solución amortiguadora de ph

7/31/2019 Solucin amortiguadora de pH

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Solucin amortiguadora de pH, tampn o bufferLas soluciones tampn son soluciones capaces de mantener constante el valor del pH, trasaadirles pequeas cantidades de cido o base. Es decir, estas soluciones sirven paramantener constante un determinado pH.Los sistemas tampn consisten en un par cido-base conjugada que actan como dador y

aceptor de protones, respectivamente.Los tampones ms sencillos estn formados por mezclas binarias de un cido dbil y una saldel mismo cido con una base fuerte (base conjugada).Por ejem: el tampn bicarbonato es comn en los lquidos intercelulares, mantiene el pH envalores prximos a 7,4, gracias al equilibrio entre el in bicarbonato y el cido carbnico, que asu vez se disocia en dixido de carbono y agua:2Si aumenta la concentracin de hidrogeniones en el medio por cualquier proceso qumico, elequilibrio se desplaza a la derecha y se elimina al exterior el exceso de CO2 producido. Si porel contrario disminuye la concentracin de hidrogeniones del medio, el equilibrio se desplaza ala izquierda, para lo cual se toma CO2 del medio exterior.Los aminocidos y protenas son molculas anfteras y, a un determinado pH (pI),

pueden comportase como cido o como base, por lo que su carga depender del pH del medio.En un medio muy bsico se cargan negativamente, mientras que en uno fuertemente cido secargan positivamente, lo que es especialmente interesante a nivel tisular.La hemoglobina (Hb), hemoprotena rica en His (pI 7,59), es un tampn fisiolgico muyeficiente debido, tanto al cambio de pKaque experimenta cuando pasa de la forma oxigenada aladesoxigenada, como a su gran abundancia en la sangre (15 % del vol. total sanguneo).

Funcin amortiguadora de pH de los aminocidosLos aminocidos componentes de las protenas son electrolitos anfteros, es decir,pueden, tanto ceder protones (cidos) como captarlos (bases). A un determinado valor depH, llamado punto Isoelctrico o pI, tendra ambos comportamientos al mismo tiempo.En un medio muy bsico los a estarn cargados negativamente, mientras que en unofuertemente cido lo estarn positivamente. As los aminocidos pueden existir como unasal interna, llamada zwitterion(in hibrido o dipolar) que es un compuesto qumico queelctricamente es neutro, ya que contiene cargas positivas y negativas sobre diferentestomos de la misma molcula (-COO- y -NH3+).El punto isoelctricode un aminocido (o cualquier sustancia anftera) es el valordepH en el que tiene una carga neta nula. Cuando un aminocido (o una protena), seencuentra en medio cuyo pH equivale a su pI, la concentracin del ion hbrido (zwitterion)es mxima y el movimiento neto de estas molculas, en un campo elctrico, esprcticamente nulo.Este concepto es particularmente interesante en los aminocidos (y tambin en las

protenas), ya que a este valor pI, la solubilidad de la molcula es casi nula. Para calcular elpI se deben conocer los diferentes pKa que presente el a, obtenidas a travs de sus curvasde titulacin.

Las chaperonas moleculares interaccionan con las cadenas parcialmente plegadas, oplegadas de forma defectuosa, facilitando que lo hagan de forma correcta. Aportan unmicroentorno adecuado, el plegamiento de laas proteins no es espontaneo, cuando la protenase esta sintetizando en la celula, las chaperonas dirigen el plegameinto correcto de la cadena.

El grupo hemo es un sistema de anillos derivado de la porfirina, que consta de:1. Una parte orgnica: est formada por cuatro anillos pirrlicos que estnunidos por medio de puentes de meteno para formar un anillo tetrapirrlico,

al que estn enlazados 4 metilos, 2 vinilos y 2 propionatos, estructura quese conoce como Protoporfirina tipo IX.


