de un sustrato más del enzima se tratase.

Cuando se analiza la estructura química de muchos coenzimas se comprueba que

tienen formando parte de ella a alguna de las sustancias conocidas como

vitaminas. Existe pues una clara relación entre vitaminas y coenzimas.

19

Usos de la inhibición enzimática

La inhibición enzimática reversible permite contar con un método poderoso para

determinar la actividad enzimatica y para alterarla en el tratamiento de

enfermedades. Se puede obtener información acerca de la forma y de la

reactividad química del sitio activo de una enzima a partir de experimentos que

impliquen una serie de inhibidores competitivos con estructuras alteradas en forma

sistemática.

La industria farmacéutica recurre a estudios de inhibición enzimática para diseñar

medicamentos de uso clínico. En muchos casos se usa un inhibidor natural de una

enzima como punto de partida para diseñar un medicamento. En lugar de usar

síntesis aleatorias y determinar inhibidores potenciales, algunos investigadores

están recurriendo a un método más eficiente llamado diseño racional de un

fármaco. En teoría, con el banco de conocimientos tan amplico acerca de la

estructura de las enzimas, hoy pueden diseñarse inhibidores en forma racional

que se ajusten al sitio activo de determinada enzima. Los efectos de un

compuesto sintético se determinan primero en enzimas aisladas y despues en

sistemas biológicos. Aun cuando un compuesto desarrolle una actividad inhibidora

adecuada, se pueden encontrar otros problemas. Por ejemplo, puede ser que el

fármaco no entre a las células diana, o que se metabolice muy rápido y se

convierta en un compuesto inactivo, o que sea tóxico al organismo huésped, o que

la célula diana pueda desarrollar resistencia al agente en estudio.

Los progresos en la síntesis de fármacos o medicamentos se ejemplifican por el

diseño de una serie de inhibidores de la enzima purina nucleósido fosforilasa. Esta

enzima cataliza una reaccion de degradación entre fosfato y el nucleósido de

guanosina. Con modelado por computadora, se diseñaron las estructuras de

inhibidores potenciales y se ajustaron al sitio activo de la enzima. Uno de tales

compuestos fue sintetizado y se encontró que es 100 veces más inhibidor que

cualquier compuesto obtenido con el método tradicional de aproximación por

ensayo y error. Se espera que el método de diseño racional produzca

20

medicamentos adecuados para tratar afecciones de autoinmunidad como artitritis

reumatoide y esclerosis múltiple.

Alimentos que contienen enzimas

Enzimas digestivas

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los

materiales específicos sobre los que pueden actuar substratos. Cada una de las

transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo,

está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas

enzimas digestivas. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de alimento, como una

llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas

condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.

Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones

químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los

alimentos quedan parcialmente digeridos.

Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce enCondiciones para

que actúe

Ptialina Los almidones.Mono y

disacáridos.

La boca (glándulas

salivares).

Medio

moderadamente

alcalino.

AmilasaLos almidones y

los azúcares.Glucosa.

El estómago y

páncreas.

Medio

moderadamente

ácido.

Pepsina Las proteínas.Péptidos y

aminoácidos.El estómago. Medio muy ácido.

Lipasa Las grasas. Acidos grasos y

glicerina.

Páncreas e intestino. Medio alcalino y

previa acción de las

21

sales biliares.

LactasaLa lactosa de la

leche.

Glucosa y

galactosa.

Intestino (su

producción

disminuye con el

crecimiento).

Medio ácido.

Tabla 1 Diferentes tipos de enzimas digestivas

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las

enzimas, da como resultados nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa,

ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el

organismo. Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es

insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los

alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las

bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos. La diferencia

es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el

caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran

variedad de productos tóxicos (indól, escatól, fenól, etc.). Estas sustancias

también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos

del organismo.

Existen dos clases diferentes de enzimas:

- Las enzimas digestivas, que nos ayudan a descomponer y asimilar los

alimentos.

- Las enzimas metabólicas, que tienen un papel fundamental en el

mantenimiento de los procesos vitales.

Pero, además, los alimentos crudos nos proporcionan también enzimas que nos

ayudan a digerir los alimentos.

Los órganos digestivos como el páncreas y el hígado son los encargados de

producir la mayoría de las enzimas digestivas, y el resto deben ser aportadas por

alimentos frescos no cocinados, como frutas, verduras crudas, germinados, algas,

22

semillas y nueces, productos lácteos no pasteurizados y suplementos de enzimas.

Cuando la dieta es pobre en enzimas, el páncreas tiene que hacer un esfuerzo

mayor para producir enzimas digestivas. Si el páncreas está trabajando en

exceso, se produce una deficiencia de enzimas metabólicas vitales para el buen

desarrollo de todas las funciones celulares.

Análisis enzimático de alimentos

El análisis enzimático de alimentos, es un procedimiento básico que se utiliza para

la medición de compuestos tales como azúcares, ácidos, alcoholes y otros

metabolitos tanto en bebidas como en alimentos. En general las enzimas son

proteínas que catalizan la conversión de una molécula en otra.  Ciertas reacciones

enzimáticas se evidencian por un cambio de color o formación o consumo de un

componente a una longitud de onda invisible al ojo humano. Este cambio de

intensidad puede ser medida. La gran especificidad de las reacciones enzimáticas

permite el análisis de los componentes en matrices complejas.

Los métodos enzimáticos son particularmente importantes para el seguimiento del

proceso productivo y para el aseguramiento de la calidad de los productos

alimenticios. Los resultados brindan información acerca de la composición de

nutrientes, la autenticidad y el estatus sanitario de los alimentos. Por ejemplo, los

niveles de determinados azúcares que pueden resultar perjudiciales para

consumidores intolerantes a los mismos, puede ser indicador higiénico durante la

producción.   También es posible detectar adulteración o manipulación de

alimentos mediante procesos enzimáticos.

El análisis enzimático primero se utilizaba para el diagnóstico clínico y se adaptó

para medir componentes en los alimentos. En química de alimentos, las enzimas

se utilizan para determinar azúcares, ácidos orgánicos, alcoholes y otros

metabolitos en dulces, golosinas, bebidas, panificados, chocolate, carnes,

productos con huevo, grasas, etc.  Los métodos enzimáticos se establecieron

como métodos de rutina en el análisis de alimentos.

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Alimentos que favorecen la vida enzimática

Puesto que, como hemos visto, las enzimas son moléculas necesarias e

imprescindibles para la vida, es importante ayudar al organismo alargando la vida

de las enzimas y procurando ahorrar esfuerzo y energía en la producción de

nuevas enzima es un proceso que nos desgasta. ¿Y cómo hacer esto? Muy fácil,

siguiendo una dieta equilibrada.

Una dieta sana y equilibrada, sobre todo cuando hablamos de riqueza enzimática

y ahorro energético, consiste en introducir una gran cantidad de alimentos con

gran potencial vital, como los granos de cereal, los germinados y todo tipo

de productos vegetales llenos de vida (cuanto más crudos, frescos y ecológicos,

mejor).

