leche

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PROTEÍNAS DE LA LECHE La estructura primaria de proteínas que consisten en una cadena polipeptídica de residuos de aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos, que también pueden ser reticulado por puentes disulfuro. Aminoácidos contienen tanto un grupo amino débilmente básico, y un grupo carboxilo débilmente ácido tanto y o conectado una cadena de hidrocarburo, que es único a diferentes aminoácidos. La organización tridimensional de las proteínas, o conformación, también implica secundaria, terciaria, y las estructuras cuaternarias. La estructura secundaria se refiere a la disposición espacial de restos de aminoácidos que están cerca unos de otros en la secuencia lineal. La hélice alfa y β-plisada son ejemplo de estructura secundaria que surge de las relaciones regulares y periódicas estéricos. La estructura terciaria se refiere a la disposición espacial de restos de aminoácidos que son muy separados en la secuencia lineal, dando lugar a que arrolla más y plegable. Si la proteína está estrechamente enrollado y doblado en una forma algo esférica, se denomina una proteína globular. Si la proteína de cadenas poli peptídicas largas que están vinculados intermolecular, que se denominan proteínas fibrosas. Estructura cuaternaria se produce cuando las proteínas con dos o más subunidades de la cadena de polipéptido se asocian.

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Descripción de los compuestos fundamentales de la leches, propiedades físico-químicas, y tipos de proteínas presentes en la leche.

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PROTEÍNAS DE LA LECHE

La estructura primaria de proteínas que consisten en una cadena polipeptídica de

residuos de aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos, que

también pueden ser reticulado por puentes disulfuro.

Aminoácidos contienen tanto un grupo amino débilmente básico, y un grupo

carboxilo débilmente ácido tanto y o conectado una cadena de hidrocarburo, que

es único a diferentes aminoácidos. La organización tridimensional de las

proteínas, o conformación, también implica secundaria, terciaria, y las estructuras

cuaternarias. La estructura secundaria se refiere a la disposición espacial de

restos de aminoácidos que están cerca unos de otros en la secuencia lineal.

La hélice alfa y β-plisada son ejemplo de estructura secundaria que surge de las

relaciones regulares y periódicas estéricos. La estructura terciaria se refiere a la

disposición espacial de restos de aminoácidos que son muy separados en la

secuencia lineal, dando lugar a que arrolla más y plegable. Si la proteína está

estrechamente enrollado y doblado en una forma algo esférica, se denomina una

proteína globular. Si la proteína de cadenas poli peptídicas largas que están

vinculados intermolecular, que se denominan proteínas fibrosas. Estructura

cuaternaria se produce cuando las proteínas con dos o más subunidades de la

cadena de polipéptido se asocian.

Fraccionamiento de proteína de leche

Proteínas de la leche de fraccionamiento el contenido de nitrógeno de la leche se

distribuye entre caseína (76), proteínas de suero (18) y no las proteínas de

nitrógeno (NPN) (6). Esto no incluye las proteínas de menor importancia que se

asocian con la MGF. Esta distribución de nitrógeno se puede determinar por el

método de fraccionamiento Rowland:

1. Precipitación a pH: 4.6 - caseína separada de nitrógeno de suero de leche

2. precipitación con acetato de sodio y ácido acético (pH 5: 0) - separa las

proteínas totales del suero NPN

Las concentraciones de proteínas en la leche es la siguiente.

Aquí va la Tabla

Las caseínas, así como su estructural de micelas de caseína, proteínas de suero,

y las enzimas de la leche ahora será examinado con más detalle.

CASEÍNAS

El contenido de caseína de leche representa aproximadamente el 80% de la leche.

Las principales fracciones de caseína son alfa (s1) y alfa (s2)-caseína, B-caseína,

y kappa-caseínas. La propiedad distintiva de toda la caseína es su baja solubilidad

a pH 4.6. El factor de composición común es que las caseínas son proteínas

conjugadas, la mayoría con grupos (s) de fosfato esterificados a residuos de

serina. Estos grupos fosfato son importantes para la estructura de la micela de

caseína. Unión por las caseínas individuales calcio es proporcional al contenido de

fosfato.

