Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
1 Eva Palacios Muñoz
PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12) 15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o
básica). Aminoácidos esenciales (concepto).
16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas.
17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que
estabilizan la estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas
(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).
19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como
coenzimas.
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2 Eva Palacios Muñoz
15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica). Aminoácidos
esenciales (concepto).
2. 3. 1. PROTEÍNAS: Biomoléculas (macromoléculas) orgánicas más abundantes de la materia viva, compuestas por C, H, O y N. Son polímeros de más de 50 aminoácidos.
AMINOÁCIDOS (aa): Son los componentes de las proteínas. Son moléculas sencillas, no hidrolizables
DEFINICIÓN Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.
Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN
QUÍMICA
Bioelementos C, H, O y N
Fórmula general H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por
enlace covalente a un átomo de C-
1 grupo carboxilo,
1 grupo amino y
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIÓN Según formen parte
de las proteínas o no
Aminoácidos
proteicos
(20)
Según su
grupo R
Polar Neutros Sin más grupos carboxilos
ni amino. Dan enlace de H
Glicina (Gly)
Ácidos Con grupos -COOH Aspártico y glutámico
Básicos Con grupos –NH2 Lisina, asparagina e histidina
Apolar
(no polares o
hidrofóbicos)
Cadena
hidrocarbonada
Alifáticos (lineales) Ala (alanina),Val, Leu, Ile, Met,
Trp,
Aromáticos (con ciclos
derivados del benceno)
Phe (fenilalanina),
Pro (prolina)
Aminoácidos
no proteicos (150)
Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas
PROPIEDADES Isomería El C- es
asimétrico
Presentan actividad
óptica
Dextrógiros (+)
Levógiros (-)
Hay 2 configuraciones
o estereoisómeros
D Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la derecha
L
(la mayoría)
Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la izquierda
Comportamiento
químico
Son anfóteros en
disolución acuosa.
(regulan el pH)
Pueden ionizarse
como ácidos y/o bases
según sea el pH
En medio ácido Se comporta como base Los grupos amino captan H+,
quedando como –NH3+
En medio básico Se comporta como ácido Los grupos carboxilo liberan H+,
quedando como –COO-
En medio neutro Se comporta como ácido
y base a la vez
Se ionizan doblemente, apareciendo
un zwitterion o forma dipolar
iónica:
+H3N-CHR-COO-
Punto isoeléctrico Es el valor de pH para el cual un determinado aminoácido no
tiene carga eléctrica neta
Aminoácidos
esenciales
No pueden ser
sintetizados por
los animales
Deben ingerirse en la
dieta
En el hombre son 8 Fenilalanina
Leucina
Lisina
Isoleucina
Treonina
Triptófano
Metionina
Valina
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PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS (versión inicial sin color)
DEFINICIÓN Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.
Son los componentes de las proteínas. Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN
QUÍMICA
Bioelementos C, H, O y N
Fórmula general H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por
enlace covalente a un átomo de C
1 grupo carboxilo,
1 grupo amino y
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIÓN Según formen
parte de las
proteínas o no
Aminoácidos
proteicos
(20)
Según su grupo R Alifáticos Neutros Sin más grupos carboxilos ni amino.
Acidos Con grupos -COOH
Básicos Con grupos –NH2
Aromáticos Con ciclos derivados del benceno
Heterocíclicos Con ciclos complejos
Aminoácidos
no proteicos
(150)
Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas
PROPIEDADES Isomería El C- es
asimétrico
Presentan actividad
óptica
Dextrógiros (+)
Levógiros (-)
Hay 2 configuraciones
o estereoisómeros
D Pueden ser + o
-
Grupo -NH2 a la derecha
L
(la mayoría)
Pueden ser + o
-
Grupo -NH2 a la izquierda
Comportamiento
químico
Son anfóteros en
disolución acuosa.
(regulan el pH)
Pueden ionizarse
como ácidos y/o bases
según sea el pH
En medio
ácido
Se comporta
como base
Los grupos amino captan H+,
quedando como –NH3+
En medio
básico
Se comporta
como ácido
Los grupos carboxilo liberan H+,
quedando como –COO-
En medio
neutro
Se comporta
como ácido y
base a la vez
Se ionizan doblemente, apareciendo
un zwitterion o forma dipolar iónica:
+H3N-CHR-COO-
Punto
isoeléctrico
Es el valor de pH para el cual un determinado
aminoácido no tiene carga eléctrica neta
Aminoácidos
esenciales
No pueden ser
sintetizados por
los animales
Deben ingerirse en la
dieta
En el hombre
son 8
Fenilalanina
Leucina
Lisina
Isoleucina
Treonina
Triptófano
Metionina
Valina
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AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA GENERAL, CLASIFICACIÓN (Más detallado)
CLASIFICACIÓN
CADENA LATERAL R TIPOS CARACTERÍSTICAS
(CARGA ELÉCTRICA,…)
EJEMPLOS
Polares Es una cadena con radicales que forman
puente de H con el agua (son más solubles)
Neutros Sin carga Gly, Ser, Thr, Cys,
Asn, Gln, Tyr
Gly (glicina), Cys (cisteína), Asn,
Gln
Con un grupo -OH Ser, Tyr (tirosina), Thr
Tiene un grupo ácido (-COOH) Ácidos Con carga - Asp (ácido aspártico), Glu (ácido glutámico)
Tiene un grupo básico (-NH2) Básicos Con carga + Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)
Apolares
(no polares o
hidrofóbicos)
Es una cadena hidrocarbonada Alifáticos Lineales Ala (alanina), Val, Leu, Ile, Met
Aromática Con ciclos derivados del benceno Phe, Pro, Trp
ISOMERÍA
CON O SIN CARBONOS
ASIMÉTRICOS (C*)
EJEMPLOS ESTEREOISÓMEROS
(configuraciones)
Sin C* Gly (glicina) No hay configuraciones
Con un C*- alfa Casi todos los aminoácidos Hay 2 configuraciones (L y D) Todos loa aminoácidos que forman parte de las
proteínas son de forma L
Con 2 C* Ile (isoleucina) y Trh (treonina)
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16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas
2. 3. 2. PROTEÍNAS: ENLACE PEPTÍDICO Y PEPTIDOS
ENLACE PEPTÍDICO:
Unión de dos aminoácidos. (Importante)
DEFINICIÓN Unión covalente (enlace amida)entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente, perdiendo una molécula de agua (y
formando un dipéptido)
REACCIÓN
QUÍMICA
Se unen el C (del COOH) con el N (del NH2) del segundo aminoácido. H2N-CHR-COOH + H2N-CHR’-COOH =
= H2N-CHR-CO-HN-CHR’-COOH + H2O
PROPIEDADES Es un enlace covalente C-N Es más corto que la mayoría de los
enlaces C-N
Posee cierto carácter de enlace
doble
No puede girar libremente
Los 4 átomos (C = O y N- H) se
hallan en un mismo plano
Mantienen distancias y ángulos fijos.