Suplementos enzimáticos

La terapia con enzimas digestivas a través de suplementos dietéticos se ha hecho

cada vez más popular, sobre todo a medida que se han ido llevando a cabo más

estudios clínicos sobre su eficacia y seguridad. De forma general, las enzimas

proteolíticas:

Mejoran los procesos digestivos.

Regulan el sistema inmunológico.

Poseen propiedades anticancerígenas.

Aumentan la fluidez de la sangre y potencian la cicatrización.

Inhiben los procesos inflamatorios.

Tienen una acción desintoxicante y depurativa.

Usos de la terapia enzimática con suplementos

Siempre bajo la supervisión de una persona profesional cualificada,

la enzimoterapia está indicada en caso de:

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Trastornos digestivos (acidez, flatulencia, hinchazón, alergias alimentarias,

etc).

Trastornos inflamatorios como la artritis o reuma, bronquitis, sinusitis, etc.

Patologías vasculares como la arteriosclarosis o la flebitis.

Terapias y tratamientos contra el cáncer.

Trastornos del sistema inmunológico.

Seguridad en la terapia enzimática

La terapia con enzimas presenta un nivel alto de seguridad. Solo en algunos casos

puede provocar flatulencia, irritación en la piel y aumento de hemorragia

(especialmente importante tras una intervención quirúrgica).

Por lo tanto, deben tener mayor precaución las personas que han sido sometidas

a una operación o que están en situación postraumática y aquellas personas que

presenten un riesgo de hemorragia por excesiva fluidez sanguínea o por la ingesta

de anticoagulantes.

Ahora que ya sabes algo más sobre las enzimas, quizá te interese conocer los

grandes beneficios de los probióticos y los prebióticos o a importancia de controlar

el equilibrio ácido-alcalino en el organismo.

Se distinguen dos importantes grupos de enzimas de los alimentos:

las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes.

1. Las Hidrolasas comprenden las:

a) Esterasas, entre las cuales son de importancia en los alimentos:

Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos.

Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos

orgánicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados.

Clorofilasas, en la industria alimentaría debe tratarse de retener el color

verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en

conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila

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de hasta 60%) por los siguientes tratamientos: pretratamiento por inmersión

(ejm, Arvejas), a temperatura ambiente, en solución de bicarbonato de

sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min.

Escaldado en solución de hidróxido de calcio 0,005 M.

Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidróxido de magnesio

(0,020-0,025 M.).

El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el

escaldado y la esterilización posterior.

b) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas.

Carbohidrasas, que se clasifican en:

a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa.

b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa

o pectinasa, que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico, dando

moléculas de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de

importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.

Proteasas, que se clasifican en:

a. Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de

las proteínas, algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la

enzima proteolítica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se

puede abrir la molécula proteica, de modo que entonces las uniones

peptídicas pueden ser atacadas por estas enzimas.

b) Peptidasas, que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final

de moléculas de aminoácidos.

c) Catepsinas, a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos

autolíticos en la maduración de la carne. El tejido vivo tiene un pH

desfavorable para la acción de estas enzimas, pero a la muerte del animal

baja el pH al acumularse ácido láctico por degradación del glicógeno. Al

alcanzar un pH 4,5 se hace óptimo para la liberación y acción de la enzima,

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apareciendo los respectivos cambios en la textura y demás caracteres de la

carne.

d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto

estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la

coagulación de la leche.

2. Desmolasas o enzimas oxidantes, Entre ellas son de interés en alimentos:

- Oxidasas, que comprenden:

a. Las Oxidasas Férricas:

Catalasa, responsable de la pérdida de color y olor de vegetales

congelados.

Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas cítricas. Su estudio es

de gran interés en la industria de alimentos por ser una de las enzimas más

estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivación, con el agravante

de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo.

b.  A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa,

catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimático y la ascórbico-oxidasa.

- Dehidrogenasas.

Entre éstas se encuentran las enzimas siguientes:

Xantino-oxidasa, que es una flavoproteína con molibdeno y cataliza la

oxidación de xantina y aldehídos como el fórmico, actuando como aceptor

de H el azul de metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se

basa su aplicación analítica en el control térmico de la leche y en la

detección de leche de vaca en leche humana, pues esta última no contiene

esta enzima.

Lipoxidasa, que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y

secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a

través de los peróxidos formados.

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Enzimas utilizadas en la industria alimenticia

Las enzimas y los alimentos 

Las enzimas se encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su

funcionamiento. Desde el punto de vista bioquímico son proteínas que actúan

como aceleradores de las reacciones químicas, de síntesis y degradación de

compuestos. Una de las características más sobresalientes de las enzimas es su

elevada especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a un

único tipo de sustancia, el sustrato, sobre el que actúa. 

Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las

que se destaca la alimenticia. En algunos casos, como la obtención de yogur, o la

producción de cerveza o de vino, el proceso de fermentación se debe a las

enzimas presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso de

producción. Sin embargo, otros procesos de producción de alimentos, pueden

realizarse mediante la acción de las enzimas aisladas, sin incluir a los

microorganismos que las producen. 

Desde hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente puras extraídas

industrialmente de bacterias y hongos, y algunas de ellas de las plantas y los

animales y con una gran variedad de actividades para ser utilizadas en la

elaboración de alimentos.

Actualmente, la ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de enzimas

recombinantes de gran pureza, que aportan mayor calidad al producto final, y

optimizan los procesos de producción de alimentos. Los progresos que se están

realizando actualmente en este área permiten augurar el desarrollo cada vez

mayor del uso de enzimas en la industria alimenticia.

Algunos alimentos en los que se emplean enzimas gaseosas, conservas de frutas,

repostería. Estos alimentos se endulzan con jarabes de glucosa y fructosa que

antiguamente se obtenían por la ruptura del almidón de maíz al tratarlo con ácido.

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Actualmente esta práctica ha sido casi totalmente desplazada por la acción

enzimática, que permite obtener un jarabe de glucosa de mayor calidad y a menor

costo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La

glucosa obtenida puede transformarse luego en fructosa, otro azúcar más dulce,

utilizando la enzima glucosa-isomerasa.

Leche y derivados: el cuajo del estómago de los rumiantes es un

componente esencial en la elaboración de quesos ya que contiene dos

enzimas digestivas (quimosina y pepsina), que aceleran la coagulación de

la caseína, una de las proteínas de la leche. Otra enzima utilizada es la

lactasa cuya función es degradar la lactosa, un azúcar compuesto por

unidades de glucosa y de galactosa. Muchas personas sufren de trastornos

intestinales al consumir leche ya que carecen de la lactasa y, en

consecuencia, no pueden digerirla adecuadamente. Para superar esta

dificultad, desde hace unos años se comercializa leche a la que se le ha

añadido la enzima lactasa que degrada la lactosa. También es utilizada en

la fabricación de dulce de leche, leche concentrada y helados al impedir

que cristalice la lactosa durante el proceso.

