aminoacidos no esenciales
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- Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.
-Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces petídicos y el producto formado por la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.-La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.). Los polipéptidos contienen muchas unidades de aminoácidos.-Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, son polímeros formados por 100-300 aminoácidos.-Las proteínas ejercen muy diversos papeles en los seres vivos: la seda, el pelo, los músculos, el tejido conectivo y casi todos los enzimas son proteínas.
- Se clasifican como α, β, γ, etc. De acuerdo con la localización del grupo amino en la cadena carbonada que contiene el ácido carboxílico.
-Aunque se conocen más de 700 aminoácidos naturales diferentes, hay un grupo de 20 α-aminoácidos que se encuentran normalmente presentes en las proteínas. Todos ellos, excepto la prolina, responden a la misma estructura general:
Prolina
CO2
NH3
α
CO2H3N α
β
α
βCO2H3N
γ
Ácido 1-aminociclopropanocarboxílico: es un α-aminoácido y es el precursor biológico del etileno en la plantas.
Ácido 3-aminopropanoico: conocido como β-alanina. Es un β-aminoácido que constituye una de la unidades estructurales de la coenzima A .
Ácido γ-aminobutanoico: Conocido como ácido γ-aminobutírico (GABA). Es un γ-aminoácido y es el principal neurotransmisor inhibitorio cerebral.
H3N CH C
R
O
Oα
α
CO2
H2N
Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos con extremos de cadenas non polares
Glicina Gly(G)
Alanina Ala (A)
Valina Val(V)
Leucina Leu(L)
Isoleucina Ile(I)
Metionina Met(M)
H2N
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
S
O
OH
Nombre Abreviación Estructura
Prolina Pro(P)
fenilalanina Phe (F)
Triptófano Trp(w)
Aminoácidos con extremos de cadenas polares pero no ionizados
Asparagina Asn(N)
Glutamina Gln (Q)
NH
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
NH2O
H2N
O
OH
NH2
O
H2N
O
OH
Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos con extremos de cadena polares pero no ionizados
Serina Ser (S)
Treonina Thr(T)
Aminoácidos con extremos de cadenas ácidos
Ácido apártico
Asp(D)
Ácido glutámico
Glu (E)
Tirosina Tyr(Y)
NH2
HO
O
OH
NH2
OH O
OH
NH2O
HO
O
OH
NH2
O
HO
O
OH
Nombre Abreviación Estructura
Cisteína Cys(C)
Aminoácidos con extremos de cadena básicos
Lisina Lys(K)
Arginina Arg (R)
Histidina His (H
NH2
HO
O
OH
NH2
HS
O
OH
NH2
H2N
O
OH
NH2
NH
NH
H2N
O
OH
NH2HN
N
O
OH
- La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.
-En los demás α-aminoácidos el carbono α es un centro estereogénico.
- Las configuraciones se especifican mediante la notación D y L. Todos los aminoácidos que provienen de proteínas tienen configuración L, aunque se conocen α-aminoácidos naturales de la serie D.
CO2
H3N H
H
CO2
H3N H
R
CO2
NH3H
RGlicina(Aquiral)
L-aminoácido(Proyección de Fischer y en perspectiva)
- El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que poseen sólo un centro estereogénico conduce a la obtención de su enantiómero. Para un aminoácido con más de un centro estereogénico el cambio de configuración del carbono α de L a D da lugar a un diastereoisómero.
CO2
H3N H
CH2CH3
H3C H
α
CO2
H NH3
CH2CH3
H3C H
α
L-Isoleucina D-Allo-Isoleucina
- Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría de acuerdo con su fórmula molecular. - Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al hecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna.
- Los aminoácidos son anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico.
Formas zwitteriónicas de un aminoácido
H3N CH C
R
O
O
H2N CH C
R
OH
O
H3N CH C
R
O
O
H2N CH C
R
O
O
H3N CH C
R
OH
O-H+
+H+
-H+
+H+
Especie presente en medio ácido
Especie presente en medio básico
ZwitteriónEspecie presente en medio neutro
Curva de valoración de la glicina. - Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria. - Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterión (b). La concentración del zwitterión es máxima en el punto isoeléctrico pI.- Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentración.
a b c
H3N CH C
R
O
O
H2N CH C
R
O
O
H3N CH C
R
OH
O-H+
+H+
-H+
+H+
-La glicina se caracteriza por dos pKa: uno corresponde a la posición más ácida (pKa1) y el otro a la menos ácida (pKa2). Otros aminoácidos con cadenas laterales neutras presentan valores de pKa similares a los de la glicina.- El punto isoeléctrico pI corresponde al valor de pH para el cual el aminoácido no tiene carga neta, corresponde a un máximo en la concentración del zwitterión.
Aminoácido pKa1 pKa2 pI
Glicina 2.34 9.60 5.97
Alanina 2.34 9.69 6.00
Valina 2.32 9,62 5.96
Leucina 2.36 9,60 5.98
Isoleucina 2.36 9,60 6.02
Metionina 2.28 9,21 5.74
Prolina 1.99 10.60 6.30
fenilalanina 1.83 9,13 5.48
Triptofan 2.83 9,39 5.89
Asparagina 2.02 8,80 5.41
Glutamina 2.17 9,13 5.65
Serina 2.21 9,15 5.68
Treonina 2.09 9,10 5.60
pKa1:ionización del grupo carboxílico; pKa2: deprotonación del ión amonio
- Aquellos aminoácidos que poseen cadenas laterales que contienen grupos ácidos o básicos se caracterizan mediante tres valores de pKa. El valor del pKa extra (puede ser pKa2 o pKa3) refleja la naturaleza de la función presente en la cadena lateral.- Los puntos isoeléctricos de estos aminoácidos se encuentran a medio camino entre los valores de los pKa del monocatión y del monoanión.
