tercer laboratorio
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“AÑO INTERNACIONAL DEL TURISMO SOSTENIBLE PARA EL DESARROLLO”
UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA
FACULTAD DE INGENIERIA INDUSTRIAL
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA
AGROINDUSTRIAL E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
CURSO : alimentación y nutrición humana
TEMA : propiedades de la proteína del huevo
DOCENTE : MSc. NELLY LEYVA POVIS
ALUMNOS : CORDOVA CASTRO ABELARDO
MEDINA FLORES RONALDO
TACURE GARCIA CARLOS
TOCTO CHUMACERO ANDREE
ORTIZ CARHUACHINCHAY ELVIS
PIURA – PERÚ
2017
I. INTRODUCCIÓN.
Como ya se mencionado en informes anteriores del rol de las proteínas del huevo en la
salud humana, en este informe se hablara un poco sobre los cambios que ocurren con las
proteínas del hubo , ya sea por desnaturalización por cambios de Ph, desnaturalización
por urea y cloruro guanidinio, desnaturalización por cambio de temperatura,
desnaturalización con detergentes, con solventes orgánicos, entre otros. Hay que tener en
cuenta que las proteínas afectan la viscosidad por tres mecanismos: coagulación, agente
de carga y estabilizante de emulsión. (extraído de
https://ilustracionmedica.wordpress.com/tag/fisica/).
Acerca de la proteínas del huevo el autor del libro” EL GRAN LIBRO DEL HUEVO”
nos habla de la composición nutricional, que “el huevo es un alimento con una gran
capacidad saciante”, lo que hace que tenga un interés especial en las dietas de
adelgazamiento. Algunos estudios muestran que incluir huevos en el desayuno cuando se
sigue una dieta hipocalórica favorece una mayor pérdida de peso, ya que la persona que
sigue el régimen se siente más saciada, y esto ayuda al seguimiento y cumplimiento de la
dieta. Por ello, puede ser de interés incorporar huevos de la forma más natural y con
menos grasa añadida (pasados por agua, cocidos) al desayuno o tomarlos a media mañana,
por ejemplo en una dieta de adelgazamiento como un «método» para llegar a la hora de
la comida sin sentir sensación de hambre.
También dentro de la coagulación de las proteínas el calentamiento o la acidificación
del medio hace que las proteínas cambien su conformación y abran sus cadenas: esto es
la desnaturalización proteica. Esas cadenas peptídicas desplegadas tienden a “enredarse”
entre sí y aumentan la viscosidad del líquido. El peligro de usar ligazones por
coagulación es que un exceso de desnaturalización lleva a precipitación de las proteínas,
es decir, a un fluido cortado con grumos vomitoides. Por ejemplo; Todo el que haya
hecho crema inglesa sabe que descuidarse en ese rango crítico de 80-85ºC significa la
diferencia entre una crema untuosa y unos huevos revueltos flotando en leche.
La yema de huevo es la ligazón coagulativa por excelencia. Mucho menos útil es el
huevo entero o la clara, pues son mejores para gelificación que para espesamiento. Por
ejemplo en La sangre de un civet o los corales de marisco actúan de manera similar.
Conviene conocer la temperatura de coagulación para cada producto.