Las conformaciones de las caseínas son muy similar a la de las proteínas

globulares desnaturalizadas. El elevado número de residuos de prolina en

caseínas causas particulares flexión de la cadena de proteína e inhibe la

formación de empaquetamiento compacto, ordenó estructuras secundarias.

Caseína no contienen enlaces disulfuro. Así, la falta de estructura terciaria da

cuenta de la estabilidad de las caseínas contra la desnaturalización de calor

porque hay muy poca estructura a desarrollarse. Sin una estructura terciaria que

tenga una exposición considerable de residuos hidrofóbicos. Esto se traduce en

una fuerte asociación de las caseínas y las hace insoluble en agua.

Dentro del grupo de las caseínas, hay varias características distintivas en base a

su cargo la distribución y la sensibilidad a la precipitación de calcio.

Alfa (s1) de caseína: peso molecular 23000; 199 residuos, 17 residuos de

prolina. Dos regiones hidrófobas, con todos los residuos de prolina,

separadas por una región polar, que contiene todos menos uno de los ocho

grupos fosfato, que se puede precipitar a niveles muy bajos de calcio

alfa (s2) de caseína: peso molecular 25.000; 207 residuos, 10 residuos de

prolina. Concentran cargas negativas cercano extremo N-terminal y cargas

positivas cerca de C- terminal. También se puede precipitar a niveles muy

bajos de calcio.

β-CASEÍNA: peso molecular 24000, 209, 35 residuos de prolina. Altamente

cargado región N-terminal y una región C-terminal hidrófobo. Proteínas muy

anfifílicas actúa como una molécula de detergente. auto asociación es

dependiente de la temperatura; formará un gran polímero a 20 ° C pero no

a 4 ºC. Menos sensibles a la precipitación de calcio.

kappa-caseína: peso molecular de 19.000: 69 residuos. 20 prolinas muy

resistente a la precipitación de calcio, la estabilización de otras caseínas.

Escisión cuajo a la phe 105-met 106 y elimina la capacidad de

estabilización, dejando una porción hidrófoba, para kappa-caseína, y la

porción hidrófila llamado kappa-caseína glicomacropéptido (GMP), o más

exactamente, caseinomacropéptido (gmp)

Estructura: La micela de caseína

La mayoría, pero no todas, de las proteínas de caseína existen en una partícula

coloidal conocido como la micela de caseína. Su función biológica es llevar

grandes cantidades de CaP altamente insoluble para los mamíferos jóvenes en

forma líquida y de una CLT en el estómago para una nutrición más eficiente.

Además de la proteína de caseína, calcio y fosfato, la micela también contiene

citrato, iones de menor importancia, enzimas lipasa y plasmina, y el suero de leche

atrapado. Estas micelas son estructuras más porosas, que ocupan

aproximadamente 4 ml / g y 6-12% de la fracción de volumen total de la leche

El modelo sub-micelas de caseína se ha destacado desde hace varios años, y se

describe con el siguiente enlace, pero no es la aceptación universal de este

modelo, y la creciente evidencia de investigación que sugiere que no hay una

estructura sub-micelar definido a las micelas en absoluto. Otro modelo de una

estructura más abierta también se define con el siguiente enlace.

En el modelo de sub micelas s, se cree que hay pequeños agregados en la

caseína. Que contiene de 10 a 100 moléculas de caseína, llamado sub-micelas.

Se cree que existen dos tipos diferentes de sub micela: con de sub micela: con y

sin kappa-caseína. Estos submicelas contienen un núcleo hidrófobo y están

cubiertos por la capa hidrófila que está al menos parcialmente formado por los

restos polares de kappa-caseína. La CMP hidrófila de la kappa-caseína existe

como un cabello flexible.

El modelo abierto también sugiere que hay regiones más densas y menos densas

en el centro, pero hay menos de una estructura bien definida. En este modelo,

nanoacomulaciones de fosfato de calcio se unen caseínas y proporcionan por las

diferencias en la densidad dentro de la micela de caseína.

