PROTEINAS ALIMENTARIASPROPIEDADES FUNCIONALES

Dra. EMMA GUERRERO HURTADO

PROTEINAS ALIMENTARIAS

Proteínas con funciones estructurales o con actividad

biológica, digestibles no toxicas ,relativamente baratas y

organolépticamente aceptables

Propiedades funcionales que las proteinas otorgan a los

alimentos

PROPIEDADES FUNCIONALES-

• Toda propiedad no nutricional que imparte a un alimento o

ingrediente determinadas características sensoriales o determinado

comportamiento físico, durante su preparación, procesamiento,

almacenamiento o consumo (Cheftel et al., 1989, Schwenke, 2001).

• Son propiedades fisicoquímicas que le permiten contribuir a las

características deseadas de un alimento

• La mayor parte influyen sobre el carácter sensorial del alimento,

• También en el comportamiento físico de los alimentos o de los ingredientes alimenticios durante su preparación, transformación o almacenamiento.

LAS PROPIEDADES FUNCIONALES

•Definen la calidad del producto final, sino también en facilitar el proceso

de producción.

•son un reflejo de las propiedades intrínsecas de la proteína per se

•Dependen del tamaño molecular, forma, composición aminoacídica,

secuencia, carga y distribución de la misma, estructura secundaria (α-

hélice, β-plegada), ordenamientos terciarios y cuaternarios, cross-linking

(entrecruzamiento) intra e inter caternarios, relación

hidrofobicidad/hidrofilicidad y relación rigidez/flexibilidad en respuesta a

las condiciones externas.

•.

LAS PROPIEDADES FUNCIONALES

•Pueden ser alteradas por diversos factores : condiciones de

procesos, métodos de aislamiento, factores ambientales (pH,

temperatura, fuerza iónica, constante dieléctrica del medio),

interacción con otros componentes (agua, iones, lípidos, hidratos de

carbono, proteínas), concentración de la proteína, modificaciones

sufridas por métodos físicos, químicos y enzimáticos, entre otros

CLASIFICACION

• según la interacción que predomine en el proceso (Cheftel et al., 1989 y Bourgeois and Le Roux 1986):

1. • Propiedades dependientes de la interacción agua-proteína (hidratación, solubilidad, capacidad de retención de agua, capacidad de imbibición de agua)

Propiedades superficiales (habilidad para formar espumas y emulsiones)

• Propiedades dependientes de la interacción proteínas–lípidos

3. Propiedades dependientes de la interacción proteína-proteína (gelificación, texturización: formación de películas por coagulación térmica, formación de fibras).

ALIMENTO PROPIEDADES FUNCIONALES

BEBIDAS solubilidad a diferentes pH, estabilidad al calor, viscosidad

Potajes, salsas Viscosidad, emulsificación, retención de agua

Masas de panadería Formación de una matriz y una película que tenga propiedades de viscoelasticidad, cohesión, desnaturalización por el calor, gelificación..

Productos de panadería y pastelería, ej. pan, queques

Absorción de agua, emulsificación, espumado, pardeamiento.

Productos lácteos ej. Queso fundido, helados, postres,

Emulsificación, retención de materia grasa, viscosidad, espumado, gelificación, coagulación.

Productos cárnicos , ej. salchichas Emulsificación, gelificación, cohesión, absorción, retención de gua y de materia grasa

Productos similares a la carne ej. Proteínas vegetales extrusionadas

Absorcion y retencion de agua y de matteria grasa, insolubilidad, firmeza, masticabilidad, chesion, desnaturalización por el calor.

Productos de confitería y chocolatería, ej. Chocolate con leche

Dispersabilidad, emulsificacion

INTERACCION PROTEÍNA AGUA

• Las propiedades de hidratación de las proteínas son consecuencia de su capacidad para interaccionar con las moléculas de agua a través de grupos polares y no polares presentes en su estructura.

• Los grupos polares interactúan con el agua a través de puentes de hidrógeno, enlaces dipolo-dipolo e interacción con grupos ionizados, los no polares lo hacen mediante el proceso, termodinámicamente favorable, denominado hidratación hidrofóbica.

