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Las Proteínas
Son biopolímeros de peso molecular elevado, constituidos por largas cadenas de residuos de aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos, son las moléculas orgánicas más abundantes
Existen gran cantidad de proteínas cada una de ellas con funciones biológicas diferentes (soporte estructural, transporte, almacenamiento, catalizadores y protección inmunológica,)
Composición
Aminoácidos Biomolécula que posee un grupo carboxilo y
un grupo amino Las proteínas están constituidas por
aminoácidos Los principales son 20 El carbono es tetraédrico y es un centro
quiral Como resultado de esto se forman estéreo
isómeros
Aminoácidos enantioméricos
Los aminoácidos protéicos son exclusivamente L_aminoácidos
Las células sitentizan solamente aminoácidos L
Las reacciones de los amonoácidos son estéreo-específicas
Aminoácidos (2)
Los estéreo isómeros en solución presentan actividad óptica
Los aminoácidos tienen alto punto de fusión y son solubles en agua
En pH fisiológico existen en forma de zwiteriones
Clasificación de los Aminoácidos
Grupo I: Cadena lateral no polar Grupo II: Cadena lateral aromática Grupo III: Cadena lateral polar sin carga Grupo IV: Cadena lateral ácida Grupo V: Cadena lateral básica
Grupo I: R no polar
Los aminoácidos de este grupo tienen cadenas con grupos alifáticos
Son hidrofóbicos, insolubles en agua Baja reactividad química Algunas son solubles en agua (en sentido
descendente de solubilidad)
Grupo II: R Aromático
Los aminoácidos de este grupo tienen cadenas con grupos aromáticos
Son relativamente hidrofóbicos, insolubles en agua
Reactividad química relativamente baja
Grupo III: R Polar sin carga
La cadena contiene al menos un átomo de N, O ó S, con los que forma puentes
Cuando posee grupos –SH puede formar enlaces disulfuro
Son relativamente hidrofílicos, solubles en agua, debido a que forman puentes hidrógeno. (descendente en solubilidad)
Grupo IV
La cadena tiene un grupo carboxilo Se encuentran ionizado a Ph fisiológico Son hidrofílicos y solubles.
Disociación de la Alanina
Los aminoácidos en solución se encuentran como iones dipolares
Ésta es la razón de su alto punto de ebullición, constante dieléctrica y momento polar,
Éstos iones híbridos tienen propiedades anfóteras
Valoración de la Glicina
Desde su forma completamente protonada la Gli se comporta como un ácido diprótico (dibásico)
ValoraciónAlanina
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
0 0.5 1 .0 1 .5 2 .0
H N CHRCOOH3+
H N CHRCOOH3+
H NCHRCOO3–
pK =2,341
H N CHRCOO3+ –
H N CHRCOO3+ –
H NCHRCOO2–
pK =9,691
H NCHRCOO2–
pH
Eq uiva lentes O H–
pH =6,02I
Enlace Peptídico
Se produce al eliminar una molécula de agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo –amino de otro
El enlace peptídico es una amida sustituida
Es una reacción de condensación
El ejemplo es un dipéptido Se puden formar tripéptidos,
oligopéptidos, polipéptidos (protéinas)
Trabajo en clase
Realice una análisis de la valoración del ácido glutámico.
