proteinas y enzimas
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Tema 3: Prótidos: Proteínas y
Enzimas
AMINOÁCIDOS
Son las unidades estructurales que constituyen las
proteínas.
Todos los aminoácidos que se encuentran en las
proteínas, salvo la prolina siguen la fórmula general.
Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas.
NUMERACION DE A.A.
Los aminoácidos como indica su nombre, tienen dos
grupos funcionales característicos: el grupo carboxilo o
grupo ácido (-COOH), y el grupo amino (-NH2).
La cadena carbonada de los aminoácidos se numera
comenzando por el grupo ácido, siendo el carbono que
tiene esta función el carbono número 1, el grupo amino
se encuentra siempre en el carbono 2 o carbono α.
Las proteínas delos seres vivos sólo tienen unos 20
aminoácidos diferentes, por lo que habrá únicamente 20
restos distintos.
Es de destacar el hecho de que en todos los seres vivos
sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos.
La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a
partir de otros, pero existen otros, aminoácidos
esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben
obtenerse en la dieta habitual.
Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada
especie, en la especie humana, por ejemplo, los
aminoácidos esenciales son diez:
Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.
Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos
pueden presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino
está a la derecha
L - aminoácido
El grupo amino
está a la izquierda
Al ser imágenes especulares se
denominan estereoisómeros.
1. A.a L “Constituyentes de las proteínas”
2. A.a D “Función Biológica”
Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las
proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades de su
grupo R, en los siguientes 4 grupos:
1. Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo).
2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R
hidrofílico).
3. Aminoácidos con grupo R cargado negativamente.
(Aminoácidos ácidos).
4. Aminoácidos con grupo R cargado positivamente.
(Aminoácidos básicos).
Apolares neutros; dado su carácter hidrofobico estos a.a participan en el
mantenimiento de la estructura tridimensional de la proteínas.
Cadena R hidrocarbonadas dos tipos:
Aromáticos (hidrocarburos, cíclicos instaurados).
Alifaticos o alcanos; (no aromaticos, metanos).
Polares neutros: grupos funcionales capaces de formar enlaces de H. (OH)
Aminoácidos ácidos:
conservan sus cadenas
laterales un grupo carboxilato -.
Aminoácidos básicos: a un pH fisiológico llevan una carga + por lo que
forman enlaces ionicos con los a.a ácidos.
Propiedades ácido – básicas de los
aminoácidos
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma estructura, tiene
grupos ácidos y básicos y a la molécula que tiene esta propiedad se le dice que
es un anfólito.
Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un ácido, es decir,
donador de protones y el amino es una base, debido a que acepta protones.
Los aminoácidos son anfólitos
Péptidos y enlaces peptídicos
•Dipétidos
•Oliopéptidos
(Tetrapéptido)
•Polipéptido
Todas las proteínas son polipéptidos de hay la importancia del enlace
peptídico
Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el
grupo amino libre. Este será el aminoácido amino terminal (H-).
En el otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del último aminoácido,
aminoácido carboxilo terminal (-OH).
Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y
un -OH.
Ejemplo:
H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
Formación del enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Plano del enlace
peptídico
Concepto de PROTEINA
PROTEINAS: son polímeros formados por la unión,
mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor
masa molecular llamadas aminoácidos.
PROTIDOS: proteínas constituidas por la unión de
varios polímeros proteicos que pueden también contener
otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc).
Conformación de una proteína
La conformación de una proteína es la disposición
espacial que adopta la molécula proteica.
Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y
temperatura, poseen solamente una conformación y ésta
es la responsable de las importantes funciones que
realizan.
Niveles de organización estructural de las
proteínas
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí
por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de
los aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el
espacio.
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria
Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman y el
orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes que
pueden formarse es:
20 n Número de
aminoácidos
de la cadena
Estructura secundaria de las proteínas:
α – hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios
mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina
la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de
la -hélice.
Estructura secundaria de las proteínas:
conformación β
Disposición
antiparalela
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Disposición
paralela
Las cadenas
polipeptídicas se
pueden unir de dos
formas distintas.
Enlace
peptídico
Enlaces de
hidrógeno
Estructura terciaria de las proteínas
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
La estructura se estabiliza por uniones entre
radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
• Enlaces de hidrógeno.
• Atracciones electrostáticas.
• Atracciones hidrofóbicas.
• Puentes disulfuro.
En la estructura terciaria es tridimencional
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por dominios.