Dando como recomendaciones finales en la ingesta del huevo, ya que restos son una
fuente importante de nutrientes para personas de todas las edades y su inclusión en una
dieta variada proporciona indudables ventajas nutricionales y sanitarias. Además, su
interés puede ser aún mayor en determinadas etapas de la vida o en estados fisiológicos
con necesidades especiales. La Sociedad Española de Nutrición Comunitaria -SENC- en
sus Guías Alimentarias para la Población Española indica que «para un niño, persona de
tamaño pequeño, o mediano, o inactiva, podría ser conveniente un consumo de tres a
cuatro huevos por semana, mientras que una persona corpulenta, o físicamente activa,
podría consumir hasta 7 huevos por semana» en el contexto de una dieta variada y
equilibrada. También la Guía de la Alimentación Saludable recomienda, para la población
en general, un consumo de tres a cuatro raciones de huevos por semana (una ración de
huevos equivale a unos 100-125 g con cáscara y en peso neto -parte comestible-, serían
dos huevos de tamaño mediano, 53-63 g)
II. Marco teórico
Anteriormente en la introducción se habló que las proteínas que podrían sufrir
desnaturalización por distintos tipos, aquí mencionaremos tres casos esenciales. Según
BADUI en su libro “QUIMICA DE LOS ALIMENTOS ,5TA EDICCION” da a
conocer que , la aplicación de calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se
utilizan con mayor frecuencia en alimentos, debido a que facilita la digestión de las
proteínas y logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que frecuentemente se hallan
en alimentos basados en proteínas de leguminosas. Ambos procesos facilitan la digestión
por las enzimas hidrolíticas del tracto gastrointestinal. La aplicación de calor afecta la
estabilidad de las interacciones no covalentes de la estructura tridimensional de las
proteínas, pues se eleva la entalpía de la molécula y se rompe el delicado balance de los
enlaces que mantienen el equilibrio puesto que también se afectan las propiedades
funcionales de los alimentos, es importante realizar un análisis de los procesos
termodinámicos involucrados. Como mencionamos antes, calentar una proteína ya
calentada propicia una transición súbita, y cuando se tiene la mitad de las moléculas en
estado desnaturalizado se alcanza el equilibrio, que coincide con la temperatura de
transición, de melting o temperatura de desnaturalización.
También Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiológico de las proteínas puede
acarrear modificaciones importantes en su conformación debido a cambios en la
ionización de las cadenas laterales cargadas, porque se afecta el número de los puentes
salinos que estabilizan la estructura nativa. Una desnaturalización alcalina implica la
neutralización de la carga positiva de cadenas laterales de Lys, His y Arg, una
desnaturalización ácida implica la protonación de cargas de Asp, Glu, ambos casos
impiden la formación de una interacción electrostática. En los procesos tecnológicos
que involucran la obtención de aislados proteínicos vegetales, el tratamiento alcalino se
aplica con mayor frecuencia. Se utiliza para elevar la concentración de proteína y
requiere una solubilización alcalina a valores de pH cercanos a 10.Con este proceso se
busca modificar las estructuras originales de las proteínas para aumentar su potencial
tecnológico y mejorar sus propiedades funcionales, aunque en estas condiciones es
frecuente encontrar una porción de las moléculas que han sufrido hidrólisis. Además, en
esos valores de pH los grupos ionizables que adquieren cargas negativas traen como
consecuencia una expansión de las moléculas causada por repulsiones intermoleculares
debido a sus cargas iguales.
Por lo tanto, Las proteínas de la clara de huevo son muy sensibles a los diversos factores
que promueven la desnaturalización, en especial pH y tratamientos térmicos, y muestran
alta capacidad para asociarse y formar geles con distintas propiedades reológicas,
comportamiento que depende de la presencia de otras moléculas, como el tipo de azúcar
presente. También se agregan o coagulan según las condiciones de pH. Temperatura y
sales, que influyen en este proceso y de cuyas variaciones dependerá la rigidez de los
geles.
Ya para concluir , hay que de dar a conocer que uno de los usos más extendidos de las
proteínas de la clara es la formación de espumas, que se logra tras la desnaturalización de
los polipéptidos y la formación de una interface aire/liquido relativamente estable propia
de este estado de dispersión."'' La ovoalbúmina es responsable de la cantidad de espuma
producida, mientras que la ovomucina actúa como su agente estabilizador; ambas
tracciones pierden estas características cuando se contaminan con los lípidos de la yema.
