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Aminoácidos y PéptidosSemana 29
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Aminoácidos
• Son compuestos que contienen un grupo carboxilo y un grupo amino.
• Se conocen como los mas importantes en el mundo biológico ya que a partir de ellos se constituyen las proteínas.
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Cadena lateral variable
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Clasificación
AMINOACIDOS: se clasifican
según su grupo R
POR LA CADENA LATERAL
GRUPO FUNCIONAL
POLARIDAD
POR SU REQUERIMIENTO
ESENCIALES NO ESENCIALES
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Según su cadena lateral
GRUPO AMINOACIDO
Alifático Glicina, Alanina, Valina, Leucina,
Isoleucina, Prolina.
Hidroxilo Serina, Treonina, Tirosina
Carboxilo Acido Aspártico, Acido glutámico
Amida Asparagina, Glutamina
Amina Lisina , Arginina,
Azufre Cisteína, Metionina
Anillo aromático Fenilanina, Triptófano, Tirosina
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Clasificación según su polaridad
Polaridad
Polares neutros
Ácidos
Básicos
No polares
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AMINOACIDOS NO POLARES
Gli, Gly
•Glicina
Ala
•Alanina
Val
•Valina
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AMINOACIDOS NO POLARES
Leu
• Leucina
Ile
• Isoleucina
Fen
• Fenilalanina
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AMINOACIDOS NO POLARES
Met
• Metionina
Pro
• Prolina
Trp
• Triptófano
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AMINOACIDOS POLARES NEUTROS
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AMINOACIDOS ACIDOS
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AMINOACIDOS BÁSICOS
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AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales (son 10) el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto deben ser parte esencial de nuestra alimentación. La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene.
Nemotécnica:
Va Le Me Iso Fe Li Tre Tri Hiz
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AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos.
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Deficiencia De Aminoácidos En Algunos Alimentos
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Isomeria Optica: Formas D y L
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Configuración D Y L
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PROPIEDADES FISICAS
• Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con descomposición a temperaturas superiores a 200°C.
• Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares.
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COMPORTAMIENTO ANFOLITOIonización de aminoácidos
• A los aminoácidos en estado sólido o en solución neutra se les asigna una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterion).
• Como los aminoácidos contienen grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH2 ) en la misma molécula , ocurre una reacción de neutralización intramolecular, la cual conduce a la formación de una sal.
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Ionización de aminoácidos
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PH ISOELÉCTRICO (PI)
El pH al cual el aminoácido existe en solución como sal interna, ión dipolar o ZWITTERIÓN( tiene carga positiva y negativa a la vez.) Es decir, es el pH al cual el aminoácido eseléctricamente neutro y no muestra tendencia a emigrar a algún electrodo al aplicarlesun campo eléctrico. Cada aminoácido posee su propio PH isoeléctrico característico.
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COMPORTAMIENTO ACIDO-BASE DE LOS AMINOACIDOS
• ETAPAS DE IONIZACIÓN
SE MOVERA AL
ELECTRODO POSITIVO
ANODO
NO SE MOVERA
SE MOVERA AL
ELECTRODO NEGATIVO
CATODO
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EJERCICIOS.
A. B.
El pH isoeléctrico de la alanina es 6. ¿Cuál de las
estructuras corresponde a la Alanina …?
1. En su pH Isoeléctrico
2. A un pH menor su pH isoeléctrico
3. A un pH mayor a su pH isoeléctrico
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CISTEINA
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FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS
Propuesta de Emil Fischer
Nombre de enlace peptídico.
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Formación del enlace peptídico
• Los Péptidos son el producto de la unión covalente deaminoácidos mediante Enlaces Amida, formándose porcondensación del extremo Carboxilo de uno y el extremoAmino del otro, liberándose una molécula de agua en lareacción. A esta unión se le llama Enlace Peptídico.
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A continuación el mecanismo de reacción en los Grupos Amino y Carboxilo
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Para formar péptidos los aminoácidos se vanenlazando entre sí formando cadenas de longitud ysecuencia variable. Para denominar a estascadenas se utilizan prefijos convencionales como:
OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS
si el N.º de aminoácidos es menor 10
Dipéptidos: si el # de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el # de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el # de aminoácidos es
4. etc.
o cadenas polipeptídicas.
Si el # de aminoácidos es mayor
10.
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Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de
izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee
un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que
se encuentra un grupo carboxilo libre, ejemplo:
En la formación de este pentapéptido se liberaron 4
moléculas de agua, posee 4 enlaces peptídicos. El grupo
N-terminales la Serina y el grupo C-terminal es la Glicina.
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PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA
(GLUTATION,VASOPRESINAY OXITOCINA)
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GLUTATION.
El glutatión (GSH) es un
tripéptido que esta
formado de los
aminoácidos:
• Ácido glutámico
• Cisteína
• Glicina.
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Glutatión.
El glutatión ayuda a proteger las células de
especies reactivas de oxigeno.
Es utilizado por las células para deshacerse de
sustancias toxicas.
Regula las funciones del sistema inmunológico.
Inhibe la replicación de virus.
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Beneficios del glutatión en el cuerpo humano.
Aumenta la energía
Fortalece el sistema inmunológico
Desintoxica el hígado y las células
Mejora el enfoque y claridad mental
Reducen las molestias musculares
Mejora la piel
Captura y expulsa químicos y tóxicos.
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VASOPRESINA Y OXITOCINA.
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FUNCION BIOLOGICA DE LA VASOPRESINA
Es llamada también hormona antidiurética,
controla la reabsorción de moléculas de
agua mediante la concentración de orina y
la reducción de su volumen, la excreta de
agua desde los riñones es gracias a la
vasopresina, que recibe este nombre de
esta importante función como regulador
homeostático de los fluidos
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Los niveles altos de vasopresina provocan mayor
retención renal de agua que produce hiponatremia, hipo
osmolalidad del plasma e hiperosmolaridad de orina.
Por ejemplo, se sabe que cuanto más estrés sufrimos,
menos vasopresina recibe nuestro organismo
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FUNCION BIOOGICA DE LA OXITOCINA
Es una hormona relacionada con los patrones sexuales y
con la conducta maternal y paternal que actúa también
como neurotransmisor en el cerebro.
Ejerce funciones como la excreta de agua desde los
riñones o como regulador homeostático de los fluidos.
En el sistema nervioso central modula comportamientos
sociales, sentimentales, patrones sexuales y la conducta
parental.
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Fue la primera hormona sintetizada en el laboratorio
Por ejemplo la inyección de oxitocina se
usa para empezar o mejorar las contracciones durante
el parto. La oxitocina también se usa para reducir el
sangrado después del partorio.
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FIN