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EXAMEN DE INTRODUCCIN A LA BIOLOGA MOLECULAR

1. SUBRAYA LA RESPUESTA CORRECTA, Y JUSTIFICA CON TEXTO EXPLICATIVO TU RESPUESTA.

1.Que flecha seala un enlace peptdico?

A.i B.2 C.2y3 D..3 E.4y5

Los aminocidos estn unidos por un enlace peptdico entre el grupo ( amino de un aminocido y el grupo ( carboxilo del siguiente. Los polipptidos son cadenas lineales de aminocidos, habitualmente de ciento o miles de aminocidos de longitud. Cada cadena polipeptdica tiene dos extremos distintivos, uno terminando en un grupo ( amino (el extremo amino, o N terminal) y el otro en un grupo ( carboxilo (el extremo carboxi-, o C, terminal). Los polippti-dos se sintetizan desde el extremo amino al carboxilo terminal, y la secuencia de aminocidos en un polipptido se escribe (por convencin) en el mismo orden. La caracterstica definitoria de las protenas es que son polipptidos con secuencias de aminocidos especficas.

2. La estructura de la izquierda corresponde a un carbohidrato y la estructura de la derecha es un aminocido.

A. lpido, polipptido B. carbohidrato , Lpido C. carbohidrato, aminocido D. nucletido, aminocido E. nucletido, carbohidrato

Los monosacridos pueden unirse entre s mediante reacciones de deshidratacin, donde se extrae H2O y se unen los azcares mediante un enlace glicosdico o glucosdico entre dos de sus tomos de carbono. Si solo se extraen unos pocos azucares, el polmeros resultantes se denomina oglisacrido. Los aminocidos son molculas con un grupo carboxilo, amino y un radical (un gripo funcional) el cual le dar las propiedades fsicas y qumicas del respectivo aminocido.

3. La estructura terciaria de una protena se refiere a:

Secuencia de aminocidos

Presencia de hlices ( o lminas (Plegamiento tridimensional caracterstico de la molcula

Interacciones de una protena con otras subunidades de las enzimas

Interaccin de una protena con un cido nucleico

La estructura terciaria es el plegamiento de la cadena polipeptdica como resultado de las infracciones entre las cadenas laterales de aminocidos que se encuentran en diferentes regiones de la secuencia primaria. En la mayora de las protenas, combinaciones de hlices ( y hojas (, conectadas por regiones lazo de la cadena polipeptdica, se pliegan en estructuras globulares compactas denominadas dominios, que son las unidades bsicas de la estructura terciaria.4. La estructura que se muestra en diagrama es un ejemplo de

RNA

Una protena

Un polisacrido

DNA

Un lpido

Los lpidos son biomolculas orgnicas formadas bsicamente por carbono e hidrgeno y generalmente tambin oxgeno; pero en porcentajes mucho ms bajos. Adems pueden contener tambin fsforo, nitrgeno y azufre .Los cidos grasos poseen una zona hidrfila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipfila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. Por eso las molculas de los cidos grasos son anfipticas, pues por una parte, la cadena aliftica es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgnicos (lipfila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrfilo).

5.Que enunciado es correcto, en relacin con la estructura de las protenas?

A. La estructura primaria es la secuencia de los aminocidos

B. Las hlices alfa y las lamina beta son ejemplos de estructuras secundarias

C. Las cadenas laterales de los aminocidos (grupos R) pueden ser hidrofobicas o hidrofilicas.

D. Las protenas formadas por dos o mas cadena polipeptidicas se dice que presentan estructura cuaternaria

E. Todas la afirmaciones anteriores son ciertas.

JUSTIFICACION: Las protenas se pueden degradar (hidrolizar) hasta su aminocido constituyentes mediante diversos mtodos y los estudios inciales sobre las protenas se centraron, naturalmente, en los aminocidos procedentes de las mismas.

Los aminocidos de pueden clasificar segn su grupo R .

El conocimiento de las propiedades qumicas de los aminocidos estndar es de vital importancia para la comprensin de la bioqumica. El tema se puede simplificar agrupando los aminocidos en cinco clases principales basadas en las propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad, o tendencia a interaccionar con el agua a Ph biolgico (cerca de Ph 7). La polaridad de los grupos R varia enormemente desde totalmente apolar o hidrofobico (insoluble en agua) hasta altamente polar o hidrofilico (soluble en agua).

Existen varios niveles de estructura de la protenas.