Los daños térmicos a las proteínas ocasionan una reducción del espumado, sobre todo si
se calientan a temperaturas superiores a 60 'C, pero la adición de ciertas sales y de
sacarosa ejerce un efecto protector. Cuando se calienta la espuma el aire se hincha y la
estructura se mantiene si las proteínas no han sufrido daño. Es frecuente el uso de
preparaciones de huevo o proteínas deshidratadas como ingredientes, y para prevenir el
daño que se puede generar por reacciones de Maillard; antes de la deshidratación de la
clara se realiza un tratamiento con la glucosa oxidasa para eliminar la glucosa.
III. Objetivos
Determinar el comportamiento de las proteínas del huevo con una variación
de pH y un cambio de temperatura.
Conocer las impurezas de un caldo de gallina comercial al ser sometidas por
clarificación con el efecto de la coagulación de la clara de huevo.
Indagar y experimentar de los usos que se les puede dar a los huevos, ya sea
de manera industrial o en el arte culinario.
IV. Materiales y equipos.
Peachimetro
Vaso de precipitado
Termómetros
Pipetas
Papel tisú
Batidora
Cilindros graduados
Cronometro
Papel tisú
Insumos:
Huevos
Zumo de limón
Bicarbonato de sodio
V. Procedimiento
Experimento 4.3: FACTOR PH
Procedimiento:
1. Coloque en los tubos siguientes:
Tubo A: 5 ml de yema de huevo y mida su PH.
Tubo B: 5 ml de yema de huevo y 2 ml de limón, mida su pH.
Tubo C: 5 ml de huevo y 2 ml solución de bicarbonato de sodio, mida su pH.
2. Introduzca ambos tubos en el baño de agua preparado en el paso 1 del
experimento anterior
3. Sujete un termómetro dentro cada tubo de ensayo y anote la temperatura en la
cual la yema de huevo se torna opaca, es, decir se coagula.
4. Anote las observaciones respecto a cada tubo considerando el cambio de la
temperatura de coagulación a diferentes pH y discuta sus resultados.
Experimentos 5: EFECTO DE LA COAGULACIÓN DE LA CLARA DEL
HUEVO COMO ELEMENTO CLARIFICANTE EN EL EXTRACCIÓN DE
IMPUREZAS EN UN CALDO.
Procedimiento:
1. Tome 500 ml del caldo (disolver cubos de caldo de pollo en 500 ml) y anote sus
Características.
2. Extraiga la clara de 2 huevos.
3. Cuando el caldo alcance su punto de ebullición agregue las claras en punto de
hilo y mezcle constantemente.
4. Cuando la clara coagule empiece a retirar con una espumadera las impurezas del
caldo y colóquelas en un plato hondo o en un bowl.
5. Repita este paso hasta que no hallan restos de la clara en el caldo, y el caldo se
observe cristalino.
En su informe: explique la función de las proteínas de la clara del huevo en la
clarificación del caldo, según las observaciones realizadas.
VI. Cálculos y Resultados.
Primer experimento.
peso del huevo: 59.40 gr
pH de la yema de huevo: 6.2
Tiempo de coagulación: 22 minutos a 70° Celsius.
En el tubo A: totalmente coagulado
En el tubo B: del total de la coagulación solo se ha presentado un 50 % de tubo
coagulado.
En el tubo C: el tubo no se ha coagulado, se presenta disuelto formando anillos de
color blanco al fondo del tubo.
Segundo experimento.
Si para 2,35 gr de caldo se ha utilizado 125 ml
En 500 ml de agua destilada, se ha utilizado 9.4 gr de caldo de gallina.
VII. Discusiones
Estudios realizados por la UNIVERSIDAD DE LOS ANDES “Efecto del pH y
concentración de las proteínas sobre la propiedad de gelación de la sangre
animal” según el efecto del pH y de la concentración de proteínas sobre la gelación
de la sangre, a 2250 g x 20 min. Se determinó el contenido de proteínas, el pH y la
humedad, así como la concentración mínima de proteínas y el pH óptimo para la
gelación en todas las fracciones sanguíneas (sangre, plasma y la fracción globular).
