bioquimica actina

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 LA ACTINA: La actina es una familia de proteínas globulares que forman los microfilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del citoesqueleto de las células de los organismos eucariotas . Puede encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina G, o como parte de polímeros lineales denominados microfilamentos o actina F, que son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contracción de la célula durante la división celular. Actina F; representación de la superficie de una r epetición de 13 subunidades basada en el modelo de Ken Holmes del filamento de actina  Distribución en el organismo: La actina es una de las proteínas más abundantes entre los eucariotas y se encuentra presente en todo el citoplasma celular. De hecho, en las fibras musculares representa el 20% en peso de prote ína celular total y, en otras células animales, oscila entre el 1 y el 5%. No obstante, no existe un único tipo de actina, sino que sus genes codificantes se encuentran definidos por una familia multigénica, esto significa que la información genética de cada individuo posee instrucciones para generar variantes de la actina que poseerán funciones ligeramente distintas. Dentro de éstos tipos de actina que se codifican tenemos:  la actina α, que se encuentra en estructuras contráctiles   la actina β, que se ubica en el borde en expansión de las células que emplean la proyección de estructuras celulares como método de movilidad.  la actina γ, que se encuentra en los filamentos de las  fibras de estrés  Estructura y tipos: La actina se presenta en la célula en dos formas: como monómeros globulares denominados actina G y como polímeros filamentosos denominados actina F (es decir, filamentos compuestos de numerosos monómeros de actina G). La actina F se denomina también microfilamento. A cada hebra de actina se une una molécula de adenosín trifosfato (ATP) o de adenosín difosfato (ADP) a su vez asociada a un catión Mg 2+ . De las distintas combinaciones posibles entre las formas de actina y el nucleótido trifosfato, en la célula predominan la actina G-ATP y la actina F-ADP.  Actina G En cuanto a su estructura molecular, la actina G posee una apariencia globular; puede apreciarse que está compuesta de dos lóbulos separados por una hendidura; la estructura conforma el  pliegue ATPasa , un centro de catálisis

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LA ACTINA:

La actina es una familia de proteínas globulares que forman los microfilamentos, uno de los tres

componentes fundamentales del citoesqueleto de las células de los organismos eucariotas . Puede

encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina G, o como parte de polímeros

lineales denominados microfilamentos o actina F, que son esenciales para funciones celulares tanimportantes como la movilidad y la contracción de la célula durante la división celular.

Actina F; representación de la superficie de una repetición de 13 subunidades basada en el modelo

de Ken Holmes del filamento de actina

  Distribución en el organismo:

La actina es una de las proteínas más abundantes entre los eucariotas y se encuentra

presente en todo el citoplasma celular. De hecho, en las fibras musculares representa el

20% en peso de proteína celular total y, en otras células animales, oscila entre el 1 y el 5%.

No obstante, no existe un único tipo de actina, sino que sus genes codificantes se

encuentran definidos por una familia multigénica, esto significa que la información

genética de cada individuo posee instrucciones para generar variantes de la actina que

poseerán funciones ligeramente distintas.

Dentro de éstos tipos de actina que se codifican tenemos:  la actina α, que se encuentra en estructuras contráctiles 

  la actina β, que se ubica en el borde en expansión de las células que emplean la

proyección de estructuras celulares como método de movilidad.

  la actina γ, que se encuentra en los filamentos de las fibras de estrés

  Estructura y tipos:

La actina se presenta en la célula en dos formas: como monómeros globulares

denominados actina G y como polímeros filamentosos denominados actina F (es decir,

filamentos compuestos de numerosos monómeros de actina G). La actina F se denomina

también microfilamento. A cada hebra de actina se une una molécula de adenosíntrifosfato (ATP) o de adenosín difosfato (ADP) a su vez asociada a un catión Mg

2+. De las

distintas combinaciones posibles entre las formas de actina y el nucleótido trifosfato, en la

célula predominan la actina G-ATP y la actina F-ADP.

  Actina G

En cuanto a su estructura molecular, la actina G posee una apariencia globular;

puede apreciarse que está compuesta de dos lóbulos separados por una

hendidura; la estructura conforma el   pliegue ATPasa, un centro de catálisis

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enzimática capaz de unir el ATP y Mg2+

e hidrolizar el primero a ADP más fosfato. 

Este pliegue también está presente en otras proteínas que interaccionan con

nucleótidos trifosfato como la hexoquinasa (una enzima del metabolismo

energético). La actina G sólo es funcional cuando posee o bien ADP o bien ATP en

su hendidura; no obstante, en la célula predomina el estado unido a ATP cuando la

actina se encuentra libre

Modelo molecular de cintas de actina de músculo esquelético de conejo. Se

destacan los cuatro subdominios, así como los extremos N y C terminal y el lugar

de unión a ATP. La molécula está orientada según la convención que se adopta

normalmente, quedando en la parte superior el extremo - (punta de flecha) y en la

inferior el extremo + (barbado).

Estructura primaria:

La actina contiene 374 residuos de aminoácidos. Su extremo N-terminal es muy

ácido. Comienza con un aspartato acetilado en su grupo amino, mientras que su C-

terminal es básico, formado por una fenilalanina precedida por una cisteína decierta importancia funcional. Ambos extremos se sitúan en una posición muy

próxima dentro del subdominio I. En cuanto a aminoácidos anómalos, cabe

destacar una Nτ-metilhistidina en posición 73.

Estructura terciaria: dominios

Está formada por dos dominios conocidos como grande y pequeño, separados por

una hendidura en cuyo centro se sitúa el lugar de unión al ATP-ADP+Pi. Por debajo

de éste existe una escotadura de menor profundidad llamada "surco". Cuando se

encuentran en forma nativa, a pesar de su nombre, ambos tienen un tamaño

equiparable.

El dominio pequeño se divide a su vez en el subdominio I (posición inferior,residuos 1-32, 70-144 y 338-374) y subdominio II (posición superior, residuos 33-

69). El dominio mayor también se divide en otros dos, el subdominio III (inferior,

residuos 145-180 y 270-337) y el subdominio IV (superior, residuos 181-269).

La zona expuesta de los subdominios I y III se denomina extremo "barbado",

mientras que a la de los subdominios II y IV se le llama extremo.

  Actina F:

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La actina F tiene una estructura filamentosa interpretable como una hélice

levógira que presenta 2,17 subunidades por vuelta de hélice.