pK1: 2,19
pK2: 4,65
pKR: 9,67
Seril-glicil-tirosil-alanil-leucina
Izq: aminoterminal Der: Carboxiterminal Sombreado: enlace
peptídico Rojo: Grupo R
Los enlaces peptídicos se hidrolizan en medio ácido
La cantidad de cada AA es propio de cada proteína
La hidrólisis ácida debe complementarse
Clasificación de acuerdo a su composición
Simples: Por hidrólisis producen solamente aminoácidos Normalmente están constituídas por 50% C, 7% de
H, 23% de O, 16% de N y de 0-3% de S. Conjugadas:
Por hidrólisis producen además otros componentes orgánicos o inorgánicos (grupo prostético) Nucleo-proteínas y lipo-proteínas Fosfo-proteínas Métalo-proteína Gluco-proteínas
A diferencia de las proteínas simples las proteínas conjugadas contienen grupos diferentes llamados grupo prostético
Algunas Proteínas Conjugadas
Tipo Grupo ProstéticoLipoproteínas
1 Lipoproteínas del plasma s. Fosfolípidos, colesterol
Glucoproteínas -globulinas Hexosamina, galactosa,
manosa, ácido siálicoFosfoproteínas Caseína Fosfato esterificado
Hemoproteínas Hemoglobina Ferroprotoporfirina
Metalproteínas Aminoacilasa Zn
Tamaño
Desde 5000 hasta 1´000.000 Algunas forman dímeros y polímeros Cada cadena peptítidica puede estar
formada de 100 a 300 aminoácidos
Pesos Moleculares de Algunas Proteínas
ProteínaPeso
MolecularNº de
cadenas
Insulina (bovina) 5700 2
Lisozima (clara de huevo) 13900 1Quimotripsinógeno (páncreas bovino) 23200 1
Hemoglobina 64500 4
Aminoacilasa 90000 2
Triptofano sintetasa 159000 4
Glucógeno fosforilasa (hígado de buey) 370000 4
Glutamina sistetasa (E. Coli) 592000 12
Clasificación de Acuerdo a su Conformación
Fibrosas Globulares
Toda molécula protéica posee en su estado nativo una forma tridimensional característica conocida como “conformación”
Proteínas Fibrosas
Cadenas ordenadas a lo largo de un eje formando fibras o láminas
Son insolubles en agua y son físicamente resistentes
Son elementos estructurales del tejido conjuntivo en los animales superiores (ej. Colágeno, queratina)
Proteínas Globulares
Formada por cadenas polipeptídicas plegadas que forman formas esféricas
Las enzimas, las proteínas de transporte, anticuerpos y hormonas son casi todas globulares
Son solubles en agua
Estructura Primaria
Se refiere al esqueleto covalente de la cadena y establece de modo específico la secuencia de residuos aminoácidos
Estructura secundaria
Las cadenas polipeptídicas forman pliegues para formar estructuras estables
Los 2 tipos de estructuras secundarias más importantes son la hélice y la lámina
Los pliegues secundarios se forman en regiones de la gran cadena polipeptídica pudiendo repertirse varias veces.
Hélice Está formada por un esqueleto polipetídico
estrechamente enrrollado Las cadenas laterales R se extiende hacia
fuera de la cadena principal Las principales interacciones que
mantienen la hélice son los puentes hidrógenos entre los grupos NH y el grupo C=O
La Gly y Pro no favorecen la formación de hélices
Laminas La cadena polipeptídica está casi totalmente
extendida Los puentes H mantienen la lámina Tienen la Los puentes H pueden formarse
dentro de la misma cadena o entre varias cadenas
Si las cadenas corren en la misma dirección son paralelas si van en forma inversa son antiparalelas
La Gly y la Pro favorecen la formación de la lámina
Estructura Terciaria
Define las posiciones de todos los átomos de la estructura protéica, incluyendo las cadenas laterales R
Es consecuencia de la combinación de varios arreglos estructurales secundarios en un solo arreglo compacto
Las fuerzas estabilizadoras son las interacciones hidrófobas entre cadenas laterales no polares y los puentes disulfuro
1. La E3 está determinada por la estructura primaria
2. La función de una proteína esta determinada por su E3
3. Una proteína aislada adopta una única forma estructural
4. Las fuerzas más importantes que estabilizan la E3 son no covalentes
5. La conformación espacial estable de una proteína funcional se denomina estructura nativa
6. La E3 de una proteína puede ser asistida
Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria define el arreglo y posición de cada subunidad en una proteína oligomérica
Las subunidades de una proteína oligomérica pueden iguales o distintas
Iguales o en grupos (protoméricas) Muchas unidades diferentes (multiméricas) Los puentes disulfuro mantienen la
estructura cuaternaria