Pan: En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que actúa

como blanqueador de la harina y contribuye a formar una masa más

blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. Generalmente se la

añade como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en

abundancia.

También se utilizada la amilasa que degrada el almidón a azúcares más

sencillos que pueden ser utilizados por las levadura en la fabricación del

pan. También se emplean proteasas para romper la estructura del gluten y

mejorar la plasticidad de la masa, principalmente en la fabricación de

bizcochos. 

Cerveza: Al igual que en la fabricación del pan el uso de amilasas que

degradan el almidón, presentes en la malta, es fundamental en la

fabricación de la cerveza. También se emplea la enzima papaína para

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fragmentar las proteínas presentes en la cerveza y evitar que ésta se

enturbie durante el almacenamiento o la refrigeración. 

Vinos: Uno de los problemas que se pueden presentar en la fabricación de

vinos es la presencia del hongo Botrytis cinerea que produce beta-

glucanos, un polímero de glucosa que pasa al vino y entorpece su

clarificación y filtrado. Este problema se soluciona añadiendo enzimas con

actividad beta-glucanasa que lo degradan. También se utilizan enzimas

para mejorar el aroma, las cuales liberan los terpenos de la uva, dándole un

mejor bouquet al vino.

Jugos concentrados: A veces la pulpa de las frutas  y restos de semillas

hacen que los jugos concentrados sean turbios y demasiado viscosos, lo

que ocasiona problemas en la extracción y la concentración. Este efecto se

debe a la presencia de pectinas, que pueden degradarse por la acción de

enzimas pectinasas presentes en el propio jugo o bien obtenidas y

añadidas de fuentes externas. 

Fuentes de obtención de enzimas

Las fuentes principales de producción de enzimas para empleo industrial son: 

Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las

enzimas derivada del páncreas, estómago e hígado de los animales, tales

como la tripsina, lipasas y cuajos (quimosina y renina).

Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principal de

enzimas de cereales.  Las enzimas proteolíticas (que degradan proteínas)

tales como la papaína y la bromelina se obtienen de la papaya y del ananá,

respectivamente.

Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras

que se desarrollan en la industria de la fermentación. 

La ventaja de la obtención de enzimas microbianas es que los microorganismos se

reproducen a ritmo acelerado, son fáciles de manipular genéticamente, crecen en

un amplio rango de condiciones ambientales y tienen una gran variedad de vías

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metabólicas, haciendo que las enzimas obtenidas sean más económicas.

Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia

La ingeniería genética está realizando progresos importantes en la producción de

enzimas recombinantes en microorganismos. Para garantizar la seguridad de su

uso debe controlarse que los microorganismos de donde se extraen no sean

patógenos, ni fabriquen compuestos tóxicos. Los ideales son aquellos que tienen

una larga tradición de uso en los alimentos como las levaduras de la industria

cervecera y los fermentos lácticos. Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces son tres

especies de microorganismos bien conocidas, su manipulación es segura, son de

crecimiento rápido y producen grandes cantidades de enzimas, generalmente

mediante fermentación. El medio de cultivo óptimo para estos microorganismos es

igualmente bien conocido, lo que reduce los costos de experimentación. 

Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que

codifica para la misma puede ser transferido a cualquiera de las especies

anteriores. De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en

el tanque de fermentación. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de

mayor pureza, lo cual contribuye a una mejor calidad del producto. 

Algunas enzimas recombinantes destinadas a la industria alimenticia son:

Quimosina que sustituye a la natural obtenida del estómago de terneros, y

que se obtiene a partir de los hongos Kluyveromyces lactis y Aspergillus

niger transformados genéticamente con genes de vacuno.

α-amilasa obtenida a partir de Bacillus subtilis recombinante. Esta enzima

licua el almidón y lo convierte en dextrina en la producción de jarabes. En la

industria cervecera, favorece la retención de la humedad del producto y

baja el contenido calórico del producto.

Pectinasas producidas por Aspergillus oryzae transformada con el gen de

A. aculeatus. Permiten la clarificación de jugos concentrados al degradar

las pectinas provenientes de restos de semillas.

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Glucosa oxidasa y catalasa obtenidas a partir de Aspergillus niger

recombinantes. Estas enzimas se utilizan para eliminar azúcares de huevos

y evitan que aparezcan olores anormales durante la deshidratación de los

mismos.

Lipasa obtenida en Aspergillus oryzae recombinante se utilizan en la

fabricación de concentrados de aceites de pescado.

Glucosa isomerasa proveniente de Streptomyces lividens al que se le ha

inserto el gen de Actinoplanes. Permite obtener, a partir de glucosa, jarabes

ricos en fructosa, con mayor poder endulzante.

β-glucanasa producida por levaduras cerveceras recombinantes, que

facilitan la filtración del producto.

Reacciones

Cinética enzimática

La cinética enzimática mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre

la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante.

Ella estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos

estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción

catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada

por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no

es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las

condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc., y se

utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad

de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede

determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los

reactivos. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del

producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción.

Existen tres tipos de reacciones enzimáticas:

Enzima soluble – Sustrato insoluble

Enzima insoluble – Sustrato soluble

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Enzima soluble – Sustrato soluble

Cinética de Michaelis – Menten

La ecuación de Michaelis-Menten que rige la cinética enzimática indica que

V=Vmáx [S]/(Km+[S]), donde V es la velocidad a la que transcurre la reacción;

Vmáx es la velocidad máxima del sistema, [S] es la concentración de sustrato y

Km es la llamada constante de Michaelis-Menten, diferente para cada par enzima-

sustrato y que equivale a la concentración de sustrato con la que la velocidad de la

reacción es la mitad de la velocidad máxima del sistema.

Las reacciones enzimáticas se caracterizan porque aunque se aumente la

concentración de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto

de saturación debido a que todos los centros activos se encuentran ocupados. La

velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente.

Considerando solo la velocidad inicial de las reacciones para cada concentración

de sustrato cuando se construya una gráfica, evitando el error

Imagen 6 Grafica de la cinética de Michaelis-Mendel

Km: Relación entre las constantes cinéticas. Caracteriza la interacción del enzima

con su sustrato, aunque no depende de sus concentraciones.

Cuando la concentración de sustrato aumenta, la velocidad inicial de la reacción

disminuye y deja de ser aproximadamente proporcional a la concentración de

sustrato. Con un aumento posterior de la concentración del sustrato la velocidad

de reacción llega hacer esencialmente independiente de la concentración de

sustrato.

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Todas las enzimas muestran el efecto de saturación pero varias ampliamente con

respecto a la concentración de sustrato que se necesita para que se manifieste.

Mecanismos de acción enzimática

Catálisis ácido-base especifica

En este caso sólo los protones (o hidrogeniones, H3O+) o los iones hidroxilo (OH-)

presentes en el medio de reacción son los que están involucrados en la catálisis.

La velocidad de la reacción puede cambiar al variar el pH.