Para macromolculas grandes tales como las protenas, la tarea de describir y comprender la estructura se aborda a varios niveles de complejidad, ordenado en una especie de jerarqua conceptual. Se definen normalmente cuatro niveles de estructura de las protenas: la estructura primaria, estructura secundaria (se refiere a disposiciones particularmente estable de los aminocidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos), estructura terciaria y estructura cuaternaria.

Algunas protenas estn constituidas por dos o mas cadenas polipeptidicas o subunidades, las cuales pueden ser idnticas o diferentes. La disposicin de estas subunidades proteicas en complejos tridimensionales constituyen la estructura cuaternaria.

6. Dos macromolculas, como por ejemplo dos protenas, pueden unirse entre ellas con gran fuerza y especificidad. Cmo es posible que interacciones dbiles, como las fuerzas electrostticas atractivas, las interacciones de Van de Waals, los enlaces de hidrogeno y las interacciones hidrofobias originen una adherencia tan fuerte?

La adherencia puede llegar a ser fuete cuando existen muchas interacciones dbiles, todas ellas contribuyendo a la estabilidad de la estructura.

JUSTIFICACION: La estabilidad de una protena no es nicamente el resultado de la suma de las energas libres de formacin de las muchas interacciones dbiles de su interior. Cada uno de los grupos que forman los enlaces de hidrogeno una cadena polipeptidica plegada se encontraba unido por puentes de hidrogeno por el agua antes del plegamiento y para cada enlace de hidrogeno formado en una protena a debido romperse otro enlace de hidrogeno (de fuerza similar) entre el mismo grupo y el agua. La contribucin en estabilidad neta de una interaccin dbil, o la diferencia en energa libre entre el estado plegado y desplegado, puede ser cercano a cero.

La contribucin de los enlaces dbiles a la estabilidad de las protenas puede entenderse a partir de la consideracin de la propiedades de la gua. El agua pura contiene una red de molculas de H2O unidas por puente de hidrogeno.

La estructura proteica esta estabilizada por mltiples interacciones dbiles. Las interacciones hidrofobias son las que mas contribuyen a la estabilizacin de la forma globular de la mayora de las protena solubles; los enlaces de hidrgenos y las interacciones inicas se encuentran optimizados en las estructuras especificas mas estables termodinmicamente.

II. Contesta extensivamente las siguientes preguntas

1. EXPLICA POR QU EL ENLACE PEPTDICO ES UN ENLACE RGIDO

El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor del enlace.

El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rgido y plano

Esta caracterstica previene la libre rotacin alrededor del enlace entre el carbono carbonlico y el Nitrgeno del enlace peptdico. Aun as, los enlaces entre los carbonos ( y los ( aminos y ( carboxilo, pueden rotar libremente; su nica limitacin est dada por el tamao del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotacin la que le permite a las protenas adoptar una inmensa gama de configuraciones.

2. ELABORA UN PROTOCOLO BREVE PARA PURIFICAR UNA PROTEINA, EN DONDE SE INCLUYANAL MENOS CINCO TCNICAS DIFERENTES. EXPLICA LA RAZN POR LA QUE SELECCIONASTE CADA TCNICA

La extraccin purificacin parcial de las toxinas hl1, hl2 y hl3 del veneno

del escorpin.

Extraccin:

Disolucin en un buffer (cido actico) para separar las protenas de los dems compuesto que tenga la muestra por polaridad.

Centrifugacin para eliminar los restos insolubles.

Columna de intercambio catinico usando el buffer para poder retener las protenas en la columna estas fueron eluidas con una solucin (NaCl)

Cuantificacin de protena

El contenido proteico del veneno crudo y de las protenas obtenidas durante la separacin cromatogrfica se determin por el mtodo de Lowry:Reduccin de biuret interaccin de las protenas en la solucin de cobr.

Reduccin del reactivo de folin, reduccin de los complejos de biuret

Espectrmetro para obtener la concentracin de protenas

Evaluacin de la pureza y determinacin del peso molecular

electroforesis en gel de poliacrilamida en condiciones denaturantes.3. Explica cul es la diferencia que existe entre el almidn, el glucgeno y la celulosa.

