AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTENAS

AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTENASM.G.C. LORENA MARGARITA SALAS ORDAZ.CONCEPTO DE AMINOACIDO.Los aminocidos estn formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno y una cadena R de composicin variable, que determina las propiedades de los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes. En los aminocidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxilo se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimtrico.

Aminocidos

CARACTERSTICAS DE AACompuestos incolorosCristalinos: haces de delgadas agujas, gruesas placas hexagonalesAspecto de polvo blanco.Elevado punto de fusin (arriba 200C).Solubles en agua.Sabor: varia desde dulce azucarado, pasando por inspido hasta amargo.ClasificacinNombres y Estructuras de AA (comunes a protenas animales, vegetales y microbianas).

Atendiendo a su carcter cido-bsico.Neutros: Alifticos, aromticos, azufrados, secundarios.cidosBsicos

Clasificacin de Aminocidos Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminocidos no esenciales.

Para la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)

Neutros NO POLARES (Hidrfobos)

Estos aminocidos son menos solubles en el agua que los aminocidos con grupos R polares. El menos hidrfobo de esta clase de aminocidos es la alanina, la cual se halla casi en la lnea fronteriza entre los aminocidos no polares y los que poseen grupos R polares. Alanina.(ALA) (A)cido a-amino,propionicoValina(VAL) (V)cido a-amino, isovalricoLeucina(LEU) (L )cido a-amino, isocapicoIsoleucina(ILEU) (I )cido a-amino-b-metil,valerianicoProlina(PRO) (P)cido pirrolidn 2-carboxilcoFenilalanina (Aromtico) (PHE) (F)cido a-amino-b-metil,propionicoTriptfano (Aromtico) (TPR) (W)cido a-amino-b-indol,propionicoMetionina (MET) (M)cido a-amino-g-metiltio,butirico

Estructuras de aminocidos apolares o hidrfobos

ProlinaFenilaninaTriptfanoEstos aminocidos son relativamente ms solubles en el agua.Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrgeno con el agua.Glicina(GLY) (G)cido a-amino,acticoSerina(SER) (S)cido a-amino-b-hidroxi,propionicoTreonina(THR) (T)cido a-amino-b-hidroxi,butiricoTirosina (Aromtico) (TYR) (Y)cido a-amino-b-hidroxifenil,propionicoCistena (CYS) (C)cido a-amino-b-mercapto,propionicoAsparigina (ASN) (N)g-amida del cido a-amino, succnicoGlutamina (GLN) (Q)d-amida del cido a-amino, glutricoNeutros POLARES (Hidrfilos).

Estructura de aminocidos neutros polares, o hidrfilos

Tirosinacidos. (Con carga negativa)Estos aminocidos tienen cadenas laterales denaturaleza cida

cido asprtico (ASP) (D)cido a-amino, succnico

cido glutmico(GLU) (E)cido a-amino, glutrico

Estructura de aminocidos con carga negativa

Los aminocidos en los que los grupos R poseencarga positiva neta a PH 7, poseen todos seistomos de carbono.

Lisina (LYS) (K)cido a-amino-e-amino, caprico

Arginina(ASP) (D)cido a-amino-d-guanidn, valerianico

Histidina(HIS) (H)cido a-amino-b-imidazol, propionico

Bsicos. (Con carga positiva)Estructura de aminocidos bsicos

Aromticos

Los tres aminocidos aromticos son esenciales,son precursores de otros compuestos Biolgicos.

FenilaninaTirosinaTriptfano

Estructura de los aminocidos aromticos

Fenilanina

Tirosina

TriptfanoPropiedades Especficas de los AAIsomera de los AA.

Propiedades cido-base de los AA.

Reacciones Qumicas caractersticas de los AA.ISOMERATodos los aminocidos excepto la glicina, tienen el carbono alfa asimtrico lo que les confiere actividad ptica; esto es, que desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada se refracta en la molcula.

Si el plano es a la derecha, se denominarn dextrgiras y las que lo desvan a la izquierda se denominan levgiras.

Adems, cada aminocido puede presentar configuracin D o L dependiendo de la posicin del grupo amino en el plano. Esta ltima configuracin D o L es independiente de las formas dextrgira o levgiraPROPIEDADES CIDO-BASE.Un AA simple (neutro), es una molcula elctricamente neutra.