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2. Una parte inorgnica: En el centro de la protoporfirina IX, se encuentra el inferroso (Fe2+) unido por cuatro enlaces de coordinacin a los 4 N de los 4anillos pirrlicos.DPTO .

La Hemoglobina

La hemoglobina (Hb) es una protena globular compacta (75% de estructura en -hlice) quese localiza exclusivamente en los eritrocitos sanguneos, cuya funcin principal es eltransportede O2, CO2 y H+, entre el aparato respiratorio y los tejidos.

Aunque en individuos normales pueden coexistir distintos tipos de Hb, la Hb A es la mayoritaria(90%) en adultos: Es heterotetrmrica, es decir, formada por 4 cadenas polipeptdicas o globinas desiguales:2 (141 a) y 2 (146 a), con un dimetro de 5,5 m, 574 a y con un Mr de 64 kD. Es una protena conjugada (hemoprotena) cuyas cuatro cadenas de globina semantienen unidas mediante interacciones no covalentes. Cada globina contiene un grupo prosttico hemo, idntico al descrito para la mioglobina,por

lo que cada Hb puede unir hasta 4 molculas de O2. La Hb A es, una protena alostrica, es decir puede ser regulada por diferentes efectoresalostricos, como el CO2, CO, H+ y BPG y otros factores como el pH y/o la T. La reaccin del O2 con el grupo hemo es de oxigenacin, no de oxidacin. En la Hbel O2es transportado como O2 molecular y no est inicamente unido al hierro, el in de hierropermanece siempre en su estado ferroso (Fe2+), lo que fcilita su captacin o liberacin,segn el momento.

La mioglobina (Mb) es una protena que almacena oxgeno y aumenta la velocidad de difusindel oxgeno atravs de la clula muscular.Est formada por una nica cadena polipeptdica, la globina, con 153 a (Mr ~17 KD) y ungrupoprosttico hemo, idntico al de la Hb, capaz, como ella, de experimentar unaoxigenacin/desoxigenacinreversible y adems es la responsable del color rojo caracterstico de ambas protenas.La Mb es una protena globular muy compacta, donde el 75% de los restos a estndistribuidos en 8hlices, que se nombran de laA a la H.Adems, contiene 7 segmentos de conexin nohelicoides:AB,BC, CD, DE, EF, FG, GH que conectan las hlices, 2 residuos en el extremo N-terminal:NA1 y NA2 y 5residuos en el extremo C- terminal: HC1 al HC5. Adems, presenta 4 restos de Prolinaque aparecen en

las curvaturas, y que marcan la separacin entre una hlice y otra.

Caractersticas de las cadenas pesadas (H) Poseen unos 400 restos a, establecindose entre algunos de ellos 3 o 4 puentesdisulfuro intracatenarios (depende del tipo de Ig). (Por ej.: las cadenas H de la IgG1poseen 440 a y 4 puentes disulfuro). Las dos cadenas H estn unidas por varios puentes disulfuro intercatenarios (de 1 a5 dependiendo del tipo de Ig). En las cadenas H, y a nivel de los puentes disulfuro intercatenarios, hay una zona de15 a rica en Pro y Cys que le aportan gran flexibilidad a su estructura, es la zonabisagra. Por ella se deforma la molcula de Ig cuando se produce la unin con elantgeno para facilitar su acoplamiento.

Los genes que codifican para las cadenas pesadas se localizan en el brazo largo delcromosoma 14.