El almidn es una mezcla de de molculas de poliglucosa, algunas lineales y otras ramificadas. Uno de estos tipos, la amilosa, es un polmero largo y no ramificado de (-glucosa. El otro, la amilopectina, es el polmero ramificado de la (-glucosa. Los almidones naturales tienen aproximadamente de 10 a 20 por ciento de amilosa y entre 80 y 90% de amilopectina, el glicgeno difiere del almidn por la ausencia aparente de cualquier molcula del tipo de amilosa, no ramificada. Es tan ramificado como la amilopectina y quizs un poco mas. El almidn y el glucogeno son polmeros de forma ( de la glucosa. La celulosa es un polmero de forma (. Sus molculas no son ramificadas y se parecen a las de la amilosa.

4. Escribe 3 ejemplos biolgicos donde participen las biomolculas aminocidos, protenas, lpidos, carbohidratos.

Ejemplos donde indiquen en que proceso biolgico o enfermedad estn participando las molculas, su descripcin completa.1. Fotosntesis

Durante la fotosntesis se obtiene la energa de la luz solar y se utiliza para dirigir la sntesis de glucosa a partir de CO2 y H2O. Al convertir la energa de la luz solar en una forma utilizable de energa potencial qumica, la fotosntesis es la fuente fundamental de energa metablica para todos los sistemas biolgicos. La fotosntesis se realiza en dos fases distintas. En las reacciones de la fase lumnica, la energa de la luz solar dirige la sntesis de ATP y NADPH, acoplada a la formacin de O2 a partir del H2O. En las reacciones de la fase oscura, denominada asi porque no requieren luz solar, el ATP y el NADPH producido en la fase luminica dirigen la sntesis de glucosa. En las clulas eucariotas, tanto la fase luminica como la fase oscura de la fotosntesis tienen lugar en los cloroplastos las reacciones de la fase lumnica en la membrana tilacoidal y las reacciones de la fase oscura en el estroma.

Flujo de electrones a travs de los fotosistemas I y II'[La luz solar es absorbida por los pigmentos fotosintticos, siendo las clorofilas los pigmentos ms abundantes en las plantas. La absorcin de la luz excita un electrn a un estado energtico ms elevado, convirtiendo as la energia de la luz solar en energa qumica potencial. Los pigmentos fotosintticos estan orgaizados en fotocentros en la membrana del tilacoide, cada uno de los ru contiene cientos de molculas de pigmento. Las numerosas molculas de pigmento en cada fotocentro actan como antenas, absorbiendo la luz riendo la energa de sus electrones excitados a una molcula de clorofila como centro de reaccin. La clorofila del centro de reaccin transfiere a continuacin su electrn de alta energa a una molcula aceptara de una de transporte de electrones. Los electrones de alta energa se transfieren a travs de una serie de transportadores de membrana, acoplados a la sntesis de ATP y de NADPH.El centro de reaccin est constituido por tres polipptidos transmembrana unidos a un citocromo de tipo c que se localiza en el lado externo de la membrana. La energa procedente de la luz solar es capturada por un par de moleculas conocida. A continuacin los electrones, transfieren desde el par especial a otro par de clorofilas y desde all a otros grupos prostticos (feofitinas y quinonas). Desde all los electrones se acoplan un complejo citocromo bc, donde el transporte de electrones se acopla a la generacin de un gradiente de protones. A continuacin los electrones transferidos al citocromo del centro de reaccin y finalmente retornan al par especial de clorofilas. Por lo tanto, el centro de reaccin convierte la energa solar en electrones de alta energa, cuya energa potencial se convierte gradientes de protones por el complejo del citocromo bc. los vegetales, las protenas que intervienen en la fase lumnica de la fotosntesis se organizan en cinco complejos en la membrana del tilacoide. Dos de estos complejos son fotosistemas (fotosistemas I y II), en los que la luz absorbe y transfiere que la luz se absorbe y se transfiere a las clorofilas del centro de reaccin. Los electrones de alta energa se transfieren a travs de una serie de transportadores tanto en los fotosistemas como en un tercer complejo de protenas, el complejo citocromo bf. Al igual que sucede en las mitocondrias, la transferencia de electrones est acoplada a la transferencia de protones a la luz del tilacoide, establecindose as un gradiente de protones a travs de la membrana del tilacoide. La energa almacenada en este gradiente de protones se obtiene posteriormente por un cuarto complejo de protenas de la membrana del tilacoide, la ATP sintetasa, que (al igual que la enzima mitocondrial) acopla un flujo retrgrado de protones, a travs de la membrana, a la sntesis de ATP. o

Una diferencia importante entre el transporte de electrones en los cloroplastos y en las mitocondrias es que la energa derivada de la luz solar durante la fotosntesis no slo es convertida en ATP sino que tambin se utiliza para generar el NADPH requerido para convertir el CO2 en carbohidratos. Esto se consigue utilizando dos fotosistemas diferentes en la fase lumnica de la fotosntesis, uno para generar ATP y el otro para generar NADPH. Los electrones se transfieren de forma secuencial entre los dos fotosistemas, interviniendo el fotosistema I para generar NADPH y el fotosistema II para generar ATP.