Catálisis ácido-base general

En este caso otros iones diferentes deH3O+y OH-son los involucrados en el

mecanismo catalítico.

Por ejemplo, el ion NH4+(ácido conjugado del NH3) que puede donar protones,

puede actuar como un catalizador ácido, mientras que el ión CH3COO-(base

conjugada del ácido acético) puede actuar como catalizador básico aceptando

protones.

Catálisis covalente

El proceso de Catálisis involucra la unión covalente entre la enzima y uno o más

sustratos. La enzima entonces modificada se convierte en un nuevo reactante,

cuya ruta de reacción es más rápida que la que seguiría el sustrato original

cuando no es catalizada.

Al completarse la reacción la enzima vuelve a su estado original.

Este mecanismo es empleado comúnmente por transferasas y algunas hidrolasas.

Residuos de cisteína, serina e histidina suelen estar involucrados.

Catálisis por iones metálicos

No se produce por enlaces covalentes, Sino por enlaces iónicos con grupos

prostéticos metálicos de las enzimas.

34

Características de las reacciones catalizadas por enzimas

Imagen 7 Ejemplo de reacción catalizada y no catalizada por enzima, en el cual afecta la

energía libre provocando variación en la barrera de energía.

Las enzimas son catalizadores biológicos. Los catalizadores rebajan la energía de

activación de las reacciones. La rebaja de la energía de activación de una

reacción, hace que la velocidad de la reacción aumente. Así, las enzimas aceleran

las reacciones, rebajando la energía de activación. Muchas enzimas cambian de

forma cuando sus sustratos se unen a ellas. Este efecto se llama "acoplamiento

inducido", significando que se requiere la orientación y colocación precisa de la

enzima para que su actividad catalítica sea inducida por la unión del sustrato. 

Las enzimas tienen centros activos. El centro activo de la enzima es la localización

sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde tiene lugar la

reacción química catalizada por la enzima. Se produce una interacción muy

precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones

débiles (puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, contáctos

hidrofóbicos y fuerzas de van der Waals).

Las enzimas forman complejos con sus sustratos. La unión de un sustrato con su

enzima en el centro activo se llama "complejo enzima-sustrato". Una ecuación

genérica para la formación del complejo puede formularse: 

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Las enzimas no cambian la constante de equilibrio de una reacción. Km depende

sólo de la diferencia entre los niveles de energía de los reactivos y los productos

(DG). 

Las enzimas no cambian el DG de una reacción. Como se demuestra en la gráfica

de arriba, las enzimas sólo rebajan la energía de activación, pero no cambian la

diferencia de energía entre los reactivos y los productos. 

Las enzimas convierten una reacción no espontánea en una reacción espontánea.

Reacciones catalizadas por enzimas

Una reacción catalizada por una enzima puede escribirse como: 

 

E es la enzima, S es el sustrato, ES es el complejo enzima-sustrato y P es el

producto.

El sustrato se une a un lugar específico en la superficie de la enzima, conocida

como centro activo. La reacción ocurre sobre la superficie de la enzima, después

el producto y la enzima son liberados. La enzima puede entonces unir a otra

molécula de sustrato. 

Complejo enzima-sustrato

La enzima lisozima se muestra con una molécula de carbohidrato unida en el

centro activo. El sustrato se muestra color verde, y esta ocupando el centro activo.

El estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se llama

cinética enzimática.

Una curva de cinética enzimática típica para una enzima no alostérica.

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Imagen 8 Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre la

concentración de sustrato y la velocidad de la reacción.

Forma de la curva de la cinética enzimática

A baja concentración de sustrato la velocidad de reacción aumenta 

repentinamente con el aumento de la concentración del sustrato porque abunda la

enzima libre y disponible (E) para unir al sustrato añadido. A alta concentración de

sustrato, la velocidad de reacción alcanza una meseta cuando los centros activos

de la enzima están saturados con el sustrato (complejo ES), y no queda enzima

libre para unir el sustrato añadido.

Energía de activación

Hay una barrera energética que separa los niveles de energía de los reactivos y

de los productos. La energía debe ser suministrada a los reactivos para

sobrepasar esa berrera energética, que es recuperada cuando los productos se

han formado. La barrera energética se conoce como Ea, energía de activación. La

energía de activación es distinta de la DG, o incremento de energía libre entre los

reactivos y los productos.

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Imagen 9 Mínima cantidad de energía para iniciar una reacción química

Velocidad de una reacción

La velocidad de reacción es la velocidad a la que la reacción procede hacia el

equilibrio. Para una reacción catalizada por una enzima, la velocidad es

usualmente expresada como la cantidad de producto producido por minuto. 

La velocidad de reacción está gobernada por la barrera de energía entre los

reactivos y los productos. En general, la energía debe ser añadida a los reactivos

para sobrepasar la barrera de energía. Esta energía adicionada se llama "energía

de activación", y es recuperada cuando los reactivos sobrepasan dicha barrera y

desciende al nivel de la energía de los productos.

Las enzimas pueden acelerar la velocidad de una reacción. Las enzimas son

catalizadores biológicos. Los catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones

rebajando la barrera de la energía de activación entre los reactivos y los

productos.

La temperatura puede tener un efecto importante sobre la actividad de las enzimas

y las velocidades de reacción. A bajas temperaturas, el aporte de calor

usualmente aumenta la velocidad  de una reacción enzimática, porque los

reactivos tienen mayor energía y pueden alcanzar el nivel de la energía de

activación con mayor facilidad. Sin embargo, si la temperatura se eleva

demasiado, es posible que se desnaturalice la enzima, provocando una

desorganización de su estructura terciaria y la pérdida de su actividad catalítica. 

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Las enzimas alcanzan un máximo de velocidad para altas concentraciones

de sustrato

En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de reducción del

acetaldehido a etanol aumenta a medida que lo hace la concentración de

acetaldehido. Eventualmente la velocidad de reacción alcanza un máximo, donde

posteriores aumentos de la concentración de acetaldehido no tienen efecto. 

La reducción de acetaldehido a etanol es una reacción de oxidación-reducción. El

acetaldehido es reducido por adición de 2 electrones y 2 protones aportados por el

NADH, que resulta oxidado a NAD+. 

La ecuación para esta reacción es:

 

 En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de la producción de

etanol aumenta cuando la concentración de acetaldehido aumenta, como se

muestra en la siguiente curva de velocidad.

Imagen 10 Representación grafica de saturación de la enzima por el sustrato

Una reacción catalizada por una enzima puede escribirse como:

E es la enzima, S es el sustrato (acetaldehido), ES es el complejo enzima-sustrato

y P es el producto (etanol). El sustrato se une a un lugar específico en la superficie

de la enzima, conocida como centro activo. La reacción ocurre en la superficie de

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la enzima, y despues el producto y la enzima son liberados. La enzima puede

entonces unir otras moléculas de sustrato y continuar la catálisis de la reducción

del acetaldehido muchas veces por minuto. 

Factores que afectan a la actividad Enzimática

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.

