UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURAFACULTAD INGENIERIA INDUSTRIAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

INFORME DE LABORATORIO N 03COAGULACION DEL HUEVO.

CURSO : COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS

DOCENTE :

ALUMNO :

FECHA DE ENTREGA: 21 DE mayo de 2015

Piura Per2015

COAGULACION DEL HUEVO

I. INTRODUCCION.

La clara del huevo, aporta las dos terceras partes del peso total del huevo; en su composicin casi el 90 % se trata de agua, el restos protenas, trazas de minerales, materiales grasos, vitaminas (la riboflavina es la que proporciona ese color ligeramente amarillento) y glucosa.Dentro de las protenas las ms abundantes son: Ovoalbmina (propiedades gelificantes y espumantes) Conalbmina (glicoprotena antibacteriana) Ovomucoide Ovoglobulina (buena propiedad espumante) Ovomucina (responsable de la viscosidad de la capa espesa de la albmina) Lisozima (propiedades bactericidas) Avidina.La espuma es una emulsin agua-aire. La formacin de espuma tras el batido es debida a las protenas denominadas globulinas y lisozima. La estabilidad de la espuma formada se debe a la ovomucina. Las protenas termo-coagulables previenen el desmoronamiento de la espuma durante la coccin.

II. OBJETIVOS.

Identificar las propiedades funcionales de las protenas del huevo.

Estudiar los factores que afectan la desnaturalizacin de las propiedades del huevo.

Encontrar el tiempo ptimo de coagulacin del huevo.

III. MARCO TEORICO.

El huevo es un ingrediente bsico en la alimentacin. Posee un alto contenido en nutrientes como protenas, vitaminas, mineralesy aminocidos esenciales, que son aquellos que nuestro el organismo no fabrica por s solo y por lo tanto deben ser aportados en la dieta.Dos huevos medianos (unos 100 gramos de parte comestible) se considera una racin. Aportan el 7% de las caloras diarias necesarias y protenas degran valorbiolgico, es decir, necesarias y fcilmente asimilables por el organismo.El huevo no contienehidratos de carbono, laenerga que aporta proviene de los lpidos, principalmente cidos grasos monoinsaturados y poliinsaturados (lo que es beneficioso para la salud cardiovascular). El huevo tambin contiene antioxidantes (Selenio, vitamina E, carotenoides) cido flico y colina, necesarios para el buen funcionamiento del organismo.La clara de huevo por ser un coloide casi puro de protenas tiene la capacidad de formar espumas estables. A travs de los procedimientos mecnicos (batido) se le incorpora el aire. Este es retenido en forma de burbuja por la protena de la clara desnaturalizada, que ha formado una pelcula. A medida que el aire se incorpora a la clara de huevo, la masa se hace ms espumosa y la capa de lquido alrededor de las burbujas se hace ms fina. El resultado es que la clara de huevo se espesa a medida que se bate y se hace ms blanca, llegando a ser dura y formando picos firmes.La formacin de la espuma de clara de huevo est muy influenciada por las condiciones del medio. Entre los aspectos ms importantes se pueden destacar: Tiempo de batido Temperatura PH Sal Comn (cloruro sdico) Azcar Presencia de grasas, lpidos polares y detergentes Tiempo debatido

Al batir la clara de huevo se pasa por cuatro estados de la espuma en funcin del tiempo y de la intensidad del batido: La espuma es una emulsin agua-aire. La formacin de espuma tras el batido es debida a las protenas denominadas globulinas y lisozima. La estabilidad de la espuma formada se debe a la ovomucina. Las protenas termo-coagulables previenen el desmoronamiento de la espuma durante la coccin. DESNATURALIZACION DE PROTEINASCuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que presenta unaestructura nativa. Se llamadesnaturalizacinde las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitarn la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamadodesnaturalizaciny se dice entonces que la protena se encuentra desnaturalizada.

En una protena cualquiera,la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.La desnaturalizacin provoca diversosefectosen la protena:1. cambios en las propiedades hidrodinmicasde la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin2. una drsticadisminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie3. prdida de las propiedades biolgicasUna protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo,en muchos casos, la desnaturalizacin es reversibleya que es la estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta.En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso seairreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llamanagentes desnaturalizantes. Se distinguen agentesfsicos(calor) yqumicos(detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en: lapolaridaddel disolvente, lafuerza inica, elpH y la temperatura.

IV. MATERIALES E INSUMOS.

Materiales.

Tabla de picar Cuchillo Olla Cucharon Cocina. Cronmetro. Termmetro.

Insumos.

Huevos. Agua.