- Las propiedades ácido-base de la cadena lateral de los aminoácidos son importantes tanto para las propiedades de las proteínas que los contienen como para el análisis de mezclas de aminoácidos que pueden ser separados en base a su capacidad para dar o aceptar protones.
Aminoácido pka1 pKa2 pKa3 pI
Ácido Aspártico 1.88 3.65 9.60 2.77
Ácido Glutámico 2.19 4.25 9.67 3.22
Tirosina 2.20 9.11 10.07 5.66
Cisteína 1.96 8.18 10.28 5.07
Lisina 2.18 8.95 10.53 9.74
Arginina 2.17 9.04 12.48 10.76
Histidina 1.82 6.00 9.17 7.59
- El ácido glutámico se forma en la mayoría de los organismos por reacción de ácido α-cetoglutárico y amoníaco. El ácido α-cetoglutárico, intermedio del ciclo de Krebs, se forma a partir de la rotura metabólica de carbohidratos, grasas y proteínas provenientes de los alimentos.
- El proceso es una aminación reductora (formación de imina y reducción de ésta) catalizada por un enzima y por acción de un agente reductor (un coenzima). La reducción de la imina intermedia tiene lugar de forma estereoselectiva dando lugar únicamente al ácido L-glutámico.
- El ácido L-glutámico no es, por tanto, un aminoácido esencial. No es necesario tomarlo en la dieta ya que los animales pueden sintentizarlo.
Ácido α-cetoglutárico Ácido L-glutámico
O
OH
O
HO
O
NH3
NH2
O
HO
O
OHEnzima
Agente redutor+
-El ácido L-glutámico es un intermedio clave en la síntesis de otros aminoácidos, por ejemplo la L-alanina, mediante un proceso conocido como transaminación.
O
OH
O
HO
ONH3
O
HO
O
O+
O
O
OH
NH3
O
O
+Enzimas
Ácido pirúvico ácido L-glutámico L-Alanina Ácido α-cetoglutámico
ácido L-glutámico Ácido pirúvico Imina Imina reordenada
1era etapa: la formación de la imina 2º etapa: Un enzima cataliza la transferencia de l protón para obtener un nuevo isómero de la imina
NH2O
HO
O
O
O
O
HO
NO
HO
O
O
O
HO
+ 1º etapa NO
HO
O
O
O
HO
H2º etapa
baseH-ácido
3º etapa: La hidrólisis de la iminia reordenada conduce al formación del anilina y ácido α-cetoglutámico
NO
HO
O
O
O
HO
+ H2O OO
HO
O
O
O
HO
H2N+
Imina reordenada Ácido α-cetoglutárico L-Alanina
- La L-fenilalanina se clasifica como un aminoácido esencial que sirve como precursor biológico de su derivado p-hidroxilado, la L-tirosina.- Algunas personas carecen del enzima necesario para dicha transformación y la L-fenilalanina que toman en su dieta sufre un proceso metabólico diferente formando ácido fenilpirúvico:
-El ácido fenilpirúvico puede provocar retraso mental en niños (fenilcetonuria).-La descarboxilación de la histidina, por ejemplo, produce histamina, un potente vasodilatador presente normalmente en los tejidos. La histamina es responsable de muchos síntomas asociados con alergias, los antihistamínicos reducen los síntomas mediante el bloqueo de la acción de la histamina.
L-fenilanlanina
NH2
O
OHEnzimas
Ácido fenilpirúvico
O
O
OH
H2NHN
N
NH2HN
N
O
OH Enzimas
-CO2
Histidina Histamina
La química del cerebro y del sistema nervioso central se ve afectada por la presencia de los neurotransmisores, algunos de ellos formados a partir de tirosina.
NH2
O
OH
HO
HO
NH2
HO
O
OH
NH2HO
HO
HO
OH
NH2
HO
Tirosina 3,4-dihidroxifenilalanina
Dopamina
Epinefrina(Adrenalina)
HO
OH
NH
HO
norepinefrina(Noradrenalina
En péptidos, polipéptidos y proteínas los aminoácidos se unen unos a otros mediante enlaces amida. El enlace amida entre un grupo amino de una aminoácido y el carboxilo de otro se denomina enlace peptídico.
- Por acuerdo las estructuras peptídicas se escriben de manera que el grupo amino se escribe a la izquierda y el carboxilo a la derecha. Así los extremos izquierdo y derecho de los péptidos corresponden al extremo amino y al carboxílico, respectivamente. La alanina es el aminoácido N-terminal en la alanilglicina y la glicina es el aminoácido C-terminal.- El orden preciso de enlace en un péptido es su secuencia de aminoácidos y se especifica usando las abreviaturas de tres letras correspondientes a cada aminoácido conectadas por guiones.- Los aminoácidos individuales que componen un péptido son llamados residuos.
HN
O
OH
NH2
O
Alanilglicina
Aminoácido N-terminal
Aminoácido C-Terminal
Glicina
Alanina
Hechos estructurales importantes:
- El enlace peptídico muestra una geometría plana.
- La conformación más estable con respecto a dicho enlace tiene los dos carbonos α en anti, uno con respecto al otro.
- La rotación en torno al enlace amida es lenta debido a la deslocalización del par electrónico sin compartir del nitrógeno en el grupo carbonilo, lo que da al enlace C-N cierto carácter de enlace doble.
La encefalina es un pentapéptido.
Algunos péptidos presentan modificaciones estructurales, un ejemplo es la oxitocina.