Destacaremos dos: el pH y la temperatura.

Efecto del pH: La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el

cual su actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH la

actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los

enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se

desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos límites

estrechos. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas

tampón.

En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad,

en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo

muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los

enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya

que este es el pH de dicho jugo). Por último existen algunos enzimas a los

que el pH no afecta en absoluto.

Efecto de la Temperatura: Al igual que ocurre con la mayoría de las

reacciones químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por

enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la actividad

enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en

función de la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. Sin

embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las

reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la

actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más

que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se

alcanza dicha temperatura. Si representamos gráficamente la variación de

la actividad de los enzimas en función de la temperatura da la impresión de

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que existe una temperatura "óptima" análoga al pH óptimo; hay que resaltar

que esa aparente temperatura óptima no es más que el resultado de dos

procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual de la velocidad de

reacción con la temperatura y 2) la desnaturalización térmica del enzima.

Características de una reacción exergónica

Liberación de energía por reacciones exergónicas

Un diagrama de energía para una reacción exergónica o espontánea se muestra a

la derecha. El nivel de energía de los productos es menor que el nivel de energía

de los reactivos. La energía es liberada en esta reacción. La cantidad de energía

que se libera durante la reacción se denomina DG, que es menor que cero, es

decir negativa.

Imagen 11 La energía es liberada en esta reacción. La cantidad de energía que se libera durante la

reacción, es menor que cero, es decir negativa.

Las reacciones exergónicas se llaman reacciones "espontáneas".

La constante de equilibrio para una reacción exergónica is mayor que 1,

significando que la concentración de productos es mayor que la concentración de

reactivos en el equilibrio.

Las reacciones exergónicas pueden estar acopladas con reacciones

endergónicas. Reacciones de  oxidacion-reduccion (redox) son ejemplos de

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reacciones exergónicas y endergónicas acopladas. Las enzimas frecuentemente

actúan por acoplamiento de una reacción endergónica con una reacción

exergónica mediante la hidrólisis de ATP. 

Reacción endergónica

En la imagen se muestra un diagrama para una reacción endergónica o reacción

no espontánea. El nivel de energía de los productos es mayor que el nivel de

energía de los reactivos. Para que esta reacción tenga lugar se debe suministrar

cierta cantidad de energía. La cantidad de energía requerida se llama DG, que es

mayor que cero.  La constante de equilibrio para una reacción endergónica es

menor que 1.

Imagen 12 Demostración grafica del incremento de energía libre, es positivo.

Enfermedades por déficit enzimático

Fenilcetonuria

Es un trastorno genético en el cual el organismo no puede procesar parte de una

proteína llamada fenilalanina. La fenilalanina se encuentra en casi todos los

alimentos. Los bebés con fenilcetonuria carecen de una enzima denominada

fenilalanina hidroxilasa, necesaria para descomponer el aminoácido esencial

fenilalanina. La fenilalanina se encuentra en alimentos que contienen proteína. Sin

la enzima, los niveles de fenilalanina se acumulan en el cuerpo. Esta acumulación

puede dañar el sistema nervioso central y ocasionan daño cerebral. El mejor

tratamiento para la FCU es una dieta con alimentos con baja cantidad de

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proteínas. Existen leches con fórmulas especiales para los recién nacidos. En el

caso de los niños mayores y los adultos la dieta incluye muchas frutas y vegetales.

También incluye algunos panes, pastas y cereales con bajo nivel de proteínas.

Porfiria

Las porfirias son un grupo de trastornos hereditarios raros. Una parte importante

de la hemoglobina, llamada hemo, no se produce apropiadamente. El hemo

también se encuentra en la mioglobina, una proteína que está en ciertos

músculos.

Normalmente, el cuerpo produce hemo en un proceso de múltiples pasos y las

porfirinas se producen durante varios pasos de este proceso. Las personas con

porfiria tienen una deficiencia de ciertas enzimas necesarias para este proceso

ésto provoca que se acumulen cantidades anormales de porfirinas o químicos

conexos en el cuerpo.

Existen muchas formas diferentes de porfiria y el tipo más común es la porfiria

cutánea tardía (PCT).

Albinismo

Es un defecto en la producción de melanina que ocasiona una ausencia parcial o

total de pigmentación de la piel, el cabello y los ojos.

El Albinismo es una alteración hereditaria de la síntesis de melanina. Varios alelos

mutantes ampliamente distribuidos en el reino animal son capaces de causar este

fenotipo. En la especie humana, el albinismo afecta el sistema de melanocitos.

El Albinismo se ha incluido entre los errores innatos del metabolismo, puesto que

recientes trabajos han demostrado que los melanocitos y los melanosomas que

son organelas productoras de melanina son normales en los tejidos afectos,

aunque la melanina no es sintetizada de forma adecuada por dichas organelas.

Por tanto el Albinismo es un error congénito del metabolismo, ocasionado por la

falta de una de las enzimas necesarias para la síntesis de melanina como es la

43

tirosinasa, o bien por utilización errónea de la tirosina aminoácido precursor de la

melanina por los melanosomas. Los melanosomas son unos orgánulos

subcelulares, unos sacos membranosos, donde se acumulan y organizan todas

las enzimas necesarias para la síntesis de melanina. Dentro de los melanosomas

se produce la melanina que, al ser tóxica para la célula debe estar recogida y

aislada del resto de orgánulos y substancias celulares. Los melanosomas son

unos orgánulos celulares especializados que se forman a partir de los lisosomas.

Histidinemia

Es un rasgo Autosómico Recesivo que se caracteriza por un aumento de la

concentración de Histidina en la sangre y orina, y por un déficit de la actividad de

Histidasa (L-histidina-amoniaco-liasa) en los tejidos. El trastorno altera la

producción de ácido urocánico, que puede detectarse fácilmente en el sudor.

Alrededor de dos tercios de los pacientes histidinémicos presentan un ligero

retraso mental y alteraciones del habla. La acumulación de Histidina y de sus

derivados puede evitarse mediante el empleo de una dieta con escaso contenido

de Histidina, pero el efecto de dicha restricción dietética sobre el curso clínico de

la enfermedad no ha sido aún bien determinado.

La mayoría de los pacientes son caucásicos, pero la enfermedad se ha observado

también en negros. Dos tercios de estos pacientes presentan retraso mental

moderado. Tres cuartas partes de los pacientes manifiestan defectos del habla,

probablemente debidos a falta de memoria auditiva. No existen, sin embargo,

alteraciones auditivas. El defecto vocal no va acompañado de retraso mental ni de

Histidinemia, en los hermanos del paciente.

Gota

La gota es un tipo de artritis que, desde el punto de vista clínico, se caracteriza por

la aparición de crisis agudas, recurrentes y paroxísticas de inflamación grave que

comprenden generalmente una única articulación periférica y van seguidas de

remisión total. Esta enfermedad afecta con mayor frecuencia a los varones que a

las hembras y se debe al depósito, en la articulación y en sus alrededores, de

44

cristales de urato monosódico formados a partir del exceso de ácido úrico

contenidos en los fluidos del organismo, que se hallan super saturados con urato.