Imagen de la estructura de la micela de caseína 17 KB

Fosfato de calcio coloidal (ATP) actúa como cemento entre los cientos o incluso

miles de micelas sub que forman la

AQUÍ VA LA PARTE DE ANAHI!!!!

Las proteínas del suero

Las proteínas que aparecen en el sobrenadante de precipitación leche a pH 4,6 se

denominan colectivamente proteínas de suero. Estas proteínas globulares son

más solubles en agua que las caseínas. El suero y están sujetos a la

desnaturalización por calor .la leche nativa tiene buena gelificación y

propiedades .la desnaturalización aumenta su retención de capacidad de agua.

Las fracciones principales son β-lactoglobulina, alfa-lactoalbúmina, albúmina de

suero bovino (BSA), y las inmunoglobulinas (Ig).

o β-lactoglobulina (MW-18000; 162 residuos) este grupo, que incluye ocho

variantes genéticas, comprende aproximadamente la mitad de las proteínas

totales del suero. β-lactoglobulina tiene dos enlaces disulfuro internos y una

conformación tiol libre Harold B. incluye una considerable estructura

secundaria y existe de forma natural como dimero no covalente vinculado.

En el punto isoeléctrico (pH 3.5 a 5.2), los dímeros se asocian más a

octámeros pero a pH por debajo de 3,4, que se disocian en monómeros.

o α-lactoalbúmina: (MW-14000; 123 residuos) estas proteínas contienen

ocho grupos de cistina, todos los involucrados en bonos disulfuro internos, y

cuatro residuos de α-lactoalbúmina a tienen una estructura secundaria

altamente ordenada y una estructura terciaria esférica compacta .la

desnaturalización térmica y PH <4.0 da como resultado la relacion de calcio

Bund.

ENZIMAS

Las enzimas son grupo de proteínas que tienen la capacidad de catalizar

reacciones químicas y la velocidad de estas reacciones .La acción de las enzimas

es muy específico. La Leche contiene ambas enzimas indígenas y exógenos.

Exógenos consisten principalmente de enzimas termoestables producidas por

bacterias psicotrópicas: lipasas, y proteasas. Ellos son muchas enzimas indígenas

que han sido aisladas de leche .El grupo más importante son las hidrolasas:

Lipoproteína lipasa

La plasmina

Fosfatasa alcalina

La lipoproteína lipasa (LPL): Una enzima lipasa divide las grasas en glicerol y

ácidos grasos libres. Esta enzima se encuentra principalmente en el plasma en

asociación con micelas de caseína. La grasa de leche está protegido de su acción

por la MGF. Si la MGF se ha dañado, o si ciertos cofactores (lipoproteínas de

suero sanguíneo) están presentes, la LPL es capaz de atacar a las lipoproteínas

de la MGF. Lipólisis puede ser acusado de esta forma.

La plasmina: plasmina es una enzima proteolítica, sus fracturas proteínas.

Plasmina ataca tanto B-caseína y alfa (s2) .Es-caseína es muy estable al calor y

responsable del desarrollo de ciertos quesos, como el queso suizo.

Fosfatasa alcalina: enzimas fosfatasa son capaces de dividir los ésteres de ácido

fosfórico específicos en ácido fosfórico y los alcoholes relacionados. Diferente a la

mayoría de las enzimas de la leche, que tiene un pH, temperatura y optima que

difiere de los valores fisiológicos; PH de 9,8 .La enzima se destruye por

Temperaturas de pasteurización mínimos, por lo tanto, una prueba de la fosfatasa

se puede hacer para asegurar la pasteurización adecuada.

LACTOSA

La lactosa es un disacárido (dos azucares) compuestos de glucosa y galactosa

(porque ambos son monosacáridos. debido al carbono anomérico en el lado

derecho de la estructura a continuación, la glucosa puede existir como dos

isómeros, alfa, como se muestra, o beta, en el que el hidroxilo en el carbono

anomérico sería de apuntar hacia arriba en la estructura de anillo se muestra a

continuación.

que comprende 04.08 a 05.02% de leche, 52% de SNF de leche, y 70% de suero

de leche solids.it no es tan dulce como lactosa cuando la sacarosa se hidroliza por

β-D-galactosidasa (lactasa), una enzima que fractura estos monosacáridos, el

resultado es una mayor dulzura y una depresión en el punto de congelación.