El flujo de electrones se inicia en el fotosistema II, que es homlogo al centro de reaccin fotosinttico de R.viridis ya descrito. Sin embargo, en el fotosistema II la energa derivada de la absorcin de los fotones se utiliza para romper molculas de agua en oxgeno molecular y protones. Esta reaccin tiene lugar en la luz del tilacoide, por lo que la liberacin de protones a partir del H2O determina un gradiente de protones a travs de la membrana del tilacoide. Los electrones de alta energa derivados de este proceso se transfieren a travs de una serie de transportadores a la plastoquinona, un transportador liposoluble similar a la coenzima Q (ubiquinona) de las mitocondrias. La plastoquinona transporta los electrones desde el fotosistema II al complejo citocromo bf, en el que los electrones son transferidos a la plastocianina y se bombean ms protones al interior de la luz del tilacoide. De esta manera, el transporte de electrones a travs del fotosistema II est acoplado a la generacin de un gradiente de protones, que dirige la sntesis quimiosmtica de ATP.

Desde el fotosistema II, los electrones son transportados por la plastocianina (una protena perifrica de membrana) hasta el fotosistema I, donde la absorcin de otros fotones vuelve a generar electrones de alta energa. El fotosistema I, sin embargo, no acta como una bomba de protones, sino que utiliza estos electrones de alta energa para reducir el NADP1 a NADPH. La clorofila del centro de reaccin del fotosistema I transfiere sus electrones excitados a travs de una serie de transportadores hasta la ferredoxina, una pequea protena de la membrana del tilacoide que da al estroma. La enzima NADP recluc-tasa transfiere despus los electrones desde la ferredoxina hasta el NADP+, generando NADPH. Por lo tanto, el paso de los electrones a travs de los foto-sistemas I y II genera ATP y NADPH, que son utilizados por las enzimas del ciclo de Calvin en el estroma del cloroplasto para convertir CO2 en carbohidratos

2. Metabolismo de lpidos y polisacridos en el golgi

Ademas de procesar y distribuir las glicoprotenas, el aparato de Golgi participa en el metabolismo lipdico concretamente, en la sntesis de glicolpidos y esfingomielina. Como ya se ha visto, los glicerofosfolpidos, colesterol, y la ceramida se sintetizan en el RE. La esfingomielina y los glicolpidos se sintetizan a de la ceramida en el aparato de Golgi. La esfingomielina (el fosfolpido no glicrico en las membranas celulares) es sintetizada por la transferencia de un grupo fosforilcolina desde la fosfatidilcolina a la ceramida. lativamente, la adicin de carbohidratos a la ceramida puede dar lugar antes glicolpidos.

La esfingomielina se sintetiza en la superficie luminal del Golgi, pero la glucosa se aade a la ceramida en la cara citoslica. Sin embargo, parece ser que cosilceramida se da la vuelta y los carbohidratos adicionales se aaden en a luminal de la membrana. Ni la esfingomielina ni los glicolpidos pueden translocarse a travs de la membrana del Golgi, por lo que slo se localizan en la mitad luminal de la bicapa del Golgi. Tras el transporte vesicular, se localizan cara externa de la membrana citoplasmtica, con sus grupos de cabeza os expuestos en la superficie celular. Los residuos de oligosacridos de los glicolpidos son marcadores de superficie importantes en el reconocimiento clula-clula.