En consecuencia, el primer requisito bioquímico para que aparezca la gota es una

hiperuricemia. Los depósitos de urato monosódico dan el proceso de las

características patológicas que permiten establecer el diagnóstico diferencial

respecto a otros tipos de artritis y la fase prodrómica de la hiperuricemia.

La hiperuricemia que causa la gota se debe a un grupo de heterogéneo de

alteraciones bioquímicas y fisiológicas. En algunas pacientes se debe

principalmente a un exceso de síntesis de los precursores púricos del ácido úrico,

mientras que en otros, la síntesis de purinas es normal, pero existe menor

excreción renal de ácido úrico. Sin embargo, la mayoría de los pacientes gotosos

presentan ambos mecanismos, que contribuyen de forma variable a su

hiperuricemia. Este trastorno es totalmente asintomático y puede pasar inadvertido

a lo largo de la totalidad de la vida del enfermo. Sin embargo, entre el 15 y 25% de

los sujetos hiperuricémicos acaban presentando crisis agudas de artritis gotosa.

Con el tiempo, éstas se hacen cada vez más frecuentes y pueden llegar a producir

síntomas crónicos articulares, con lesiones y deformaciones permanentes como

resultado de la erosión de las estructuras articulares por los depósitos cada vez

más masivos de urato monosódico. Además, muchos de los pacientes gotosos

presentan signos de disfunción renal, que puede también ser progresiva y

provocar en algunos casos la muerte por uremia. También, a menudo, la gota va

acompañada de litiasis renal por ácido úrico, alteraciones vasculares en el riñón,

hipertensión y trastornos cardiovasculares.

Un déficit incompleto de una única enzima del metabolismo de la purina puede

originar un exceso de síntesis de purinas y un trastorno clínico que se clasificaría

como gota primaria, mientras que uno más completo de esta misma enzima no

sólo causa un exceso de síntesis de purinas, sino también graves signos

neurológicos. Ya que, en este caso, los signos clínicos principales son de tipo

neurológico, el trastorno gotoso que se produce de forma concomitante se

clasificaría como gota secundaria. En consecuencia, resulta recomendable utilizar

45

el término de gota idiopática, que puede aplicarse a la mayoría de los pacientes

gotosos.

Hemofilia

La hemofilia es una enfermedad hereditaria, caracterizada por la presencia de

hemorragias, producida por la deficiencia de un factor de la coagulación que son

un conjunto de enzimas que intervienen en la fase plasmática de la coagulación

normal, y que circulan en la sangre de forma inactiva y se convierten en formas

activas por la acción de otro factor previamente activado. Los factores de la

coagulación son componentes del plasma, generalmente proteínas, que

intervienen en la formación de los coágulos. 

En condiciones normales, la coagulación de la sangre hace que no aparezcan

hemorragias o que estas cedan en pocos minutos cuando se produce una lesión

vascular provocada por un traumatismo. El mal funcionamiento de este

mecanismo determina que los enfermos con hemofilia sufran hemorragias

importantes como consecuencia de los traumatismos pequeños o incluso

inapreciables que normalmente se producen en la vida cotidiana.

Enfermedad de Gaucher

Es un trastorno genético poco común en el cual una persona carece de una

enzima llamada glucocerebrosidasa. Se calcula que la enfermedad de Gaucher

afecta a entre 1 de cada 50,000 y 1 de cada 100,000 personas en la población

general. Las personas con ascendencia judía oriunda de Europa Central y Oriental

(asquenazíes) son más susceptibles a presentar la enfermedad de Gaucher.

Se trata de una enfermedad autosómica recesiva. Esto significa que tanto la

madre como el padre tendrían que transmitirle una copia anormal del gen de la

enfermedad a su niño para que éste presente la enfermedad. Un padre que porta

una copia anormal del gen pero no presenta la enfermedad se denomina portador.

La falta de la enzima glucocerebrosidasa hace que se acumulen sustancias

dañinas en el hígado, el bazo, los huesos y la médula ósea. Estas sustancias

46

impiden que células y órganos funcionen apropiadamente. Existen 3 subtipos de la

enfermedad de Gaucher: La enfermedad tipo 1 es la más común. Involucra

enfermedad ósea, anemia, agrandamiento del bazo y conteo bajo de plaquetas

(trombocitopenia). El tipo 1 afecta tanto a los niños como a los adultos. Es más

común en la población judía asquenazí. La enfermedad tipo 2 generalmente

comienza durante la lactancia con un compromiso neurológico grave. Esta forma

puede llevar a una muerte rápida y temprana. La enfermedad tipo 3 puede causar

problemas en el hígado, el bazo y el cerebro. Los pacientes con este tipo pueden

vivir hasta la edad adulta.

Enfermedad de Tay-Sachs

Es una enfermedad potencialmente mortal del sistema nervioso que se transmite

de padres a hijos, ocurre cuando el cuerpo carece de hexosaminidasa A. Esta es

una proteína que ayuda a descomponer un grupo de químicos que se encuentra

en el tejido nervioso, llamado gangliósidos. Sin esta proteína, los gangliósidos, en

particular los gangliósidos GM2, se acumulan en las células, especialmente las

neuronas en el cerebro. La enfermedad de Tay-Sachs es causada por un gen

defectuoso en el cromosoma 15. Cuando ambos padres portan el gen defectuoso

para esta enfermedad, el hijo tiene un 25% de probabilidades de presentarla. El

niño tiene que recibir dos copias del gen defectuoso, una de cada uno de los

padres, para resultar enfermo. Si sólo uno de los padres le transmite dicho gen

defectuoso, el niño se denomina portador. Estos niños no se enfermarán, pero

pueden transmitirle la enfermedad a sus propios hijos. Cualquier persona puede

ser portadora de la enfermedad de Tay-Sachs. Sin embargo, la enfermedad es

más común entre la población judía asquenazí. Uno de cada 27 miembros de la

población porta el gen para esta enfermedad.

Enfermedad de Pompe

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Es una enfermedad muscular debilitante y rara que afecta a niños y adultos. La

forma infantil de la enfermedad se manifiesta generalmente en los primeros meses

de nacido, mientras que la forma juvenil tardía o adulta aparece en cualquier

momento durante la infancia o la edad adulta tiene una progresión más lenta.

Ambos tipos de la enfermedad se caracterizan generalmente por un debilitamiento

muscular progresivo y dificultades respiratorias, pero la gravedad de la

enfermedad puede variar ampliamente dependiendo de la edad de inicio y cuán

afectados se encuentren los órganos. En la forma infantil, los pacientes

manifiestan típicamente un corazón agrandado. Las personas que nacen con la

enfermedad de Pompe heredan la deficiencia de una enzima conocida como alfa-

glucosidasa ácida (GAA). Las enzimas, que son moléculas de proteína dentro de

las células, facilitan reacciones bioquímicas en el cuerpo. La GAA se localiza en

vesículas de la célula denominadas lisosomas. En una persona sana con actividad

normal de GAA ésta enzyma ayuda a la descomposición de glucógeno, una

molécula compleja formada por unidades de azúcares en los lisosomas. En la

enfermedad de Pompe la actividad de GAA es muy baja o inexistente y el

glucógeno lisosómico no es degradado eficientemente, resultando en por tanto

acumulación excesiva de glucógeno en el lisosoma.