Una de las más importantes funciones es la utilización de esta en la fermentación

del sustrato.las bacterias acido lácticas producen ácido láctico a partir de lactosa,

que es el comienzo de muchos productos lácteos fermentados. Debido a su

capacidad para metabolizar la lactosa tienen una ventaja competitiva sobre

muchos organismos patógenos y de deterioro.

Las vitaminas son sustancias orgánicas esenciales para muchos procesos vitales.

La leche incluye vitaminas liposolubles A, D, E y K. La vitamina A deriva de retinol

y β-caroteno. Porque la leche es fuente de grasa importante de la dieta en

vitamina A, los productos de grasa reducida que han perdido la vitamina A con la

grasa se requiere que complementa la pizca del producto de la vitamina A.

La leche también es importante fuente de vitaminas solubles en agua en la dieta

B1-Tiamina

B2-Riboflavina

B6-piridoxina

B12-cianocolamina

Niacina

ácido pantoténico

Existe también una pequeña cantidad de vitamina C (ácido ascórbico) en la leche

cruda, pero es una cantidad insignificante en relación con las necesidades

humanas y es bastante lábil al calor: alrededor del 20% es destruido por la

pasteurización.

El contenido de vitaminas de la leche fresca es la siguiente

MINERALES

Los 22 minerales que se consideran esenciales para la dieta humana presente en

la leche. Estos incluyen tres familias de sales:

1. sodio (Na), potasio (K) y cloruro (Cl): estos iones libres están

correlacionados negativamente a la lactosa para mantener el equilibrio

osmótico de la leche con la sangre.

2. El calcio (Ca), magnesio (Mg), fósforo inorgánico (P (i)), y citrato: este

grupo está formado por 2/3 de la Ca, un tercio de la Mg, ½ de la P (i), y

menos de 1/10 del citrato en forma coloidal (no difusible) y presente en la

micela de caseína.

3. sales difusibles de Ca, Mg, citrato y fosfato: estas sales son muy

dependiente del pH y contribuyen al equilibrio global de ácido-base de

leche.

El contenido mineral de la leche fresca es la siguiente. Se muestra una amplia

gama, en base a la variabilidad debida a la intrínseca (lactogénesis en la célula

secretora de animales individuales) y los factores extrínsecos (principalmente

alimentar y adaptación temporada / clima, sino también los contaminantes).

Esta información se consolida a partir de C. D. Hunt y F. H. Nielsen, Cap. 101 en McSweeney,

P.L.H. y P. F. Fox, 2009. Química Avanzada Lácteos, vol. 3, lactosa, agua, sales y componentes

menores, 3.a ed., Springer, pp. 392-8.

Propiedades físicas

Densidad

La densidad de la leche y los productos lácteos es utilizada para lo siguiente:

Para convertir el volumen en masa y viceversa

Para estimar el contenido de sólidos

Para calcular otras propiedades físicas (por ejemplo, la viscosidad

cinemática)

La densidad, la masa de una determinada cantidad de material dividida por su

volumen, depende de los siguientes:

Temperatura en el momento de la medición

Historial de la temperatura del material

Composición del material (especialmente el contenido de grasa)

La inclusión de aire (una complicación con los productos más viscosos)

Con todo esto en mente, la densidad de la leche varía en el intervalo de 1027 a

1033 kg /m3 a 20 ° C.

