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Tema 2:Estructura y Función de las Proteínas (1/5)
Dra. Vanessa [email protected]
@bioquitips
Noviembre 2011
Universidad Central de VenezuelaFacultad de MedicinaEscuela de Medicina Luis RazettiCátedra de Bioquímica
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¿Por Qué estudiar las proteínas?
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Proteínas y enfermedad
Exceso de una proteína
Ausencia o deficiencia de una proteína
Incorrecto plegamiento de la proteína
Enfermedad
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Plegamiento incorrecto de proteínas en enfermedades neurodegenerativas
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Proteínas..nos podemos preguntar… ¿Dónde se forman? ¿Cómo son? ¿Cuántas son? ¿Cómo se estudian? ¿Qué funciones realizan? ¿Cómo se relacionan con la salud y la enfermedad? ¿Cómo pueden evitarse las enfermedades por
deficiencia o por exceso en la alimentación?
Y muchas más…
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Proteínas
Macromoléculas orgánicas. Constituidas por C, H, O, N y S. Peso, tamaño y forma variable. Abundantes en los tipos celulares (una célula
humana 10.000 proteínas distintas). Funciones diversas: metabolismo, contracción
muscular, respuesta inmunológica, crecimiento, transporte, catálisis enzimática, funciones de sostén (huesos), etc.
Polímeros lineales de L-aminoácidos.
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Formas, tamaño y peso variables
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Funciones
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Fórmula General de los Aminoácidos
Ca COOH+H3N
H
R
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Fórmula General de los Aminoácidos
C a (central)
Grupo amino
Grupo carboxilo
Átomo de Hidrógeno
Cadena lateral R
R
a CH
NH3+ COOH
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¿Cuál de las siguientes moléculas es un α-aminoácido?
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11. Treonina12. Tirosina13. Cisteína14. Arginina15. Lisina16. Histidina17. Acido Aspártico18. Acido Glutámico19. Asparagina20. Glutamina
1. Glicina2. Alanina3. Valina4. Leucina5. Isoleucina6. Prolina7. Fenilalanina8. Triptófano9. Metionina10. Serina
Cadena Lateral
o Grupo
R
Aminoácidos
• Se conocen otros 150 aminoácidos pero NO forman parte de las proteínas.
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Ejemplos de algunos aminoácidos
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Aminoácidos
Dos propiedades importantes que los distinguen son:
Polaridad. Si un aminoácido es polar o no - polar influye como interactúa con el agua.
Carga. Si tienen o no carga. Algunos aminoácidos pueden ionizarse para tener cargas positivas, otros se ionizan con cargas negativas.
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Clasificación de los Aminoácidos
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Enlace Peptídico
• Enlace covalente tipo amida• Carácter de doble enlace
parcial• Imposibilidad de rotación.
• Reacción de deshidratación.
• Configuración Trans.
• Entre el COOH de un aminoácido y el grupo amino NH3+ de
otro aminoácido.
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Enlace peptídico
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Polímeros Lineales de L-Aminoácidos
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Macromoléculas orgánicas
Péptidos hasta 102 monómeros, proteínas > 102
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Esteroisomería de los aminoácidos Cuando cuatro grupos diferentes están
unidos a un átomo de carbono, como el carbono α de los aminoácidos (excepto la glicina), resultan dos isómeros posibles, que son imágenes especulares no superponibles.
Isómeros ópticos: en general, una molécula con n centros quirales tiene 2n estereoisómeros
Esta característica es importante en los sistemas biológicos.
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Dos moléculas son enantiómeros sino se sobreponen una con otra, sin importar cuanto se roten en el espacio
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Esteroisomería de los aa
Todos los aminoácidos excepto la glicina poseen un carbono asimétrico.
Esto hace que presenten esteroisomería, cada aminoácido posee dos esteroisómeros según como sea la colocación del grupo NH3
+. Si el grupo NH3
+ se sitúa a la derecha tendrá configuración D, si se sitúa a la izquierda tendrá configuración L (con base a la conformación del gliceraldehido).
Los aminoácidos que forman las proteínas son todos de configuración L.
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Esteroisomería de los aa
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Isómeros alanina
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Actividad óptica
La presencia del carbono asimétrico, además les da a los aminoácidos actividad óptica, es decir en disolución son capaces de desviar el plano de polarización de la luz.
Si lo desvían hacia la derecha (+) se llaman dextrógiros, si lo desvían hacia la izquierda (-) levógiros.
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Estructura de las Proteínas
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Estructura de Proteínas
La estructura tridimensional de las proteínas viene determinada por su secuencia de aa
La función de una proteína depende de su estructura tridimensional, la cual es única
Las fuerzas más importantes que estabilizan la estructura tridimensional son interacciones no covalentes
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• Estructura primaria.• Estructura secundaria.• Estructura terciaria.• Estructura cuaternaria.
Niveles de Organización
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Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos. Especificada en el DNA. Determina la forma que adopta la proteína
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Estructura primariaEs la secuencia de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final
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Estructura de Proteínas
Sólo una fracción (~105) de las posibles secuencias (>10400 ) de aa es una proteína “nativa”, codificada por un gen y fabricada en una célula
¿Qué tienen de peculiar esas secuencias? Se pliegan, como resultado de las interacciones
laterales entre los aa, formando estructuras específicas
Cadenas aleatorias de aa sintetizadas artificialmente usualmente no tienen un plegamiento bien definido
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Proceso secuencial espontáneoImpulsado por interacciones no covalentes
Plegamiento de Proteínas
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Plegamiento de las Proteínas
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Plegamiento de las Proteínas
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Plegamiento de las ProteínasConformación Nativa: Estructura tridimensional con actividad biológica
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Plegamiento de las proteínas
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Conformación La disposición espacial de los átomos de una
proteína Se refiere a un estado estructural que puede
interconvertirse con otros sin romper enlaces covalentes
Un cambio de conformación puede ser el resultado de la rotación de los enlaces sencillos
De entre las innumerables conformaciones posibles, siempre hay una que es la más estable
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Interacciones implicadas en el plegamiento Enlaces de hidrógeno internos Interacciones electrostáticas (o puentes salinos)
entre grupos cargados de las cadenas laterales (Glu, Asp, Lys, Arg, etc)
Interacciones de Van der Waals. Las proteínas están tan densamente empaquetadas que permiten el máximo contacto entre los átomos de las cadenas laterales
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Interacciones implicadas en el plegamiento Restricciones impuestas por el propio enlace
peptídico Interacciones hidrofóbicas. En un ambiente
polar (agua) los grupos hidrófobos se agrupan en el interior de la molécula de proteína.
Enlaces disulfuro. Contribuyen a estabilizar la estructura tridimensional de la proteína
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Enlaces no covalentes que permiten y estabilizan la estructura de las proteínas
Estructura de las Proteínas
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Estructura de Proteínas
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• Estructura primaria.• Estructura secundaria.• Estructura terciaria.• Estructura cuaternaria.
Niveles de Organización (continuará..)