Los resultados mostraron que el contenido de proteínas y la humedad, variaron de
acuerdo a la especie. La fracción globular presentó mayor contenido de proteínas que
la sangre y el plasma, siendo los glóbulos de aves los que presentaron el valor más
alto (31,34%). No hubo diferencias significativas con respecto al pH en las diferentes
especies (P > 0,05). La sangre de ave gelificó a menor concentración de proteínas
que la sangre de bovino y porcino. El pH 7 resultó óptimo para la formación del gel
de la sangre, plasma y glóbulos, excepto el plasma de ave donde no se observó
formación de gel a ningún pH.
Según otras investigaciones señalan que la mejor capacidad de gel es a pH 7, cuando
se calienta por 10 minutos entre 75 y 77 °C. Pero su textura será mejor si se
aumentara la temperatura. HIKSON Y COL observaron que cuando de calienta por
largo tiempo a 80 °C se obtienen geles fuertes. Otras investigaciones sugieren, que
Lo geles inducidos por el calor se forman a pH alcalino , como resultado de la
ruptura intramolecular de uniones disulfuro y de la perdida de la extructura
tridimensional de la proteina nativa.
Para el tubo A .En general Si hacemos una compracion del ejemplo anterior
con el experimento numero 1 de FACTOR PH. La sangre para gelificarse
nesecita un ph de 7 por un tiempo de 10 minutos a una temperatura de 76 °C ,
en cambio para que que el primer tubo de ensayo con la yema sola se
gelifique o coagule se requiere una temperatura de 70 °C por un tiempo de 22
minuntos. Esto quiere decir que las proteinas de la yema de huevo presentan
enlaces mas fuertes que unen unas cadenas con otras.
Para el tubo B el ácido presente en el limón (ácido cítrico) es capaz de
producir la desnaturalización de la proteínas dentro de la yema. Es por eso
eso que se presentan cadenas o anillos blancos alrededor del tubo de ensayo
generados por reacciones acido –acido.
Para el tubo C. la yema de huevo presenta mas grasas y menos proteinas que
la clara de huevo. La yema al mezclarse con una sustancia
alcalina(bicarbonato de sodio) empiezan a liberar gases , estos gases hacen
que las proteinas no llegen a desnaturalizarse es por esta razon que el tubo C
no se a coagulado.
En el segundo experimento se observó cómo se iba formando una película en
la superficie de caldo hasta que el agua quede cristalina. La coagulación de
las proteínas de la clara absorbe energía y atrapan grasas presentes en el
caldo. Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo, denominadas
proteínas globulares, se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica.
Las cadenas de proteína se desenrollan y se forman enlaces que unen unas
cadenas con otras(en este caso con las cadenas de los ácidos grasos). Las
grasas que contiene el caldo son insolubles en el agua y su densidad es menor
que el agua es por esta razón que en el experimento quedan atrapadas
formando manchas amarillas unidas también con otras sustancias que
contiene el caldo ,como especias , colorantes, almidones, y levaduras secas.
El poder clarificante de las claras de huevo permite eliminar restos de sólidos en
suspensión en muchos productos líquidos de la industria alimentaria (en caldos de
carne o de pollo para consomés). Es recomendable desgrasar previamente estos
caldos. Para ello, una vez elaborados, se cuelan para eliminar todas las partes sólidas
que puedan tener, como huesos y vegetales, y se guardan en la nevera durante 12
horas como mínimo. Veremos entonces que la grasa ha subido a la superficie y se ha
coagulado formando una capa espesa, sólida y de color amarillento que se puede
retirar con una espumadera. Una vez desgrasado, si se quiere dar más transparencia,
se calienta de nuevo el caldo y, dependiendo de la cantidad, se añaden 1 ó 2 claras
ligeramente batidas que, por efecto del calor, al coagular irán arrastrando las
partículas en suspensión, prácticamente invisibles, pero que enturbian el caldo.
Finalmente se vuelve a colar para obtener un caldo, no solo desgrasado, sino
totalmente transparente.
