2. caracteristicas quimicas de la vida

II. Características químicas de la vida

Universidad la República Escuela de Enfermería y Salud Pública Licenciatura en Enfermería

Asignatura: Biología

Mg Bárbara Cuevas Montuschi

La naturaleza de la materia ÁTOMOS

Elementos Químicos

¿Cómo interactúan los átomos?

Enlace iónico

Fuerzas Intermoleculares: Puentes de hidrógeno

Es el resultado de una atracción entre un átomo altamente electronegativo y un átomo de hidrógeno. El ejemplo más claro es el del agua y sus tres estados en la materia.

También Encontraremos puentes de hidrógeno en el ácido desoxirribonulceico (ADN) y proteínas.

Biomoléculas

• INORGÁNICAS:

Agua y sales minerales (macrominerales y microminerales).

• ORGÁNICAS:

Hidratos de carbono.

Lípidos.

Proteínas.

Ácidos nucleicos.

Agua

Las propiedades del agua para la vida

• POLARIDAD DE LA MOLÉCULA DE AGUA:

• EL AGUA ES UN SOLVENTE UNIVERSAL:

“Solvatación”

La mayoría de las sustancias polares son capaces de disolverse en el agua al formar puentes de hidrógeno en ella.

• TIENE MAYOR DENSIDAD EN ESTADO LÍQUIDO QUE EN ESTADO SÓLIDO:

La menor densidad del hielo con respecto al agua líquida hace que el hielo flote. ¿Qué pasaría si el agua se comportara como otras sustancias y el hielo fuera más denso que el agua líquida?

• TIENE ALTO CALOR ESPECÍFICO:

El agua puede absorber una gran cantidad de calor antes de elevar su temperatura, ya que lo emplea en romper los puentes de hidrógeno. Los seres vivos usan el agua como aislante térmico.

• EFECTO ESTABILIZADOR DE LA TEMPERATURA DEL AGUA:

Tiene alto calor de vaporización.

Para que el agua comience a evaporarse hay que suministrar energía calorífica suficiente para que las moléculas rompan sus puentes de hidrógeno y salgan del líquido. Los seres vivos utilizan esta propiedad para refrescarse al evaporarse el sudor.

• TIENE ELEVADA TENSIÓN SUPERFICIAL:

Las moléculas de la superficie están fuertemente unidas a otras del interior (la superficie es como una piel tensa, pero elástica, de la que cuesta separar moléculas). Algunos organismos, como pequeños y livianos insectos, se desplazan por la película superficial de agua.

• TIENE COHESIÓN Y ADHESIÓN:

La cohesión se define como la unión entre las moléculas de agua y la adhesión es la unión a otras moléculas con cargas eléctricas netas o débiles. Gracias a la cohesión el agua experimenta capilaridad, es decir, movimiento por espacios muy pequeños con cargas eléctricas, y a la adsorción el poder penetrar en materiales sólidos porosos con cargas eléctricas, hinchándolos.

Sales Minerales

Macrominerales

Microminerales

Macrominerales

Principales alimentos Funciones

Calcio Sardinas, brócoli, charales, leche, quesos y tortilla de maíz, entre otros.

‐ Esencial en la formación de huesos y dientes. ‐ Necesario para la contracción muscular. ‐ Esencial para la función cardiaca saludable.

Fósforo Leche, pollo, pescado, leguminosas, nueces y cereales integrales, entre otros.

‐ Participa en la comunicación entre las células. ‐ Activa a las Vitaminas del Complejo B.

Magnesio Leguminosas, nueces, verduras, frutas, leche y sardina, entre otros.

‐ Esencial para la estructura de huesos. ‐ Participa en el balance y regulación de Calcio, Sodio y Potasio. ‐ Esencial para la producción de energía.

Sodio Sal de cocina y mesa, carne y pescados ahumados y en salmuera, cereales de caja, pasta y galletas, entre otros.

- Mantener el equilibrio del agua corporal. ‐ Conducción de impulsos nerviosos. ‐ Control de la contracción muscular.

Potasio Carne, plátano, jitomate, frutas cítricas, zanahoria y nopal, entre otros.