3. Hidrolasas lisosmicas cidas

Los lisosomas son orgnulos rodeados de membrana que contienen una serie de enzimas capaces de degradar todas las clases de polmeros biolgicos -protenas, cidos nucleicos, carbohidratos y lpidos. Los lisosomas funcionan como el sistema digestivo de la clula, sirviendo tanto para degradar el material captado del exterior de la clula como para digerir los componentes obsoletos de la propia clula. En su forma ms sencilla, los lisosomas se observan como vacuolas esfricas densas, pero pueden exhibir diversidad de tamaos y de formas en funcin de los distintos materiales que hayan captado. Por lo tanto los lisosomas representan orgnulos morfolgicamente diversos definidos por la funcin comn de degradar material intracelular

Los lisosomas contienen alrededor de 50 enzimas degradativas diferentes que pueden hidrolizar protenas, ADN, ARN, polisacridos y lpidos. Las mutaciones en los genes que codifican estas protenas son responsables de ms de 30 enfermedades congnitas humanas diferentes, que se denominan enfermedades de depsito lisosmico, ya que el material no degradado se acumula en los lisosomas de los individuos afectados. La mayora de estas enfermedades se deben a deficiencias en una nica enzima lisosmica. Por ejemplo, la enfermedad de Gaucher (la alteracin ms comn) se debe a una mutacin en el gen que codifica una enzima lisosmica requerida para la degradacin de los glicolpidos. Una excepcin curiosa es la enfermedad celular-l, que se debe a una eficiencia en la enzima que cataliza el primer paso en el mareaje de las enzimas lisosmicas con manosa-6-fosfato en el aparato de Golgi. El resultado es una alteracin generalizada en la incorporacin de las enzimas lisosmicas a los lisosomas.

5. cual es la formula general de los aminocidos y carbohidratos 7.describe la clasificacin de los aminocidos, de los lpidos, de los carbohidratos.

Estructura qumica de los aminocidos.

La formula general de los aminocidos hallados en la protenas. La porcin marcada es comn para todos los aminocidos

.Excepto la prolina todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre y insustituido el tomo de carbono alfa diferentes entre si en la estructura de sus cadenas laterales distintivos, llamados grupo R.

Existen cuatro clases principales para clasificar los aminocidos sobre su base de sus grupos R.

1.- AMINOACIDOS DE GRUPO R NO POLARES E HIDROFOBICOS.

Estas familia contienen cinco aminocidos o grupos R que son hidrocarburos alifticos (la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina y la piridina), dos con anillos aromaticos (la felialnina y el triptfano) y uno que contiene azufre (la metionina). Como grupo estos aminocidos son menos solubles en el agua que los aminocidos con grupo R polares. El miembro menos hidrfobo de esta clase es la alanina la cual se haya casi en la line a fronteriza entre los aminocidos no polares y los que poseen grupos R polares.

2.- AMINOCIDOS CON GRUPOS R POLARES SIN CARGA.

estos aminocidos son relativamente mas solubles en el agua que los aminocidos con grupo R no polares. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares neutros(sin carga) que pueden establecerse en laces de hidrogeno con el agua la polaridad de la serina, la treonina y la tirisina se debe ea los grupos hidroxilo; la de la asprangina y la glutamina a sus grupos amdicos, y la de la cistena a la presencia de l grupo sulfhidrilo (menos SH). La glicocola, se clasifica, a veces como un a aminocido no polar, pero su grupo R, que es una tomo de hidrogeno es demasiado pequeo para que pueda influir en la elevada polaridad de los grupos alfa amino y alfa carboxilo. La asparina y la glutamina son las amidas de los cidos asparticos y glutamico, a los que libera fcilmente por hidrlisis acida y bsica. Los smbolos de tres las letras Asx y Glx, a los de uan letra B y Z, se emplean para designar la suma de acido aspartico y asparagina y acido glutanico, cuando el contenido amidico no se conoce.

3.-AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE.

Los aminocidos bsicos, en los nque en los grupos R poseen carga positiva neta a Ph 7, poseen todos seis atomos de carbono. Estas constituidos por la glisina que contiene un segundo grupo amino en la posicin E de la cadena aliftica, la arginina, que tiene un grupo guanidino cargado positivamente y la histirina que contiene la funcin imida solio, dbilmente bsico.

4.- AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE.

Los dos miembros de esta clase son los acido aspartico y glutamico, cada uno de los cuales poseen un segundo grupo carboxilo que se haya completamente ionizado, y por tanto, cargado negativamente de Ph 6 a 7.

AMINOACIDOS NO PROTEICOS.