Sólo pueden girar algo los enlaces del C alfa (C- C y C- N)
PEPTIDOS:
Polímeros hidrolizables que por hidrólisis (reacción contraria al enlace peptídico) total originan aminoácidos
DEFINICIÓN Compuestos formados por la unión de aminoácidos (residuos) por enlace peptídico
CLASIFICACIÓN Según el nº de aa Oligopéptidos Contienen de 2 a 9 residuos Dipéptidos
Tripéptidos
Polipéptidos Contienen más de 10 residuos
CARACTERES Presentan 2 extremos N-terminal Amino terminal Se empiezan a numerar los residuos por este
extremo.
C-terminal Carboxilo terminal
FUNCIONES Hormonal Oxitocina
Insulina
Glucagón
Transportadora Glutatión Transporta aminoácidos hacia el exterior de las células
Antibióticos Valinomicina
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17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura,
proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
2. 3. 3. PROTEÍNAS: La forma de las proteínas, responsable de su función, se debe a su secuencia (orden de aa en la cadena) y organización tridimensional o estructura. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Disposición en el espacio de las moléculas proteicas. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.
TIPOS DE
ESTRUCTURAS
PROTEÍNAS QUE LAS
PRESENTAN
DEFINICIÓN TIPOS CARACTERES TIPO DE ENLACES QUE
ESTABILIZAN
EJEMPLOS
PRIMARIA Todas Secuencia de aminoácidos
de la proteína
La secuencia de una proteína
se escribe como los péptidos
(desde el extremo N- terminal
al extremo C-terminal)
SECUNDARIA Proteínas filamentosas
(sin estructura terciaria)
y segmentos de muchas
proteínas globulares.
Disposición de la secuencia
de aminoácidos o estructura
primaria en el espacio
hélice Se forma por enrollamiento
helicoidal de la estructura
primaria.
(3,6 aa/ vuelta)
Enlaces o
puentes de H
intracatenarios
Entre 2 aa: el –
CO de un aa y
el –NH2 del 4º
aa
Hélice de colágeno Se forma por enrollamiento
helicoidal de la estructura
primaria, pero es más
alargada
(3 aa/ vuelta)
No se pueden formar fácilmente
los puentes de H intracatenarios,
debido a la abundancia de aa con
R de gran tamaño (Prolina e
hidroxiprolina)
Colágeno (asociación de 3
hélices)
Conformación o
lámina plegada
Cadena en zig-zag
(conservan su estructura
primaria)
Puentes de H
intercatenarios
Entre cadenas
(No hay
puentes de H
intracatenarios)
Proteínas filamentosas como
la .- queratina de la seda o
fibroína.
TERCIARIA ¡Sólo presentan estructura
terciaria las proteínas
globulares!
Disposición de la estructura
secundaria de un
polipéptido
(plegamiento sobre sí
mismo para adoptar forma
globular).
Tramos
rectos hélice o
lámina plegada
La forma globular permite su
solubilidad en agua y
disoluciones salinas y, por
tanto, sus funciones
biológicas.
Enlaces entre los radicales R de
los aa por:
Proteínas globulares como las
globulinas
“Codos” Sin estructura
determinada
Covalente
fuerte:
Puente
disulfuro
Débiles:
Puentes de H
Fuerzas de Van
der Waals.
Interacciones
iónicas e
hidrofóbicas.
Dominios estructurales:
combinaciones de -hélice o
lámina plegada
estables, globulares, que son
monómeros de varias
proteínas globulares.
CUATERNARIA ¡Sólo la presentan las
proteínas complejas!
Unión de varias cadenas
polipeptídicas (subunidades
o protómeros) para formar
un complejo proteico.
Unión débil de
protómeros
Puentes de H
Fuerzas de Van
der Waals
Dímeros
tetrámeros
polímeros
2 protómeros
Hemoglobina,
Cápsida viral
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: (muy completa)
Es la disposición en el espacio que adoptan estas moléculas. Todas las proteínas tienen, al menos, estructura primaria y secundaria.
Las proteínas globulares tienen primaria, secundaria y terciaria. Todas las proteínas pueden tener e. cuaternaria. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.
TIPOS DE
ESTRUCTURAS/ Enlaces
GRADO DE
ORGANIZACIÓN DEFINICIÓN TIPOS CARACTÉRES TIPO DE ENLACES
(QUE MANTIENEN ESTA ESTRUCTURA)
EJEMPLOS
PRIMARIA
(Enlaces peptídicos)
Secuencia Secuencia lineal de
aminoácidos de la
proteína
La secuencia de una proteína se
escribe como los péptidos (desde el
extremo N- terminal al C-terminal)
Enlaces peptídicos Los aa que componen la
proteína y en el orden:
Ala- Gly- Ile….
SECUNDARIA
(Puentes de H)
Conformación
(forma
tridimensional)
¡Sólo proteínas
filamentosas y
segmentos de
muchas proteínas
globulares!
Disposición
espacial de la
secuencia de
aminoácidos o
estructura primaria
en el espacio
élice-
Se forman por
enrollamiento
helicoidal de la
estructura
primaria.
3,6 aa/ vuelta Enlaces o puentes
de H intracatenarios
Entre el – CO de un aa
y el –NH2 del 4º aa Ej.- queratina
(Hélice de colágeno) Es más alargada
(3 aa/ vuelta)
Los enlaces o
puentes de H no se
pueden formar
fácilmente debido a
Abundancia de aa con
R de gran tamaño
(Prolina e
hidroxiprolina)
Una molécula de colágeno =
asociación de 3 hélices
Hoja plegada
(Conformación o
lámina plegada)
Cadena en zig-zag
(conservan su estructura primaria en
zig-zag)
Hay puentes de H
intercatenarios
¡No hay enlaces o
puentes de H
intracatenarios!
Proteínas filamentosas
(sin estructura terciaria)
Ej .- queratina de la seda o
fibroína.
TERCIARIA
(Enlaces (covalentes o no
covalentes)
entre los radicales R de los
aa)
Conformación
¡Sólo presentan
estructura
terciaria las
proteínas
globulares!
Disposición de la
estructura
secundaria de un
polipéptido.
Plegamiento
espacial sobre sí
mismo para adoptar
forma globular.
Tramos
rectos hélice
o hoja
plegada
¡La forma globular (interior apolar y
exterior hidrófilo) permite su
solubilidad en agua y disoluciones
salinas y, por tanto, sus funciones
biológicas (enzimática, hormonal,
transportadora)!.
Enlaces entre los
radicales R de los
aa
Puente disulfuro
(covalente)
Puentes de H.
Fuerzas de Van der
Waals
Interacciones iónicas e
hidrofóbicas (no
covalentes).
Ej. globulinas
Dominios estructurales:
Unidades estructurales con
funciones específicas. Son
combinaciones de -hélice o
lámina plegada
estables, globulares, que son
monómeros de varias
proteínas globulares. Son
“clichés estructurales” de
elevada eficacia biológica.
“Codos” Sin
estructura
determinada
CUATERNARIA
(Uniones débiles,
no covalentes de las
subunidades)
Asociación
¡Sólo la presentan
las proteínas
complejas,
(fibrosas o
globulares)!
Unión de varias
cadenas
polipeptídicas
(subunidades o
monómeros o
protómeros) para
formar un complejo
proteico
Unión débil de
protómeros por:
Puentes de H.