‐ Necesario para la síntesis de proteínas. ‐ Esencial para la función del corazón. ‐ Esencial para la función adecuada de nervios y músculos.

Cloro Sal de mesa y cocina y agua potable.

‐ Indispensable para mantener el equilibrio de líquido corporal. ‐ Mantiene el balance entre Sodio y Potasio. ‐ Componente del jugo gástrico necesario para la digestión.

Microminerales

Principales alimentos Funciones

Hierro Carnes rojas, pollo, pescado, huevo, leguminosas y verduras de hojas verdes, entre otros.

‐ Transporta el oxígeno a las células. ‐ Esencial para la formación de sangre. ‐ Previene la anemia por deficiencia de hierro.

Zinc Carne roja, pescado, pollo, leche, quesos y nueces, entre otros.

‐ Esencial para el crecimiento. ‐ Necesario para la salud de los ojos. ‐ Importante para la producción de energía.

Cobre Nueces, cereales, leguminosas, pescado y carne, entre otros.

‐ Participa en la absorción de Hierro. ‐ Esencial para la utilización de Vitamina C. ‐ Regula el colesterol en sangre.

Yodo Pescados, verduras, carne, huevo, lácteos y cereales, entre otros.

‐ Necesario para formar hormonas que participan en el crecimiento y desarrollo. ‐ Esencial para el desarrollo del sistema nervioso en el feto.

Flúor Productos marinos, pollo y cereales, entre otros.

‐ Esencial para la formación de dientes y huesos. ‐ Ayuda en la prevención de enfermedades del corazón. ‐ Protege contra caries dentales.

Manganeso Nueces, cereales, leguminosas, verduras y frutas, entre otros.

‐ Esencial para la utilización adecuada de glucosa y proteínas. ‐ Importante antioxidante.

Cromo Cereales integrales, leguminosas, cacahuates, champiñones y espárragos, entre otros.

‐ Incrementa la resistencia a infecciones. ‐ Esencial para la regulación de azúcar en la sangre.

Biomoléculas Orgánicas

Compuestos Orgánicos

La enorme variedad de compuestos orgánicos deriva de los hidrocarburos, mediante sustitución de uno o más hidrógenos por otros átomos o grupos atómicos (por eso a los átomos o grupos atómicos distintos del hidrógeno que están unidos a un carbono se los suele llamar “sustituyentes”). Se denomina grupo funcional a los átomos o grupos atómicos que, unidos a los carbonos de los compuestos orgánicos, son determinantes de las propiedades físico-químicas de los compuestos que los portan.

Hidratos de Carbono Los carbohidratos o hidratos de carbono, son compuestos orgánicos constituidos por carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O). Los más simples son dulces y solubles en agua. Los de alto PM forman dispersiones coloidales o bien no se dispersan, aunque todos ellos son muy hidrofílicos.

Clasificación:

TRIOSAS

PENTOSAS

1. Monosacáridos (monómeros de los hidratos de carbono):

HEXOSAS:

2. Disacáridos:

Unión glucosídica:

3. Polisacáridos (oligosacáridos): celulosa, almidón y glucógeno.

Funciones: Polisacáridos de reserva energética (almidón y glucógeno) y polisacáridos estructurales (celulosa). Los polisacáridos son polímeros, pues constan de numerosas unidades de monosacáridos unidas por enlaces glucosídicos.

Almidón en plantas:

El almidón es sintetizado por las plantas como su principal reserva energética y se deposita en forma de gránulos, en tubérculos, raíces reservantes, granos de cereal y semillas, como las leguminosas. El tamaño de los gránulos y el peso molecular del almidón son muy variables, pues dependen de la actividad metabólica y las necesidades de la planta. Cuando la actividad fotosintética es intensa, se añaden unidades de glucosa, mientras que, por el contrario, el almidón se hidroliza si la planta requiere sus reservas para la obtención de energía.

Celulosa en plantas:

Es un polisacárido estructural. Es un material fibroso insoluble, cuyas cadenas muy largas y lineales, se unen entre sí mediante puentes de hidrógeno, constituyendo fibrillas. Dichas fibrillas son el material de sostén en las paredes celulares que rodean a las células vegetales. Para el hombre, además de los azúcares, el almidón y la celulosa son los hidratos de carbono de mayor presencia en la alimentación. Sin embargo, todas las moléculas de glucosa que contiene no están disponibles para la producción de energía.