Se conocen unos 150 aminocidos mas que se encuentran en diferentes clulas y tejidos en forma libre o combina. pero nunca en las protenas la mayor parte de ellos son derivados de las alfa aminocidos hallados en las protenas, pero tambin se conocen beta negativo, gama negatico aminocidos. Algunos aminocidos no proteicos actan como precursores importantes o intermediarios en el metabolismo; asi, la beta alanina es el precursor de la viatmina acido pantotenico, la homosisteina y la homoserina son intermediarios en el metabolismos de los aminocidos; la citrulina y la hornitina, son intermediarios en la sinteis de la orginina. Algunos aminocidos no proteicos poseen la configuracin de, por ejemplo el acido D-glutamico, hallado en cantidades sustanciales en las paredes celulares de muchas bacteria, la D-analina, halladas en las larvas de algunos insectos y la D- serina, que se encuentra en gusanos

CLASIFICACIN DE LOS CARBOHIDRATOS

FORMULA DE LOS CARBOHIDRATOS

Cn (H2O)n

Clasificacin

Los carbohidratos se clasifican en monosacridos, oligosacridos y polisacridos. Un monosacrido, es una unidad, ya no se subdivide ms por hidrlisis cida o enzimtica, por ejemplo glucosa, fructosa o galactosa.

Los oligosacridos estn constituidos por dos a diez unidades de monosacridos. La palabra viene del griego, oligo = pocos. Digamos el azcar que utilizamos es un disacrido y por tanto un oligosacrido.

Los polisacridos son macromolculas, por hidrlisis producen muchos monosacridos, entre 100 y 90 000 unidades.

Como primera aproximacin, desde el punto de vista qumico, los carbohidratos son polihidroxialdehdos o polihidroxicetonas o compuestos que los producen por hidrlisis cida o enzimtica. Esto es solo parcialmente cierto, pues en solucin acuosa, las estructuras de polihidroxialdehdos o de polihidroxicetonas, permanecen en pequea proporcin en equilibrio con sus formas cclicas, que son las ms abundantes

CLASIFICACIN DE LOS LPIDOS

Se clasifican como simples o complejos, la siguiente clasificacin de los lpidos ha sido modificado de la Bloor.

1 LPIDOS SIMPLES. Steres de cidos grasos con diversos alcoholes.

Grasas: steres de cidos grasos como glicerol. Una grasa en estado lquido se conoce como aceite.

CERAS. steres de cidos grasos con alcoholes monohidricos depeso molecular mas elevado.

2.- LPIDOS COMPLEJOS. steres de cidos grasos que contienen otro grupos qumicos adems de un alcohol y cido graso:

Fosfolipidos. Lpidos que contienen adems de cidos grasos y un alcohol un reciduo de cido fosfrico con frecuencia tiene bases nitrogenadas y otros sustituyentes.

Glicerofosfolpidos. El alcohol es el glicerol

Esfingofosfolpidos. El alcohol es la esfingosina

Glucolpidos (glucoesfingolpidos). Lpidos que contiene un cido graso, esfingosina y carbohidratos

Otros lpidos complejos: Lpidos como sulfolpidos y aminolpidos. Tambin las lipoprotenas pueden colocarse en esta categora.

3.- PRECURSORES Y DERIVADOS DE LOS LPIDOS. Incluyen cidos grasos, glicerol, esteroides, alcoholes, diferentes al glicerol y los esteroides, aldehdos de la grasas y cuerpos cetnicos, hidrocarburos, vitaminas liposolubles y hormonas.

Devido a que no poseen carga elctrica los acilgliceroles (acilgliceridos) el colesterol y los steres de colesterilo son llamados lpidos neutros.

6 CULES SON LOS MONMEROS QUE CONFORMAN LAS PROTENAS Y LOS LPIDOS COMPLEJOS CON LA ESFINGOSINA?

Los esfingolipidos contienen esfingosina, que es un amino -alcohol aliftico de cadena larga , pero no glicerol. La esfingo mielina tiene, adems del acido fosfrico y la colina, dos cadenas hidrocarbonadas largas, una de ellas apotada por una acido graso y la otra por la esfingisina las otras tres clases de esfingolipidos son los cerebrosidos, los globosidos y los gagliosidos que contienen diversos componentes glusidicos.

8. Da 4 ejemplos de diferentes procesos donde el pH tenga un papel principal para su regulacin.

1. Todas las enzimas lisosmicas son hidrolasas cidas, que son activas al pH cido (aproximadamente 5) del interior de los lisosomas pero no al pH neutro (aproximadamente 7,2) caracterstico del resto del citoplasma. El que estas hidrolasas lisosmicas necesiten un pH cido proporciona una doble proteccin contra la digestin incontrolada de los contenidos del citosol; incluso si se rompiera la membrana lisosmica, las hidrolasas acidas liberadas seran inactivas al pH neutro del citosol. Para mantener su pH cido interno, los lisosomas deben concentrar activamente iones H+ (protones). Esto se consigue mediante una bomba de protones en la membrana lisosmica, que transporta activamente protones al lisosoma desdeel citosol. Este bombeo requiere un gasto de energia en forma de hidrlisis de ATP ya que mantiene una coincentracion de hidronios aproximadamente 100 veces mayor en el interior del lisosoma.

