cinetica enzimatica
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UNIDAD II UNIDAD II ENZIMASENZIMAS
M. C. Griselda Giseh Sánchez Cañas
Departamento de Procesos Químicos de la VidaEdificio de Investigación y Posgrado
Facultad de MedicinaUniversidad Autónoma de Chihuahua
MENTI DA LUCEM MANIBUS ARTEM
Hoy es miércoles 12 de abril de 2023
PROCESOS QUÍMICOS DE LA VIDAPROCESOS QUÍMICOS DE LA VIDA
ÍNDICEÍNDICEÍNDICEÍNDICE
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO
ZIMÓGENOS E ISOENZIMAS
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA ENZIMÁTICA
ENZIMAS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
Las enzimas [gr. ένζυμο, dentro de la levadura], son catalizadores biológicos que pueden incrementar la velocidad de una reacción
hasta 1020 sobre una reacción no catalizada.
• Más de 5,000 enzimas son conocidas en la actualidad• La excepción de los catalizadores no proteicos son las ribozimas
Las enzimas están compuestas por una parte proteica llamada apoenzima y, en ocasiones la forma activa contiene otras estructuras químicas no proteicas llamadas cofactores.
HOLOENZIMA enzima completa
APOENZIMA proteína
COFACTORES parte no proteica
Cofactores metálicos
Coenzimas
Las moléculas del sustrato (reactivos) se unen por interacciones no covalentes a la enzima en una región conocida como sitio
activo donde ocurren la catálisis.
Estos sitios, en forma estructural son complementarios con las moléculas de un sustrato especifico e indispensables para la
actividad enzimática
SITIO ACTIVO
Adicionalmente, las enzimas pueden incluir un sitio
alostérico [αλος, otra, στερος, forma] lejos del sitio activo.
La unión de sustratos, inhibidores, activadores y
cofactores a ese sitio altera la estructura cuaternaria y por lo tanto el comportamiento de la
enzima.
Este segundo sitio es un sitio regulador en la enzima
El sitio alostérico casi siempre es referido especialmente como el sitio de unión de los inhibidores o activadores no competitivos
SITIO ALOSTÉRICO
COFACTORES METÁLICOS
Algunos iones actúan como activadores, están reversiblemente unidos y en ocasiones participan en la unión de sustratos.
En contraste otros cationes débilmente unidos frecuentemente participan en las reacciones catalíticas
COENZIMAS
Las coenzimas, moléculas mas grandes que los cofactores metálicos, actúan moléculas de transferencia de grupos
funcionales
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
Las enzimas poseen dos notables propiedades: su enorme poder catalítico y su alto grado de especificidad
Estas características de la actividad enzimática habilita a las enzimas para funcionar como
catalizadores de reacciones en las condiciones presentes en las células , que normalmente ocurrirían sólo a altas temperaturas o presiones, a pH extremos,
o en solventes orgánicos
Una reacción espontánea (Keq>1) ocurre sin la necesidad de energía, sino más bien
son generalmente exotérmicas (ΔG– )
aEG
WG
La rapidez de la reacción depende de la energía de activación (Ea), el
aporte de energía requerido para iniciar
una reacción no espontánea
base línea
Sin embargo, casi todas las reacciones químicas que ocurren en la célula son no espontáneas y deben ser catalizadas por
enzimas especificas
MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO
Modelo de Emil Fisher (1890) hipótesis de cerradura y llave
Modelo de Daniel Koshland (1958) hipótesis de ajuste Inducido
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ZIMÓGENOS E ISOENZIMAS
Un zimógeno (precursor inactivo de una enzima) se puede
transformar irreversiblemente en
una enzima activa por la ruptura de enlaces
covalentes
Las isoenzimas, son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos pero catalizan la misma reacción química.
isoformas de la enzima
LDH-1 (4H) – corazón
LDH-2 (3H1M) – sistema reticuloendotelial
LDH-3 (2H2M) - pulmones
LDH-4 (1H3M) – riñones
LDH-5 (4M) – hígado y musculo estriado
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA ENZIMÁTICA
La mayoría de las enzimas son nombradas por adición del sufijo –asa al nombre del sustrato sobre el que actúan o a
la reacción que ellas catalizan.
El comité de enzimas (E. C.) del International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) mantiene un esquema de clasificación de acuerdo a
las reacciones que catalizan las enzimas
1. Las Oxidorreductasas catalizan las reacciones de oxidación y reducción.
• La mayoría de estas enzimas son referidas como deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas
• La coenzima Nicotinamida Adenina Dinucleótido (NAD) es requerida
2. Las Transferasas catalizan las reacciones de transferencia de grupos
• Este grupo de enzimas incluye las transaminasas y las cinasas
3. Las Hidrolasas catalizan las reacciones de hidrólisis
• Dentro de este grupo podemos encontrar las glucosilasas, lipasas, proteasas y nucleasas
4. Las Liasas catalizan las reacciones de eliminación no hidrolíticas ni oxidativas, o la lisis de un sustrato generando un doble enlace. En la reacción inversa cataliza la adición de un sustrato a un doble enlace
• Las liasas que catalizan la reacción de adición son llamadas sintasas
5. Las Isomerasas catalizan cambios estructurales dentro de una molécula, esto es reacciones de isomerización
• La mayoría de estas reacciones son las más simples. Los nombres comunes de estas enzimas son isomerasas o mutasas
6. Las Ligasas [lat. ligāre, unir o pegar] catalizan la unión de dos sustratos. Estas reacciones requieren la entrada de energía química potencial de moléculas como el ATP
• Las ligasas son referidas comúnmente como sintetasas
E. C. 3.1.4.4
Enzyme Committee
Tipo de reacción que catalizan
Tipo de enlace o grupo sobre el que actúan
Tipo de modificación o requerimientos
Enzima especifica