Glucógeno en animales:

El glucógeno, llamado almidón animal, posee una estructura similar a la de la amilopectina, aunque sus cadenas son más cortas y ramificadas. Es un polisacárido de reserva y se encuentra principalmente en el hígado y el músculo, a concentraciones del 10 y 2%, respectivamente. Si la concentración de glucosa en sangre disminuye, el glucógeno hepático es hidrolizado para aportar glucosa a la sangre y así suministrar este combustible a las células. La reserva de glucógeno muscular, en cambio, es consumida por este tejido durante la actividad física.

Lípidos Los lípidos son un grupo heterogéneo de sustancias, cuyo carácter común es su insolubilidad en agua y su solubilidad en compuestos orgánicos como éter, benceno y cloroformo.

Grasas y aceites compuestas principalmente por C, H y pequeñas cantidades de O. También presenta P, S y N.

Función estructural: Forman parte de membranas vegetales y animales. Constituyen el tejido adiposo en animales (aislante térmico) y también puede tener una función hormonal.

Función energética: reserva.

Clasificación:

• Ácidos grasos.

• Lípidos saponificables.

• Lípidos insaponificables.

Son los lípidos más simples. Aunque se los halla en pequeña cantidad en estado libre en los organismos, su importancia radica en que forman parte de las moléculas de la mayoría de los lípidos. Los ácidos grasos (AG) son ácidos orgánicos, monocarboxílicos, que, salvo contadas excepciones, presentan una cadena hidrocarbonada lineal y número par de átomos de carbono. La cadena de los ácidos grasos puede ser saturada o insaturada.

Los AG son moléculas anfipáticas, pues poseen un grupo polar, el carboxilo, la “cabeza” de la molécula, y una larga “cola” apolar, la cadena hidrocarbonada. En medio acuoso, los aniones carboxilato pueden formar emulsiones (dispersiones de líquido en líquido), agrupándose en pequeñas gotas llamadas micelas. Por su carácter anfipático, en cada micela los aniones de AG se ubican orientando sus colas hidrofóbicas hacia el interior de la micela, mientras que las cabezas polares se ponen en contacto con el agua circundante.

Desde el punto de vista de la salud, los ácidos grasos saturados y los ácidos grasos trans (obtenidos industrialmente y utilizados en la industria alimentaria) predisponen a la aterosclerosis, enfermedad caracterizada por la presencia de ateromas, placas que obstruyen los vasos sanguíneos.

• Lípidos saponificables: Triglicéridos y Fosfolípidos

Los triglicéridos reciben el nombre de grasas neutras, pues son compuestos completamente no polares, lo que les impide mezclarse con el agua, es decir, son hidrofóbicos. Los triglicéridos generalmente son mixtos, esto es: están formados por mezclas de ácidos grasos distintos. Los triglicéridos en los que predominan los ácidos grasos saturados son sólidos o pastosos a temperatura ambiente y se denominan grasas.

¿Por qué el principal depósito de energía en los animales es la grasa y no el glucógeno (almidón animal)? En primer lugar, cuando se oxidan, las grasas proporcionan 9 Kcal/g, frente a las 4 Kcal/g que rinden los glúcidos. La densidad energética de las grasas es mucho mayor que la de los glúcidos. En segundo lugar, los glúcidos son muy hidrofílicos. Esto significa que en un depósito de almidón o glucógeno hay un peso extra debido al agua que acumulan, el cual no rinde energía. Para las plantas, un depósito pesado no es problema porque no se trasladan. Pero para un animal que se desplaza, un depósito muy grande de glúcidos sería un lastre imposible de acarrear.

FOSFOLÍPIDOS

Su propiedad más importante es la posibilidad de formar bicapas, que se cierran sobre sí mismas, cuando se encuentran en un medio acuoso. En una bicapa, estos lípidos se ubican con sus cabezas orientadas hacia el agua y sus colas enfrentadas, de modo que escapan del agua. Además, las bicapas se cierran, para no exponer al agua sus superficies laterales hidrofóbicas.