Estructura cuaternaria Cuando varias cadenas de
aminoácidos, iguales o diferentes, se
unen para formar un edificio
proteico de orden superior.
También se considera estructura
cuaternaria la unión de una o varias
proteínas a otras moléculas no
proteicas para formar edificios
macromoléculares complejos.
Esto es frecuente en proteínas con
masas moleculares superiores a
50.000 D
Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un
protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros,
pentámeros, etc.
Desnaturalización – Renaturalización de
proteínas La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
Clasificación de las proteínas: Proteínas
simples
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
• Son proteínas insolubles en agua.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO
MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA
ELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
cartílago, hueso, tendones y córnea.
Responsables de la contracción
muscular.
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
Interviene en la coagulación sanguínea.
Proteína elástica.
• Más complejas que las fibrosas.
• Plegadas en forma más o menos
esférica.
GLOBULINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de moléculas
o reserva de aminoácidos.
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que forman
los anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.
Clasificación de proteínas: proteínas
conjugadas
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
Ejemplos de proteínas conjugadas
Retinal
Hemoglobina Inmunoglobulina
Lipoproteína plasmática
Rodopsina
Funciones de las proteínas
Funciones biológicas de las
proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina,
colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA
ENZIMAS
Concepto de enzima
- Las enzimas son catalizadores muy potentes y
eficaces.
- Químicamente son proteínas.
- Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente.
- No llevan a cabo reacciones que sean
energéticamente desfavorables. NO GASTAN
ENERGÍA
- No modifican el sentido de los equilibrios químicos,
sino que aceleran su consecución.
Catalizador
- Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción
química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.
- Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de
activación.
Características de la acción enzimática
La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad.
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.
2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un
complejo que representa el estado de transición.
E + S
ES
E + P
- El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el centro
activo.
- Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituído
por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Especificidad enzimática
Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Complejo
enzima- sustrato
Comportamiento de una enzima
Energ
ía
Progreso de la reacción
Variación
de la
energía
Energía de activación
con la enzima
Energía de activación
sin la enzima
Energía de
los productos
Energía de
los reactivos
Las enzimas actúan como un catalizador:
Disminuyen la energía de activación.
No cambian el signo ni la cuantía de la
variación de energía libre.
No modifican el equilibrio de la reacción.
Aceleran la llegada del equilibrio.
Al finalizar la reacción quedan libres y
pueden reutilizarse.
Mecanismo de acción de las enzimas
Enzima (E) Sustratos (S)
Complejo
enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)
Productos (P)
E + S ES E + P
Influencia del pH y de la Tª en la
actividad enzimática
Pepsina Tripsina
Cada enzima actúa a un pH óptimo.
Cada enzima tiene una temperatura óptima
para actuar.
pH óptimo Tª óptima pH óptimo
Los cambios de pH alteran la estructura
terciaria y por tanto, la actividad de la
enzima.
Las variaciones de temperatura provocan
cambios en la estructura terciaria o
cuaternaria, alterando la actividad del
enzima.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.
Vitaminas
Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de
determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas
que intervienen en distintas rutas metabólicas y, por ello, una
deficiencia en una vitamina puede originar importantes
defectos metabólicos, como puede verse en la tabla adjunta:
VITAMINAS
FUNCIONES
Enfermedades
carenciales
C (ácido
ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno
Escorbuto
B1 (tiamina)
Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren
grupos aldehídos
Beriberi
B2 (riboflavina)
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
Dermatitis y lesiones en
las mucosas
B3 (ácido
pantotinico)
Constituyente de la CoA
Fatiga y trastornos del
sueño
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
Pelagra
B6 ( piridoxina)
Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Depresión, anemia
B12
(cobalamina)
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Anemia perniciosa
Biotina
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminoácidos.
Fatiga, dermatitis...
Clasificación de enzimas
1. Óxido-reductasas
(Reacciones de oxido-reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que
se oxide
2. Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)
· grupos aldehídos
· grupos acilos
· grupos glucósidos
· grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)
Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre:
· enlace Ester
· enlace glucosídico
· enlace peptídico
· enlace C-N
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
· Entre C y C
· Entre C y O
· Entre C y N
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
· Entre C y O
· Entre C y S
· Entre C y N
· Entre C y C
Inhibición de la actividad enzimática
Sustrato
Inhibidor
Sustrato
Enzima
Inhibidor unido
a la enzima
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo
Regulación alostérica
Ligando Centro
regulador
Sustrato
Sustrato Centros activos
modificados
Ligando unido al
centro regulador
Enzima
Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo
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