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Instituto Politécnico Nacional Escuela de Medicina y Homeopatía Bioquímica Humana I Práctica 5: Proteínas Espinosa Sierra Karina González Rentería Luis Gerardo López Calixto Vicente Alexis Gallegos Olmedo Ammisaddai Biol. Daniel Candelas Villagómez

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Instituto Politécnico Nacional

Escuela de Medicina y Homeopatía

Bioquímica Humana I

Práctica 5: Proteínas

Espinosa Sierra Karina

González Rentería Luis Gerardo

López Calixto Vicente Alexis

Gallegos Olmedo Ammisaddai

Biol. Daniel Candelas Villagómez

Ciudad de México, septiembre 29 de 2017

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Introducción

En esta práctica se observaron las reacciones de ciertas sustancias sobre

alimentos que se consumen en el día a día de los seres humanos, aunado a esto

el efecto que tiene el cambio de temperatura sobre las mismas. Se hicieron

comparaciones con muestras bases para determinar lo que ocurrió con las

muestras manipuladas.

Marco teórico

¿Qué son las proteínas? Las proteínas son moléculas gigantes integradas

mayoritariamente por átomos de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y son

esenciales para el correcto funcionamiento de nuestro organismo, debido a que

son un elemento básico de construcción de los tejidos que forman nuestro cuerpo

y además, regulan numerosas funciones vitales y procesos biológicos.

¿Qué función tienen las proteínas? Sus principales cometidos en el

funcionamiento de un organismo humano son:

Promover el crecimiento, tarea en la que grasas e hidratos de carbono no

pueden reemplazar por carecer de nitrógeno.

Proporcionar los aminoácidos esenciales que el organismo no puede

sintetizar y que son fundamentales en múltiples funciones biológicas.

Actúan como catalizadores biológicos garantizando la viabilidad de las

reacciones químicas del metabolismo, tarea reservada a las enzimas.

Movilizar el transporte de gases en sangre, función desarrollada por la

hemoglobina.

Intervenir decisivamente en los mecanismos inmunológicos en forma de

anticuerpos.

Influir en la actividad muscular a través de las fibrillas contráctiles que se

basan en las moléculas de miosina y actina.

Función meramente estructural como la que ejerce el colágeno, principal

proteína de los tejidos de sostén.

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Si bien no se les considera principios inmediatos energéticos, aportan al

organismo 4 kilocalorías por cada gramo de proteína ingerido.

Características químicas y físicas de las proteínas Las proteínas se sintetizan

dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo

tanto, son susceptibles a señales o factores externos.

Solubilidad: las proteínas, en base a la disposición de las cargas eléctricas

en el exterior de sus moléculas, son solubles en medios acuosos cuando

adoptan la conformación globular, generándose el fenómeno de solvatación

consistente en que las moléculas de agua rodean los iones proteicos

formando una capa alrededor de la molécula proteica.

Especificidad: las propiedades físicas y químicas de cada proteína

dependen de cómo quedan dispuestos los grupos funcionales de las

cadenas laterales de aminoácidos, lo que es consecuencia de la

configuración espacial adoptada. Tales grupos pueden interaccionar con

otras moléculas mediante enlaces débiles, dejando al resto de la cadena la

función de mantener la estabilidad espacial de la proteína.

Desnaturalización: fenómeno que consiste en la pérdida de esa

configuración espacial propia que desencadena la pérdida de aptitud para

desarrollar la función biológica para la que está programada esa proteína.

Este fenómeno se produce en condiciones ambientales hostiles:

temperaturas elevadas, presencia de sustancias que modifican el pH o

intervención de agentes físicos (cargas eléctricas o presión), entre otras. La

desnaturalización es reversible si esas condiciones cesan y su intensidad

no ha sido la suficiente como para provocar un punto de no retorno.

¿Para qué se usan las proteínas? El hecho de ingerir regularmente proteínas a

través de la alimentación tiene como objetivos básicos:

Posibilitar la síntesis de nuevos tejidos y sustancias orgánicas funcionales.

Función plástica, consistente en el relevo de las proteínas presentes en el

organismo.

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Pero es imprescindible asegurar un equilibrio entre las necesidades y la

aportación, pues cuando las proteínas consumidas exceden lo que se necesita, los

aminoácidos que las componen se reciclan como fuente de energía y con la

combustión de éstas genera compuestos tóxicos que se transforman en urea y

acaban siendo eliminados por la orina.

¿Cuáles son las principales fuentes de proteínas? Puesto que nuestro

organismo asimila aminoácidos y no proteínas, el organismo no diferencia el

origen de las proteínas ingeridas ya sea proteína animal o proteína vegetal.

Las de origen animal contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos, lo

que les entrega mayor valor biológico y también mayor dificultad para ser

procesadas en el aparato digestivo. En general, carnes, pescados, huevos,

lácteos, legumbres (especialmente proteína de soja, proteína de guisante, proteína

de garbanzo y proteína de lenteja) y determinados frutos secos como las nueces

pueden considerarse las más eficaces fuentes de proteínas, siendo conveniente

su ingesta combinada para equilibrar los aportes de aminoácidos esenciales.