Fuerzas de Van der
Waals
Dímeros (2 protómeros)
trímeros (colágeno)
tetrámeros (hemoglobina)
polímeros (cápsida viral)
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
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PROTEÍNAS FILAMENTOSAS
TIPOS
RICAS EN ENLACES PROPIEDADES ESTRUCTURA SECUNDARIA EJEMPLOS
ALFA-
QUERATINAS
Cys 22% Puentes disulfuro
transversales entre
cadenas polipeptídicas
adyacentes
Puentes de H
intracatenarios
Se estiran cuando
se calientan
(pelo...).
Forma estirada es
inestable
hélice
Las cadenas peptídicas se
hallan retorcidas o
arrolladas de forma
diferente (al estirar la lana
y el pelo, se parecían a la
queratina)
Duras y frágiles Cuernos, uñas
10-14% Haces de
macrofibrillas-
fibrillas más delgadas-
haces paralelos de
filamentos proteicos
Blandas y flexibles Piel, pelo y lana
BETA-
QUERATINAS
No contienen Cys No poseen puentes
disulfuro transversales
Puentes de H
intercatenarios
No se estiran
cuando se calientan Lámina plegada Fibroína de la seda
Hilo de arañas
Escamas, garras y picos de reptiles y
aves
COLÁGENO
Prolina e
Hidroxiprolina
Triple hélice
Las fibrillas de colágeno
se hallan dispuestas de
modo diferente según sea
la función:
Tendones: haces paralelos- estructuras
muy resistentes; pero poca o nula
capacidad de estiramiento.
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
9 Eva Palacios Muñoz
18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas
(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil). 2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (II): Dependen básicamente de la naturaleza de los radicales R
PROPIEDADES CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS
SOLUBILIDAD Depende de la
proporción de aa
con radicales
polares
Los grupos -R polares o hidrófilos se hallan
hacia fuera y
Las proteínas se rodean de una capa
de agua que impide su precipitación
Proteínas filamentosas
(estructurales)
Insolubles
Forman puentes de H Proteínas globulares
(dinámicas)
Solubles
DESNATURALIZACIÓN
(pérdida de la estructura terciaria y
cuaternaria)
Reversible
(renaturalización)
Cambios de:
-pH
-Concentración
- Temperatura
agitación molecular
Rotura de los enlaces
que mantienen las
estructuras secundarias
(a veces), terciarias y
cuaternarias
Disminuye su solubilidad:
precipitación
Proteínas globulares
(ovoalbúmina, etc)----
Proteínas filamentosas Irreversible Pierde su forma nativa (la más
estable) y pasa a forma filamentosa
Pierde su actividad biológica
ESPECIFICIDAD De función Posición de determinados aa de su secuencia
lineal
Pérdida de algunos aa
Pérdida de la función
De especie Hay proteínas exclusivas de cada especie y
Proteínas homólogas (hacen = función en
especies diferentes; pero son diferentes)
Por eso puede haber rechazo en
trasplantes de órganos
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
(comportamiento anfótero)
Sus aa son anfóteros
Se pueden comportar como ácidos o como
bases
Son disoluciones tampón o
amortiguadoras, es decir,
amortiguan las variaciones del pH
del medio
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
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2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (muy completo):
Dependen básicamente de su composición química (la naturaleza de los radicales R) y su estructura.
PROPIEDADES DEFINICIÓN TIPOS CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS
Solubilidad Capacidad de disolverse en
agua, que depende del pH, Tª,
salinidad, etc.
Insolubles Depende de los aa con radicales polares
que, al ionizarse, establecen puentes de
H con el agua
Las proteínas se rodean de una capa
de agua que impide su
precipitación.
Las proteínas son macromoléculas,
por lo que forman disoluciones
coloidales.
Proteínas
filamentosas
(estructurales)
Insolubles
Solubles Proteínas
globulares
(dinámicas)
Solubles
Desnaturalización
Pérdida de su configuración
espacial característica (de su
forma nativa y adopción de una
forma al azar) debido a agentes
físico-químicos y, pérdida de su
actividad.
Reversible
(renaturalización)
Cambios de:
-pH
-Concentración
- Temperatura
agitación
molecular
Rotura de los enlaces
que mantienen las
estructuras
secundarias (a veces),
terciarias y
cuaternarias
Disminuye su solubilidad:
precipitan
Coagulación por calor de la
clara del huevo:
Proteínas globulares
(ovoalbúmina, etc)--
Proteínas filamentosas
Irreversible Pierde su forma nativa (la más
estable) y pasa a forma filamentosa
Pierde su actividad biológica (no
depende de su secuencia
polipeptídica, sino de su
configuración tridimensional)
Especificidad Las proteínas son específicas, es
decir, se diferencian por la
secuencia polipeptídica (a
diferencia de glúcidos y
lípidos), por eso hay un gran
polimorfismo proteico
De función Hay aa que determinan la conformación
espacial y su alteración produce
patologías
La pérdida de algunos aa =>
Pérdida de la función
La anemia falciforme es una
enfermedad hereditaria
debida al cambio de sólo un
aa de la Hb
De especie
Hay proteínas exclusivas de cada
especie (e incluso de individuo) y
Proteínas homólogas (hacen = función
en especies diferentes; pero son
diferentes)
Por eso puede haber rechazo en
trasplantes de órganos y
transfusiones sanguíneas
Capacidad
amortiguadora
Comportamiento anfótero (son
disoluciones tampón o
amortiguadoras, es decir,
amortiguan las variaciones del
pH del medio)
Sus aa son anfóteros, es decir,
se pueden comportar como ácidos o
como bases (liberan o toman H+)
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
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Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa,
contráctil).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CLASE
(composición)
SUBCLASES EJEMPLOS FUNCIÓN
HOLOPROTEÍNAS
(sólo aminoácidos)
Proteínas globulares Histonas Estructural
Albúminas Transporte y reserva de
aminoácidos
Globulinas Anticuerpos
Proteínas filamentosas Queratina Estructural
Colágeno
Miosina Contracción muscular
Elastina Estructural
HETEROPROTEÍNAS
(aminoácidos y otras
moléculas denominadas
grupo prostético)
Cromoproteínas
( grupo prostético es un
pigmento)
Porfirínicas Hemoglobina Transporte de oxígeno
Mioglobina
No porfirínicas Hemocianina
Rodopsina Visión
Glucoproteínas
(glúcido)
Hormona estimulante del folículo
Hormona luteinizante Glucoproteínas
de membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Líquido sinovial, etc.
Biocatalizadores, etc.
Lipoproteínas
(ácidos grasos)
Lipoproteínas sanguíneas Transporte
Nucleoproteínas
(ácidos nucleicos)
Asociaciones ADN- histonas Regulación genética
Fosfoproteínas
(ácido ortofosfórico)
Caseína, vitelina Reserva de aminoácidos
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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)
Sus funciones más importantes son la estructural y enzimática; pero también transporte, almacenamiento, movimiento, reserva, defensa, protección, recepción y transmisión de
estímulos, regulación hormonal y control del crecimiento y diferenciación.
CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/
GRUPO PROSTÉTICO
EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/ TIPOS LOCALIZACIÓN FUNCIÓN
H
O
L
O
P
R
O
T
E
Í
N
A
S
(proteínas
simples)
Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con
funciones dinámicas
Histonas Básicas Asociadas a los
ácidos nucleicos
Estructural
Albúminas Ovalbúmina Clara de hiuevo Transporte y
reserva de
aminoácidos Lactalbúmina Leche
Seralbúmina Sangre
Globulinas Ovoglobulina Clara de hiuevo
Anticuerpos
Lactoglobulina Leche
Seroglobulinas Sangre
Proteínas
filamentosas
Insolubles en agua y con
funciones estructurales y de
protección. Casi sólo en
animales.
Queratina Muy resistente a sustancias químicas Epidermis de
vertebrados
Estructural
Colágeno Muy resistente a tracción Tejidos conectivos Estructural
Miosina Contráctil Músculos Contracción
muscular
Elastina Muy elástica Vasos sanguíneos Estructural
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)
CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/
G. PROSTÉTICO
EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/
TIPOS
LOCALIZA
CIÓN
FUNCIÓN
H
E
T
E
R
O
P
R
O
T
E
Í
N
A
S
Aminoácidos y
otras moléculas
denominadas
grupo prostético
(G.P.)
Cromoproteínas
(su grupo
prostético es un
pigmento o
sustancia
coloreada)
Las más
importantes
tienen un catión
metálico
Porfirínicas
(porfirina o anillo
tetrapirrólico +
+ catión metálico)
Hemoglobina
Con grupo prostético
llamado hemo
(ferroporfirina =
porfirina + Fe2+)
Pigmento respiratorio
formado por: 4 cadenas
polipeptídicas globulares
(globinas) + 4 grupos hemo
Sangre de
vertebrados
Transporte de
oxígeno
Mioglobina
Con 1 cadena polipeptídica +
+ grupo prostético hemo
Músculos Transporte de
oxígeno
Citocromos Interconversión de Fe 2+ a
Fe3+
Transporte de e- en
respiración celular
No porfirínicas Hemocianina Con metal (Cu) Pigmento respiratorio de
algunos invertebrados
En “sangre” de
algunos
invertebrados
Transporte de
oxígeno
Rodopsina Sin metal
Su G. P. deriva de Vit A
Pigmento fotosensible Retina Visión
Glucoproteínas
Glúcido Glucoproteínas de membrana
Receptores
Mucus
Digestivo,
respiratorio
Protección
Hormonas
gonadotróficas
Hormona estimulante
del folículo (FSH)
Hormona luteinizante
(LH)
Biocatalizadora
Peptidoglicanos
Paredes
bacterianas
Protección
Inmunoglobulinas o anticuerpos
Defensiva ante
antígenos
Lipoproteínas
Ácidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte
Nucleoproteínas
Ácidos nucleicos Asociaciones ADN- histonas Regulación
genética
Fosfoproteínas
Ácido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva de
aminoácidos
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (muy completa)
CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/
GRUPO PROSTÉTICO
EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/
TIPOS
LOCALIZACIÓN FUNCIÓN
H
O
L
O
P
R
O
T
E
Í
N
A
S
(proteínas
simples)
Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con
funciones dinámicas
Histonas Básicas Asociadas a los
ácidos nucleicos
Estructural
Albúminas Ovalbúmina clara de hiuevo Transporte y
reserva de
aminoácidos Lactalbúmina leche
Seralbúmina sangre
Globulinas Ovoglobulina clara de hiuevo
Anticuerpos
Lactoglobulina leche
Seroglobulinas sangre
Proteínas
filamentosas
Insolubles en agua y con
funciones estructurales y de
protección. Casi sólo en
animales.
Queratina Muy resistente epidermis de
vertebrados
Estructural
Colágeno Muy resistente tejidos conectivos Estructural
Miosina Contráctil Músculos Contracción
muscular
Elastina Muy elástica vasos sanguíneos Estructural
H
E
T
E
R
O
P
R
O
T
E
Í
N
A
S
Aminoácidos y
otras moléculas
denominadas
grupo prostético
Cromoproteínas
(El grupo prostético
es un pigmento)
Porfirínicas
(porfirina o anillo
tetrapirrólico +
catión metálico)
Hemoglobina
Con grupo
prostético
hemo
Pigmento respiratorio
formado por 4 cadenas
polipeptídicas globulares
(globinas) + 4 grupos hemo
(ferroporfirina)
en sangre de
vertebrados
Transporte de
oxígeno
Mioglobina
Con 1 cadena polipeptídica
+ grupo prostético hemo
en músculos Transporte de
oxígeno
Citocromos Interconversión de Fe 2+ a
Fe3+
Respiración
celular
No porfirínicas Hemocianina Con metal
(Cu)
Pigmento respiratorio de
algunos invertebrados
“sangre” de
algunos
invertebrados
Transporte de
oxígeno
Rodopsina Sin metal Pigmento fotosensible Retina Visión
Glucoproteínas
Glúcido Hormona estimulante del
folículo
Hormona luteinizante
Glucoproteínas de
membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Líquido sinovial, etc.
Biocatalizadores,
etc.
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
15 Eva Palacios Muñoz
Lipoproteínas
Ácidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte
Nucleoproteínas
Ácidos nucleicos Asociaciones ADN-
histonas
Regulación
genética
Fosfoproteínas
Ácido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva de
aminoácidos
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
16 Eva Palacios Muñoz
FUNCIONES DE LOS PRÓTIDOS
FUNCIONES EJEMPLOS
ESTÁTICAS ESTRUCTURAL A nivel celular
Glucoproteínas de membrana
Microtúbulos del citoesqueleto, cilios y flagelos
Histonas
A nivel histológico Queratina, elastina, colágeno.
RESERVA Ovoalbúmina, vitelina
ACTIVAS FISIOLÓGICA CONTRÁCTIL Actina y miosina
Tubulina, dineína, flagelina
HORMONAL Insulina,
Tiroxina,
Hormona de crecimiento.
DEFENSA Proteínas reguladoras del pH
TRANSPORTE A nivel celular
Permeasas
A nivel sanguíneo Pigmentos respiratorios
Seroalbúmina
Transferrina
Lipoproteínas
REGULACIÓN GENÉTICA
ENZIMÁTICA O CATALIZADORA Tripsina, ribonucleasa,
Catalasa, peroxidasa, citocromos
INMUNITARIA Inmunoglobulinas,
Toxinas.
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
17 Eva Palacios Muñoz
19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como
coenzimas.
ENZIMAS: BIOCATALIZADORES O CATALIZADORES BIOLÓGICOS:
Sustancias químicas orgánicas que aumentan la velocidad de reacción (catalizan) las reacciones biológicas
CATALIZADORES
NO BIOLÓGICOS
ENZIMAS
SEMEJANZAS Función Aumentan (aceleran) la velocidad de reacción.
Energía de activación Disminuyen la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.
¿Se consumen? No se consumen durante la reacción, sino que se recuperan intactas al final del proceso.
Cantidad necesaria Se requieren cantidades muy pequeñas para acelerar la reacción.
DIFERENCIAS Especificidad - Son muy específicas
Actúan sólo en una reacción determinada, (para cada sustrato y para
cada reacción)
Tª a la que actúan - Actúan a Tª ambiente Se desnaturalizarían a altas temperaturas
Actividad - Son muy activas
Aumentan la velocidad de la reacción hasta más de un millón de veces
(mucho más que los catalizadores no biológicos)
Peso molecular - Tienen un peso
molecular muy elevado
--
TIPOS DE BIOCATALIZADORES
TIPOS COMPOSICIÓN QUÍMICA PROPIEDADES
(SOLUBILIDAD)
¿LOS PODEMOS SINTETIZAR
LOS ANIMALES?
