estructura de proteinas antonio flores giancarlo alvarez 12 de setiembre de 2008
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Estructura de Proteinas
Antonio FloresGiancarlo Alvarez
12 de setiembre de 2008
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R1
H2N CH C OH
O
H R2
H N CH COOH+
H2O
R1
H2N CH C
O
H R2
N CH COOH
dipéptido
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El oxígeno carbonílico (C=O) tiene una carga parcial negativa
El nitrógeno amídico (NH) tiene una carga parcial positiva→ se establece pequeño dipolo eléctrico
Enlace peptídico tiene naturaleza parcial de enlace doble, → es menos flexible que un covalente simple convencional
Todos los enlaces peptídicos en proteínas ocurren en trans
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C-N = 1.46 AC-O = 1.20 A
http://www.johnkyrk.com/aminoacid.html
Enlace Peptidico y angulos Phy y psi
http://science.nhmccd.edu/biol/bio1int.htm
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Elevación por residuo : 1.5 ÅIdeal phi = -60° , psi = -45°
Puente de H: entre C=O y N-H
Alpha Helice
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Otras Helices
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Hojas Beta
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Menos estable que antiparalela se necesitan mas hojas
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Prolina y Glicina prevalecen en vueltas beta
Vueltas Beta
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y = 02 enlaces peptídicos flanqueandoC están en el mismo plano
Impedimentos estericos
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Plot de Ramachandran
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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Estructura global tridimensional de una cadena polipeptidica.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos son fundamentales en la formación de la estructura definitiva.
• El plegamiento de una proteína va a depender de su estructura primaria.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es vital que la proteína siempre se plegue de una misma manera.
• Las interacciones débiles son muy importantes• Motifs: Arreglos estables de varias estructuras secundarias.
No son necesariamente independientes. Son importantes en la función. Se encuentran en distintas proteínas.
• Domains: Secciones de proteína independientes. Capaces de mantener estructura y función aun separadas de la proteína.
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MOTIFS
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DOMAINS
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INTERACCIONES MOLECULARES
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MODIFICACIONES EN PROTEINAS
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EVOLUCION DE LAS PROTEINAS
• Hay un numero limitado de folds.• Evolución Divergente de la función de una
proteína.• Evolución Convergente de la estructura de
una proteína.• No son excluyentes.
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CLASIFICACION BIOQUIMICA
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Christine Orengo, Janet Thornton
• 1. Class: the overall secondary-structure content of the domain
• 2. Architecture: a large-scale grouping of topologies which share particular structural features
• 3. Topology: high structural similarity but no evidence of homology. Equivalent to a fold in SCOP
• 4. Homologous superfamily: indicative of a demonstrable evolutionary relationship. Equivalent to the superfamily level of SCOP.
Alexei G. Murzin
• class - general "structural architecture" of the domain
• fold - similar arrangement of regular secondary structures but without evidence of evolutionary relatedness
• superfamily - sufficient structural and functional similarity to infer a divergent evolutionary relationship but not necessarily detectable sequence homology
• family - some sequence similarity can be detected
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Estructura Cuaternaria