Esta neutralidad no se debe a que NO tenga cargas, sino a que su grupo carboxilo est cargado negativamente, y el grupo amino positivamente, confiriendo al AA una carga global nula:

Este tipo de iones dipolares se llama ZWITERIONESR C COO-H|

|NH3+PROPIEDADES CIDO-BASE.Un AA en solucin puede presentarse delas siguientes formas: aninica (Aa-), Catinica (+Aa) y forma Dipolar (+Aa-).

A pH bajo, el AA, existe en su forma catinica y al ir aumentando ste AA toma sucesivamente las formas dipolar y aninica.

+Aa +Aa- Aa-

Se define Punto Isoelctrico de un AA, a aquel valor de pH para el cual la concentracin de la forma aninica es igual a la forma catinica, es decir, que el AA no tiene una carga neta.Propiedades de los Aminocidos

NH2 Punto isoelctricoComportamiento AnfteroRXS QUMICAS DE LOS AA.Propiedades del grupo carboxilo.

Propiedades del grupo amino.

Reacciones que afectan al grupo R.Pptidos.AA, PETIDOS Y PROTENAS.Que son los pptidos

Los pptidos son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces peptdicos.

Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la naturaleza y son responsables de un gran nmero de funciones, muchas de las cuales todava no se conocen.

Generalmente contienen de 15 a 45 residuos de aminocidos y en su gran mayora poseen carga positiva, adems de que tienen la propiedad de ser antipticos. Estos pptidos son secretados por clulas epiteliales y leucocitos, como es el caso de los macrfagos y neutrfilos. En la actualidad, con base en la traduccin de secuencias en programas computacionales se han descrito ms de 800 tipos de pptidos antimicrobianos distribuidos en los reinos animal y vegetal.25Pptido.Un pptido es un polmero de aminocidos. Un polmero (de poli, muchos y meros, unidad) es una cadena de unidades bsicas unidas entre s por enlaces qumicos covalentes.

Hay varias maneras de unir a dos aminocidos entre s, pero si queremos tener siempre un nuevo sitio de unin para aadir un tercer aminocido debemos unirlos cabeza con cola, dejando as la cabeza del primero y la cola del segundo libres para reaccionar con nuevas unidades de aminocido.

26ENLACE PEPTIDICOEl enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido.

El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

ENLACE PEPTIDICO

FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO

Clasificacin de los pptidosLa unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido:

Oligopptido: Nmero de aminocidos < 10. Polipptido: Nmero de aminocidos > 10. Protena: Nmero de aminocidos > 100. Las protenas con una sola cadena polipeptdica se denominan protenas monomricas, mientras que las compuestas de ms de una cadena polipeptdica se conocen como protenas multimricas.

30Pptidos.Los pptidos se diferencian de las protenas en que son ms pequeos (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las protenas pueden estr formadas por la nin de varios polipptidos y a veces grupos prostticos. Un ejemplo de polipptido es la insulina la cual se compone de 55 aminocidos y se conoce como una hormona de acuerdo a la funcin que tiene en el organismo de los seres humanos.

31ProtenasConcepto, Estructura y ClasificacinConceptoLas protenas son MACROMOLCULAS formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la estructural (colagno y queratina), la reguladora (insulina y hormona el crecimiento), transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos). ConceptoLas protenas de todo ser vivo estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas podra tener una clula, tejido u organismo.

Las protenas se sintetizan dependiendo de como se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El estudio de las protenas expresadas en un momento determinado es denominado proteoma.

EstructuraEs la manera en como se organiza una protena para adquirir cierta forma, esta comprende cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre esta presente. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones ambientales, si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin, proceso el cual se denomina desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos.RecordandoEstructura de un aminocido

Enlaces Peptdicos y Pptidos

Cada polipptido se escribe de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. Disposicin espacial del pptidoEl carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

Disposicin espacial del pptido

Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensionalEstructura primaria.

Estructura secundaria.

Nivel de dominio.

Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.

Estructuras

Estructura de las Protenas

La estructura primaria es la secuencia de aminociodos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura Secundaria: alfa hliceLa estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.

alfa-hlice: se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

Estructura Secundaria: beta planar

Beta planar: En esta disposicin se forma una cadena en forma de zigzag llamada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

Estructura TerciariaAparecen varios tipos de enlaces: puente disulfuro. puentes de hidrgeno puentes elctricos interacciones hifrfobas.