• Moléculas de agua del entorno de la proteína

• Moléculas de agua en el interior de la molécula proteica

Moléculas de agua atrapadaMoléculas parcialmente ordenadas:1/3 de la superficie proteicaMoléculas fuertemente unidas:1a capa de coordinación

• Cuando el agua es agregada en exceso a un alimento, parte del agua

interactúa con los sólidos y constituye el agua ligada y el resto es

agua libre.

• Las proteínas que contienen numerosas cadenas polares laterales

junto con las uniones peptídicas, resultan hidrofílicas. Por lo tanto,

tienden a absorber y retener agua cuando están presentes en

sistemas de alimentos.

• En el caso de los grupos ionizables la polaridad es afectada por las

condiciones de pH. La retención de agua está a un mínimo cuando el

pH está cercano al punto isoeléctrico y se incrementa rápidamente

cuando el pH aumenta o disminuye (Wijeratne, 2005).

C

O

O-

Oδ+

δ -

ION-DIPOLO

INTERACCION DE LA PROTEINA CON EL AGUA

CH2 O Hδ+δ - δ -

δ+

O DIPOLO-DIPOLO

C=O O

NH-----

---

O

ENLACES DE H

A través de sus enlaces Peptídicos ó

A través de las cadenas laterales de los aminoácidos

SOLUBILIDAD DE LA PROTEINA

• Propiedad funcional en que se basa :

• su extracción

• La Separación de fracciones proteicas

• Su utilización por impartir textura fina en Bebidas

• Para difundir en las interfases agua/aceite, agua/aire (Emulsiones, espumas).

La solubilidad inicial facilita la difusión de la proteína en las interfases aire/agua, mejorando su actividad superficial

FACTORES QUE AFECTAN LA SOLUBILIDAD

• pH:afecta a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de aminoácidos, eliminando las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria

pH > PI Proteínas (-)pH < PI proteínas (+)pH= PI Proteínas(0)

pH afecta la capacidad de fijación del agua por las cadenas

laterales de aas. Ej.

Homogenizado de musculo puede duplicar su capacidad de retención

de agua si su pH baja de 5 (PI) a 3,5.

TEMPERATURA

Cuando T aumenta la fijación de agua decrece debido a la

disminución de los enlaces H (por efecto de la agregación,

desnaturalización; disminuyen los grupos polares para fijar agua).

Sin embargo cuando se calientan proteínas de estructura muy

compacta se produce disociación y desdoblamiento de moléculas, y

pueden llegar a la superficie cadenas laterales polares que mejoran

la fijación de agua.

Algunas Proteinas (lactosuero), pueden sufrir por calentamiento, una gelificación irreversible

La T°

• aumenta la energía cinética de las moléculas

• desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas,

• destruye las interacciones débiles y la desnaturaliza

• interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación

Se modifica la capacidad de ligar agua:0-40º-50º solubilidad aumenta>40-50ºC hay agregación

La desnaturalización:

• puede incrementar la capacidad de fijación de agua por la

naturaleza hidrofílica del enlace peptídico expuesto, en

alrededor de 30-45%p/p es decir interacción P/H20

•Si en cambio conduce a la agregación se favorece la

interacción p/p ej liberación de agua durante el asado.

COCENTRACION SALINA produce:

•Solubilización por salado

CC salina: 0.5-1M : Interacción proteína-agua

•Precipitación por salado

CC salina > 1M : Interacción proteína-proteína

Los iones compiten con las proteínas para su respectiva solubilización

rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas.

• La precipitación por salado no se da en los sistemas alimenticios.

• A cc de 1 mol.dm-3 las sales de ClNa, ClK incrementa la solubilización por salado de importancia en el procesado de alimentos:En el curado de carne de cerdo se inyectan iones ClNa en forma de salmuera se fijan a la actina y Miosina aumentando : jugosidad y aumento de peso

En salchichas las sales emulgentes: ClNa, fosfato sódico y potásico, polifosfatos, citratos solubilizan las proteínas miofibrilares haciéndolas emulgentes: regiones hidrófobas ligan moléculas de grasa

VISCOSIDAD

Importante en los sistemas proteicos de los alimentos líquidos, tales como bebidas, salsas, pastas y cremas.