En particular, deben tenerse en consideración los productos lácteos, de gran valor

biológico por su composición proteica en caseína y lactoalbúmina, como es el

caso específico de la proteína de suero Whey Protein, cuyo alto porcentaje de

contenido en proteína representa una excepcional relación calidad-precio y altos

niveles de aminoácidos esenciales.

Clasificación de las proteínas

a) Por su composición química

Proteínas simples. Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo

producen aminoácidos.

Proteínas complejas. Son aquellas que al hidrolizarse, producen

aminoácidos y otros compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas pueden

ser: metalproteínas, nucleoproteínas y fosfoproteínas.

b) Por su conformación

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Proteínas fibrosas. Son aquellas que están formadas por cadenas

polipeptídicas, formando estructuras compactas llamadas fibras. Por

ejemplo:

La fibroína. Es producida por insectos, sobre todo por las arañas y el gusano de

seda.

El colágeno. Constituye el componente proteico principal del tejido conectivo.

La queratina. Puedes encontrarla en las uñas, garras, pico, pezuñas, cuernos,

pelo, lana, y en capa externa de tu piel.

La elastina. Le proporciona elasticidad a tu piel y a los vasos sanguíneos.

Proteínas globulares. Están formadas por cadenas polipeptídicas que

adoptan una forma esférica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas.

La mayoría de las proteínas que conoces, pertenecen a esta clase.

Desempeñan funciones estructurales y mecánicas, actuando como:

Enzimas

Hormonas. Muchos de estos componentes son proteínas, capaces de regular

muchas funciones celulares, relacionadas con el metabolismo y la reproducción.

Ejemplos son la insulina, el glucagón y la tiroxina.

Proteínas transportadoras y receptores de membrana. Por ejemplo, la

hemoglobina.

Proteínas transportadoras de triglicéridos, ácidos grasos y oxígeno en la sangre. Son responsables, entre otras funciones de la contracción de las fibras

musculares.

Inmunoglobulinas o anticuerpos. Son glicoproteínas que reconocen antígenos

expresados en la superficie de virus, bacterias y otros agentes infecciosos.

Proteínas de reserva. Ejemplos de proteínas de este tipo de proteína son la

ferritina, que almacena hierro en el interior de las células y la caseína de la leche,

que actúa como una reserva de aminoácidos.

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c) Por su solubilidad

Esta forma de clasificar las proteínas tiene en cuenta su solubilidad en diferentes disolventes como el agua, la sal y el alcohol.

Objetivo

El alumno identificará la presencia de proteínas en algunos alimentos y

determinará el efecto de algunas sustancias sobre su estructura.

Material y método

1 gradilla

1 soporte universal con anillo

1 tela de asbesto

2 vasos de precipitado (600 ml)

1 pinza para tubo de ensayo

11 tubos de ensayo

7 pipetas de 1ml

1 huevo de gallina

Solución de grenetina al 10%

Solución de almidón al 10

Solución de sacarosa al 10%

Leche entera de vaca

Solución de ácido nítrico al 20%

Hidróxido de amonio concentrado

Solución de ácido clorhídrico 1M

Solución de hidróxido de sodio 1M

Solución de sulfato de cobre 0.1M

Solución de acetato de plomo 0.1M

Agua destilada

Hielo en cubos

Experimento 1: Identificación de proteínas

1. Marcar 5 tubos de ensayo, del número 1 al 5 respectivamente, agregar a

cada tubo lo siguiente: 1ml de clara de huevo (albúmina) al primero, 1ml de

leche al segundo, 1ml de solución de almidón al tercero, 1ml de solución de

sacarosa al cuarto y 1ml de solución de grenetina al quinto.

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2. Agregar a cada tubo 8 gotas de ácido nítrico al 20%, agitar con cuidado.

3. Colocar los tubos de ensayo en un vaso de precipitado con agua hirviendo

durante 10min.

4. Sacar los tubos del baño maría y colocarlos en un vaso de precipitado que

contenga agua con hielo durante 5min.

5. Sacar los tubos de ensayo del agua con hielo y agregar a cada uno 5 gotas

de hidróxido de amonio, mezclar y hacer observaciones.

Experimento 2: Efecto de los ácidos y las bases en las proteínas

1. Marcar 3 tubos de ensayo del 1 al 3 respectivamente.

2. Agregar 1 ml de albúmina a cada uno.

3. Añadir al tubo número uno 1ml de agua destilada, al tubo dos 20 gotas de

solución de ácido clorhídrico 1M y al tubo tres 20 gotas de solución de

hidróxido de sodio 1M.

4. Agitar cada tubo y hacer observaciones

5. .

Experimento 3: Efecto de los metales sobre las proteínas

1. Marcar 3 tubos de ensayo del 1 al 3 respectivamente.

2. Agregar 1ml de abúmina a cada uno.

3. El tubo número 1 es el testigo.

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4. Añadir al tubo número 2, ,4 gota de solución de sulfato de cobre 0.1M, al

tubo 3, 4 gotas de solución de acetato de plomo 0.1M.