El siguiente cuadro muestra la densidad de diversos productos lácteos fluidos en

función de la grasa y sólidos no grasos (SNF)

Viscosidad

Viscosidad de la leche y los productos lácteos es importante para determinar lo

siguiente:

La velocidad de formación de crema

Las tasas de transferencia de masa y calor

Las condiciones de flujo en los procesos lácteos

La leche y la leche desnatada, excepto la leche cruda fría, exhibieron un

comportamiento newtoniano, en el que la viscosidad es independiente de la tasa

de cizallamiento. La viscosidad de estos productos depende de lo siguiente:

Temperatura

o refrigerador de aumento de la temperatura de la viscosidad debido a

la mayor voluminosidad de micelas de caseína

o de la temperatura por encima de 65 ° C incrementa la viscosidad

debido a la desnaturalización de las proteínas del suero

pH: un aumento o disminución en el pH de la leche también causa un

aumento en la voluminosidad de la micela de caseína enfrió la leche

cruda y crema de mostrar un comportamiento no newtoniano en el

que la viscosidad es dependiente de la velocidad de cizallamiento.

La agitación puede causar la coalescencia parcial de los glóbulos de

grasa (batido parcial) que aumenta la viscosidad. los glóbulos de

grasa que tienen bajo aglutinación fría ido pueden dispersarse

debido a la agitación, provocando una disminución de la viscosidad.

Punto de congelación

Depresión del punto de congelación es una propiedad coligativa, que se determina

por la molaridad de solutos en lugar de por el porcentaje en peso o volumen. En la

industria lechera, el punto de congelación de la leche se utiliza principalmente para

determinar el agua añadida, pero también puede ser utilizado para determinar el

contenido de lactosa en la leche, suero de leche en polvo estimar contenidos en la

leche en polvo de la piel, y para determinar la actividad de agua del queso. El

punto de congelación de la leche es por lo general en el intervalo de -0.512 a -

0.550 ° C con un promedio de aproximadamente -0.522 ° C.

La interpretación correcta de los datos del punto de congelación con respecto al

agua añadida depende de una buena comprensión de los factores que afectan a la

depresión del punto de congelación. Con respecto a la interpretación de los puntos

de congelación para la determinación de agua añadida, la variable más

significativa son el estado nutricional de la manada y el acceso al agua. Bajo la

alimentación causas aumentaron los puntos de congelación. Los grandes

aumentos temporales en el punto de congelación se producen tras el consumo de

grandes cantidades de agua porque la leche es iso-osmótica de sangre. Las

principales fuentes de agua añadida no intencional en la leche son agua de

enjuague residual y la condensación en el sistema de ordeño.

Equilibrios ácido-base

Tanto la acidez valorable y el pH se utilizan para medir la acidez de la leche. El pH

de la leche a 25 ° C varía normalmente dentro de un rango relativamente estrecho

de 6.5 a 6.7. El rango normal de la acidez valorable de leches manada es de 13 a

20 mmol / L. Debido a la gran variación inherente, la medida de la acidez titulable

tiene poco valor práctico excepto para medir los cambios en la acidez (por

ejemplo., Durante la formación láctico) e incluso para este propósito, el pH es una

medida mejor.

Hay muchos componentes de la leche que proporcionan una acción de tampón.

Los principales grupos amortiguadora de la leche son las caseínas y fosfato.

Propiedades ópticas

Las propiedades ópticas proporcionan la base para muchos métodos rápidos de

análisis indirectos, tales como el análisis aproximado de absorción infrarrojo o

dispersión de la luz. Las propiedades ópticas también determinan la apariencia de

leche y productos lácteos.

Dispersión de la luz por los glóbulos de grasa y las micelas de caseína de la leche

provoca que aparezca turbia y opaca. Dispersión de la luz se produce cuando la

longitud de onda de luz cerca de la misma magnitud que la partícula. De este

modo, las partículas más pequeñas dispersan la luz de longitudes de onda más

cortas. La leche descremada aparece ligeramente azul debido a las micelas de

caseína dispersan las longitudes de onda más cortas de la luz visible (azul) más

que la roja. El precursor de carotenoides de vitamina A, β-caroteno, contenido en

grasa de la leche, es responsable del color cremoso de la leche. La riboflavina

imparte un color verdoso al suero.

Índice de refracción (RI) se determina normalmente a 20 ° C con la línea D del

espectro de sodio. El índice de refracción de la leche es desde 1,3440 hasta

1,3485 y se puede utilizar para estimar el total de sólidos.