Instituto del Profesorado en Enfermería “Padre Luis Tezza” (A-691) Carrera de Técnico en Laboratorio Asignatura: Química Biológica. Prof. Dr. José Magariños

ACTIVIDADES DE INTEGRACIÓN: Proteínas y Enzimas

Material preparado por el Téc. Sup. Lab. Luciano Rey. JTP IPLT. 1. La actividad de un enzima es sensible a factores como: A) el pH

B) la temperatura C) la presencia o ausencia de cofactores D) la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reacción

2. Los cofactores: A) son fundamentales para la actividad de muchos enzimas

B) pueden llegar a participar en el mecanismo de la reacción C) son siempre moléculas orgánicas complejas D) pueden unirse covalentemente al enzima

3. En un enzima, el centro activo: A) es el lugar al que se une el sustrato

B) no participa en el mecanismo de la reacción, sino sólo en la unión del sustrato C) participa tanto en la unión del sustrato como en el mecanismo de la reacción D) permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir al enzima

4. Los catalizadores son sustancias: A) que se unen al enzima por su centro activo

B) que se consumen rápidamente durante la reacción, pero contribuyen a que sea más rápida C) que no hacen posibles las reacciones que no son espontáneas D) que pueden ser tanto orgánicas como inorgánicas

5. Al estudiar la cinética de un enzima michaeliano (V0 frente a [S]0) se observa que: A) a [S]0 pequeñas, la reacción es de primer orden

B) a [S]0 pequeñas, la reacción es de orden cero C) a [S]0 grandes, la reacción es de primer orden D) a [S]0 grandes, la reacción es de orden cero

6. Si la KM de un enzima para un sustrato es muy elevada, puedo suponer que: A) se trata del sustrato natural

B) el complejo enzima-sustrato (ES) es muy estable C) el enzima tiene poca afinidad hacia ese sustrato D) la velocidad a la que se forma el complejo ES es menor que la velocidad a que se destruye

7. Un inhibidor competitivo: A) tiene una estructura parecida al sustrato natural

B) se une al centro activo del enzima C) también se llama cofactor D) disminuye la velocidad de la reacción

8. La actividad de un enzima es sensible a factores como: A) el pH

B) la temperatura C) la presencia o ausencia de cofactores D) la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reacción

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Instituto del Profesorado en Enfermería “Padre Luis Tezza” (A-691) Carrera de Técnico en Laboratorio Asignatura: Química Biológica. Prof. Dr. José Magariños 9. Los catalizadores son sustancias: A) que se unen al enzima por su centro activo

B) que se consumen rápidamente durante la reacción, pero contribuyen a que sea más rápida C) que no hacen posibles las reacciones que no son espontáneas D) que pueden ser tanto orgánicas como inorgánicas

10. En un enzima, el centro activo: A) es el lugar al que se une el sustrato

B) no participa en el mecanismo de la reacción, sino sólo en la unión del sustrato C) participa tanto en la unión del sustrato como en el mecanismo de la reacción D) permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir al enzima

11. La energía de activación: A) es la que se desprende en el transcurso de una reacción

B) aumenta por la acción de los catalizadores C) no se ve afectada por la acción de los catalizadores D) disminuye por la acción de los catalizadores

12. Al estudiar la cinética de un enzima michaeliano (V0 frente a [S]0) se observa que: A) a [S]0 pequeñas, la reacción es de primer orden

B) a [S]0 pequeñas, la reacción es de orden cero C) a [S]0 grandes, la reacción es de primer orden D) a [S]0 grandes, la reacción es de orden cero

13. En la formación del complejo enzima-sustrato: A) el sustrato se une al enzima en un lugar cercano al centro activo

B) el sustrato se suele unir al centro activo por complementariedad de estructuras C) el sustrato puede provocar cambios conformacionales en el centro activo D) se debilitan los enlaces químicos de la molécula de sustrato

14. El enzima EC 2.1.2.1 es: A) una oxidorreductasa

B) una liasa C) una transferasa D) una isomerasa

15. Los cofactores: A) son fundamentales para la actividad de muchos enzimas

B) pueden llegar a participar en el mecanismo de la reacción C) son siempre moléculas orgánicas complejas D) pueden unirse covalentemente al enzima

16. En un enzima, el centro activo: A) es el lugar al que se une el sustrato

B) no participa en el mecanismo de la reacción, sino sólo en la unión del sustrato C) participa tanto en la unión del sustrato como en el mecanismo de la reacción D) permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir al enzima

17. El número de reacciones elementales que realiza un enzima por cada centro activo y por

unidad de tiempo se define como: A) unidad de actividad enzimática

B) actividad específica C) especificidad D) número de recambio

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Instituto del Profesorado en Enfermería “Padre Luis Tezza” (A-691) Carrera de Técnico en Laboratorio Asignatura: Química Biológica. Prof. Dr. José Magariños 18. La actividad de un enzima es sensible a factores como: A) el pH

B) la temperatura C) la presencia o ausencia de cofactores D) la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reacción