¿CÓMO ES SU
SÍNTESIS?
ACTUACIÓN
ENZIMAS
Proteínas globulares
Solubles en agua,
difunden fácilmente en los
líquidos orgánicos.
Sí, son sintetizadas por el
organismo
Como cualquier
proteína, pues van
codificadas
genéticamente
Catalizan de forma específica
determinadas reacciones
bioquímicas uniéndose a la
molécula a transformar (S)
ARN (ribozimas) - - -
VITAMINAS Glúcidos o lípidos sencillos Hidrosolubles y
liposolubles
No, hay que obtenerlas en la dieta _ Actúan como coenzimas
HORMONAS Proteínas o esteroides,
generalmente.
Derivados de aminoácidos o de
ácidos grasos
Sí Son sintetizadas en
glándulas endocrinas y
vertidas al medio
interno (sangre)
Son mensajeros químicos.
Sólo actúan en su órgano
blanco o diana (receptores
específicos)
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
18 Eva Palacios Muñoz
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores). 3. 1. ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS.
Son catalizadores orgánicos coloidales, de naturaleza proteica, producidos por los seres vivos.
Son proteínas globulares (salvo ribozimas), solubles en agua y difunden fácilmente en los líquidos orgánicos.
TIPOS DE ENZIMAS POR SU ESTRUCTURA: COFACTORES ENZIMÁTICOS
TIPOS DE ENZIMAS COMPOSICIÓN UNIONES DE
COFACTORES Y
ENZIMAS
TIPOS DE
COFACTOR
DEFINICIÓN/
PROPIEDADES
COENZIMAS EJEMPLOS DE
HOLOENZ.
TIPOS CLASES EJEMPLOS
1.Estrictamente proteicas Una o más cadenas
polipeptídicas
- - - - - - -
2.HOLOENZIMAS =
= Apoenzima +
+ Cofactor
Apoenzima
(parte proteica)
- - - -
Cofactor
(parte no proteica)
Débil
1.Activadores
inorgánicos
Ión metálico u oligoelemento Mg2+ Quinasas
2.Coenzimas Moléculas orgánicas
complejas.
Son inespecíficas (un coenzima
puede actuar como cofactor de
muchas apoenzimas diferentes.
Ej. ATP).
Se alteran durante la reacción;
pero luego se regeneran y
vuelven a ser funcionales.
Nucleótidos Adenosín-
fosfatos
ATP
Nucleótidos y
derivados de
Vitaminas
Piridín-
nucleótidos
NAD
NADP
Flavín-
nucleótidos
FMN
FAD
-
Coenzima A
Derivados de
Vitaminas
- Derivados de
Vit B12
Fuerte (covalente):
el cofactor se llama
grupo prostético
3.Grupos
prostéticos
Grupo hemo (ferroporfirina
= porfirina +
Fe2+)
Citocromos
(poseen un grupo
prostético
ferroporfirínico
que actúa como
cofactor)
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
19 Eva Palacios Muñoz
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática).
2. ENZIMAS. CENTRO ACTIVO: Región de la enzima que se une al sustrato y que suele ser una depresión en la superficie de la E
CARACTERÍSTICAS DEL CENTRO ACTIVO
TAMAÑO ESTRUCTURA CONSTITUCIÓN
Muy pequeño Tridimensional, con forma de hueco Aminoácidos que quedan próximos debido a plegamientos de la cadena polipeptídica
TIPOS DE AMINOACIDOS DE LAS ENZIMAS
LOCALIZACIÓN TIPOS DE
AMINOACIDOS
FUNCION DE AA ¿SE UNEN AL
SUSTRATO?
¿CÓMO SON LAS UNIONES E-S?
Fuera del centro activo AA estructurales Dan la forma a la enzima, no son dinámicos No -
En el Centro Activo AA de fijación Unión del E y el S
Sí
Débiles (se unen débilmente al S)
AA catalizadores Catálisis: rompen algunos de los enlaces del S.
No deben estar necesariamente cerca en la secuencia;
pero sí tras el plegamiento de la cadena polipeptídica.
Débiles o fuertes
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS EN LA REACCIÓN QUE CATALIZAN:
La actividad enzimática depende de la configuración tridimensional, ya que la desnaturalización supone pérdida de la actividad.
La especificidad depende de la forma tridimensional del centro activo, que es complementaria a la molécula del S al que se une.
MODELOS QUE
EXPLICAN LA
ESPECIFICIDAD E-S
EXPLICACIÓN ¿CUANDO APARECE LA
COMPLEMENTARIEDAD E-S?
¿CAMBIA LA FORMA DEL …?
CENTRO ACTIVO DEL
ENZIMA?
SUSTRATO?
M. de la “llave y la
cerradura”. Fischer (1890)
La llave es el Sustrato y la
cerradura es la Enzima.
Antes de unirse E y S. No No
M. del ajuste inducido
(del “guante y la mano”)
La mano es el Sustrato y el
guante es la Enzima.
Hay un cambio de
conformación de la enzima tras
unirse al sustrato
Sólo después de haberse unido E y
S.
Sí, algunas enzimas modifican la
forma de sus centros activos para
adaptarse mejor al S
No
M. de la “tensión sobre el
sustrato”
Sí, los enlaces también provocan
un cambio en la forma del S
(tensan)
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
20 Eva Palacios Muñoz
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
ENZIMAS. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. MECANISMO DE ACCIÓN: E + S = ES = EP = E + P
Nº DE
SUSTRATOS /
REACCIÓN
MECANISMO DE ACCIÓN
1º. INICIACIÓN 2º. TRANSFORMACIÓN 3º. FINALIZACIÓN
Un sustrato (S)
E + S = ES = E + P
1º- Fijación al sustrato en su superficie
(adsorción)
2º - Unión del S al E mediante enlaces
débiles (S + E)
Se debilitan los enlaces del
sustrato
3º. Formación del
complejo enzima-
sustrato (ES)
4º. Formación del
complejo enzima –
producto (EP)
5º. Liberación de la enzima intacta
(E) y el producto (P)
Se requiere mucha menor
energía para llegar al complejo
activado
(C. A.)
Dos sustratos (A, B)
E
A + B = C + D
E
Mecanismo
normal
1.Fijación de los dos
sustratos en su superficie
(adsorción)
Aumenta la probabilidad de
que se encuentren y reaccionen
los sustratos
Complejo ABE Complejo CDE Liberación de la enzima intacta (E)
y los productos (C y D)
Mecanismo
“ping-pong”
1.Fijación de un S
primero y después, el
otro
_ Complejo AE y
liberación de C y E
Complejo BE y
liberación de D y E
TIPOS DE ENZIMAS POR SU ACTIVIDAD
TIPOS DE
ENZIMAS
DEFINICIÓN EJEMPLO
Zimógenos o
proenzimas
Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial, se transforman en la forma activa.
Sólo son activas cuando actúan sobre ellas otras enzimas o iones.