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Regiones de las cadenas pesadas (H): poseen dos regiones: Regin variable de las cadenas pesadas (VH): constituye aproximadamente el 1/3prximo al extremo N-terminal. Se caracteriza por ser estructuralmente muy variable.Su estructura depende del tipo de Ag que reconozca,ya que participa en elreconocimiento y unin con el Ag. Regin constante de las cadenas pesadas (CH): constituye aproximadamente los 2/3

prximos al extremo C-terminal. Todas la Ig de un mismo tipo poseen una estructuraCH idntica, siendo la que determina los cinco tipos de cadenas pesadas: (G), (A), (D) (E) (M) d b l i l d I l tiD), y M), y que dan su nombre a las cinco clases de Ig que las contienen:IgG, IgA, IgD. IgE e IgM

Fragmentacin de las InmunoglobulinasExisten cinco clases de inmunoglobulinas que se identifican segn el tipo de cadenapesadaque contienen: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE.Porter en 1959 fraccion la estructura bsica de las inmunoglobulinas mediante lautilizacin de enzimas proteolticos (papana, pepsina, tripsina, etc.), obteniendodiferentes tipos de fragmentos que presentan actividades biolgicas diferentes.

Los fragmentos obtenidos fueron: Fc (fragmento cristalizable): Obtenida por digestin tanto con pepsina como conpapaina, es un fragmento que corresponde al extremo C-terminal de las doscadenas pesadas. Este fragmento est constituido por la regin constante de lascadenas pesadas y es caracterstica de cada clase de inmunoglobulinas. En estaregin radican importantes funciones biolgicas de la molcula, como son: lafijacin del complemento, la interaccin con receptores de monocitos ymacrfagos, etc... La regin Fc contiene el alotipo y es caracterstica de la claseysubclasede cada cadena H. Fab (fragment antibody binding): Corresponde al extremo N-terminal de unacadena pesada y a una cadena ligera, unidas por puentes disulfuro. Se obtiene pordigestin con papaina. Contienen el idiotipo y es por donde la molcula de Acse une al antigeno (Ag). F(ab)2: Corresponde al extremo N-terminal de las dos cadenas pesadas y a las dosligeras. Se obtiene por digestin con pepsina. Tiene reconocimientodivalente del Ag.

Modelos de accin enzimticaSe han propuesto dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activodel enzima:El modelo llave-cerradura de Fisher:La estructura del sustrato y del centro activo soncomplementarias, de la misma forma que unallave encaja en una cerradura. Este modelo esvlido en muchos casos, pero no es siempre

correcto.El modelo de encaje inducido de Koshland:El centro activo no es una estructura rgida sinoque adopta la conformacin idnea al unirse alsustrato. Es decir, el centro activo tiene una formacomplementaria a la del sustrato solo despusque el sustrato se ha unido a l.La unin del sustrato al centro activo del enzima,desencadena un cambio conformacional delenzima que da lugar a la formacin del producto.

Normalmente, el nivel de LDH2 > LDH1, Sin embargo, tras unataque cardaco, el nivel de LDH1 > LDH2. El nivel de LDH1


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aumenta entre las 24 y 72h siguientes al ataque cardaco,alcanzando su mximo a los 3-4 das y se normaliza hacialos 14 das.La LDH5 aumenta en diversas patologas hepticas como25 p g p la cirrosis y hepatitis.

Cadena de Transporte de Electrones (CTE)Es un sistema multienzimtico ligado a la membrana mitocondrial, que transfiere electronesdesde diferentes molculas orgnicas hasta el O2 (aceptor final de los electrones), que alcombinarse con ellos y los H+, producen H2O.La CTE, en esencia, comprende dos procesos:1. Los electrones (e-) son transportados, mediante una serie de complejos deprotenas transportadoras, presentes en la membrana interna mitocondrial.2. Los protones (H+) son translocados, a travs de la membrana internamitocondrial, desde la matriz mitocondrial, hacia el espacio intermembrana,produciendo un gradiente de H+.Por cada par de e- que fluyen a travs de los complejos I,III y IV, se translocan de 10-12H+, mientras que si el flujo se inicia en el complejo II, solo setranslocan 6-8 H+. Elgradiente de H+ generado permite la sntesis acoplada de ATP por la ATP

sintasa(fosforilacin oxidativa), por lo que al reoxidar 1 NADH en la CTE, se ha estimadoque se podrn sintetizar aprox 3 ATP, mientras que si se reoxida 1 FADH2, solo se podrnsintetizar aprox 2 ATP.

