clase2 tema2 2011-v_miguel
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Tema 2:
Estructura y Función de las
Proteínas (2/5)Dra. Vanessa Miguel
@bioquitips
Noviembre 2011
Universidad Central de Venezuela
Facultad de Medicina
Escuela de Medicina Luis Razetti
Cátedra de Bioquímica
• Estructura primaria.• Estructura secundaria.• Estructura terciaria.• Estructura cuaternaria.
Niveles de Organización de las Proteínas
Estructura primariaEs la secuencia de sus aminoácidos. Por convención el
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-
terminal hasta el carboxilo final
Estructura Secundaria
Arreglos periódicos de
segmentos de la proteína
No considera grupos R
Estabilizada por puentes de
hidrógeno entre el grupo
carbonilo y el amida del enlace
peptídico
Tipos: -hélice, Lámina , giros o
plegamientos al azar
•Estabilizada por puentes
de hidrógeno.
•Entre átomos de O y NH
que forman parte del
enlace peptídico.
•Grupos R de los
aminoácidos se localizan
hacia el exterior de la
hélice
•Muy frecuente en las
proteínas globulares.
α-Hélice
α-Hélice
•Estabilizada por puentes de hidrógeno.
•Entre átomos de O y NH
que forman parte del
enlace peptídico.
•Cadena polipeptídica completamente extendida.
•Grupos R localizados por arriba y por debajo del plano de la hoja.
Hoja -Plegada
Laminas-
Estructuras supersecundarias
-hélice
hélice-giro-hélicecoiled-coil Mano EF
4 hélices
EstructuraHorquilla
Meandro
Barril
Hélice
- Rossmann
Estructura secundaria
Estructura Terciaria
Estructura tridimensional que adoptan todos
los átomos que conforman la proteína.
Involucra interacciones entre aa distantes en
la secuencia primaria de la proteína.
Estabilizada por interacciones no covalentes
Se llama dominio a regiones compactas
dentro de la estructura con funciones
específicas
Combinaciones de hélices, láminas,
con giros, inversiones,...
Estructura Terciaria
Dominios Regiones diferenciadas dentro de la
estructura terciaria que actúan como
unidades autónomas de plegamiento
Constituyen un nivel estructural intermedio
entre las estructuras secundaria y terciaria
Los dominios se pliegan por separado a
medida que se sintetiza la cadena
polipeptídica.
Es la asociación de los distintos dominios
la que origina la estructura terciaria
Dominios Piruvato Quinasa
Cuatro dominios, cada uno
representado de un color.
Estructura Terciaria
Dos tipos de estructuras
terciarias básicas:
Proteínas fibrosas,
insolubles en agua,
como la alfa queratina o
el colágeno
Proteínas globulares,
solubles en agua.
Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas: solo contienen aminoácidos
Fibrosas (Insolubles en agua): Colágeno,
elastina, queratina
Intermedias (Estructura fibrosa pero son
Solubles) : Actina, miosina, fibrinógeno
Globulares (Son solubles): Albuminas,
globulinas, histonas
Heteroproteínas: aa y otros compuestos no
proteicos. Ej: Lipoproteínas, Fosfoproteínas,
Glucoproteínas, Nucleoproteínas
Calmodulina
Estructura Cuaternaria
Formadas por la unión mediante enlaces no
covalentes de dos o más cadenas
polipeptídicas
La estructura cuaternaria debe considerar:
(1) El número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran la
proteína
(2) La forma en que se asocian en el espacio
para dar lugar a la proteína.
Inmunoglobulina G
Inmunoglobulina
La molécula de IgG está formada por cuatro
cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas
idénticas de 44o aa (H1y H2)y 2 cadenas
livianas iguales de 220 aa (L1 y L2).
El plegamiento de las cadenas crea 3
dominios globulares, cada uno formado por dos
cadenas asociadas y una región bisagra que
los conecta.
Inmunoglobulina
Colágeno
Colágeno
El colágeno está compuesto por 3 cadenas
de 1400 aa que forman una triple hélice.
Presenta una secuencia típica 3 aa repetida
periódicamente: Gly-Pro-X
La glicina (R=H) permite que las 3 hélices
levógiras se asocien para formar un helicoide
dextrógiro
Hemoglobina
Hemoglobina
Tiene 4 subunidades que son 2 α y 2 que
tienen 141 y 146 aa respectivamente.
El tetrámero de la hemoglobina puede ser
considerado de un dímero de dímeros (α )1
y (α )2, unidos por interacciones
hidrofóbicas.
Cada cadena polipeptídica está unida a un
grupo prostético, el hemo, que contiene un
átomo hierro en el centro (hemoproteína)
Hemoglobina
Estructura de la Mioglobina
Estructura de la Hemoglobina
1 subunidad 4 subunidad: 2 2
1 grupo Hemo 4 grupos Hemo
Une 1 O2 Une 4 O2
Receptor de insulina
Un dominio extracelular
(extracitoplasmático),
que une al primer
mensajero (ligando)
Un dominio
transmembrana
Un dominio intracelular
(citoplasmático), con
actividad enzimática.
Estructura del complejo PE/PPE de
Mycobacterium tuberculosis
Desnaturalización
Pérdida de las
estructuras de orden
superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena
polipeptídica sin
ninguna estructura
tridimensional fija
Estado nativo
Estado desnaturalizado
Desnaturalización
La estructura nativa y la desnaturalizada tan
sólo tienen en común la estructura primaria. Los
demás niveles de organización estructural
desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalización provoca :
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la
proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente
de difusión
Disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
Pérdida de las propiedades biológicas
Desnaturalización
Videos recomendados
Estructura de Proteínas (Protein structure)
http://www.youtube.com/watch?v=iaHHgEoa2c8
Plegamiento de Proteínas (Protein folding)
http://www.youtube.com/watch?v=fvBO3TqJ6FE
Alfa hélice
http://www.youtube.com/watch?v=eUS6CEn4GSA
Hoja Plegada (Beta sheet)
http://www.youtube.com/watch?v=wM2LWCTWlrE