proteinas y aminoacidos
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FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS Y DE LA SALUDESCUELA DE ENFERMERÍA
BIOQUÍMICA
Nombre: Kelly Velez
Docente: Bioq.: Carlos García MsC
Tema: Proteínas y Aminoácidos
• Histidina• Isoleucina • Leucina • Licina • Metionina • Fenilalanina • Treonina • Triptófano • Valina
AMINOÁCIDOS ESENCIALES:
AMINOÁCIDOS no esenciales:
Son producidos por nuestro cuerpo a partir de los ácidos esenciales o en la descomposición de las proteínas.• Alanina
• Asparagina • Ácido Aspártico • Ácido Glutámico
AMINOÁCIDOS CONDICIONALES:
Clasificación de las Proteínas y Aminoácidos
• Arginina • Cisteína • Glutamina • Glicina • Ornitina • Prolina • Serina • Tirosina
PROTEÍNAS
La palabra proteína viene del griego proteios que significa “lo más antiguo, lo primero”.Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), Iodo (I).
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más que eso en algunos casos.Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas aminoácidos (aa).Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptidos tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.
La enzima aminoacil- tRNA sintetasa reconoce a un aminoácido concreto a al RNAt que transporta el anticodon correspondiente. La enzima cataliza la formación de un aminoacil RNAt, acompañada por hidrólisis de una ATP a AMP Y Pirofosfato.
COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNASLas proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos.Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc) y por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en al sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE
LAS PROTEÍNAS
Las proteinas son polímeros lineales de aminoácidos unidos
entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sim embargo, la
secuencia lineal de los aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de aminoácidos específica; los polipéptidos que
tiene secuencias de aminoácidos semejantes se dice que
son homólogos: trazadores de relaciones genéticas entre
especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la
función de la molécula se denominan invariables.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas estructuras repetitivas
encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos:
Hélice alfa
Lamina plegada betta
La alfa hélice es una estructura rígida que se forma cuando una cadena
polipétidica se retuerce en una conformación helicoidal a la derecha.
Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada aminoácido y del grupo
carboxilo del aminoácido que se encuentra a 4 residuos mas adelante.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos
de la cadena polipéptidica.
Cada segmento se denomina una cadena beta.
Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se
forman entre los grupos N-H y carboxilo del esqueleto
polipéptidico de las cadenas adyacentes.
Paralelas
Antiparalelas (más estables; enlaces de H colineales)
ESTRUCTURA TERCIARIAEs la conformación tridimensional única que asume una proteína debido a las
interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura se
estabiliza por las siguientes interacciones.
Interacciones hidrófobas
Electrostáticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la
estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, S-S que establecen entre los átomos de azufre
del aminoácido cisteína.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos
moleculares elevados. Cada componente polipeptídico se
denomina subunidad.
Las subunidades se mantienen unidas por enlaces
covalentes y no covalentes.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
De acuerdo a su forma:
Fibrosas: son moléculas largas en forma de varilla
que son insolubles en el agua (queratina; piel, uñas y
pelo) con funciones protectoras.
Globulares: moléculas esféricas hidrosolubles, con
funciones dinámicas. Enzimas, inmunoglobulinas y
proteínas de transporte (hemoglobina)
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FORMAFIBROSAS:
presentas cadenas
polipeptidicas y una estructura
atípica. Son insolubles en agua y hacen parte de este
grupo la queratina, colágeno y
fibrina.
GLOBULARES: se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esférica
apretada, dejando grupos hidrófobos hacia adentro de
la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hacen que
sean solubles en disolventes como el agua. Hacen parte de este
grupo: enzimas, anticuerpos, hormonas.
MIXTAS: poseen una parte fibrilar en el centro de la
proteína y otra parte globular en
los extremos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASDe acuerdo a su composición en:
SIMPLES
Aquellas que solo contienen aminoácidos (albumina sérica y la
queratina).
CONJUGADASProteína simple con un grupo no proteico “prosteico” haloproteínas.
Aporoteínas: carecen del grupo prostetico.
Glucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas y fosfoproteínas.
FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CATÁLISIS
ESTRUCTURA (ACTINA, TUBULINA)
DEFENSA (FIBRINÓGENO Y TROMBINA, INMUNOGLOBULINAS)
REGULACIÓN (HORMONAS, INSULINA, Y EL GLUCAGON)
TRANSPORTE (HEMOGLOBINA, TRASFERINA Y TRANSPORTADORES DE GLUCOSA
ALMACENAMIENTO (OVOALBÚMINA,CASEÍNA (ALMACÉN DE NITRÓGENO EN MAMÍFEROS).
RESPUESTA A AGRESIONES (EXO Y ENDONUCLEASAS)
ALGUNOS MÉTODOS
PARA
PURIFICAR PROTEÍNAS
MÉTODO DE MACERACIÓN (homogenado en bufer); en el
homogenado están en solución todos los compuestos que se
encuentran es esta forma en el citoplasma de la célula y suspendidos
los organelos intracelulares tales como mitocondrias, lisosomas o
núcleos y fragmentos de membranas.
CENTRIFUGACIÓN: bajo estas condiciones, las partículas más
pesadas se van al fondo del recipiente más rápidamente que las menos
pesadas.
EN LA DIÁLISIS: se usa una bolsa que tenga poros lo
suficientemente pequeños para impedir el paso de moléculas grandes
(proteínas).
Otra forma de separar proteínas con tamaños diferentes, esmediante
la FILTRACIÓN EN GEL.