Estructura de la ATP sintasaLa conversin de la fuerza protn-motriz en ATP se realiza por medio de un pequeo motormolecular la sintasa funcionales F0: (motor) protena integral de la membranainterna mitocondrial anillo cmolecular, ATP sintasa. Este complejo proteico consta de dos partes funcionales, un canalintegral de membrana (F0) y una estructura globular (F1):mitocondrial, que consta del (con 12 subunidades) que forma un canal oporo protnico, por donde escapan los H+ bombeados por la CTE, la protena a encargada decanalizar los protones a travs de la membrana y 2 subunidades b qu interaccionan con F1. F1: (generador) protruye hacia la matriz y est formada por 5 tipos de subunidades: 3,3, que forman una cabeza, el tallo que es el componente rotatorio, y dos subunidadesreguladoras: y (acopla el tallo a F0). Funciona de modo reversible:ATP sintasa: cuando F1 y F0 estn asociados, tapan el poro protnico y acoplanla CTE a la sntesis de ATP, pudiendo producir ms de 100 mol ATP/seg.ATP d F F t di i d asa: cuando F1 y F0 estn disociados,hidroliza ATP, para bombear iones a travsde la membrana.

Enzimas antioxidantesLas clulas se adaptan al estrs oxidativo mediante la induccin de enzimas antioxidantes:a) Superxido Dismutasa (SOD): constituye la primera lnea de defensa antioxidante,destruye los radicales superxido (O2-) mediante su transformacin en H2O2, el cualpuede ser destruido despus por una catalasa,o la glutatin peroxidasa. Este enzimaexiste en varias isoformas que contiene cofactores como Cu2+, Zn2+ y Mn2+. Catalizan ladismutacin del ion superxido en O2 y H2O2.2 O2- + 2H+ O2 + H2O2SODb) Catalasas: se localiza en los peroxisomas, protegiendo a las clulas del H2O2 que segenera en su interior. Catalizan la degradacin del perxido de hidrgeno (H2O2) en

oxgeno y agua.2 H O O + H O CatalasaH2O2 O2 2 H2O


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c) Glutation Peroxidasa (GPX): contribuyen a la proteccin de las clulas de mamferoscontra el dao oxidativo usando glutatin reducido (GSH), que es transformado englutation oxidado (GSSG). Cataliza la reduccin de diferentes hidroperxidos(ROOH) para formar alcoholes no txicos (ROH)ROOH + 2GSH ROH + GSSG + H2O

La fructosa-2,6-bisP (F2,6 BP) se forma a partir de fructosa 6-P, en una reaccin catalizadapor la fosfofructokinasa-2(PFK2). No es una reaccin de la gluclisis. Su funcin esmodificar alostricamente PFK 1 como F 1 6 bisfosfatasala actividad tanto de la PFK-de la F-1,6-(FBPasa-1), para regular el metabolismo de la gluclisisy de la gluconeognesis. En eleritrocito, hace que el flujo glucoltico no se detenga, aunque haya altos niveles deATPen la clula., pero en ciertas clulas, como en los eritrocitos, la F2,6 BP es el activadoralostrico ms potente de la PFK1, siempre que exista AMP.

Durante un sprint de 100 m, el piruvato muscular se encontrar en situacin d anaerobiosis

fermentacin lcticaMediante el Ciclo de Cori, el lactato muscular producido, pasar a la sangre (pH sanguneo),y llegar al hgado donde, ya en el periodo de descanso (deuda de oxgeno), el lactato serreconvertido en glucosa, mediante gluconeognesis y retornar a la circulacin, para serllevada de vuelta al msculo. La pH sanguneo limita el ejercicio extremo a periodos menor a1 min(como maximo) en atletas bien preparadois

