TRADUCCIÓN

Y

PROTEÍNAS

UAGRMBIOLOGIA

Eugenia Grisolia

TRADUCCION

La traducción del RNAm es la fase de la síntesis de proteínas, en esta, el lenguaje de los nucleótidos se transfiere al de los aminoácidos.

Esta fase ocurre en el citoplasma y requiere de tres etapas llamadas: inicio, elongación y terminación.

Los elementos que intervienen en la traducción son el RNAm, ribosomas, RNAt, los aminoácidos y las diferentes enzimas que dirigen el proceso

ACTIVACION DE LOS AMINOACIDOS

ETAPAS

Un mRNA transcrito muestra los tripletes de nucleótidos (codones). Leidos de izquierda a derecha hay 5 codones de mRNA

El mRNA se une a la subunidad menor en la región 5’. La subunidad mayor tiene 3 sitios E, P y A

Inicio 1

Inicio 2

La subunidad mayor se une a la menor de tal forma que el primer codón se alinee al sitio P.

Inicio 3

Un tRNA que lleva una metionina se une al codón de inicio (AUG) del m RNA. Esto inicia la elongación

El primer aminoácido llevado por el tRNA es unido al sitio A. Un segundo tRNA trae el aminoácido Thr al sitio P.

Elongación 1

Elongación 2

Una unión Peptidica se forma entre met y el aminoácido acarreado al sitio A. Formándose una cadena polipeptidica:Met -Thr

El Ribosoma se mueve en la dirección 3' del mensajero al siguiente codón y moviendo al tRNA y la cadena polipeptidica al sitio P. El sitio A está abierto y vacante para un nuevo tRNA.

Elongación 3

El primer tRNA es expulsado del sitio E.

Elongación 4

Se repiten los pasos del 1-4 hasta encontara un codón de término.

Elongación 1-4

Los tRNA viejos son expulsados del sitio E.

Elongación 5

La cadena polipeptídica está en el sitio P. El codón de término en el sitio A.

Término 1

Un factor proteico se une al codón de término en el sitio A.

Término 2

El factor inicia la separación de la cadena polipeptídica:

Met-Thr-His-Asp-Gly

Término 3

Término 4

La cadena polipeptídica puede ir al citoplasma a u posterior procesamiento.

Código Genético

43 = 64 combinaciones 61 codones 3 sin sentido

32 tRNA

Código Genético

CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO

1- El código genético es universal. Todos los seres vivos lo emplean; con ciertas excepciones, por ejemplo, el de las mitocondrias, que tiene algunas diferencias.

2- Se trata de un código degenerado pues el número de tripletas (64) es superior al de aminoácidos existentes en las proteínas (20).

3- Existen tres tripletas que no codifican ningún aminoácido, son las tripletas "sin sentido", de "paro" o "stop". Estas tripletas marcan el final de la región a traducir, esto es, el final de la molécula proteica.

4- La secuencia AUG codifica el principio de la región que se va a traducir y al mismo tiempo sirve para codificar al aminoácido metionina. Por lo tanto, todas las proteínas comienzan por la metionina, posteriormente, esta metionina que ocupa la posición inicial puede ser eliminada.

Supuesto:

Si 43= 64 Codones 61 + 3 codones sin sentido

Sin embargo:

Sólo existen 31 tRNAs

Respuesta:

tRNAs reconocen más de un codón

¿Cuántos tRNA diferentes deben existir en la célula?

3’ ---¦-¦-¦-¦-¦-¦-¦---------------5’ DNA

5’ ---¦-¦-¦-¦-¦-------------------3’ mRNA (codón) ¦ ¦ ¦

3’ tRNA (anticodón)

5’

Hipótesis del balanceo (wobble)

IA U C

GC o U

UA o G

AU

CG

Anticodón (extremo 5)

Codón (extremo 3)

Los anticodones suelen poseer la primera base "adaptable“ Unión con una base no complementaria situada en la tercera posición del codón.

guanina en la primera posición del anticodón puede aparearse tanto con una citocina (más comúnmente) o con un uracilo del codón.

El uracilo en la primera posición del anticodón puede hacerlo con una adenina, forma habitual, o con una guanina.

•La inosina (I), base inusual que se encuentra en la primera posición del anticodón en varios tRNAs es capaz de aparearse con cualquier base (excepto con una guanina) localizada en la tercera posición del codón.

PROTEINAS

Las proteínas (del griego Proteion, primero) son macromoléculas de peso molecular elevado, formadas por aminoácidos unidos por enlace peptidico. pueden presentar una o varias cadenas.

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrogeno,oxigeno y nitrogeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fosforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Clasificación de los aminoácidos

Neutros apolares

Neutros polares

Polares ác idos Polares básicos

Reacción de un enlace peptídico

Es un enlace covalente que se establece por condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Niveles de conformación de las proteínas

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Cadena de aminoácidos

Cadena β

Cadena αPurntes de H

Reglas que rigen el plegamiento de las cadenas polipeptídicas

La rotación libre tiene lugar solamente entre el carbono y el grupo peptídico

Las cadenas laterales no pueden solaparse

Dos grupos cargados con la misma carga no pueden estar cerca

Tendencias generalesLos aminoácidos polares tienden a ubicarse en la superficie de las cadenas

Los aminoácidos apolares tienden a ubicarse en el interior de las cadenas

Los puentes de hidrogeno tienden a formarse entre el H del grupo amino y el 0 del carboxilo

Un grupo sulfhídrico tiende a reaccionar con el grupo SH formando puentes disulfuro S-S

Estructura primaria Corresponde a la secuencia de aminoácidos: Aa que componen la

proteína y orden en que se encuentran. Cada proteína tiene una estructura primaria específica y distinta a cualquier otra proteína

α hélice

Estructura secundaria Interacción de enlaces de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces peptídicos .