• Lípidos insaponificables (esteroidales):

El colesterol es una sustancia relacionada con los lípidos que pertenece al grupo de los esteroides. Tiene una estructura cíclica y un grupo hidroxilo. Como tal, es un componente importante de las membranas celulares animales (no de las vegetales), especialmente en determinados órganos, como cerebro, hígado y riñón. Además, el colesterol es precursor o materia prima de muchas otras sustancias de importancia fisiológica: las hormonas esteroides, la vitamina D y las sales biliares.

¿Colesterol bueno o malo?

Ácidos Nucleicos

La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos.

Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN.

Composición estructural: Nucleótidos

Los nucleótidos pertenecen a dos grupos distintos, según el tipo de pentosa que contienen: los que contienen ribosa son los ribonucleótidos y los que contienen desoxirribosa son los desoxirribonucleótidos. A su vez, existen dos grupos de bases nitrogenadas: las púricas, formadas por dos anillos de carbono y nitrógeno y las pirimídicas, de menor tamaño que las anteriores, pues constan de un solo anillo. Las bases púricas son adenina (A) y guanina (G) y las pirimídicas incluyen citosina (C), timina (T) y uracilo (U).

Nucleótidos de importancia biológica: ATP

NADH Nicotinamida adenina dinucleótido

FADH2

Flavín adenín dinucleótido

Dinucleótidos de importancia biológica

Formación del enlace fosfodiéster:

Los ribonucleótidos se polimerizan entre sí para formar ácido ribonucleico (ARN), mientras que los desoxirribonucleótidos se polimerizan dando origen al ácido desoxirribonucleico (ADN). La reacción de polimerización requiere la presencia de nucleótidos trifosfato como sustratos. Sin embargo, al formarse el enlace entre dos nucleótidos, el que se incorpora a la cadena pierde sus dos fosfatos más externos.

Ácido Desoxirribonucleico (ADN) El ADN está formado por dos cadenas de desoxirribonucleótidos. En cada cadena están presentes cuatro clases de nucleótidos: de adenina, de guanina, de citosina y de timina; en el ADN no hay nucleótidos de uracilo. Los nucleótidos de una misma cadena se unen mediante puentes fosfodiéster. Las dos cadenas que forman la molécula de ADN son antiparalelas, pues están orientadas o “corren” en sentido inverso (5’→3’ y 3’→5’). Además, ambas cadenas se enfrentan por sus bases, que establecen entre sí uniones del tipo puente de hidrógeno. Los pares de bases que se constituyen al enfrentarse las cadenas no lo hacen al azar, sino que siempre se aparean una base púrica y una pirimídica; más específicamente: adenina con timina y citosina con guanina.

Las dos cadenas antiparalelas y complementarias adoptan en el espacio una estructura helicoidal dextrógira (con giro hacia la derecha), como si se enrollaran sobre un cilindro imaginario. Por eso se ha comparado a la molécula de ADN con una escalera de caracol. Las barandas estarían representadas por los ejes laterales de las cadenas, sucesiones de pentosa y fosfato unidos por los puentes fosfodiéster. Entre ambas “barandas”, los pares de bases, perpendiculares al eje, serían los escalones. Este tipo de disposición, en la cual pentosas y fosfatos se exponen en el exterior, mientras las bases se ocultan en el interior de la doble hélice, responde al comportamiento de dichas moléculas en medio acuoso. En efecto, la pentosa y el fosfato son hidrofílicos, en tanto las bases son hidrofóbicas. El ancho total de la molécula de ADN es de 20 A°; los pares de bases o “escalones”, se suceden a intervalos de 3,4 A° a lo largo de la molécula. Debido al giro de la molécula, cada par de bases tiene una rotación de 36º con respecto al anterior. Esto significa que, cada 34 A°, la molécula abarca 10 pb y completa un giro de 360º.

¿Dónde encontramos ADN?

Características del ADN:

• Principal material genético de los seres vivos.

• En las células procariontes se encuentra disperso en el citoplasma y en las células eucariontes se encuentra en el núcleo, mitocondrias y cloroplastos.

