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Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.

Unidad IV. Sub-Unidad 4.3.

República Bolivariana de Venezuela

Universidad del Zulia

Facultad de Medicina

Escuela de Nutrición y Dietética

Cátedra de Química General para Nutrición

Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez


Conocer la estructura, clasificación y propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. Estudiar la formación del enlace peptídico y la estructura y funciones de algunos péptidos de importancia biológica. Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Reconocer la importancia de laos aminoácidos y proteínas en la nutrición humana.

Proteína Aminoácido


• Aminoácidos: Son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen

20 aminoácidos en las proteínas.


Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el

carbono es asimétrico y permite la existencia de isomeros ópticos.

Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central), los

ISÓMEROS D y L.

El isomero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas.


A un pH determinado un aminoácido se presenta casi exclusivamente

en forma de Zwitterion, es decir con las formas iónicas positivas y

negativas en iguales proporciones; ese pH se conoce como Punto

Isoélectrico.


Estructura de los AMINOÁCIDOS


AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES APOLARES


AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES NEUTRAS


AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES BÁSICAS


AMINOÁCIDO CON CADENAS LATERALES POLARES ÁCIDAS.


Los péptidos son el resultado de la unión

covalente de aminoácidos mediante un

enlace amida (denominado enlace peptídico).

Los péptidos tienen un número de

aminoácidos pequeño y, a menudo, una

conformación muy flexible en solución.

• Péptidos: Son moléculas que se forman cuando se unen de 2 a 10

aminoácidos a través de enlaces peptídicos.


Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (-

NH2) de un aminoácido se une con el grupo carboxilo (- COOH) de otro

aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace

peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de

agua.


En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que

se nombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo

carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de

Alanilglicina.


Existen muchos péptidos de importancia biológica:

Hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción

uterina

Hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), glóbulo anterior de la

pituitaria,

Glutatión (3 residuos), es un agente reductor.


• Proteínas: Son sustancias orgánicas que contienen carbono,

hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y otros elementos. Están

compuestas por aminoácidos. Son polímeros de los

aminoácidos.


• Estructura Primaria: Secuencia de los aminoácidos.

Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos. La

estructura primaria debe dar respuesta a las siguientes interrogantes para que se pueda

comprender la estructura proteica:

1. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica

(NH2 -terminal)?

2. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica

(COOH-terminal)?

3. ¿Qué aminoácidos se encuentran entre los dos extremos de la cadena, cuál es su

secuencia, y la localización de los puentes disulfuros? (Observe el ejemplo de la

molécula de insulina, en la que se muestran los aminoácidos terminales, la secuencia de

A-A en las cadenas A y B Y la ubicación de los puentes disulfuros).


• Estructura Secundaria: Disposición de aminoácidos

en el espacio.

α-Hélice Hoja β-Plegada

Se refiere a ciertas estructuras comunes que se repiten en la molécula

proteica. Se consideran dos tipos de estructuras secundarias la hélice

y la lámina plegada.


• Estructura Terciaria: Plegamientos de las cadenas de

aminoácidos sobre si misma.

Es la estructura tridimensional

plegada de la cadena polipeptídica,

que da origen a una conformación

globular. La estabilización de la

estructura terciaria requiere

además de los enlaces de

hidrógeno, de enlaces covalentes

de disulfuro, enlaces salinos

(iónicos), enlaces hidrofóbicos

(apolares), fuerzas de van der

Waals. a) enlace salino

b) enlace de hidrógeno

c) interacción hidrofóbica

d) enlace disulfuro

e) interacciones de van der Waals


• Estructura Cuaternaria: Unión de varias cadenas

polipeptídicas (protómeros).

Está determinada por el ordenamiento de las subunidades de

polipéptidos para formar una súper estructura, que se mantiene

unida mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta

estructura está presente si la proteína tiene más de una cadena de

polipéptido (PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS).


Estructura de las PROTEÍNAS

Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina


• Según su Conformación:

Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas - Colágeno

- Queratina

- Enzimas

- Citocromos

• Según su Contenido de Aminoácidos Esenciales:

Proteínas Completas Proteínas Incompletas

Alto valor biológico (Ovoalbúmina) Bajo valor biológico (Proteínas vegetales)


Citoplasma

Queratina

Colágeno

Ovoalbúmina

Hemoglobina

Apoproteínas

Transferrina

Insulina

Anticuerpos

Ciclina

Pepsina

Tripsina


DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS

Estructurales Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas, glucoproteínas.

Enzimas

Biocatalizadores.

Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas.

Ficina(higo), papaína( lechosa), Bromelina(piña) huraína (Jabillo).

Hormonas Regulan el metabolismo, Eg, insulina.

Anticuerpos Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas

Contráctiles Actina y miosina de los músculos

Reserva Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris).

Transporte

Hemoglobina, citocromos, mioglobina.

Leghemoglobina en nódulos de

leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos.

Toxinas

Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulínica.

Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina,

lecitinasa, hialuronidasa.

Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L-

aminoácido oxidasa y otras.

Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa,

desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras.


Es la pérdida o destrucción de la estructura terciaria de una proteína,

en la que la proteína pasa de una forma plegada o enroscada a una

forma desenroscada o desplegada.

Los principales agentes desnaturalizantes son:

a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg.

Huevo cocido.

b) Cambios bruscos de pH.

c) En el laboratorio se pueden usar altas

concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que

rompen enlaces de hidrógeno.


La proteína es un nutriente importante que forma los músculos y huesos y suministra energía. Puede colaborar con el control del peso, dado que ayuda a que la persona se sienta llena y satisfecha con las comidas.

Las proteínas más saludables son las más pobres, lo que significa que tienen la menor cantidad de grasas y calorías.


* Valor biológico de las proteínas.

Importante!

100%!!!


TRADUCCION O SINTESIS DE PROTEINAS

http://www.youtube.com/watch?v=G_rkdevhop4&NR=1

TRANSCRIPCIÓN

http://www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ&feature=player_detailpage

http://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us&feature=player_detailpage

TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCION

http://www.youtube.com/watch?v=G_rkdevhop4&NR=1

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