•FACTORES QUE AFECTAN LA VISCOSIDAD

diámetro de la película proteica> diámetro > viscosidad< diámetro < viscosidad : disociación de los agregados

concentración proteica : interacción P_P

DESARROLLAN ALTA VISCOSIDAD:

DESARROLLAN BAJA VISCOSIDAD:

proteínas con alta absorción inicial de agua

Caseinato Sódico

Proteinas de soya

proteínas con baja absorción inicial de agua e hinchamiento

Proteínas del suero lácteo

NO DESARROLLAN VISCOSIDAD

proteínas en polvo desnaturalizadas por el calor, .insolubles

Asocia

ción

Polimeri

zación

Precipi

tación

Flocula

ción

Coagula

ción

Gelifica

ción

cambios a nivel molecular o de subuni

dades

Forma

ción de grandes comple

jos

Agrega ción con pérdida de solubilidad parcial o total

Agrega ción al azahar sin desnatura

lización, por supresión de repulsión

Intercate

naria

Agrega ción al azahar con desnatura

lización

predomina la Interacción P_P con coágulo grosero

Agrega

ción ordena

da con desnaturaliza

ción previa que forma red proteica ordenada

FORMACION DE GELES

• Agregación ordenada con desnaturalización previa .• Red proteica ordenada

Resultado de un balance entre:• Interacción P-P• Interacción P-H2O• Fuerzas atractivas y repulsivas entre las cadenas polipeptídicas

adyacentes

• la gelificación se producen más rápidamente con concentraciones proteicas elevadas dada la mayor probabilidad de contactos intermoleculares

FUERZAS ATRACTIVAS

• Interacciones hidrofóbicas: favorecidas por la Tº

• Interacciones electrostáticas: puentes de calcio y otros cationes divalentes

• Puentes de hidrogeno, potenciados por el enfriamiento: ej la gelatina funde cuando se calienta a30ºC y puede repetirse numerosas veces el ciclo de gelificación-fusión

• Enlaces disulfuro: geles irreversibles por calentamiento: ovoalbúmina y B lactogloobulina

FUERZAS RESPULSIVAS

• Interacción P-H2O

• PH diferente al PI

• HIPÓTESIS PARA EXPLICAR LAS FUERZAS RESPONSABLES DE LA GRAN CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA DE LOS GELES.

• Es posible que después de la desnaturalización térmica de las estructuras secundarias, grupos libres CO y NH de los enlaces peptídicos procedan, respectivamente, de zonas polarizadas negativa y positivamente a lo largo de la cadena polipeptídica y creen así un sistema extendido de capas sucesivas de agua.

• Después del enfriamiento, las moléculas proteicas pueden reunirse, formando de nuevo enlaces de hidrógeno de manera que reproduzcan la estructura necesaria para englobar el agua libre.

• También es probable que los poros de la red proteica retengan el

agua capilar.

MECANISMOS DE FORMACION DEL GEL

Partiendo de una disolución de proteína en agua:

1. Disociación reversible de la estructura cuaternaria en

subunidades o monómeros.

2. Desnaturalización irreversible de estructuras secundaria y

terciaria (el desdoblamiento es frecuentemente parcial).