• Contiene la información necesaria para la síntesis de proteínas, información organizada en segmentos de ADN conocidos como genes.

• Es un polímero de dos cadenas formado por monómeros de desoxirribonucleótidos.

Ácido Ribonucleico (ARN)

El ácido ribonucleico, o ARN, es un polímero lineal de ribonucleótidos. Los monómeros del ARN son nucleótidos de cuatro clases: de adenina, de guanina, de citosina y de uracilo; en el ARN no hay nucleótidos de timina. Estas cuatro clases de nucleótidos se repiten, en diferentes secuencias, a lo largo de las cadenas de ARN. Los nucleótidos se enlazan entre sí mediante enlaces fosfodiéster. Dichos enlaces se producen al reaccionar el hidroxilo unido al carbono en posición 3 (C3’) de la ribosa del primer nucleótido, con el grupo fosfato unido al carbono en posición 5 (C5’) del nucleótido entrante. Por lo tanto, los dos extremos de la cadena son distintos: el primer nucleótido de la cadena tiene grupo fosfato libre en posición 5’, mientras que el último tiene un hidroxilo libre en posición 3’. Los extremos de la cadena de ARN se nombran entonces como 5’ y 3’, respectivamente.

Todas las moléculas de ARN comparten esta estructura; sin embargo, hay variaciones que dependen de la longitud de cadena, la secuencia de bases, las modificaciones químicas operadas posteriormente sobre la molécula y el plegamiento o estructura tridimensional que adopta la cadena lineal. Todos los ARN se sintetizan en el núcleo, pues su síntesis requiere ADN como molde, aunque muchos de ellos son transportados luego al citoplasma. Existen tres tipos principales de ARN que participan en forma directa en la síntesis de proteínas: el ARN mensajero (ARNm), el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt). Éstos se localizan en el citoplasma. Otros ARN, llamados ARN pequeños, ubicados tanto en el núcleo como en el citoplasma, participan de diversas formas en procesos relacionados con la maduración y la expresión de los anteriores.

ARN mensajero

Consiste en una molécula lineal de nucleótidos, cuya secuencia de bases es complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN. El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena de aminoácidos.

ARN ribosomal

Este tipo de ARN una vez transcrito, pasa al nucleolo donde se une a proteínas. De esta manera se forman las subunidades de los ribosomas. Aproximadamente dos terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr.

ARN de transferencia

Este es el más pequeño de todos, tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su cadena, además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol plegada. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al lugar de síntesis proteica.

Dogma de la Biología Molecular

Proteínas

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. Dentro de las células se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biológicas, como catalizadores de reacciones metabólicas (enzimas), interactuando con los ácidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc. Prácticamente, no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una proteína. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos.

Componente estructural de las proteínas: LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son las moléculas unitarias, los monómeros de las proteínas. Todos los aminoácidos tienen una estructura común, que consiste en un átomo de carbono, el carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino y un átomo de Hidrógeno. La cuarta valencia del carbono alfa se completa con un grupo atómico de estructura variable, al que identificaremos como R (por Radical).

Aminoácidos esenciales y no esenciales:

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES Y ESENCIALES PARA EL HOMBRE

NO ESENCIALES ESENCIALES

Glutamato Isoleucina

Glutamina Leucina

Prolina Lisina

Aspartato Fenilalanina

Asparagina Metionina

Alanina Treonina

Glicina Triptofano

Serina Valina

Tirosina Histidina

Cisteína Arginina ( sólo en lactantes)

La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. Los organismos heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos carbonados. Los que requieren ser incorporados por la ingesta, no pudiendo ser sintetizados, se denominan aminoácidos esenciales, y son producidos por plantas y bacterias

En solución acuosa, los aminoácidos por lo general tienen carga eléctrica, ya que tanto el grupo amino como el carboxilo son ionizables. El grupo amino es básico y adquiere carga positiva cuando capta un protón. El grupo carboxilo, en tanto ácido, puede ceder un protón y adquirir carga negativa. Según la concentración de protones libres disponibles en el medio donde se encuentre (según el pH), el aminoácido será un catión, un anión, o un ion dipolar, si ambos grupos se ionizan simultáneamente. Se dice que los aminoácidos son anfolitos o anfóteros, pues tienen la capacidad de comportarse como bases o como ácidos; esta capacidad los faculta para actuar como amortiguadores del pH.