V. PROCEDIMIENTO.

Lugar de ejecucin: Laboratorio del CPPA Universidad Nacional De Piura

1. Se coloca las unidades de huevos en el recipiente en ebullicin y se coloca por tiempos de 3, 5, 7, 9, 11, 13, 15 y 17 minutos. Luego se retira cada huevo con un cucharon y se le quita la cascara, despus es cortado en el centro con el cuchillo para ver si hay coagulacin. Se repite la operacin para cada unidad de huevo a su tiempo correspondiente hasta llegar al huevo que tenga su forma slida de coccin, se va observando.

El tiempo ptimo es cuando el huevo se puede cortar en 2 mitades.

VI. RESULTADOS.N de huevo Tiempo (minutos)Temperatura C Coagulacin

1393no

2593no

3793Si

4992Si

51192Si

61394Si

71593Si

81792Si

91992

Si

VII. DISCUSIONES.

La clara consiste en una dispersin coloidal de protenas (preferentemente albmina) en agua. La yema contiene, adems de protenas, grasas (colesterol, lecitina).La coagulacin del huevotiene lugarcuando al elevar la temperatura se rompen algunos enlaces por puente de hidrogeno pasando las protenas de tener una configuracin parecida a la de un ovillo a otra que, a modo de esponja, retiene el agua y las grasas.La clara empieza a coagular a unos 60 - 63C y la yema a unos 68 - 70C. La diferente temperatura de coagulacin se debe a la diferente composicin qumica de la clara y la yema. Segn parece esto ha sido minuciosamente estudiado por Richard Gadner (universidad de Oxford) que dice que la clara coagula muy rpidamente (a los 3 min) y mientras lo hace (como si de un cambio de estado se tratase) la temperatura se mantiene prcticamente constante (pequea oscilacin que se observa en la grfica).La coagulacin de la yema se produce a 68C (unos 9 min despus de iniciada la coccin. La coagulacin de las protenas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalizacin por los agentes indicados, que al actuar sobre la protena la desordenan por la destruccin de su estructura terciaria y cuaternaria.La ovoalbmina de la clara del huevo es la principal responsable de la coagulacin y desnaturalizacin para establecer una estructura en productos alimenticios. La presencia de sales a bajas concentraciones acelera el proceso de coagulacin de protenas durante el calentamiento. Tambin pudimos observar que a mayor temperatura el color de la yema de huevo va perdiendo tonalidad en su color. Cuando depositamos el producto en agua (a partir deagua fra obviamente) y comienza a manifestarse las altas temperaturas, este comienza a unirse con las molculas presentes en el agua. Una serie de compuestos qumicos se desarrollan, gracias alcontactode la cascara con agua hirviendo. Obtenemos emanaciones dedixido de carbono y de sulfuro de hidrogeno.Una vez pasados aprox. 8 min, conseguimos una buena coccin. Pero al cabo de ciertas horas despus, abrimos el huevo y nos damos cuenta de que la clara est bien cocida pero la yema aprecia unacapa verde de un desagradable aspecto y aroma( de ah viene el conocido olor a huevo podrido, son por las emanaciones deazufre) esto es porque durante la coccin del producto, elsulfuro de hidrogeno reacciona con la superficie de la yema, y esta contienehierro, logrando un nuevo compuesto conocido comosulfuro de hierro, y ese resultado nos da elcolor verdey a veces ms oscuro negro si nos sobrepasamos.

VIII. CONCLUSIONES.Se identificaron las protenas que contiene el huevo y de qu manera afectan en la coagulacin de huevo por ejemplo la ovoalbmina de la clara del huevo es la principal responsable de la coagulacin y desnaturalizacin para establecer una estructura en productos alimenticios. Con esto se puede resumir que la desnaturalizacin es un cambio estructural de las protenas o cidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su ptimo funcionamiento y a veces tambin cambian sus propiedades fsico-qumicas. Si la forma de la protena es alterada por algn factor externo (por ejemplo, aplicndole calor, cidos o lcalis), no es capaz de cumplir su funcin celular. ste es el proceso llamado desnaturalizacin.

La mayora de las protenas pierden su funcin biolgica cuando estn desnaturalizadas, lasenzimaspierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden unirse ms al centro activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo.

Para nuestra prctica de coagulacin de huevo, concluimos que el tiempo ptimo para su coagulacin al 100% es al cabo de 14 minutos. Ya pasado este tiempo el huevo pierde valor nutritivo y algunas caractersticas organolpticas como el color de su yema.

IX. REFERENCIAS BIBLOGRAFICAS. Belitz, H.; Grosch, W. 1985. Qumica de los Alimentos. Acribia. Zaragoza, Espaa. Garza G.M. 2004. Iniciacin en las Tcnicas Culinarias. 2d edicin. Limusa, Mxico D.f. pg.: 22-24 http://www.huevo.org.es/huevo_salud_alimentacion_saludable.asp