Pepsinógeno (inactivo) ----HCl----> pepsina (activa)
Isoenzimas Enzimas que realizan la misma función
Lactato deshidrogenasa
(forma ácido láctico a
partir de pirúvico)
En músculo
esquelético
Tiene una
<KM
> afinidad por el S,
por tanto > velocidad
Pero en distintos órganos (o en diferentes
momentos de la vida) tienen distintas las:
Formas moleculares
Vmáx y KM
En miocardio Tiene una
> KM
< velocidad
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
21 Eva Palacios Muñoz
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS. REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU CINÉTICA:
Estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas que se define como la cantidad de materia transformada en función del tiempo y se mide por la desaparición de un S o
coenzima o por la aparición del P, en función del tiempo.
La representación gráfica de la cinética enzimática suele ser una hipérbola: la velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta la saturación de la enzima.
CONSTANTES/ OTROS DEFINICIÓN EXPLICACIÓN
Vmáx Velocidad máxima que alcanza la reacción enzimática Sucede cuando hay
saturación de la enzima
Todas las moléculas de la enzima están
ocupadas por moléculas de sustrato
Constante de Michaelis-Menten
(Km)
Concentración del S para la cual la velocidad de la reacción es la
mitad de la Vmáx.-> La Km indica la afinidad del E por su S
(cada enzima posee una Km característica para cada S).
La Km se puede determinar gráficamente.
A < KM > Afinidad hay entre
el S y la E
Son inversamente
proporcionales
> Velocidad
(> Eficacia catalítica)
Ecuación de Michaelis-Menten V = Vmáx . (S)/ KM + (S) Esta ecuación permite calcular la velocidad de la reacción en función de las
distintas concentraciones del S
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
22 Eva Palacios Muñoz
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
PROPIEDADES TIPOS DEFINICIÓN GRADOS DE
ESPECIFICIDAD
¿LA ENZIMA RECONOCE EJEMPLO
UN TIPO DE
MOLÉCULAS?
UN TIPO DE
ENLACE?
ENZIMA SUSTRATO
Especificidad de la
catálisis enzimática
De acción La enzima sólo cataliza una
determinada reacción
_ _ _ Oxidación de un aa, …
De sustrato La enzima sólo actúa sobre un
determinado sustrato
Especificidad absoluta
(la más específica)
Sí, sólo un sustrato
determinado
_ Ureasa Urea
Especificidad de grupo
(más amplia)
Sí, un tipo de moléculas
que tengan una
característica estructural
común
_ Quimiotripsina
(hidroliza
enlaces
peptídicos
diferentes)
Proteínas con
aa aromáticos
Especificidad de clase
(la menos específica)
_ Sí,
independientemente
del tipo de
molécula
Fosfatasas
(separan
fosfatos de
cualquier S)
Grupos fosfato
Reversibilidad - Un enzima cataliza por igual la
reacción (en ambos sentidos). No
cambia la cte. de equilibrio.
Eficacia - Una sola molécula de enzima
puede catalizar la reacción de miles
de moléculas de S
Gran poder
catalítico
- Superior al de catalizadores no
biológicos (multiplica la v por 1
millón o más)
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
23 Eva Palacios Muñoz
6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES O REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: (Concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores) (Importante) La velocidad de la reacción varía con la concentración del E y del S, y es modificada por las condiciones del medio.
VELOCIDAD
DE REACCIÓN
SUSTRATO (S) TEMPERATURA pH INHIBIDORES
¿Qué efecto produce
un cambio en cada
factor?
Si aumenta la concentración del S->
aumenta la velocidad
hasta la saturación de la enzima
(hipérbola)
Si aumenta la Tª ->
-> Aumenta la movilidad molecular->
-> Acelera las reacciones químicas.
Cambia las cargas eléctricas
superficiales de las enzimas
Disminuyen o impiden
completamente la
actividad de una E.
Pueden ser perjudiciales.
o beneficiosos. -> Cambia la conformación en estructura terciaria y cuaternaria de la E.->
-> Altera el centro activo ->
-> Cambia su actividad biológica
1º. Valor < óptimo Aumenta o no Aumenta la velocidad Aumenta la movilidad molecular->
->Aumenta la velocidad de formación del
producto.
Desnaturalización -
2º.Valor óptimo Velocidad máxima Vmáx Cada enzima tiene una Tª óptima a la que
su actividad es máxima
Suele ser la Tª corporal de seres vivos: Tª
óptima < 50- 60 ºC
Cada enzima tiene un pH
óptimo para el que su eficacia
es máxima
-
3º. Valor > óptimo Se mantiene o cesa Saturación de la E Desnaturalización de las enzimas
proteicas
(pérdida de actividad enzimática)
Desnaturalización -
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
TIPOS DE
INHIBIDORES
TIPOS DE
ENLACE I-E
EFECTO
SOBRE EL CENTRO ACTIVO
CLASES DE INHIBIDORES
(REVERSIBLES)
(según compitan o no con el S)
¿SE UNE EL I AL
CENTRO ACTIVO
DEL E?
EFECTOS EJEMPLO
¿Alteran su
estructura?
¿Permanece el efecto?
Irreversibles o
venenos
Unión fuerte
covalente
Sí Sí, el veneno se fija
permanentemente al
centro activo del E
- SÍ Inutiliza a la E
permanentemente
El ión cianuro
(inhibe a la
citocromoxidasa
de la respiración
aerobia)
Reversibles
Unión débil
no covalente
No No, sólo se impide
temporalmente el
funcionamiento
normal del E
Competitivos Compiten con el S
(conformación espacial
similar al S)
Disminuyen la
velocidad de la
reacción
Sulfamidas
No competitivos No compiten con el S (se
unen en otra zona del E)
No Complejo E-S Impiden la separación
de E-S y formar el P
_
Otra zona del E Impiden el acceso del
S al centro activo
_
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
24 Eva Palacios Muñoz
CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
La actividad enzimática se puede regular de forma general por variaciones de pH, Tª, etc. ; pero a veces se necesita un control más específico, mediante: efectores alostéricos y
modificaciones covalentes.
TIPOS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD E. TIPOS EXPLICACIÓN
Muy general 1. Factores que regulan la actividad E
(Variaciones de pH, Tª, etc.)
Más específico 2.Efectores alostéricos
(regulación alostérica o alosterismo)
Activadores o efectores
Suelen ser los S
Inhibidores
Suelen ser los P
3.Modificaciones covalentes
REVERSIBLES
Si se introduce un grupo funcional, fosfato,…
IRREVERSIBLES Zimógenos o proenzimas Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial,
se transforman en la forma activa.
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
25 Eva Palacios Muñoz
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (I) (más sencilla)
TIPO REACCIONES
que catalizan
CLASES ACCIÓN/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO
DE ENLACE
EJEMPLO DE REACCION
(el signo = indica reacción reversible)
I. Oxido-
reductasas
De oxidorreducción de
S (transferencia de H,
O o e-)
Un compuesto gana e-
(se reduce) y otro los
cede (se oxida)
Las de respiración celular
Glu + O2 = CO2 + H2O + Energía
(se oxida) (se reduce)
II. Transferasas
o quinasas
Transfieren grupos funcionales ( NH2, fosfato)o
radicales (salvo el H)
de unas moléculas a otras
A-X + B = A + B-X
Acido aspártico + ácido pirúvico =
ácido oxalacético + alanina
III. Hidrolasas Hidrólisis
(rotura de sustratos
diversos mediante el
agua disociada en sus
iones)
A-B + H2O =
AH + BOH
Introducen grupos –
OH y -H
Lipasas Énlace éster
(ácido + alcohol)
Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos
grasos
(Esterasa)
Carbohidrasas
Glucosídicos
Peptidasas Peptídicos
IV. Liasas Rotura o soldadura de S
sin agua, con liberación
de grupos químicos.