3. Agregación : orientación de polipéptidos

• LENTA: GROSERA: gel ordenado homogéneo no ordenadosuave elástico no elásticoTransparente opacoestable a la sinéresis susceptible a la sinéresis

• A medida que la etapa de agregación sea más lenta con relación a

la desnaturalización, más fácilmente podrán orientarse antes de la

agregación los polipéptidos parcialmente desdoblados. Esto

favorecerá la formación de un gel ordenado homogéneo, de

consistencia lisa, fuertemente expandido, muy elástico,

transparente, estable frente a la sinéresis y exudación

• los geles groseramente agregados, son opacos, poco elásticos y

claramente inestables (sinéresis y exudación). Ej. geles formados

por calentamiento de plasma bovino (con 5% de proteínas) a T°

entre 70 y 100°C: la dureza mecánica de los geles aumenta con la T°

mientras que su capacidad de retención de agua se reduce

CONDICIONES PRÁCTICAS PARA LA GELIFICACIÓN DE LAS DIVERSAS

PROTEÍNAS:

•En la mayoría de los casos es indispensable un tratamiento térmico

para conseguir la gelificación. Puede necesitarse un enfriamiento

posterior y a veces, resulta aconsejable una acidificación ligera.

Puede necesitarse una adición de sales de iones calcio, lo que

aumenta la velocidad de gelificación y la firmeza de gel (caso de las

proteínas de soya, lactosuero y suero albúmina).

Los geles de proteina de soja su consistencia disminuye cuando la

temperatura de calentamiento sobrepasa 80°C.

• AIgunas proteínas de naturaleza diferente pueden formar geles cuando se calientan juntas (cogelificación).

• Las proteinas también pueden formar geles por interacciones con agentes polisacáridos gelificantes. Las interacciones iónicas no específicas entre la gelatina cargada positivamente y los alginatos o pectinatos cargados negativamente, producen geles de alto punto de fusión (80°C).

• Por otro lado, se sabe que al pH de la leche se pueden establecer interacciones iónicas específicas entre una zona cargada + de la caseína k y el carragenato kappa polisulfato. Así las micelas de caseína pueden quedar incluidos en los geles de carragenato.

• Existen numerosos geles bajo forma de estructura hidratada

fuertemente expandidos y con más de 10 g de agua por g de

proteína y con otros diferentes constituyentes alimenticios

englobados en la red proteica.

• Por esto, algunos geles proteicos pueden llegar a contener hasta

un 98% de agua; aunque una gran parte de esta agua tenga

propiedades idénticas a las del agua de una solución salina

diluida, está retenida físicamente y no puede expulsarse con

facilidad.

Varias proteínas pueden gelificarse sin calentamiento:

•con sólo únicamente una hidrólisis enzimática moderada (micelas de

caseína, clara de huevo, fibrina),

•una simple adición de iones calcio, (micelas de caseína)

•una alcalinización seguida de un retorno a la neutralidad o al pH

isoeléctrico (proteínas de soya).

también se pueden formar geles de las dispersiones acuosas o salinas

de proteínas insolubles o poco solubles.

ej. colágeno, proteínas miofibrilares, tales como actomiosina,

concentrados proteicos de soya, parcialmente o totalmente

desnaturalizados, etc.

• Dependiendo de las interacciones que sucedan entre las cadenas

polipeptídicas durante la gelificación, el proceso será irreversible

o reversible. Si la red tridimensional se da primordialmente con

enlaces de hidrógeno, el gel producido será térmicamente

reversible (i.e., geles de colágeno). En cambio, si las interacciones

se producen por medio de interacciones hidrofóbicas, el gel

producido (coagulo) será irreversible (i.e., clara de huevo); lo

mismo sucede con las cadenas polipeptídicas que se entrecruzan

mediante polimerizaciones de enlaces sulfidril-disulfuro (i.e.,

proteínas del suero y cárnicas) (Damodaran, 1996b).

LA GELIFICACION ES IMPORTANTE EN:

• Diversos productos lácteos como yogurt

• Clara de huevo coagulada

• Geles de gelatina

• Productos de carne o pescado triturado y calentado

• Geles de proteína de soya

• Proteínas vegetales texturizadas por extrusión o hilado

• En masas panarias

LA GELIFICACION SE USA PARA:

• Formar geles viscoelásticos

• Mejorar la absorción de agua• • Mejorar los efectos espesantes

• Fijar partículas

• Estabilizar emulsiones

TEXTURA

Propiedad funcional en • alimentos procedentes de tejidos vivos:

Miofibrillas en carnes y pescados

• Alimentos fabricados: masa, gelatina, salchicha, miga de pan, cuajada

BIOQUIMICA DE LA TEXTURIZACION

• Desnaturalización.: Desplegamiento parcial de estructura nativa espacial

Rotura de enlaces intracatenarios:hidrogeno, hidrófobo; disulfuro: oxidacion, reducción, proteólisis, temperatura, trat. mecánico, con agentes hidrófobos, modif. Del pH o salinas.