Ruta de las pentosas fosfato (o del fosfogluconato)La oxidacin de la glucosa por esta ruta es necesaria en aquellos tejidos que sintetizancidos grasos o esteroides:hgado, glndula mamaria, ovarios, glndula adrenal, tejidoadiposo, y en los eritrocitos por su necesidad de poder reductor para mantener el grupohemo de la hemoglobina en estado Fe2+. En cambio, apenas tiene lugar en el tejido

muscular.Es una ruta citoplasmtica ya que las enzimas que catalizan las sus reacciones seencuentran localizadas en el citosol.Funciones:1. Generar poder reductor en el citoplasma (NADPH): El NADPH es el poderreductor metablico ms importante y necesario para los procesos anablicos de lasclulas (biosntesis de c. grasos, colesterol, neurotransmisores, etc...), adems deser un antioxidante muy potente en clulas con elevado riesgo de dao oxidativo(ej.: los eritrocitos). Mientras el NADH se reoxida mediante la cadena respiratoria,para generar ATP, el NADPH+H+ es dador de electrones en las biosntesisreductoras, sin formacin de ATP, para su reoxidacin necesita GSSG (formaoxidada de glutatin).2. Sintetizar mososacridos-P de entre 3 y 7 C: Uno de los principales azcaresgenerados por esta va son las ribosas 5-P, necesarios para la sntesis denucletidos (ATP, GTP) y para gran cantidad de cofactores enzimticos (CoA-SH,NAD+ FAD+ t )

Es unaruta metablicaanablicaque permite labiosntesisdeglucosaa partir de precursoresnoglucdicos. Incluye la utilizacin de variosaminocidos,lactato,piruvato,glicerolycualquiera de los intermediarios delciclo de los cidos tricarboxlicos(o ciclo de Krebs) comofuentes decarbonopara la va metablica. Todos los aminocidos, excepto laleucinay lalisina, pueden suministrar carbono para la sntesis deglucosa. Los cidos grasos de cadena parno proporcionan carbonos para la sntesis de glucosa, pues el resultado de su-oxidacin(Acetil-CoA) no es un sustrato gluconeognico; mientras que los cidos grasos de cadena impar

proporcionarn un esqueleto de Carbonos que derivarn en Acetil-CoA y Succinil-CoA (que ses un sustrato gluconeognico por ser un intermediario del ciclo de Krebs).
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La gluclisis o glicolisis (del griego glycos, azcar y lysis, ruptura), es lava metablicaencargada deoxidarlaglucosacon la finalidad de obtenerenergapara laclula. Consiste en10 reacciones enzimticas consecutivas que convierten a la glucosa en dosmolculasdepiruvato, el cual es capaz de seguir otras vas metablicas y as continuar entregando energa alorganismo.

Los cuerpos cetnicos son compuestosqumicosproducidos porcetognesisen lasmitocondriasde lasclulasdelhgado. Su funcin es suministrar energa alcorazny al

cerebroen ciertas situaciones excepcionales. En ladiabetes mellitus tipo 1, se puede

acumular una cantidad excesiva de cuerpos cetnicos en lasangre, produciendo

cetoacidosis diabtica.

Importancia clnica de las transaminasas

Las aminotransferasas (o transaminasas) son un conjunto deenzimasdel grupo de las

transferasas, pues transfierengrupos aminodesde unmetabolitoa otro, generalmenteaminocidos.

GOT AST (Transaminasa glutamico-oxalactica o aspartato transaminasa). Est presente en

casi todas las clulas. Particularmente importante es en msculo estriado y cardaco. Cuandose encuentra en sangre (sGOT) en niveles muy elevados indica que ha habido destruccincelular de estos tejidos. Los niveles normales de sGOT son: 5-40 U/ml.GPT ALT (Transaminasa glutamico-pirvica o alanina transaminasa). Se localiza en todas lasclulas aunque principalmente en el hgado donde su misin es la sntesis de glucosa (vagluconeognica). Los niveles normales de sGPT son: 5-30 U/ml.La relacin normal en suero de GOT/GPT (Cociente de Ritis) = 1/3.Se utilizan en la clnica, junto con la determinacin de otros parmetros , principalmente para laconfirmacin diagnstica de IAM (infarto agudo de miocardio) y para el estudio deenfermedades hepticas pancreticas o musculares.