Adición de grupos
funcionales (-NH2,
CO2, H2O,…) a
moléculas que
tienen un doble
enlace.
Descarboxilasas Liberación de CO2 a
partir de un S orgánico
Acido pirúvico = acetaldehído + CO2
(Piruvato descarboxilasa)
V. Isomerasas Isomerización o transformación de moléculas
en sus isómeros
Gliceraldehído- 3- fosfato =
Dihidroxiacetona –3- fosfato
(Fosfotriosa isomerasa)
VI. Sintetasas o
ligasas
Síntesis de moléculas (forman enlaces)
utilizando la energía de la hidrólisis de ATP
A + B + ATP = A-B + ADP + P
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
26 Eva Palacios Muñoz
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (II) (muy completa)
TIPO REACCIONES
que catalizan
CLASES ACCIÓN/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO
DE ENLACE
EJEMPLO DE REACCION
(el signo = indica reacción reversible)
I. Oxido-
reductasas
De oxidorreducción
de S (transferencia
de H, O o e-)
Un compuesto gana
e- (se reduce) y otro
los cede (se oxida)
Deshidrogenasas Son oxidantes: quitan H (H+
y e-) de una molécula
NAD, NADP Y FAD
se reducen a NADH2,
NADPH2 Y FADH2
Acido málico + NAD+ = ácido oxalacético
+ NADH + H+
(Malato- deshidrogenasa)
Oxidasas o
reductasas
Son reductoras: quitan e- del
S y los ceden al oxígeno
II. Transferasas
o quinasas
Transfieren grupos funcionales o
radicales (salvo el H)
de unas moléculas a otras
Transaminasas Transfieren grupos –NH2 Acido aspártico + ácido pirúvico =
= ácido oxalacético + alanina
Transcarboxilasas Transfieren grupos - COOH
III. Hidrolasas Hidrólisis
(rotura de sustratos
diversos mediante
el agua)
Introducen grupos
–OH y -H
Esterasas Lipasas
Énlace éster
(ácido + alcohol)
Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos grasos
(Esterasa)
Fosfatasas Glucosa- 6- fosfato = glucosa + fosfato
Carbohidrasas
Sacarasa
Amilasa
Glucosídicos
Peptidasas Tripsina
Pepsina
Peptídicos
Nucleasas
IV. Liasas Soldadura o rotura
de S sin agua.
Adición de grupos
funcionales (-NH2,
CO2, H2O,…) a
moléculas que
tienen un doble
enlace.
Aminasas Adición de –NH2 a un doble
enlace
Carboxilasas Adición de –COO a un doble
enlace
Acido pirúvico = acetaldehído + CO2
(Piruvato descarboxilasa)
Hidratasas Adición de H2O a un doble
enlace
Ácido fumárico + H2O = ácido málico
V. Isomerasas Isomerización o transformación de
moléculas en sus isómeros
Gliceraldehído- 3- fosfato =
Dihidroxiacetona –3- fosfato
(Fosfotriosa isomerasa)
VI. Sintetasas o
ligasas
Síntesis de moléculas con hidrólisis de
ATP
Acetil- CoA = Malonil- CoA
(ATP --> ADP + P)
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
27 Eva Palacios Muñoz
1. REGULACIÓN ALOSTÉRICA O ALOSTERISMO: Sistema de regulación enzimática muy preciso.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS:
DEFINICIÓN Son las que pueden adoptar dos formas estables diferentes, permitiendo la autorregulación de la actividad enzimática (por el S y el P)
FUNCIÓN Catalizan reacciones importantes
EJEMPLO La 1ª E (E reguladora) de una ruta metabólica o en puntos de ramificación de las rutas metabólicas) es alostérica.
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Dos tipos de
centros
1.Centro Activo Allí se une el S
2.Centro Regulador
(centro alostérico)
a) Si el centro alostérico está vacío La E cataliza a v normal.
b) Si el centro alostérico está
ocupado por un ligando o efector
Activadores o efectores
(suelen ser los S)
Cambia la conformación del E de
forma más o menos activa
Acelera o inhibe la reacción
Inhibidores alostéricos
(suelen ser los P)
Dos formas Conformación activa Alta afinidad por el S
Estabilizada por activadores
Regulación por
retroinhibición o
inhibición feed-back
El P final se fija al centro regulador ->
-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma inactiva->
->inhibe a la E (impide la unión de E al S)
Conformación inactiva Baja afinidad por el S
Estabilizado por inhibidores
alostéricos.
Regulación por
inducción enzimática
El S inicial se fija al centro regulador ->
-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma activa ->
-> activa a la E (favorece la catálisis)
Estructura
cuaternaria
(están formadas
por varias
subunidades)
Cada protómero del E
alostérico tiene centro/ s
regulador/ es (allí se
puede unir un ligando o
activador)
Hay cooperativismo o efecto
cooperativo entre las subunidades
Permite regulación
más rápida y con
menor cantidad de
activadores e inhibidores.
La unión del S al centro activo de una de las subunidades, facilita la unión del S
a los centros activos de otras subunidades.
(El cambio de conformación de este protómero o transición alostérica,
se transmite instantáneamente a los otros protómeros, activándolos)
Cinética Es diferente a las demás E: es una sigmoide (no hipérbola) -> Cambio muy grande en la velocidad de reacción (“ley del todo o nada”).
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
28 Eva Palacios Muñoz
VITAMINAS: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función.
NOMBRE COENZIMA
DERIVADO
FUNCIÓN (BIOQUÍMICA, BIOLÓGICA) ENFERMEDAD CARENCIAL
Vit C - Antioxidante
Cofactor de hidroxilación
Coenzima en la síntesis de colágeno
Escorbuto, propensión a infecciones
B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Transferencia de grupos aldehídos Beri-beri (polineuritis)
B2 (Riboflavina) FAD, FMN Transferencia de H+ (e-) en la respiración celular Dermatitis, inflamación y agrietamiento de la
lengua, comisura de boca, etc.
B3 (Niacina) NADP+, NAD+ Transferencia de H+ (e-) en oxidaciones y en la respiración celular. Pelagra (dermatitis, diarrea y demencia)
B5 (Ácido pantoténico) Coenzima A
(imprescindible en el
metabolismo celular)
Transferencia de grupos acilo, detoxificador, formación de ácidos
grasos, hormonas y anticuerpos. Antiestrés.