• Organización y reorientación: extrusión, laminados

• Fijación y rigidificación: Redistribución de enlaces intra e intermoleculares rotos en el curso del desplegamiento

TEXTURIZACION DE PROTEÍNAS VEGETALES

• Produce películas o fibras:Textura masticableRetención de agua

• Ejm, variedad de derivados de soyaCaseinato de sodio, quinua, gluten de maíz, harina de guisantes ,amaranto, derivados lácteos: caseinato, coprecipitados y proteínas de suero

Se utilizan• como sucedáneos de la carne: aspecto y sabor similares a

distintos tipos de carne: salchichas, perritos calientes, hamburguesas o las croquetas de pollo.

• Y También como: extensores de la carne:

EXTENSORES

• extienden la cantidad de carne efectivamente empleada, con un aporte proteico y funcional adecuado

• con propiedades funcionales: retención de agua, emulsificación de grasas y formación de geles

• Disminuyen los costos

• Producen con la misma cantidad de carne, una cantidad mayor de productos cárnicos.

• introducen en la dieta una cantidad adicional de proteína, en un vehículo generalmente bien aceptado.

METODOS PARA TEXTURIZAR PROTEINAS

1.Coagulación térmica y formación de películas Disoluciones cc de soya a 95 ºC

Coagulación : películas delgadas proteicas hidratadas que pueden ser plegadas, prensadas o cortadasEj de Proteinas : caseina, aislados de leguminosas

2.Formación de fibrasa base de aislado purificado con alto cc de proteínas >85%

a. Preparación del colodión : disolución proteica viscosa(10-30%)pH elevado 8-10 : disociación y desplegamiento :

b. Orientación por extrusión del colodión : paso a través de placa perforada(50 a 250 um de dm)

c. Baño de coagulación ácido y/o salino: (a.láctico, fosfórico) : pH:2-4 , Cl Na 5-20%

• se produce intercambio de agua e iones:Iones neutralizan las cargas (COO-), agregando la proteína e insolubilizando los filamentos.

• Interacción de filamentos: enlaces s-s, iónicos, puentes de H.

d. Estiramiento y alineación entre dos cilindros :cristalización parcial : mas enlaces intermolecularesIncremento de la resistencia mecánica Incremento de la característica masticableDisminución de la capacidad de retención de agua

e. Lavado a pH neutro o ligeramente acido 5,5 a 6 y

F Asociación en haces paralelos por ligantes: ovoalbúmina, gelatina, almidón, caseína, gluten, asilado de soja alginato, carrageninas.

CARACTERÍSTICA DE LAS PROTEÍNAS PARA SER HILABLES

• Molécula lineal o desplegada de longitud mínima 100 nm sin

ramificación o grupo funcional que estorbe

• Con gran cantidad de grupos polares para enlaces

intermoleculares: Ser, Thr, Glu, Asp, Lys,

• Peso molecular 10,000 a 50,000 DA

Proteínas hilables: ovoalbúmina, zeina y el colágeno

• EXTRUSION TERMOPLASTICA

Formación de gránulos , trozos, secos porosos fibrosos

• Mezcla de proteínas y polisacáridos

• Tº 150-200ºC, presión alta

• Extrusión a través de placa perforada a un ambiente de presión normal

• Evaporación rápida del agua, formación de burbujas que se expanden

• Útil: texturización de sangre, reestructuración de carne o pescado deshuesado

Características

• estructura de espuma

• se hidratan a 60ºC

• absorbe agua 2-4 veces su peso

• estructura fibrosa, esponjosa y parcialmente elástica

• masticación similar a la carne

• Resistente a la esterilización

útiles en hamburguesa, albóndigas, productos cárnicos curados

ESPUMAS ALIMENTICIAS

• Dispersiones de burbujas de gas (aire) suspendidas en el seno de un liquido viscoso o de un semisólido (Badui 1999):