Regulacin hormonal del metabolismo Ca/PLa regulacin de estos iones es realizado principalmente por 3 hormonas:1 Hormona 1. paratiroidea (PTH): Es un polipptido de 84 a que se sintetiza en la glndulaparatiroides. Su accin eshipercalcemiante. Para ello, acta directamente sobre el hueso yel rine indirectamente sobre elintestino. La actividad de la PTH sobre el intestino delgadoestmediada por la vit. D, ya que la PTH incrementa la sntesis de calcitriol en el rin,potenciando laabsorcin de calcio intestinal.2. Vitaminas D: son molculas derivadas de los esteroides con accin hipercalcemiante. Essintetizada en la piel, pero tambin se ingiere con la dieta en forma de precursores como: el 7-dehidrocolesterol (de origen animal) o el ergosterol (de origen vegetal). Estas, cuandoreciben la radiacin solar UV, se transforman respectivamente en colecalciferol (vit D3) yergocalciferol (vit D2). Pero an necesitarn otra biotransformacin para llegar a las formasactivas de la vit D. Ambas vit. D2 y D3, circulan en plasma unidas a una protenatransportadora producida en el hgado, la DBP. Ya en el hgado la vit D3 es hidroxilada por laD3-25 hidroxilasa, produciendo 25-OH-D3, forma parcialmente activa que circula en plasma

con una vida media 15 das. En los tbulos proximales renales, el hueso o la placenta, el 25-

OH-D3, ser convertida en su forma ms activa el 1, 25-(OH)2-D3 o calcitriol, por accin de laD3-1 hidroxilasa. Estaenzima aumenta cuando disminuye la calcemia y la estimula la PTH,por lo que la PTH y elcalcitriol tienen acciones sinrgicas. Es decir, cuando los niveles deCa2+ plasmticos caen, el calcitriol y la PTH estimulan la resorcin sea y se inhibe laexcrecin renal del calcio, estimulando la reabsorcin en los tbulos dstales. En intestino,

adems de la accin sobre el calcio, el calcitriol facilita la absorcin de P, para mantener laneutralidad elctrica.
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3. Calcitonina: Es un pptido de 32 a producido por las clulas parafoliculares del tiroides.sintetiza en forma de pre-pro-hormona para posteriormente almacenarse en las vesculas delaparato de Golgi como Calcitonina activa. Al contrario que la PTH y la vitamina D, lacalcitoninaposee una accin hipocalcemiante.

c. Hialurnico (hialuronato) de aspecto vtreo o translcido, es el nico GAG que nocontiene sulfato. Est formado por una secuencia de hasta 25.000 unidades sucesivas deun c. hialobiournico, c D-glucournico y Nc. Hialobiournico disacrido denominadoformado por c. D N acetilglucosamina. Los polmeros de cido hialurnico son de gran tamaoy pueden desplazar un gran volumen de agua. Esta propiedad les permiten actuar como buenoslubricantes y absorbentes de golpes.Se localiza en: lquido sinovial de articulaciones, humor vitreo, vulo y en la gelatinade Wharton del cordn umbilical. La hialuronidasa(presente en el espermatozoide yalgunas bacterias patgenas) lo degrada.

Sistema sarcotubular o tbulos T (transversales)El sistema sarcotubular o

tbulos T, son invaginaciones del sarcolema, estn flanqueadas por

cisternas de Retculo Endoplsmico, formando triadas: Conducen los potenciales de accin hasta las regiones msprofundas del msculo. Poseen receptores voltajedependientes acoplados acanales de Ca2+, en las cisternasterminales del RS. Los potenciales de accin (impulsos) son seales para laliberacin de calcio desde las cisternas te calcio rminalesadyacentes. aumento de Ca2+ en sarcoplasma posibilita la contraccin.