VIII. Conclusiones
Una clara de huevo contiene proteínas dispersas en agua, pero al cocinarse las
proteínas gelifican en forma de una red sólida que contiene gotas de agua
atrapadas.
La clara es muy sensible al calor, coagulándose fácilmente a una temperatura muy
cercana a la necesaria para la pasteurización. Por esta razón se ha desarrollado
muy lentamente un tratamiento de pasteurización efectivo que cause un mínimo
daño a la clara. Las condiciones normales de pasteurización para la clara o para el
huevo entero en los Estados Unidos exigen un calentamiento de entre 60 y 62°C
durante un período de tiempo de 3,5 a 4,0 minutos.
Las proteínas de la clara representan el componente más termosensible del huevo.
Cada una de sus fracciones tiene una cinética de desnaturalización térmica y así,
a 55 °C se inicia el cambio de un líquido transparente y viscoso a un gel opaco; la
albumina se desnaturaliza a 60 °C, mientras que la ovoalbúmina a 84 °C. Una vez
coaguladas las proteínas, al incrementar la temperatura se induce su
deshidratación y se provoca la interacción entre ellas y la formación de la textura
hulosa del huevo cocido.
El huevo en su conjunto, o la clara y la yema en lo individual, tienen propiedades
funcionales de espumante, emulsificante, espesante y estabilizante que se
aprovechan en la elaboración de helados, mayonesas, yogures, panes, pasteles,
merengues y otros alimentos.
Así como las proteínas de la clara espuman, la lecitina y la proteína levitina de la
yema emulsifican. La lecitina es un agente amfifilico y en consecuencia
emulsionante, cuya concentración disminuye con el tiempo y por eso los huevos
viejos no estabilizan bien las mayonesas ni otras emulsiones de aceite en agua.
Las proteínas se pueden alterar por las sales de metales pesados, por ácidos, por
el calor, etc. A este proceso se denomina desnaturalización de proteínas.
Cuando obtenemos un precipitado hay un cambio de estado físico en la proteína,
cuando coagula hay un caso irreversible de la estructura química de la proteína.
La clarificación de caldos por efecto de la coagulación de claro de huevos nos
ha dado a conocer que los compuestos que conforman un caldo de gallina no son
saludables para el consumo humano, ya que en su mayoría son colorantes
artificiales mezclado con grasas.
Un cambio de en las yemas de huevo, si tiende a ser acido su coagulación será
lenta por presencia de proteínas como la albumina, etc. que tienden a
desnaturalizarse.
La clara es la más rica en agua que la yema, contiene un 92% de peso de agua
pero que también contiene un gran porcentaje de proteínas, la principal proteína
es la ovoalbúmina.
Si la temperatura para los dos experimentos ya mencionados hubieran sido
menores como a los 40 °C, el tiempo de coagulación de hubiera sido más largo.
Las proteínas tienden a coagularse de a acuerdo a un cambio de temperatura, es
decir pierde su solubilidad, es por eso que a veces cuando se cocían los huevos
se vuelven color blancos.
IX. BIBLIOGRAFIA. BENITES, B. (1999). EFECTO DEL PH Y CONCENTRACION DE LAS PROTEINAS SOBRE LA
PROPIEDAD DE LA GELACION DE LA SANGRE ANIMAL. REVISTA CIENTIFICA FCV-LUZ, 5.
DERGAL, S. B. (2012). LA CIENCIA DE LOS ALIMENTOS EN LA PRACTICA. MEXICO: PEARSON.
DERGAL, S. B. (2012). QUIMICA DE LOS ALIMENTOS. MEXICO: PEARSON .
HUEVO, I. D. (2009). EL GRAN LIBRO DEL HUEVO. ESPAÑA: EDITORIAL EVEREST.
POTTER, N. (1999). CIENCIA DE LOS ALIMENTOS. ZARAGOZA: EDITORIAL ACRIBIA .