Palpitación, dolor y quemaduras en pies,
alteraciones nerviosas y circulatorias
B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal Transferencia de grupos amino en el metabolismo de aa Dermatitis, trastornos del aparato digestivo,
convulsiones
B8 (Biotina, Vit H) Biocitina Transferencia de grupos carboxilos, desarrollo de glándulas sexuales,
sebáceas y sudoríparas
Dermatitis, caída del pelo, anemia
B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico Transferencia de grupos monocarbonados, antianémica, síntesis de
glóbulos rojos
Anemia, insomnio, depresión del sistema
inmunitario
B12 (cobalamina) Coenzima B12 Metabolismo de ácidos nucleicos, formación de glóbulos rojos,
síntesis de neurotransmisores
Anemia perniciosa, trastornos nerviosas,
ulceraciones en boca
A (retinol) 11-cis-retinal Ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejido
epitelial
Ceguera nocturna, xeroftalmía, desecación
epitelial, detención del crecimiento
D
D2 (Ergocalciferol)
D3 (Colecalciferol)
1,2-Dihidroxi-
colecalciferol
Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento de
huesos
Raquitismo en niños, deformaciones óseas en
adultos
E (Tocoferol) - Inhibe oxidación de ácidos grasos insaturados Envejecimiento celular, impide el crecimiento
K (Filoquinona) - Imprescindible en coagulación sanguínea (síntesis de protrombina) Retardo en coagulación sanguínea, hemorragias
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
29 Eva Palacios Muñoz
1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES
NOMBRES
PROVITAMINAS FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA AVITAMINOSIS HIPERVITAMI-
NOSIS
FUENTE
A (Retinol),
(Antixeroftálmica)
Provitamina A o
Betacaroteno
Ciclo visual,
Mantenimiento de epitelios y buen
funcionamiento de todos los tejidos
Antioxidante: ayuda a evitar el cáncer.
Desarrollo de huesos.
Xeroftalmia, ceguera
nocturna, alteraciones
epiteliales, detención del
crecimiento.
Caída del pelo,
descamación,
Debilidad,
vómitos
Vegetales con carotenos (perejil,
espinacas, zanahorias, orejones
de albaricoque), mantequilla,
hígado, huevos, leche de vaca.
D (Antirraquítica)
D2 (Calciferol)
Ergosterol (D2) y
7-deshidrocolesterol
(D3)
Metabolismo del calcio, esencial en el
crecimiento y mantenimiento de huesos y
dientes.
Raquitismo en niños,
osteomalacia en adultos,
caries, osteoporosis senil.
Calcificación
corazón, riñón e
hígado
Mantequilla, leche, yema de
huevo, levadura, cereales
germinados y aceites vegetales,
pescados azules, hígado.
E (Tocoferol)
(Antiestéril)
Antioxidante (evita la oxidación de ácidos grasos
insaturados y la destrucción de vit. A y C)
Previene tumores y retarda el envejecimiento
celular.
Envejecimiento celular.
Impide el crecimiento.
Trastornos de la
reproducción.
Aceites vegetales prensados en
frío (germen de trigo, girasol,
oliva...), semillas, germen de
trigo, vegetales de hojas verdes,
cacahuetes crudos, nueces, yema
huevo.
K ( Menadiona)
(Naftoquinona)
(Antihemorrágica)
Síntesis de protrombina que coagula la sangre. Retardo en la coagulación
Hemorragias
Vegetales hojas verdes (escarola,
lechuga, espinacas), huevos,
pescados
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
30 Eva Palacios Muñoz
2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES
NOMBRES COENZIMA FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA AVITAMINOSIS FUENTE
C (Acido ascórbico)
(Antiescorbútica)
Antioxidante (contrarresta la formación de
nitrosaminas cancerígenas)
Coenzima en la síntesis de colágeno (crecimiento y
reparación tejidos).
Mejora el sistema inmunitario (previene y mejora el
resfriado).
Favorece la absorción del Fe
Escorbuto
Infecciones respiratorias
Kiwi, guayaba, fresa, naranja, pimiento rojo,
brécol, perejil.
B1 (Tiamina,)
(Antineurítica)
(Antiberibérica), vit.
del estado de ánimo
Pirofosfato de tiamina
(Descarboxilasas : transferencia de
grupos aldehído en el metabolismo de
glúcidos y lípidos)
Ayuda al funcionamiento del sistema nervioso,
músculos y corazón.
Beri-beri,(Polineuritis) y
otros trastornos nerviosos
Levadura de cerveza, germen de trigo, soja
(envolturas de cereales y legumbres), pan y
arroz integral, frutos secos sin tostar.
B2 (Riboflavina)
FAD y FMN (Deshidrogenasas:
transferencia de H+ y e- en la
respiración celular)
Ayuda al crecimiento y a la reproducción.
Favorece el buen estado de piel, cabellos y uñas.
Dermatitis (piel, boca,
labios). Seborrea.
Levadura de cerveza, almendras, germen de
trigo,
Queso, huevos, champiñones, leche, legumbres,
castañas, etc.
(Su necesidad aumenta con el estrés). (Las
bacterias intestinales evitan grandes
deficiencias).
B3 (Niacina)
(Antipelagrosa)
NAD+ y NADP+ (Deshidrogenasas:
metabolismo de glúcidos y proteínas.
(Oxidaciones y respiración celular)
Indispensable en salud del sistema nervioso.
Favorece el sistema digestivo.
Mejora el cutis.
Pelagra (dermatitis, diarrea y
demencia)
Levadura de cerveza y germen de trigo, frutos
secos (cacahuetes) harina integral de trigo,
leche, carne
B5
(Acido pantoténico)
Coenzima A (imprescindible en
metabolismo celular: transporte de
grupos acilos oxidación de ácidos
grasos y pirúvico)
Detoxificador.
Formación de ácidos grasos, hormonas y anticuerpos.
Antiestrés.
Desórdenes de la piel
(dermatitis)
Alteraciones nerviosas y
circulatorias (anemia).
En casi todos:
yema de huevo, cereales integrales, germen de
trigo, frutos secos.
B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal (Transaminasas:
transferencia de grupos amino en el
metabolismo de aminoácidos).
Imprescindible en la fabricación de anticuerpos y
glóbulos rojos y en la síntesis de ácidos nucleicos.
Ayuda a prevenir varias enfermedades nerviosas y de
piel.
Anemia, dermatitis
seborreica y trastornos del
aparato digestivo.
Levadura de cerveza, germen de trigo, salvado
de trigo, levadura de pan, frutos secos, plátano,
carne, vegetales, legumbres y cereales.
(Bacterias intestinales)
B8
(Vit H, Biotina)
Biocitina (Carboxilasas: transferencia
de grupos carboxilos)
Desarrollo de glándulas sexuales, sebáceas y
sudoríparas.
Dermatitis, caída del pelo
Anemia.
Levadura de cerveza, yema de huevo, frutas
frescas, frutos secos, leche, arroz integral.
B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico (síntesis de
bases nitrogenadas de ADN y ARN)
Antianémica.
Formación de glóbulos rojos
Anemia. Insomnio.
Depresión del sistema
inmunitario.
Levadura, germen y salvado de trigo, escarola,
cereales, brécol, endibias, espárragos, col,
boniato y frutos secos.
B12 (Cobalamina)
(Antiperniciosa)
Coenzima B12
(metabolismo de ácidos nucleicos)
Formación de glóbulos rojos.
Síntesis de neurotransmisores.
Anemia perniciosa y daños
cerebrales, ulceraciones en la
boca.
Carne, pescado y lácteos, levadura, huevos,
algas.