2. Acoplamiento quimiosmtico

El mecanismo de acoplamiento del transporte de electrones a la generacin de ATP, el acoplamiento quimiosmtico, es un ejemplo significativo de la relacin entre estructura y funcin en la biologa celular. La hiptesis del acoplamiento quimiosmtico fue propuesta por primera vez en 1961 por Peter Mitchell, quien sugiri que el ATP se genera utilizando la energa almacenada en forma de un gradiente de protones a travs de las membranas biolgicas, en lugar de por una transferencia qumica directa de grupos ricos en energa. Inicialmente, los bioqumicos fueron muy escpticos con este planteamiento, y la hiptesis quimiosmtica tard ms de una dcada en ganar la aceptacin general de la comunidad cientfica. Sin embargo, con el tiempo se acumul una evidencia abrumadora a su favor, y actualmente el acoplamiento quimiosmtico se reconoce como un mecanismo general de generacin de ATP, que interviene no slo en las mitocondrias sino tambin en los cloroplastos y en las bacterias, donde se genera ATP mediante un gradiente de protones a travs de la membrana plasmtica.

El transporte de electrones a travs de los complejos I, III y IV est acoplado al transporte de protones fuera del interior de la mitocondria. Por lo tanto, las reacciones del transporte de electrones que liberan energa estn acopladas a la transferencia de protones desde la matriz al espacio intermembrana, lo que establece un gradiente de protones a travs de la membrana interna. Los complejos I y IV parece que actan como bombas de protones, que tranfieren protones a travs de la membrana como consecuencia de cambios conformacionales inducidos por el transporte de electrones. En el complejo III, los protones son transportados a travs de la membrana mediante la coenzima Q, que acepta protones de la matriz en los complejos I y II y los libera en el espacio intermembrana en el complejo III. Los complejos I y III transfieren cuatro protones cada uno a travs de la membrana por cada par de electrones. En el complejo IV, por cada par de electrones se bombean dos protones a travs de la membrana y otros dos protones se combinan con el O2 para formar H2O en la matriz. As, en cada uno de estos tres complejos, se transporta fuera de la matriz mitocondrial el equivalente de cuatro protones por cada par de electrones. Esta transferencia de protones desde la matriz al espacio intermembrana desempea el papel fundamental de convertir la energa derivada de las reacciones de oxidacin/reduccin del transporte de electrones en la energa potencial almacenada en un gradiente de protones.

Debido a que los protones son partculas cargadas elctricamente, la energa potencial almacenada en el gradiente de protones es de naturaleza tanto elctrica como qumica. El componente elctrico corresponde a la diferencia de voltaje a travs de la membrana mitocondrial interna, siendo la matriz de la mitocondria negativa y el espacio intermembrana positivo. La energa libre correspondiente viene dada por la ecuacin

(G = -F(V

donde F es la constante de Faraday y (V es el potencial de membrana. La energa libre adicional que corresponde a la diferencia en la concentracin de protones a travs de la membrana, viene dada por la ecuacin:

(G =RT ln [H+]i / [H+]odonde [H+]i y [H+]o se refieren a la concentracin de protones dentro y fuera de la mitocondria, respectivamente.

En las clulas metablicamente activas, los protones son bombeados fuera de la matriz de tal manera que el gradiente de protones a travs de la membrana interna corresponde aproximadamente a una unidad de pH, o a una concentracin de protones en el interior de la mitocondria diez veces menor . Por lo tanto, el pH de la matriz mitocondrial es aproximadamente 8, comparado con el pH neutro (aproximadamente 7) del citosol y del espacio intermembrana. Este gradiente tambin genera un potencial elctrico de aproximadamente 0,14 V a travs de la membrana, siendo la matriz negativa. Tanto el gradiente de pH como el potencial elctrico dirigen el flujo de protones desde el citosol de vuelta a la matriz, por lo que su combinacin supone un gradiente electroqumico a travs de la membrana mitocondrial interna, con una (G correspondiente de alrededor de -5 kcal/mol por protn.