Galactosemia

La galactosemia es una enfermedad hereditaria causada por una

deficiencia enzimática y se manifiesta con incapacidad de utilizar el azúcar

simple galactosa, lo cual provoca una acumulación de éste dentro del organismo,

produciendo lesiones en el hígado y el sistema nervioso central. La galactosemia

es una enfermedad caracterizada por la incapacidad de metabolizar

la galactosa en glucosa. Esto se debe a que el sujeto hereda un gen defectuoso

de cada progenitor. La galactosa es un monosacárido obtenido principalmente de

la hidrólisis de la lactosa contenida en la leche, aunque también puede estar

presente en otros alimentos. La galactosa se absorbe en el intestino y

principalmente se transforma en glucosa en el hígado.

48

Existe una deficiencia en la enzima galactosa-1-fosfato uridiltransferasa, que es

imprescindible para pasar de galactosa a glucosa. Normalmente cuando una

persona consume un producto que contiene lactosa, el metabolismo degrada la

lactosa en galactosa y luego a glucosa. Una cantidad excesiva de galactosa en

sangre causa la dicha galactosemia. Ésta se caracteriza por causar daños en el

hígado, riñones y sistema nervioso central, entre otros sistemas.

Existe una forma de menos grave de galactosemia, que se debe a la deficiencia

de galactoquinasa. Esta variante, por el contrario, se puede tratar a base de una

dieta estricta y no provoca daños hepáticos y/o neurológicos.

Hay varios tipos de galactosemia, causadas por el déficit de distintas enzimas. Las

consecuencias de esta enfermedad pueden llegar a ser mortales, por lo que es

muy importante una detección precoz del problema. Además, requiere un buen

tratamiento para superar esta enfermedad.

Sindrome de Bloom

Es una enfermedad muy poco frecuente, con patrón de herencia autosómico

recesivo. Fue descrita por primera vez por el dermatólogo David Bloom en 1954.

Este síndrome está asociado a mutaciones del gen BLM, que codifica una proteína

de la familia de las helicasas de ADN (enzimas implicadas en la replicación y

transcripción del ADN). La frecuencia portadora en individuos de ascendencia

judía asquenazi es de aproximadamente 1 individuo por cada 100.

El síndrome está caracterizado por hipersensibilidad a la luz solar, lo que ocasiona

un rash eritematoso en regiones expuestas (como mejillas, o dorso de las manos).

Otros signos clínicos son: telangiectasias, baja estatura, voz aguda, facies larga y

estrecha, micrognatia, nariz y orejas prominentes, y manchas café con leche.

Durante el proceso patológico ocurre una deficiencia de ciertas clases de

inmunoglobulinas, lo que usualmente provoca neumonías y otitis a repetición.

Algunas otras complicaciones usuales son: hipogonadismo, azoospermia,

menopausia precoz, diabetes mellitus, retraso mental y una alta susceptibilidad a

49

cáncer (leucemias, linfomas y carcinomas), la edad usual de aparecimiento de

cáncer es a los 25 años de edad.

Hiperplasia Suprarrenal congénita

Es el nombre dado a un grupo de trastornos hereditarios de las glándulas

suprarrenales. Las personas tienen dos glándulas suprarrenales, una localizada

en la parte superior de cada uno de los riñones. Estas glándulas producen las

hormonas cortisol y aldosterona que son esenciales para la vida. Las personas

con hiperplasia suprarrenal congénita carecen de una enzima que la

glándula suprarrenal necesita para producir las hormonas.

Al mismo tiempo, el cuerpo produce más andrógenos, un tipo de hormona sexual

masculina, lo cual ocasiona la aparición temprana (o inapropiada) de

características masculinas. La hiperplasia suprarrenal congénita puede afectar

tanto a los niños como a las niñas. Alrededor de 1 de cada 10,000 a 18,000 niños

nacen con esta enfermedad.

Los síntomas varían, dependiendo del tipo de hiperplasia suprarrenal congénita

que alguien tenga y de su edad cuando se diagnostica el trastorno, es posible que

los niños con formas más leves no presenten signos o síntomas de hiperplasia

suprarrenal congénita y que no se les diagnostique hasta la adolescencia, las

niñas con una forma más grave a menudo tienen genitales anormales al nacer y

es posible que reciban el diagnóstico antes de que aparezcan los síntomas.

50

Mapa conceptual o cuadro sinóptico de los temas

Fenilcetonuria, Porfiria, Albinismo, Histidinemia, Gota,

Hemofilia, Enfermedad de Tay-Sachs, Enfermedad de Pompe,

Síndrome de Bloom, Hiperplasia Suprarrenal

congénita, Galactosemia, Enfermedad de Gaucher

Leche y derivadosPanCervezaVinosJugos concentrados

OxidorreductasasTransferasasHidrolasasLiasasIsomerasasLigasas

Las enzimas son compuestos orgánicos proteicos, que actúan como catalizadores al llevar a cabo reacciones bioquímicas a muy alta velocidad y con alta especificidad.

Concepto de enzimas

Clasificación de las

enzimas

Enferdades por déficit enzimático

Enzimas utilizadas en la industria alimenticia

51

Conclusión

Tabatha Anselmi

Podemos concluir con la importancia que tienen las enzimas en nuestras vidas

que actualmente siguen siendo esenciales para todo ser vivo, de ellas se

dependen una gran cantidad de reacciones a nivel celular, recapitulando que son

altamente específicas, son regulables, tienen un alto poder catalítico y son muy

eficaces. Se debe tomar en cuenta que las enzimas son proteínas que tienen la

capacidad de acelerar la velocidad de una reacción de determinado compuesto.

Hay variedades tipos de enzima en todo nuestro organismo y se encuentran

clasificadas de acuerdo a su modo de acción por lo tanto hay que tomar en cuenta

que si no existieran las enzimas no se producirían las diferentes reacciones en

nuestro organismo y nos encontraríamos muertos por tal consecuencia. Por lo

tanto podríamos definir a la enzima con un papel verdaderamente importante en

nuestro organismo por la capacidad de acelerar una determinada reacción el cual

va a dar en consecuencia un nuevo compuesto el cual en condiciones de ausencia

de la enzima no se podría obtener o tardaría mucho tiempo en lograrlo. Para ella

poder cumplir sus funciones se es necesario los grupos prostéticos orgánicos e

inorgánicos, los cofactores y las coenzimas que desempeñan funciones

importantes en la catálisis, como así las coenzimas muchas de ellas son derivados

de vitaminas B, que sirven como transbordadores.