Los aminoácidos (aá) se unen mediante enlaces peptídicos (covalente):

Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico, el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena.

Una cadena que contiene dos o más residuos de aminoácidos es un péptido. Hasta diez residuos se la llama oligopéptido y por encima de diez residuos, polipéptido. Una proteína es un polipéptido de alto peso molecular, pero el límite entre ambos es arbitrario y varía según los autores. Los péptidos presentan dos extremos distintos: el N-terminal y el C-terminal. El N-terminal es el que tiene un residuo de aminoácido con grupo amino libre; este residuo es considerado el primero de la cadena. El extremo C-terminal es el que tiene un residuo de aminoácido con el grupo carboxilo libre; éste es considerado el último residuo de la cadena.

Niveles estructurales de las proteínas

• ESTRUCTURA PRIMARIA:

Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, la cual está determinada genéticamente. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína. Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína.

• ESTRUCTURA SECUNDARIA:

A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando, empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de otro. A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega, adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una proteína. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hélice y b-hoja plegada.

• ESTRUCTURA TERCIARIA:

Debido a la interacción de los grupos R, la cadena polipeptídica se pliega determinando una intrincada estructura tridimensional. En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma globular, como por ejemplo en las enzimas, que son proteínas con función catalítica. Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o extensas hojas plegadas. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural como el colágeno.

• ESTRUCTURA CUATERNARIA:

http://www.stolaf.edu/people/giannini/flashanimat/proteins/protein%20structure.swf

Muchas proteínas presentan este tipo de estructura, que es el grado máximo de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas generalmente mediante enlaces débiles. Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria. Por ejemplo, una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero, como es el caso de la hemoglobina. Cada una de las subunidades proteicas, tienen su propia estructura terciaria.

Desnaturalización de las proteínas

Pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas. Es decir su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera. Son agentes desnaturalizantes el calor, ácidos y bases fuertes, radiaciones, etc. La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos, en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos, lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.

http://highered.mcgraw-hill.com/olcweb/cgi/pluginpop.cgi?it=swf::525::530::/sites/dl/free/0073511102/291136/protein_denaturation_final.swf::Protein%20Denaturation

Funciones biológicas de la proteínas

• TRANSPORTE DE SUSTANCIAS:

• FORMACIÓN DE ESTRUCTURAS CELULARES:

• Ribosomas • Citoesqueleto • Membrana plasmática

• FORMACIÓN DE ESTRUCTURAS TISULARES:

• Colágeno • Elastina • Queratina

• Defensa contra las infecciones:

• MENSAJEROS QUÍMICOS: HORMONAS Péptidos con función hormonal

Nombre Nº de aminoácidos Órgano productor Órgano blanco Función

Oxitocina 9 Hipotálamo Útero, glándula mamaria.

Contracción del múculo liso uterino y eyección de leche

Vasopresina (ADH) 9 Hipotálamo Riñón, vasos. Antidiurética y vasopresora

Hormona del crecimiento (GH)

191 Hipófisis Acción generalizada Crecimiento

Hormona luteinizante (LH)

200 Hipófisis Testículos y ovarios

Promueve la síntesis de los esteroides andrógenos y estrógenos, etc.

Hormona Folículo estimulante (FSH)

200 Hipófisis Testículos y ovarios

Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo folicular.