Debido a que la bicapa fosfolipdica es impermeable a los iones, los protones slo pueden atravesar la membrana a travs de un canal de protenas. Esta restriccin permite aprovechar la energa del gradiente electroqumico y que sea convertida en ATP, mediante la accin del quinto complejo que interviene en la fosforilacin oxidativa, el complejo V, o ATP sintetasa. La ATP sintetasa est constituida por dos componentes estructuralmente diferentes, Fo y Fv que estn unidos por un tallo estrecho. La porcin Fo atraviesa la membrana interna y proporciona un canal a travs del cual los protones fluyen de vuelta desde el espacio intermembrana a la matriz. El retorno energticamente favorable de los protones a la matriz est acoplado con la sntesis de ATP mediante la subunidad F que cataliza la sntesis de ATP a partir de ADP e iones fosfato (P). Estudios estructurales detallados han establecido el mecanismo de accin de la ATP sintetasa, que implica el acoplamiento mecnico entre las subunidades Fo y Fv Concretamente, el flujo de protones a travs de Fo determina la rotacin de F, que acta como un motor de rotacin que dirige la sntesis de ATP. Parece que se requiere el flujo de vuelta a travs de la membrana de cuatro protones a travs de Fo para dirigir la sntesis de una molcula de ATP por Fv lo que concuerda con que cada una de las transferencias de protones en los complejos I, III y IV, contribuye con la suficiente energa libre al gradiente de protones como para dirigir la sntesis de una molcula de ATP. De esta manera, la oxidacin de una molcula de NADH da lugar a la sntesis de tres molculas de ATP, mientras que la oxidacin de FADH2, que entra en la cadena de transporte de electrones en el complejo II, genera slo dos molculas de ATP.

3. Transporte de metabolitos a travs de la membrana interna

Adems de dirigir la sntesis de ATP, la energa potencial almacenada en el gradiente electroqumico dirige el transporte de molculas pequeas dentro y fuera de la mitocondria. Por ejemplo, el ATP sintetizado en las mitocondhas tiene que ser exportado al citosol, mientras que el ADP y el P,, tienen que ser importados desde el citoplasma para que contine la sntesis de ATP. El gradiente electroqumico generado por el bombeo de protones proporciona la energa requerida para el transporte de estas molculas y de otros metabolitos que se necesitan en las mitocondrias.

El transporte de ATP y ADP a travs de la membrana interna est mediado por una protena integral de membrana, el transportador de nucletidos de adenina, que transporta una molcula de ADP al interior de la mitocondria a cambio de una molcula de ATP transferida desde la mitocondria al citosol. Debido a que el ATP tiene una carga negativa mayor que el ADP (-4 en comparacin con -3), este intercambio est dirigido por el componente elctrico del gradiente electroqumico. Puesto que el gradiente de protones establece una carga positiva en el lado citoslico de la membrana, el intercambio de ATP por ADP es energticamente favorable.

Adems de ADP, la sntesis de ATP en la mitocondria tambin requiere iones fosfato (P,), por lo que tambin debe importarse P, desde el citoplasma. Esto lo realiza otra protena transportadora de membrana, que importa fosfato (H2PO) y exporta iones hidroxilo (OH ). Este intercambio es elctricamente neutro porque tanto los iones fosfato como los iones hidroxilo tienen una carga de -1. Sin embargo, el intercambio est dirigido por el gradiente de la concentracin de protones; el pH ms elevado en el interior de las mitocondrias se corresponde con una mayor concentracin de iones hidroxilo, lo que favorece su translocacin al lado citoslico de la membrana.

La energa del gradiente electroqumico se utiliza de forma similar para dirigir el transporte de otros metabolitos al interior de las mitocondrias. Por ejemplo, el transporte de piruvato desde el citoplasma (donde se produce por la gliclisis) al interior de la mitocondria est mediado por un transportador que intercambia piruvato por iones hidroxilo. Otros intermediarios del ciclo del cido ctrico son capaces de ir y venir entre las mitocondrias y el citosol mediante mecanismos de intercambio similares.

4. pH en sangre

la funcin mas importante del pH en la sangre es que la actividad enzimatica solo se da adecuadamente en determinados pH, y la actividad enzimatica interviene en absolutamente todos los procesos metabolicos, la sangre acta como una solucin tapn, es decir auto regula el impacto de sustancias que pueden alterar el pH, aun as segn las concentraciones de las sustancias que entran al organismo, el pH puede verse alterado.

BIBLIOGRAFAS:

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