fisiología respiratoria
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FISIOLOGÍA RESPIRATORIA
Patsy Joseline Acosta OrtizFisiología H. 2
Efectos de la PO2 sanguínea sobre la
ventilación
La PO2 sanguínea influye en la respiración
sólo de forma indirecta al modificar la sensibilidad de los quimiorreceptores frente a los cambios de la PCO2
La sensibilidad de los quimiorreceptores frente a la PCO2
. aumenta cuando la PO2. es baja (se
aumenta la ventilación). La sensibilidad disminuye cuando se incrementa
la PO2
Si se mantiene constante la PCO2 sanguínea
mediante métodos experimentales, la PO2. de la
sangre arterial debe disminuir desde 100 mmHg hasta menos de 70 mmHg antes de que la respiración se estimule de manera significativa.
ESTÍMULO HIPÓXICO Se debe aparentemente a un efecto directo de la
sobre los cuerpos carotideos.
En el enfisema, en el que tiene lugar la retención crónica de dióxido de carbono, queda anulada la respuesta de los quimiorreceptores al dióxido de carbono.
Efectos de los receptores pulmonares sobre la ventilación
Los pulmones contienen varios tipos de receptores que influyen en los centros de control respiratorio del tronco encefálico a través de las fibras sensitivas de los nervios vagos.
Fibras C amielínicas: Receptores de irritación: Receptores de adaptación rápida: Receptores de distensión pulmonar Reflejo
de Hering – Breuer:
HEMOGLOBINA Y TRANSPORTE DE OXÍGENO
La Hemoglobina sin oxígeno (desoxihemoglobina) se puede unir al oxígeno para formar oxihemoglobina Reacción de Carga.
Tiene lugar en los capilares pulmonares.
La fuerza de unión entre la Hemoglobina y el Oxígeno, así como la intensidad de la reacción de carga, está ajustada por diversos factores que permiten el aporte suficiente de oxígeno a los tejidos.
Hemoglobina
En el centro de cada grupo hemo existe un átomo de hierro que se puede combinar con 4 moléculas de oxígeno.
Cada glóbulo rojo contiene aprox. 280 millones de moléculas de hemoglobina, un glóbulo rojo puede transportar más de 1000 millones de moléculas de oxígeno.
oxihemoglobina Hemoglobina reducida o
desoxihemoglobina
metahemoglobina
La Metahemoglobina tiene el hierro en estado oxidado, así no puede participar en el transporte del Oxígeno.
En la Carboxihemoglobina el grupo hemo reducido se combina con el monóxido de carbono y no con el oxígeno. Este enlace es 210 veces más fuerte que el que se establece con el oxígeno, de forma que el monóxido tiende a desplazar el oxígeno de la hemoglobina y permanece unido a ésta a medida que pasa a través de los capilares sistémicos.
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Para valorar la oxigenación de la sangre por los pulmones normalmente se mide el porcentaje de saturación de la oxihemoglobina = es el porcentaje de oxihemoglobina de la hemoglobina total de la muestra.
Concentración de hemoglobina
La capacidad de transporte de oxígeno de la sangre entera está determinada por su concentración de hemoglobina normal.
• Anemia• Policitemia
La hormona eritropoyetina controla la producción de hemoglobina y glóbulos rojos en la médula ósea.
La concentración de hemoglobina en los hombres es de 1-2 g/100 ml.
Reacción de carga: tiene lugar en los pulmones. Reacción de descarga: ocurre en los capilares de
la circulación en general.
(pulmones)
Desoxihemoglobina + O2 Oxihemoglobina (tejidos)
Reacciones de carga y descarga
Curva de disociación de la oxihemoglobina
La sangre que alcanza los tejidos contiene 20 ml de O2 por cada 100 ml de sangre, mientras que la que sale de los tejidos contiene 15.15 ml de O2 por cada 100 ml de sangre.
Los valores de la curva de disociación
se obtienen mediante aplicación
in vitro. Las cifras del % de
saturación se pueden utilizar para
establecer Cuáles deberían ser
los % de descarga in vivo para una
diferencia dada de valores de PO2
entre
las sangre arterial y venosa.
Efecto del pH y de la temperatura sobre el transporte de oxígeno
Además de las modificaciones de la P PO2, los
cambios de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno también influyen en las reacciones de carga y descarga.
Estos cambios aseguran que los músculos esqueléticos en actividad recibirán más oxígeno de la sangre que cuando están en reposo = disminución del pH y aumento de la T° en los músculos que realizan ejercicio.
La afinidad disminuye cuando también lo hace el pH y aumenta con éste = Efecto Bohr.
Cuando disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno existe una carga de sangre con oxígeno ligeramente menor en los pulmones pero mayor carga en los tejidos. El efecto neto es que los tejidos reciben más oxígeno cuando disminuye el pH de la sangre.
El efecto Bohr es útil para proporcionar más oxígeno a los tejidos cuando aumenta su producción de dióxido de carbono por un metabolismo más rápido.
Calculo del % de descarga = se restan las concentraciones de saturación de oxihemoglobina de las sangres arterial y venosa.
Para temperaturas elevadas se descarga en los tejidos más oxígeno que si la fuerza de unión fuera constante.
Efecto del 2,3-DPG sobre el transporte de oxígeno
Los glóbulos rojos maduros carecen de núcleo y de mitocondrias. La falta de mitocondrias hace que no puedan respirar aerobiamente. Por lo tanto los glóbulos rojos deben obtener energía a través de la respiración anaerobia de la glucosa.
En cierto punto de la ruta glucolítica tiene lugar una reacción colateral en los GR, dando lugar a la aparición del ácido 2,3-difosfoglicérico.
ANEMIA
Cuando la concentración total de hemoglobina de la sangre disminuye por debajo de las cifras normales en la anemia, cada glóbulo rojo produce cantidades aumentadas de 2,3-DGP.
La concentración normal de hemoglobina de 15 gr por 100 ml descarga aprox. 4.5 ml de O2 por cada 100 ml de sangre en reposo.
El aumento de la producción de 2,3-DPG genera disminución de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
HEMOGLOBINA FETAL
La hemoglobina fetal presenta dos cadenas gamma en lugar de las cadenas beta de la hemoglobina en el adulto.
La hemoglobina del adulto normal de la madre (hemoglobina A) se puede unir al 2,3-DPG.
La hemoglobina F no se puede unir al 2,3-DPG, presentando así una mayor afinidad al oxígeno en comparación con la hemoglobina A.
GRACIAS