5. Agitar los tubos y hacer observaciones comparando con el tubo testigo.

Resultados

Experimento 1

En el experimento se pudieron observar algunos cambios que sufrieron las

proteínas que en un principio se integraron en los tubos de ensayo para después

poder someterlas a reacciones diferentes y poder observar el resultado de las

diferentes reacciones fiscas y químicas de estas. En las cuales se pudieron

observar cambios de color, de aroma en algunas, y de textura, lo cual se deduce

en una desnaturalización de proteínas.

Experimento 2

En este experimento, se pudieron identificar el efecto de algunos químicos sobre

las proteínas, que pasaban en algunas de su estado normal a un color verdoso o

azulado y en algunas ocasiones generaban espuma.

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Experimento 3

Se pudo observar correspondientemente, una ligera coloración en la proteína

seleccionada de color gris a un poco transparente que al igual que en algunas

anteriores generaba un poco de espuma al colocarle el químico en la proteína

predispuesta.

Cuestionario 1. Describe 2 reacciones coloridas para la identificación de proteínas

diferentes a la realizada en la práctica.

-Xantoproteica y la Desnaturalización de las las proteínas.

2. ¿Cuál es la acción del ácido clorhídrico sobre las proteínas de la dieta en el

estómago?

Poder desintegrarlas a una menor proporción para poder ser

posteriormente absorbidas.

3. ¿A qué se le llama estructura nativa de una proteína?

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se

dice que presenta una estructura nativa

4. Explica claramente qué le sucede a la estructura de una proteína cuando se

desnaturaliza y cuál es la consecuencia de esto.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

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disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la

desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas

eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la

agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser

consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la

proteína se encuentradesnaturalizada

5. ¿Qué efectos tienen los metales pesados en nuestro organismo?

En general, la exposición a metales pesados a lo largo del tiempo está relacionada con varios tipos de cáncer, problemas en el desarrollo de fetos y niños, artritis, enfermedades cardiovasculares, dolencias renales, etc.Plomo: afecta al sistema nervioso, está asociado a anemia, esclerosis, fatiga y a cáncer de riñónMercurio: asociado a alteraciones neurológicas, autismo, depresión, problemas del aparato respiratorio,Arsénico: está asociado a enfermedades vasculares, bronquitis, cáncer de esófago, de pulmón, laringe y vejiga, produce hepatotoxicidad. No es exactamente un metal, pero es un contaminante muy peligroso.Berilio: asociado a cáncer de pulmón y a la irritación de las mucosas y la pielCromo: este metal pesado está asociado a cáncer de pulmón, hepatotoxicidad y nefrotoxicidad.Cadmio: está asociado a enfisema, cáncer de próstata, bronquitis, infertilidad, enfermedades vasculares, alteraciones neurológicas y toxicidad en riñones.Níquel: la exposición a largo plazo puede producir dolencias cardiacas, irritación de la piel y daños en el hígado.Cobre: causa daño en el hígado, en los riñones, está asociado a anemia y a irritaciones del intestino delgado e intestino grueso.Manganeso: daña el páncreas, el hígado, el aparato respiratorio, los riñones, el sistema nervioso central y está asociado al Parkinson.Estaño: asociado a dolor de cabeza, irritación de mucosas y piel, daños en el sistema inmunológico, depresión, trastorno del sueño y daños hepáticos.Zinc: dolor de estómago e infección de las mucosas

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Conclusiones

Karina: Ciertamente es importante conocer la estructura y función de las

proteínas, dado que la composición de los seres vivos y en especial la de los

humanos se basa en estas biomoléculas. Así como también es importante saber

reconocerlas en los alimentos de la dieta para favorecer al funcionamiento del

organismo.

Luis:

Las proteínas es uno de los factores más importantes que a todos los seres vivos

nos permite realizar diversas funciones esenciales para la vida, funciones que sin

ellas simplemente no existiríamos. Por lo cual conocer su estructura y algunas de

sus múltiples funciones en el ser humano es de suma importancia para conocer

su lugar de acción y de qué forma nos beneficiarían más al combinarlas con

ciertas sustancias

Alexis: Las proteínas como base de la vida, nos permiten identificar diversas

funciones a nivel molecular dentro de los organismos y nos hace entender un poco

más la forma en la cual este capta energía por medio de los alimentos que

consumimos día a día.

Ammisaddai: Se observo el cambio de forma de la proteína álbumina- al ser desnaturaliada por

factores ambientales (temperatura) al exponerse el calor la yema se vuelve blanca

y se coagula con el calor y en el frio se contrae,en reactivos cambia el color balnco

a verde a amarillo.

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Contribuciones

Karina:

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Luis:

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Alexis:

Ammisaddai: https://www.youtube.com/watch?v=x5F_-7xVw_I&feature=share

Bibliografía

Lehninger, A., Nelson, D. and Cox, M. (1993). Principles of biochemistry. New

York: Worth Publishers.

Mahler, H. and Cordes, E. (1968). Basic biological chemistry. New York: Harper

and Row.