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una confor-macin globular. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.Puentes de H2Estructura CuaternariaEsta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

Propiedades de ProtenasEspecificidad.Cada una lleva a cabo una determinada funcin porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia. El cambio en la estructura de la protena prdida de la funcin. No todas las protenas son iguales en todos los organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco rboles filogenticos

Enzimas biocatalizadorasPropiedades de ProtenasDesnaturalizacin.Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen una conformacin muy abierta y con mxima interaccin con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble.Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, una protena desnaturalizada puede renaturalizarse.

Nmero 1 para ProtenasClasificacinClasificacin segn su forma.Fibrosas: presentan cadenas polipptidas largas y una atpica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas.

ejemplos de estas son la queratina, colgeno y fibrina

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protenas y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que produce que sean solubles en solventes polares como el agua.

La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, protenas de transporte, son ejemplo de protenas globulares

Clasificacin segn su forma. Mixtas: posee una parte fibrilar (en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Ejemplo: albmina y queratina. Nmero 2 para ProtenasClasificacinClasificacin segn su composicin qumica.Simples u holoprotenas: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (fibrosas y globulares).

Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas llamado grupo prosttico (slo globulares)

Holoprotenas Formadas solo por AAGlobularesFibrosasProlaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina, ovoalbmina, lactoalbmina Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas...etc. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: epidermis: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos) Heteroprotenas Formadas por una fraccin proteica y un grupo prosttico.GlucoprotenasRibonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormonas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.

Nucleosomas de la cromatina Ribosomas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones LipoprotenasNucleoprotenasCromoprotenasNmero 3 para ProtenasClasificacinClasificacin de las protenas La clasificacin de las protenas corrientemente usada se basa en sus propiedades fsicas y en ocasiones en las caractersticas de su composicin.

Los grupos fundamentales de las protenas se definen de acuerdo con los siguientes conceptos:

Las protenas simples: solo contienen -aminoacidos o sus derivados y existen de esta manera en la naturaleza.Las protenas conjugadas: al ser sujetas hidrolisis liberan tanto -aminocidos como otras sustancias.Las protenas derivadas: representan los productos resultantes de la degradacin de los dos tipos anteriores.Protenas SimplesSon aquellas que por hidrolisis, producen solamente -aminocidos.

Algunas protenas simples tienen especial inters en medicina por participar activamente en numerosas funciones del organismo. Destacan entre ellas las albminas, las escleroprotenas.

Las escleroprotenas son sustancias estructurales de enorme inters, entre las que se encuentran la queratina, presente en la uas y todas las estructuras crneas y en las clulas cutneas descamadas; la elastina, que existe en los tendones y, por fin, la colgena, sustancia fundamental que forma la base del tejido conjuntivo.

Las protaminas y las histonas son protenas solubles en agua que tienen carcter bsico y peso molecular bajo.

Protenas Conjugadas.Son aquellas que por hidrolisis, producen -amino-cidos y adems una serie de compuestos orgnicos e inorgnicos llamados : Grupo Prosttico.

Fosfoproteinas: contienen cido fosfrico, como la casena de la leche.

Glicoproteinas: poseen un carbohidrato, forman parte de las secreciones mucosas que actan como lubricantes en muchos puntos del organismo.

Lipoprotenas: contienen lpidos, tales como la lecitina y el colesterol. El colesterol bueno es una lipoprotena que sirve como limpiador por ser pesado.

Cromoprotenas: aquellas que poseen un pigmento como la hemoglobina

Protenas Derivadas.Todas las sustancias obtenidas durante el curso de los procesos de degradacin de las protenas, sean simples o conjugadas se engloban en el termino de protenas derivadas.

Son entidades de dudosa individualidad, y muchas de ellas consisten ms en productos de desnaturalizacin irreversible de la protena que en especies qumicas definidas.

Las proteosas y las peptonas de tamao mas pequeo se consideran como las tpicas protenas derivadas y se caracterizan por no ser coagulables por el calor y por mostrar determinadas propiedades de precipitacin con las sales neutras.