Los sustratos y las enzimas inducen cambios conformacionales mutuos en el otro,

que facilitaran el reconocimiento de sustrato y la catálisis.

Si en el organismo existe alguna alteración y se siente pesadez, hinchazón o

gases, o diversas molestias digestivas, es posible que no se esté digiriendo o

aprovechando de manera eficaz los nutrientes de los alimentos. Las enzimas son

necesarias pare acelerar estas reacciones, de otro modo los procesos serían tan

lentos que no podríamos llevar a cabo nuestra vida.

52

Isabel León

En la presente investigación, mis compañeras y yo nos dedicamos a la

investigación de las enzimas, en especial la presencia de las mismas en los

alimentos.

Entendemos que las enzimas son proteínas, las más extensas y diversas del

organismo, especializadas en facilitar, agilizar y acelerar reacciones biológicas.

Tienen una importancia fundamental ya que actuan como catalizadores biológicos

de las reacciones químicas que ocurren en el organismo humano y ademas

ajustan las reacciones a las condiciones propias de la célula.

Las enzimas por ser proteínas, tienen la propiedad de ser fina y detalladamente

específicas. Por ejemplo el almidón y la celulosa son extremadamente similares, la

única diferencia que es el tipo de enlace entre las glucosas, ambas son cadenas

de glucosa lineales, cuando estas se descomponen tienen el mismo resultado

pero para la descomposición participan enzimas distintas (la amilasa y la celulasa)

pero si colocas la amilasa en contacto con la celulosa no ocurre nada, esta no la

descompone aunque sean muy parecidas. La importancia de que sean específicas

radica en que mantienen el conjunto de reacciones ordenadas y coordenadas,

garantiza que las enzimas no catalicen reacciones que no se necesitan o no

deben ocurrir en un momento dado causando un caos metabólico. Un

metabolismo desordenado no puede mantener la vida.

Las enzimas están presentes en casi todas las reacciones que ocurren en nuestro

cuerpo y dependiendo de la reacción que estas realicen se clasifican en

oxidorreductasas, tranferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. Además

tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las que se

destaca la alimenticia.

La deficiencia o descontrol enzimático en el cuerpo humano puede ser

responsable de numerosas enfermedades que afectan la calidad de vida, algunas

que deben ser tratadas con tratamientos enzimáticos y otras implementando una

alimentación balanceada.

53

Debbie Torres

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica, cuya función es catalizar

reacciones químicas que sean termodinámicamente posibles, son muy necesarias

en el cuerpo humano ya que catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas

distintas, encontrándose en las células, sangre, boca, estómago e intestinos.

Es necesario el control de la actividad enzimática para la homeostasis, cualquier

fallo en el funcionamiento de una enzima puede conducir al desarrollo de una

enfermedad genética, es tan importante el equilibrio enzimático que un mal

funcionamiento en cualquier enzima puede ocasionar una enfermedad letal.

La deficiencia de la enzima glucosidasa es la causante de enfermedades como

Enfermedad de Gaucher y Enfermedad de Pompe, la deficiencia de la enzima alfa-

galactosidasa es la causante de la Enfermedad de Fabry, la deficiencia de

Fenilalanina hidroxilasa genera Fenilcetonuria, el mal funcionamiento de porfirinas

genera la porfiria, entre otras. Muchas de éstas enfermedades no tienen cura y

generan diversas consecuencias como retrasos mentales, crisis neuropsíquicas,

dificultades respiratorias, taquicardia, agrandamiento del baso, y en algunos casos

hay algunas patologías que requieren trasplante de médula ósea.

La importancia biológica de las enzimas radica en que actúan a muy bajas

concentraciones, no se consumen en las reacciones que catalizan, no modifican el

equilibrio del sistema de reacción, sino que solo influyen sobre la velocidad con

que se alcanza tal equilibrio, son muy específicas de los sustratos, grupos o

enlaces químicos sobre los que actúan, actúan siempre a temperatura del ser vivo,

presentan un peso molecular elevado, porque son proteínas globulares y su

intervención equivale a un gran ahorro energético para las células.

En el sistema digestivo se encuentran importantes funciones de las enzimas, las

amilasas y las proteasas son capaces de degradar moléculas grandes en otras

más pequeñas para éstas pueden ser absorbidas en el intestino. Diferentes

enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos.

54

Recomendaciones

Mantener una dieta sana y equilibrada rica en granos de cereal, los

germinados y todo tipo de productos vegetales llenos de vida para

mantener un sistema enzimático saludable.

Consumir los alimentos lo más crudos, frescos y ecológicos posible.

Si se sospecha que se padece una enfermedad por deficiencia de alguna

enzima, consultar a su médico y realizar el análisis enzimático para

detectarla y tratarla con suplementos enzimáticos.

La digestión alimentaria es una prioridad en el organismo, lo que conlleva a

una alta demanda de enzimas, asi una deficiencia enzimática puede llevar a

un deterioro de la salud, así que se debe prestar atención a este tema y

mantener una dieta saludable aunque nuestros cuerpos producen

naturalmente estas enzimas digestivas y estas actúan en los procesos

metabólicos.

Las enzimas son moleculas indispensables en nuestro organismo, es

necesario que como futuros profesionales dela salud tengamos

conocimiento de las enfermedades que acarrea el déficit enzimático.

55

Glosario de términos

Acoplamiento:

Unión de dos piezas o elementos que encajan perfectamente.

Alostérico: hace referencia a la existencia de ese "otro lugar".

Catálisis:

Proceso de cambio de velocidad de las reacciones químicas mediante la ac

ción de una sustancia que permaneceinalterada al final del proceso.

Catalizador: sustancia que modifica la velocidad de una reacción química

sin verse alterada. Participa en la reacción pero no se modifica.

56

Catalizador biológicos: es una biomolécula que modifica la velocidad de

las reacciones químicas sin modificarse en el proceso.

Especificidad: f. Cualidad y condición de lo que es propio o característico

de una especie o tipo.

Exergónico: adj. Fís. y Quím. Que libera energía.

57

Inhibir: Med. Suspender transitoriamente una función o actividad del

organismo mediante la acción de un estímulo adecuado.

Metabólico: adj. biol. Del metabolismo o relativo a esta función química y

biológica.

Piruvato: es un sustrato clave para la producción de energía y de la

síntesis de glucosa (neoglucogénesis).

58

Producto: (Del lat. productus). 1. m. Cosa producida. 2. m. Caudal que se

obtiene de algo que se vende, o el que ello reditúa. 3. m. Mat. Cantidad que

resulta de la multiplicación.

Regulación: f. Puesta de algo en estado de normalidad.

Saturación: f. quím. Estado de una disolución que ya no admite más

cantidad de la sustancia que disuelve.

Tripsinogeno: Profermento inactivo secretado por el páncreaa y

transformado en tripsina activa por la enteroquinasa.

59

Zimógeno: es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza

ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un

cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro

activo donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa

a ser una enzima activa.

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