Las fibrillas de colgenoLas fibras de tropocolgeno empiezan a ensamblarse en el RE y el aparato de Golgi,producindose varias modificaciones postransduccionales: Hidroxilaciones: tras la sntesis ribosmica de las cadenas pro , ciertos residuosde Prolina son hidroxilados a Hidroxiprolina (Hyp) mediante 2 enzimas: Prolil 4-hidroxilasay Prolil 3-hidroxilasa.Algunos residuos de Lisina tambin sonhidroxilados a Hidroxilisina (Hyl) por la Lisil hidroxilasa. Estas hidroxilasas sonabsolutamente dependientes de la vit C, como cofactor necesario para suactivacin. Glicosilaciones: ocurren tambin sobre las cadenas pro , antes del ensamblajede la triple hlice, en el lumen del RE hasta su transporte y empaquetamiento en elaparato de Golgi, por lo que su papel est relacionado con la fibrillognesis. Losprocolgenos sern secretados hacia el espacio extracelular, donde las enzimasextracelularesprocolgeno peptidasasremueven los peptidos de extensin. Lasmolculas de tropocolgeno entonces comienzan a polimerizarse para formarfibrillas de colgeno.

Oxidaciones:Al mismo tiempo que se forman las fibrillas de colgeno en el espacioextracelular, se produce la oxidacin de ciertos residuos de Lisina e Hyl,mediante la lisil oxidasa, enzima extracelular que necesita Cu2+ como cofactor,produciendo aldehdos reactivos de Lys y Hyl: al-Lis y al-Hyl. Esos aldehdos sonmuy reactivos y forman enlaces covalentes cruzados, entre las cadenas detropocolgeno adyacentes, estabilizando la estructura de las fibrillas de colgeno.

Estructura qumicade la carnitina (C7H15NO3)

La carnitina o 3-hidroxi-4-trimetilaminobutirato (conocida tambin como L-

carnitina o levocarnitina, debido a que en estado natural es unestereoismeroL) esunaaminacuaternaria sintetizada en elhgado, losrionesy elcerebroa partir de dos

aminocidos esenciales, lalisinay lametionina. En ocasiones se la ha confundido con

elcido flico(vitamina B9). La carnitina es responsable deltransportedecidos grasos
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8/8

al interior de lasmitocondrias,orgnuloscelularesencargados de la produccin de

energa.

Los nucletidos sonmolculas orgnicasformadas por la unincovalentede unmonosacridode cincocarbonos(pentosa), unabase nitrogenaday ungrupo fosfato. El

nuclesidoes la parte del nucletido formado nicamente por labase nitrogenaday la

pentosa.

Son losmonmerosde loscidos nucleicos(ADNyARN) en los cuales forman

cadenas lineales de miles o millones de nucletidos, pero tambin realizan funciones

importantes como molculas libres (por ejemplo, elATPo elGTP).1

La lactato deshidrogenasa(EC1.1.1.27) es unaenzimacatalizadora que se encuentraen muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en elcorazn,hgado,

riones,msculos,glbulos rojos,cerebroypulmones.

Corresponde a la categora de lasoxidorreductasas, dado que cataliza una reaccin

redox, en la que elpiruvatoes reducido alactatogracias a la oxidacin deNADHa

NAD+. Dado que la enzima tambin puede catalizar la oxidacin delhidroxibutirato,

ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).

Participa en elmetabolismoenergtico anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de

lagluclisis) para regenerar el NAD+, que en presencia deglucosaes el sustrato

limitante de la va glucoltica.

Losvertebrados, en algunos tejidos o tipos celulares, obtienen la mayor parte de suenerga del metabolismo anaerobio (toda en el caso deeritrocitosdado que carecen de

mitocondrias).
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