Prolactina (PRL) 191 Hipófisis Glándula mamaria Estimula la secreción de leche

Hormona adrenocorticotrofa

(ACTH) 39 Hipófisis Corteza adrenal

Estimula la secreción de corticoesteroides

Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides Estimula secreción de tiroxina

Paratohormona (PTH) 84 Paratiroides Huesos, riñón e intestino. Regulan la calcemia

Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y riñón

Insulina 51 Páncreas Tejidos insulino-dependientes. Regulan la glucemia

Glucagón 29 Páncreas Acción generalizada

• CONTRACCIÓN Y MOVIMIENTO MUSCULAR:

• Actina • Miosina • Tropomiosina

ENZIMAS (Catalizadores Biológicos)

Todas las reacciones que se efectúan en los seres vivos son catalizadas por enzimas. Estas hacen posible que las reacciones metabólicas se desarrollen a un ritmo razonable, compatible con la vida. El término catalizador se emplea para referirse a cualquier sustancia que acelera el transcurso de una reacción química, sin intervenir en ella ni como reactivo ni como producto. El catalizador no provoca la reacción solo afecta la velocidad con que ocurre la misma. Esto es posible por que los catalizadores disminuyen la energía de activación como lo indica el siguiente gráfico.

Según su naturaleza los catalizadores pueden ser químicos o biológicos:

Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos

BIOLÓGICOS QUÍMICOS

Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos.

Aceleran cualquier reacción inespecíficamente.

Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN (Ribozimas) con función enzimática).

Son sustancias simples finamente divididas.

Son saturables No son saturables.

Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones).

Son medianamente eficaces.

Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados.

Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio.

No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.

Aunque las enzimas son proteínas, muchas de ellas son proteínas conjugadas, esto es, contienen componentes no proteicos llamados cofactores, que pueden ser inorgánicos (metales) u orgánicos (coenzimas). Cuando están presentes, los cofactores son participantes importantes en el funcionamiento de la enzima y a menudo realizan actividades para las que los aminoácidos no son adecuados. Por ejemplo, como se describió en el capítulo previo, en la mioglobina el átomo de hierro de un grupo hemo es el sitio en el que se une y almacena el oxígeno hasta que se requiere en el metabolismo celular.

Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas tienen las siguientes propiedades: a) sólo se precisan en pequeñas cantidades; b) no sufren cambios irreversibles durante la reacción, por lo que cada molécula de enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales, y c) no tienen efecto en la termodinámica de la reacción. Este último punto es muy importante. Las enzimas no aportan energía para una reacción química, por lo que no determinan si una reacción es favorable (exergónica) o desfavorable (endergónica) desde el punto de vista termodinámico. Como catalizadores, las enzimas sólo pueden acelerar la velocidad a la que procede una reacción química favorable.

Tres mecanismos por los cuales las enzimas aceleran las reacciones:

a) Mantienen la orientación precisa del

sustrato. b) Cambian la reactividad del sustrato

mediante la alteración de su estructura electrostática.

c) Ejercen tensión física sobre los enlaces del sustrato que se van a romper.

Mecanismo de acción de una enzima:

El mecanismo de acción de las enzimas ha sido explicado mediante el modelo de llave-cerradura. Cada enzima presenta un sitio (como un bolsillo en la estructura de la molécula) llamado sitio activo, donde encajan los sustratos de las reacciones químicas, tal como una llave encaja en su cerradura. La unión del sustrato al sitio activo facilita la formación del producto. Una vez formado, el producto se libera del sitio activo y la enzima se recupera sin cambios.

Las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

Factores que afectan la actividad de las enzimas:

Inhibidores enzimáticos:

Inhibidores irreversibles: estos inhibidores se enlazan con fuerza a la enzima, generalmente se unen covalentemente a algún aminoácido del sitio activo. Existen algunos inhibidores que se conocen como sustrato suicida, que se enlazan al centro activo y químicamente se transforma en una especie reactiva que modifica en forma irreversible al aminoácido del sitio activo. Inhibidores reversibles: este tipo de inhibidores se disocian fácilmente de las enzimas, dentro de este grupo encontramos los inhibidores competitivos y los no competitivos.

Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima, y si aumentamos la cantidad de sustrato, el efecto inhibidor se revierte alcanzándose la velocidad máxima. Los inhibidores no competitivos se enlazan a un sitio distinto del sitio activo, de manera que el inhibidor se puede unir a la enzima libre o bien al complejo enzima sustrato, pero en ninguno de los casos obtendremos productos. El efecto de estos inhibidores no se revierte por el agregado de mayor cantidad de sustrato, de manera que se llega a una velocidad máxima menor que si no tuviera el inhibidor.