– merengues, cakes, marshmallow, Mouse, espuma de cerveza, pan, helados

Gas : aire ó CO2

Fase continua: disolución o suspensión acuosa de proteínas

Las burbujas están separadas por una fase continua de capas delgadas de liquido : laminillas

• Por la incorporación de aire, el alimentos es: ligero, suave,

digestible, menos denso, poroso, de mayor volumen.

• La distribución uniforme de burbujas pequeñas suele conferir

cuerpo, suavidad y ligereza al alimento y aumentan la

dispersión y perceptibilidad de los aromas (Fennema, 1993),

además de favorecer su digestibilidad.

MECANISMO DE FORMACIÓN DE ESPUMAS

Formación de película estable (barrera elástica) disminución de la tensión superficial

Cambios estructurales (desnaturalización de la superfice)

Adsorción y orientación en la interfase

Difusión de moléculas a la interfase

Introducción de aire:: ( > por batido)

Laminilla acuosa

Película De proteína

aire

H2O

H2O

Desplazamiento de la proteínas desde la menor tensión superficial con arrastre de moléculas de agua que : restaure el grosor de la laminilla

PROTEINAS CON PROPIEDADES ESPUMANTES

B-CASEINA enrollamiento al azahar flexible• rebaja la tensión superficial e interfasial.• Forma película delgada menos estable

K-Caseina se despliega lentamente, se extiende menos. película mas resistente

Seralbúmina ( globular) flexible: se adsorbe en la interfase. es estabilizadora

Clara de huevo, espuma de menor densidad , estable al calorPropiedad espumante óptima a pH natural 8-9 y a PI:4-5

• Las proteínas globulares pueden ser eficaces agentes de superficie : si pueden desplegarse sin agregarse ni perder su solubilidad: Producen películas gruesas que favorecen la estabilización de la espuma

Ejm: lactosuero, lisozima, ovoalbúmina

Métodos de desplegamiento:por calentamiento moderado

Por agentes reductores

Por proteólisis parcial

FACTORES QUE AFECTAN LA ESTABILIDAD DE LA ESPUMA

• ClNa: aumentan el overrum(incremento porcentual del volumen)Disminuye estabilidad: reducen viscosidad

• Calcio mejora la estabilidad: puentes entre grupos COO-

• La sacarosadisminuye la expansión aumenta viscosidad absorbe y retiene agua en las laminillas

• Lípidos polares con actividad de superficie: Se sitúan en la interfase, interfieren con la conformación mas deseable de la película de proteína adsorbida:

• Tiempo e Intensidad del batido:>6-8´ produce agregación-

coagulación en la interfase, dejando muy poca proteína nativa para

ligar agua. (detener batido en pico de rigidez)

• Temperatura, el tratamiento térmico moderado previo mejora el

overrrum pero pueden disminuir la estabilidad.

• Concentración proteica, a medida que aumenta hasta 10% aumenta

la estabilidad.

• PH >estabilidad cerca al PI (proteínas situadas en la interfase)

PROPIEDADES EMULSIFICANTES

• La proteína:Forma películas gruesas alrededor de las gotitas de una emulsión dándole una barrera física frente a la coalescencia

• Se adsorbe en la interfaseOrienta sus grupos

• La estabilidad depende: viscoelasticidad Espesor de la película proteica100um a 10 um: pelicula se rompe laminillas

canal de drenaje

FACTORES QUE AFECTAN LA EMULSIFICACION

• SolubilidadCorrelación positiva con emulsificación y estabilidad

• pHpI: escasa solubilidadInteracción hidrofóbica entre lípidos y proteínas

• ConcentraciónGenera buclesMayor repulsión electrostáticaSe satura la adsorción de mas moléculasGenera la adsorción en multicapas