19. La representación de Lineweaver-Burk aplicada a un enzima michaeliano origina una recta

en la que el valor KM/Vmax corresponde a: A) la pendiente

B) la ordenada en el origen C) la abscisa en el origen D) al punto de inflexión

20. Al estudiar la cinética de un enzima michaeliano (V0 frente a [S]0) se observa que: A) a [S]0 pequeñas, la reacción es de primer orden

B) a [S]0 pequeñas, la reacción es de orden cero C) a [S]0 grandes, la reacción es de primer orden D) a [S]0 grandes, la reacción es de orden cero

21. Si la KM de un enzima para un sustrato es muy elevada, puedo suponer que: A) se trata del sustrato natural

B) el complejo enzima-sustrato (ES) es muy estable C) el enzima tiene poca afinidad hacia ese sustrato D) la velocidad a la que se forma el complejo ES es menor que la velocidad a que se destruye

22. Los catalizadores son sustancias: A) que se unen al enzima por su centro activo

B) que se consumen rápidamente durante la reacción, pero contribuyen a que sea más rápida C) que no hacen posibles las reacciones que no son espontáneas D) que pueden ser tanto orgánicas como inorgánicas

23. Los enzimas alostéricos: A) pueden variar mucho su velocidad en respuesta a pequeños cambios en la [S]0

B) presentan una gráfica v0 frente a [S]0 con forma sigmoidea C) son aquéllos en los que el sustrato no se une al centro activo D) siguen el modelo cinético de Michaelis-Menten

24. Se define katal como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de: A) 1 mol de sustrato por minuto

B) un mmol de sustrato por minuto C) un mmol de sustrato por segundo D) 1 mol de sustrato por segundo

25. El enzima EC 2.1.2.1 es: A) una oxidorreductasa

B) una liasa C) una transferasa D) una isomerasa

26. La energía de activación: A) es la que se desprende en el transcurso de una reacción

B) aumenta por la acción de los catalizadores C) no se ve afectada por la acción de los catalizadores D) disminuye por la acción de los catalizadores

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B) pueden llegar a participar en el mecanismo de la reacción C) son siempre moléculas orgánicas complejas D) pueden unirse covalentemente al enzima

28. En la formación del complejo enzima-sustrato: A) el sustrato se une al enzima en un lugar cercano al centro activo

B) el sustrato se suele unir al centro activo por complementariedad de estructuras C) el sustrato puede provocar cambios conformacionales en el centro activo D) se debilitan los enlaces químicos de la molécula de sustrato

29. Un inhibidor competitivo: A) tiene una estructura parecida al sustrato natural

B) se une al centro activo del enzima C) también se llama cofactor D) disminuye la velocidad de la reacción

30. La nefelometría difiere de la turbidimetría en: A) Mide el índice de refracción B) Ángulo de medida de la luz dispersa C) Tiene menor sensibilidad D) Se pueden medir partículas de bajo peso molecular E) La solución no necesita ser homogénea 31. La nefelometría mide: A) La luz dispersada B) La luz transmitida C) La disminución de la luz transmitida D) La disminución de la luz dispersada E) La luz reflejada 32. La turbidimetría mide: A) La luz dispersada B) La luz transmitida C) La disminución de la luz transmitida D) La disminución de la luz dispersada E) La luz reflejada 33. Conteste razonadamente verdadero o falso a las siguientes afirmaciones de las medidas nefelométricas: A) Su principal aplicación es en la medida de reacciones Ag-Ac B) Trabajan con medidas en distintas zonas del espectro. C) Se hacen en ángulos de 15 a 90º respecto a la luz incidente. 34. El ángulo de medida de la luz dispersa en turbidimetría es: A) 0o

B) 10o

C) 15 a 90o

D) 90o

E) Cualquiera 35. El ángulo de medida de la luz dispersa en nefelometría es: A) 0º B) 10º C) 15 a 90º D) 90º E) Cualquiera

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Instituto del Profesorado en Enfermería “Padre Luis Tezza” (A-691) Carrera de Técnico en Laboratorio Asignatura: Química Biológica. Prof. Dr. José Magariños 36. La longitud de onda que se emplea en las medidas de luz dispersa: A) Debe ser tal que no se absorba luz por los componentes del suero. B) Debe ser lo menor posible C) Deber ser lo mayor posible 37. En un campo eléctrico, una molécula cargada negativamente migra hacia el: A) Ánodo B) Cátodo C) Polo negativo D) Polo positivo E) a y d 38. ¿Qué factores afectan a la movilidad de una partícula en el seno de un campo eléctrico) A) pH del tampón B) Fuerza iónica del tampón. C) Tamaño y forma de la partícula. D) Potencial del campo. E) Todos 39. El punto isoeléctrico es: A) El pH al cual una partícula no se mueve B) El pH al cual una partícula migra al ánodo C) El pH al que la carga neta de la partícula es cero. D) a y c E) a y b 40. ¿Cuál es el método de elección para la lectura de un espectro electroforético? A) Nefelometría B) Turbidimetría C) Elusión D) Fotodensitometría El alumno puede enviar sus respuestas al docente a través de laboratorio@institutotezza.org.ar utilizando un grilla como la siguiente

Pregunta N° Respuesta 1 2

Etc.

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