Una misma cadena polipeptídica puede adquirir diferentes estructuras secundarias dependiendo del tipo de Aa que están unidos, es decir de la estructura primaria.

β-plegada

Estructura terciaria

Es un conjunto de plegamientos característicos de la cadena peptídica dependiendo de la estructura secundaria.Determina la forma tridimensional global de la proteína. 

Estos plegamientos se originan por la interacción entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. 

Estructura cuaternaria

Cuando una proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas denominadas subunidades proteicas (existe un nivel estructural superior llamado estructura cuaternaria. Se trata la asociación entre las distintas subunidades

Clasificación Según su composición

Holoproteínas o proteínas simples. Formadas únicamente por cadenas polipeptídicas.

Heteropoteínas o proteínas complejas o conjugadas. Además están compuestas también por una parte no proteica que se

denomina grupo prostético (necesario para que desarrolle su función). Una proteína conjugada sin su grupo prostético se denomina

apoproteína. En este grupo están las metaloproteínas (ion metálico), glucoproteínas

(glúcido), lipoproteínas (lípido), hemoproteínas como la hemoglobina (grupohemo).

Según su estructura terciaria Proteínas globulares. Tienen una forma más o menos esférica, generalmente son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas Proteínas fibrilares, con forma alargada; generalmente son insolubles en agua y son las responsables de la mayor parte de las estructuras fijas de los organismos.

Clasificación

Funciones

Activas Catalizadores (enzimas). Reguladora (enzimas

alostéricos, hormonas). Transportadora de oxigeno (O2) (hemoglobina). Nutrición (ovoalbúmina). Defensiva (inmunoglobinas) y anticuerpos. Contráctil (miosin, actinas). Regulación y transmisión de señales (rodopsina,

iodosina). Energéticas (proteínas del fotosistema II).

Pasivas Estructural (colageno,queratina)

Catalizadora

Las proteínas que se encuentran en este grupo se denominan enzimas. Actúan como catalizadores de las reacciones que se producen en los seres vivos. En una célula eucariota hay miles de enzimas.

Transporte Hay proteínas que se unen reversiblemente a

un ligando y lo transportan de un lugar a otro del organismo. Por ejemplo la hemoglobina y la mioglobina que transportan oxigeno, la primera en la sangre y la segunda en el interior de las células musculares.

Nutrición

Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos (no de energía), lo que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales, en los huevos de los animales (ovoalbúmina de la clara del huevo) y la caseína en la leche de los mamíferos.

Defensa y protección

Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas que reconocen y se combinan específicamente con sustancias extrañas o antígenos, presentes en virus, bacterias y células de otros organismos; de este modo el antígeno queda bloqueado y no puede ejercer su acción.

Contráctil

Las proteínas forman parte esencial de los sistemas contráctiles, que producen movimientos. Por ejemplo la miosina y la actina en la contracción muscular, las proteínas que forman la estructura de cilios y flagelos, las proteínas del huso mitótico que permite el movimiento de los cromosomas durante la división nuclear, etc.

Recepción y transmisión de señales Los receptores hormonales de la membrana Los receptores hormonales de la membrana

plasmática, al unirse con la hormona (el ligando) plasmática, al unirse con la hormona (el ligando) desencadenan un proceso o un conjunto de desencadenan un proceso o un conjunto de reacciones en la célula. También es de este tipo la reacciones en la célula. También es de este tipo la rodopsinarodopsina, un receptor protéico de los bastones de la , un receptor protéico de los bastones de la retina que capta estímulos luminosos y los retina que capta estímulos luminosos y los transforma en impulso nervioso. transforma en impulso nervioso.

Hormonal

Varias hormonas son sustancias peptídicas como la insulina y la somatropina (hormona del crecimiento.) Una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.

Otras Coagulación: Hay una serie de proteínas plasmáticas que intervienen en la coagulación sanguínea. Regulación del pH: Determinadas proteínas solubles colaboran con otros sistemas tampón en el mantenimiento del pH de los líquidos biológicos. Anticongelante de ciertas glucoprotéinas de animales marinos antárticos

Estructural

Las proteínas son el principal material de construcción de los seres vivos, formando pared de casi todas sus estructuras: desde las membranas celulares hasta ser el principal constituyente del tejido conectivo (colágeno), del pelo y uñas (queratina), etc.

Modificaciones

Fosforilación Acetilación Glicosidación

Enzimas oxidoreductasa (reacc REDOX)Transferasa (Transf. grupos)Hidrolasa (Reacc. hidroliticas)Liasas (adición de grupos o remoción) Isomerasas (isomerizacion)Ligasas-sintetasas

-HidroxilacionHidroxilasaPro-Lis

DesacetilasaAcetilacionAcetilasaLis

DemetilasaMetilacionMetilasaLis

FosfatasaFosforilaciónKinasaTir-Ser-Treo

Enzimaremoción

ModificaciónEnzima modific.

aminoácido

Modificaciones de proteínas