fosforilacion oxidativa completa
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FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
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La fosforilacion oxidativa es la parte terminaldel metabolismo
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GRACIAS!!!!
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POTENCIAL REDOX Y CAMBIOS D
ENERGÍ
A LIBRELa medida del potencial de transferencia defosforilos viene dada por el G°
El cambio de energía libre estándar G° estárelacionado con el cambio de potencial redoxE° mediante la siguiente ecuación:
G° =-nF E° F= 23,06Kcal/V.mol
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POTENCIALES ESTANDAR
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TRANSPORTE ELECTRONICO
La cadena respiratoria mitocondrial consta deuna serie de transportadores electrónicos, lamayoría proteínas integrales de membrana,con grupos proteicos capaces de aceptar ydonar uno o dos electrones. Cadacomponente de la cadena puede aceptar
electrones del transportador precedente ytransferirlos al siguiente en una secuenciaespecifica.
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FLAVOPROTEINAS
son componentes importantes de loscomplejos I y II
pueden reducirse en reacciones queinvolucran la transferencia de dos electronespara formar FMNH2 o FADH2
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COENZIMA Q (UBIQUINONA)
Puede aceptar un electrón trnsformandose enel radical semiquinona (QH) o dos electrónesformando ubiquinol (QH2).Lleva los electrones hacia la cadenarespiratoria, no solo desde el NADH sinotambién desde el succinato, y deintermediarios de la oxidación de los ácidosgrasos.
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CITOCROMOS
Un citocromo es una proteína transportadorade electrones que contiene un grupoprostético hemo.Existen tres clases de citocromos que sedistinguen por diferencias en su espectro deabsorcion de la luz y que se designan a, b y c.
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NADH Y NADH DESHIDROGENASA
(COMP
LEJO1)NADH: este se oxida en el primer paso deltransporte electrónico por el complejomitocondrial I.
NADH-DESHIDROG
ENASA: Es un complejo grandeformado por muchas subunidades, que contieneunas 25 cadenas polipeptídicas. Algunas de lassubunidades que lo componen son:
1. Centros de hierro-azufre2. Flavilmononucleotido3. Coenzima Q
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Fe-S
En algunas proteínas de transferencia deelectrones que contienen hierro, las proteínasferro-sulfuradas, el hierro está presente no enforma de hemo (como en los citocromos) sinoen asociación con átomos de azúfre inorgánicoo con átomos de azufre de residuos de Cys de
la proteína, o con los dos al mismo tiempo.
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CITOCROMO REDUCTASA
(COMP
LEJO 3)catalizar la transferencia de electrones desdeel QH2 al citocromo c
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CITOCROMO OXIDASA
(COMP
LEJO 4)cataliza la transferencia de electrones delcitocromo c al O2
4Cit c (Fe2+) + 4H+ + O2 4Cit c (Fe3+) + 2H2O
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Los centros Fe-S de las proteínas ferro-saturadas pueden ser tan sencillos comoena) Con un solo ion Fe rodeado de átomosde S de cuatro residuos Cys. En otroscentros hay átomos de S inorgánicos yorgánicos, como en los centros 2Fe-2S, b)o 4Fe-4S c) La ferrodoxina en d) de lacianobacteria Anabaena 7120, tiene uncentro 2Fe-2S b), cada ion Fe está dehecho rodeado por cuatro átomos de S. Elpotencial de reducción estándar exactodel hierro en estos ccentros depende deltipo de centro y de los detalles de suinteracción con su proteína asociada.
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Existen cuatro transportadores de electrones.
Los complejos I y II catalizan la transferenciade electrones a la ubiquinona (Q) a partir dedadores electrónicos diferentes: NADH
(complejo I) y succinato (complejo II).E l complejo III transporta electrones desde elUbiquinol al Citocromo c.
el complejo IV completa la secuenciatransfiriendo electrones desde el Citocromo cal oxígeno molecular.
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NADH a ubiquinona
Este está orientado de modo que su sitio
de fijación de NADH mira hacia la matrizpara poder interaccionar con el NADH
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succinato a ubiquinona
Una proteína tiene un FAD unido covalentemente yun centro Fe-S con cuatro átomos de Fees la única enzima del ciclo del ácido cítrico ligada ala membrana
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Ubiquinona a citocromo c
contiene los citocromos b562 y b566,citocromo c1, una proteína ferrosulfurada y almenos otras seis subunidades protéicas.funciona como una bomba de protones
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Ciclo Q
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Reducción del O2
contiene citocromos a y a 3 (formados por 2
grupos hemo unidos a diferentes regiones dela misma proteina)Contiene dos iones de cobre Cu A y CuB
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TRANSFERENCIA DE LOSTRANSPORTADORES ELECTRICOS A LA
MITOCONDRIAS
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INHIBIDORES DE LOSTRANSPORTADORES ELECTRONICOS
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1. union del NADH ytransferencia de sus 2 e -
al flavil mononucleotido2. Los e se transfieren del
FMNH2 a los centros Fe-S3. La ubiquinona se reduce
al capturar 2 electronespara dar lugar alubiquinol (QH2)
NADH + H+ + Q NAD+ + QH2
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La ubiquinona es la entrada de los electronesdesde el FMNH2 de las flavoproteinas. El
FMNH2 es producido en el ciclo de krebs poroxidación de succinato a fumarato por mediode la succinato deshidrogenasa, componentede la succinato-Q deshidrogenasa (complejoII).
Succinato Fumarato
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El FMNH2 no abandona el complejo, sino quetransfiere sus electrones a centros Fe-S y deallí al coenzima-Q
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Los electrones fluyen desde la ubiquinona alcitocromo c a través de la ubiquinona-citocromo c oxidorreductasa
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No se conoce con certeza laruta detallada del flujoelectronico entre el cit c y elO2, aparentemente loselectrones se trasladanprimero del cit c al CuA acontinuación se donan alCuB (ambos están enequilibrio redox) y a su vezceden los electrones que
reducen el O2 a H2O
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El flujo de electrones desde el NADH al O2, esun proceso exergónico cuya energía libre deoxidación se utiliza para sintetizar ATP, unproceso endergónico.
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SECUENCIA DE LOSTRANSPORTADORES ELECTRONICOS
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REACCIONES OXIDATIVAS QUEIMPULSAN LA SINTESIS DE ATP
La oxidación del FMNH2 por la coenzima Q La oxidación del citocromo b por el citocromoc
1La reacción de la citocromo oxidasa
Cada una de estas reacciones se considera unlugar de acoplamiento para la síntesis de AT P
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MECANISMOS DE LA FOSFORILACIÓOXIDATIVA
QUIMIOSMÓTICOSugirió que eltransporte deelectrones y la síntesisde ATP estabanacopladas mediante
un gradiente deprotones a través dela membrana internamitocondrial.
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La síntesis de ATP se consigue por medio deun ensamblaje molecular situado en lamembrana interna mitocondrial, la AT P sintasa.
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F1 está formada por cincoclases de cadenas polipeptídicas( 3 3 ).
F0 es el conducto de protonesdel complejo y está formado por
cuatro tipo de cadenaspolipeptídicas.
El ATP es sintetizado por un complejoenzimático formado por un conducto de
protones F 0 y una unidad catalítica F1.
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La entrada de ADP en la mitocondria estáacoplada a la salida de ATP mediante la ATP-ADP translocasa.
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