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Proteínas
Dr. Mynor A. Leiva Enríquez
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA
2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,013
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA
2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,013
Proteínas
Dr. Mynor A. Leiva Enríquez Dr. M. Leiva
PROTEÍNAS:
• Las proteínas son macromoléculas que contienen pesos moleculares entre 6,000 a 11,000,000 o más.
• Están formadas por Aminoácidos, que constituyen la unidad estructural, caracterizados por estar formados con un ácido carboxílico y un grupo amino (--NH2), enlazados al carbono alfa.
• La fórmula general de los aminoácidos se muestra a la derecha:
Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Dr. M. Leiva
Formación del enlace peptídico
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Dr. M. Leiva
Estructura Primaria de las proteínas
Orden secuencial de los aminoácidos, determinado
por la secuencia del RNAm, transcrita del DNA.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Dr. M. Leiva
Estructura Secundaria de las
proteínas
• Forma que adopta en el espacio la cadena en función de la formación de puentes de hidrógeno:
• a) puede formarse un puente entre un grupo carboxilo de una unión peptídica y el grupo N—H del enlace peptídico de otro segmento proteico de la misma cadena formando una hélice alfa,
• b) puede formarse el puente entre grupos N—H y C==O (carbonilo) de residuos separados de la cadena formando las hojas plegadas beta. Estas cadenas se encuentras completamente estiradas a partir de su terminal amino hasta su terminal carboxi y se denominan hebras b.
Dr. M. Leiva
Estructura Secundaria de las Proteínas
Forma que adopta
en el espacio la
cadena en función
de la formación
de puentes de
hidrógeno:
a) hélice alfa, o
b) hojas plegadas
beta.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Dr. M. Leiva
Estructura Secundaria de las Proteínas
Forma que adopta
en el espacio la
cadena en función
de la formación
de puentes de
hidrógeno:
a) hélice alfa, o
b) hojas plegadas
beta.
Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W Dr. M. Leiva
Estructura terciaria de las
proteínas (mioglobina)
• Ordenamiento tridimensional de los diferentes componentes (hélices a o hebras b) de una proteína, que les hace formar un conjunto esférico, elipsoide, globular irregular, elongado, etc...
• Algunas proteínas como la albúmina o la mioglobina solo hasta este nivel pueden llegar porque están formadas por una sola cadena peptídica.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Dr. M. Leiva
Estructura Cuaternaria de las
proteínas (Hemoglobina)
manera como se acoplan las subunidades de una proteína formada por varias cadenas independientes.
Cada cadena es un monómero en una proteína polimérica (o multimérica).
Por ejemplo, la hemoglobina que está formada por 4 subunidades y la acomodación tridimensional que presentan, determina
su función de transferencia de Oxígeno a los tejidos. Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W Dr. M. Leiva
Absorción de nutrientes:
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
Digestión de Proteínas • Boca: No hay enzimas bucales
• Estómago: pepsina A y B, renina.
• Intestino Delgado: • Proteasas pancreáticas:
Tripsina, Quimotripsina,
Elastasa, Carboxipeptidasa,
• Proteasas intestinales:
Aminopeptidasas,
Dipeptidasas Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes,
Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
ÓRGANO FUNCIÓN PRIMARIA EN LA
ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES
Glándulas Salivales
Producción de líquidos y enzimas
digestivas para la homogenización,
lubricación y digestión de los hidratos
de carbono (amilasa) y lípidos (lipasa
lingual)
Estómago
Secreción de HCL y proteasas para
iniciar la digestión hidrolítica de
proteínas
Páncreas
Secreción de HCO3- proteasas y
lipasa para continuar la digestión de
proteínas y lípidos. Amilasa para
completar la digestión del almidón.
Organización del tracto gastrointestinal (GI)
Según requerimientos funcionales
Dr. M. Leiva
Mecanismo de activación (autocatálisis + cascada)
de las enzimas proteasas pancreáticas.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Dr. M. Leiva
ÓRGANO FUNCIÓN PRIMARIA EN LA
ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES
Hígado / Vesícula
Biliar
Secreción y almacenamiento de
ácidos biliares para su liberación
en el intestino delgado.
Intestino Delgado
Digestión intraluminal final de los
alimentos: dímeros de hidratos de
carbono y vías de absorción
específicas para el material
digerido.
Intestino Grueso
Absorción exclusiva de líquidos y
electrolitos y productos de acción
bacteriana en el Colon.
Organización del tracto gastrointestinal (GI)
Según requerimientos funcionales
Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
Activación Del Quimotripsinógeno
Formación de p-quimotripsina
a-quimotripsina
La TRIPSINA es la responsable del corte incial y la activación
de la forma p.
Los demás cambios son autocatalíticos hasta llegar la
forma a.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Dr. M. Leiva
Dr. M. Leiva
Carboxipeptidasa
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed. Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier Dr. M. Leiva
Proteasas digestivas
Enzima Proenzima Lugar de
síntesis Activador Enlace
Pepsina Pepsinógeno Mucosa
gástrica
HCl,
autoacti-
vación
Endopep
Tir, Len,
Leu
Tripsina Tripsinógeno Páncreas
Enteropep-
tidasa
tripsina
Endo Arg,
Lis
Quimo-
tripsina Quimotripsi-
nógeno Páncreas
Enteropep-
tidasa -
tripsina
Endopep
Tir, Fen, trp,
met, leu Dr. M. Leiva
Enzima Proenzima Lugar de
síntesis Activador Enlace
Elastasa Proelastasa Páncreas Tripsina Endopep
Neutros
Carboxi-
peptidasa A
Procarboxi-
peptidasa A Páncreas Tripsina
Todos
excepto los
básicos
Carboxi-
peptidasa B
Procarboxi-
peptidasa B Páncreas Tripsina
Exopep-
tidasa
Arg, Lis
Amino-
peptidasa ---------
Mucosa
intestinal ------------
Endopep-
tidasa
Proteasas digestivas
Dr. M. Leiva
• Digestión por enzimas de síntesis intestinal
1. Aminopeptidasas, extremo amino-terminal
2. Dipeptidasas par específico de
aminoácidos 3. Sacarasa sacarosa (glucosa+fructosa)
4. Maltasa maltosa (glucosa+glucosa)
5. Lactasa lactosa (glucosa+galactosa)
6. Trehalasa trehalosa (glucosa+glucosa)
7. Isomaltasa isomaltosa (glucosa+glucosa)
8. Fosfatasas separación de grupos fosfato
9. Polinucleotidasas separación de nucleótidos
10. Nucleosidasas separa ribosa + base nitrogenada Dr. M. Leiva
Absorción de Aminoácidos
• Todos los aminoácidos son absorbidos
por mecanismos de transporte activo.
• Son necesarios sistemas de transportador,
algunos asociados a Sodio.
• En todos los casos es necesaria la
presencia y actividad del Fosfato de
Piridoxal (B6).
• Hay transportadores para aminoácidos
ácidos, básicos, pequeños, aromáticos y
prolina Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Dr. M. Leiva
GRACIAS
1- ESTUDIAR MEDIA HORA EN LA MAÑANA EN LA
BIBLIOTECA (memorizando muy bien), PUEDE SER
EQUIVALENTE A 2 HORAS EN LA NOCHE…(sin lograr
memorizar).
2- ESCUCHAR 100 CORAZONES…
la habilidad de hacer diagnósticos precisos
depende más de la práctica que de la teoría.