• Malos emulgentes:Proteinas globularesEstructura estableElevada hidrofobia ejm. lactosuero, lisozima, ovoalbúmina

• Mejor emulgente:CaseínatosSolublesEstructura disociada y desplegada en estado nativoHidrofobia global relativamente altaRegiones hidrofílicas e hidrofóbicas bien separadas

PROTIENAS EMULSIFICANTES

FORMACION DE MASA

Gluten de trigo Centeno y cebada

Pasta visco elástica fuertemente cohesiva

Contribuyen a la red de la masa y/o textura del pan:• Gliadinas• Gluteninas• Albúminas y globulinas• Gránulos de almidón • Pentosanos• Lípidos polares• Lípidos apolares

masa

80% DEL 12% DE PROTEINAS

70%

2%

15%

CARACTERÍSTICAS DEL GLUTEN

• Gliadinas y Gluteninas parcialmente desplegadas

• Proteínas de elevado peso molecular

• Poco solubles en disoluciones acuosas neutras: bajo contenido de aminoácidos ionizables (Lys, Arg, Hys)

• Tendencia a formar puentes de hidrogeno: alto contenido de glutamina (+33%)

• Presencia de aminoácidos apolares : interacción hidrofóbica

• Capacidad de formar puentes S-S

• Amasado:Matriz compleja: almidón-proteína-lípidoFormada por reducción S-S, que debilita el gluten

• Reposo:. S-S por la glutenina

• En el horneado, se debilitan enlaces entre lipidos polares y proteinas por el calorA media que se aumenta la T° se gelatiniza el almidon (> 50°C).Los lipidos translocan y se acomplejan con el almidónLa grasa funde tapa los porosLa grasa forma estructura cristalina liquida que facilita la producción de estructura orientada en la masa que retienen el gas

• Gluteninas PM

Responsables de la elasticidad y cohesividad

Exceso de gluteninas:

Inhibición de la expansión del CO2: celdillas de aire abiertas

• Gliadinas

Responsables de fluidez, extensibilidad y expansión de la masa

• Exceso de Gliadinas :

Películas débiles permeablesPobre retención de CO2

Colapso de la masa

PROTEÍNAS DEL GLUTEN

CLASES DE GLIADINAS

a) ricas en azufre con residuos de cisteína 2-3% formando puentes disulfuro intracatenarios,

Representadas por las α-β y γ Gliadinas, con masas moleculares entre 30 y 45 kD;

b) pobres en azufreno presentan residuos de cisteína en su estructura primaria, contenido de metionina<0,1%

Representadas por las ω-Gliadinas, con masa moleculares mayores, entre 50 y 60 kD . > contenido en glutamina y prolina 75%< contenido de ácidos básicos

ESTRUCTURA

• Monocatenaria

• La estructura secundaria de las α-β y γ -gliadinas presenta pliegues β , principalmente en el extremo N-terminal.

• • La estructura secundaria de pseudohélice, facilitaría la acumulación

de las gliadinas bajo forma compacta

• Pueden asociarse por enlaces no covalentes

GLUTENINAS

• > contenido de Lys, Gly, Ala, Ser y Tyr• < contenido de Pro, Gln, Cys, Glu

• Hay tres tipos:

– MM> 200 000 daltons

– MM entre 100 00 y 200 000: elevada proporción de Glu y Gly– MM <50 000 daltons

MODIFICACION DEL GLUTEN

• Fosforilación. > Retención de agua

• Acilación > solubilidad en agua pH 7-9, y < solubilidad a pH <4

• Quelación : fitato de calcio o sodio. Fosfatos y citratos de sodio y potasio. Gluten mas hidratado

• Reducción: sulfito o bisulfito de sodio o de potasioSucedáneo de carne de cangrejo

FORMACION DE MASA

• Orientación de las proteínas

• Alineación y desplegamiento

• Interacciones hidrofóbicas

• Formación de enlace s-S

• Formación de red proteica tridimensional viscoelástica :

Membrana que retiene los gránulos de almidón y resto de componentes