fosforilaciÓn oxidativa 2- sÍntesis de...

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FOSFORILACIÓN OXIDATIVA 2- SÍNTESIS DE ATP

MODELO QUIMIOSMÓTICO LA ENERGÍA ELECTROQUÍMICA CREADA POR LA DIFERENCIA EN LA CONCENTRACIÓN DE ELECTRONES Y LA SEPARACIÓN

DE CARGAS A LO LARGO DE LA MEMBRANA INTERNA DE LA MITOCONDRIA GUÍAN LA SÍNTESIS DE ATP POR EL FLUJO PASIVO DE PROTONES DE REGRESO A LA MATRIZ POR EL PORO DE PROTONES DE ATP SINTETASA

MODELO QUIMIOSMÓTICO ACOPLAMIENTO DE UNA REACCIÓN QUÍMICA CON UN MECANISMO DE TRANSPORTE

SÍNTESIS DE ATP ACOPLADO AL FLUJO DE ELECTRONES

ACTIVADOR COMPLEJO II

INHIBIDOR COMPLEJO IV

BLOQUEA PORO DE PROTONES EN ATP SINTETASA

MODELO QUIMIOSMÓTICO ACOPLAMIENTO DE UNA REACCIÓN QUÍMICA CON UN MECANISMO DE TRANSPORTE

SÍNTESIS DE ATP ACOPLADO AL FLUJO DE ELECTRONES

ÁCIDO DÉBIL, HIDRÓFOBO DIFUSIÓN A TRAVÉS DE MEMBRANA

LIBERAN PROTONES ADENTRO

MODELO QUIMIOSMÓTICO GRADIENTE ELECTROQUÍMICO ARTIFICIAL PUEDE GUIAR LA SÍNTESIS DE ATP EN LA

AUSENCIA DE UN SUSTRATO OXIDABLE

SITIO DE SÍNTESIS DE ATP

DOMINIO INTEGRAL QUE SIRVE COMO CANAL DE PROTONES

“PORO DE PROTONES”

ATP SINTETASA

ATP SINTETASA ESTABILIZACIÓN DE ATP EN LA SUPERFICIE DE F1

ATP SINTETASA LIBERACIÓN DE ATP DE LA SUPERFICIE DE LA ENZIMA ES EL PASO DE MAYOR ENERGÍA

SITIO DE SÍNTESIS DE ATP

DOMINIO INTEGRAL QUE SIRVE COMO CANAL DE PROTONES

“PORO DE PROTONES”

ATP SINTETASA F1 : α3β3γδε

F2 : ab2cn (n=8–15)

ATP SINTETASA

SUBUNIDADES ββ: CONFORMACIONES DIFERENTES DETERMINAN AFINIDAD POR ATP γ asociado a solo una de las subunidades β

ATP SINTETASA

MECANISMO DE CATÁLISIS ROTACIONAL ADP + Pi SE DEBE ASOCIAR A LA SUBUNIDAD VACÍA PARA QUE SE LIBERE EL ATP

ROTACIÓN DE γ EN DIRECCIÓN CONTRARIA A SÍNTESIS DE ATP

ATP SINTETASA

MECANISMO DE CATÁLISIS ROTACIONAL

ATP SINTETASA: MECANISMO DE CATÁLISIS ROTACIONAL

SUBUNIDADES c: PEQUEÑAS E HIDRÓFOBAS, ROTAN JUNTAS COMO UNA UNIDAD

ATP SINTETASA: MECANISMO DE CATÁLISIS ROTACIONAL

ROTACIÓN DE ANILLO C GUIADA POR PROTONES

Asp

FUERZA PROTÓN-MOTRIZ ENERGIZA EL TRANSPORTE ACTIVO NUCLEÓTIDO DE ADENINA TRANSLOCASA: REGENERA ATP EN EL CITOSOL (ENTRAN 3, SALEN 4)

FOSFATO TRANSLOCASA FUNCIONES INTEGRADAS: “ATP SYNTHASOME”

TRANSPORTE DE NADH A LA MATRIZ DE LA MITOCONDRIA LANZADERA DE MALATO-ASPARTATO

EQUIVALENTES REDUCTORES VAN AL COMPLEJO I

TRANSPORTE DE NADH A LA MATRIZ DE LA MITOCONDRIA LANZADERA DE GLICEROL 3-FOSFATO

EQUIVALENTES REDUCTORES VAN AL COMPLEJO III

REGULACIÓN DE FOSFORILACIÓN OXIDATIVA OXIDACIÓN COMPLETA DE MOLÉCULA DE GLUCOSA

REGULACIÓN DE FOSFORILACIÓN OXIDATIVA PREVENCIÓN DE HIDRÓLISIS DE ATP DURANTE HIPOXIA POR IF1

FALTA DE OXÍGENO PUEDE HACER A ATP SINTETASA FUNCIONAR EN “REVERSA” Y CONSUMIR ATP IF1 FORMA DIMERO A BAJO pH E INHIBE ACTIVIDAD DE ATPASA

REGULACIÓN DE FOSFORILACIÓN OXIDATIVA ADAPTACIONES A HIPOXIA PARA REDUCIR FORMACIÓN DE ROS

HIPOXIA:NO HAY O2 COMO ACEPTADOR AUMENTO EN ROS 1. REGULACIÓN DE PIRUVATO DEHIDROGENASA

2. CAMBIO DE SUBUNIDAD DE CITOCROMO OXIDASA (IV) COX4-1 A COX4-2

REGULACIÓN DE FOSFORILACIÓN OXIDATIVA REGULACIÓN COORDINADA DE LAS VÍAS DE PRODUCCIÓN DE ATP

CONTROL POR EL ACEPTADOR: CONSUMO DE O2 DEPENDIENTE DE ADP

PRODUCCIÓN DE CALOR POR MITOCONDRIAS DESACOPLADAS EN EL TEJIDO ADIPOSO MARRÓN (BAT) DE MAMÍFEROS RECIÉN NACIDOS

MARRÓN: ALTO CONTENIDO DE MITOCONDRIA, ALTA CONCENTRACIÓN DE CITOCROMOS UTILIZADO POR ANIMALES EN HIBERNACIÓN

P-450 OXIGENASA MITOCONDRIAL CATALIZA LA HIDROXILACIÓN DE ESTEROIDES MEMBRANA INTERNA DE MITOCONDRIA ES EL SITIO DE REACCIONES BIOSINÉETICAS DE HORMONAS ESTEROIDES

REGULACIÓN MITOCONDRIAL DE LA INICIACIÓN DE APOPTOSIS APOPTOSIS: MUERTE CELULAR PROGRAMADA

CASPASAS: PROTEASAS ESPECÍFICAS A APOPTOSIS. HACEN CORTE EN EL TERMINAL C DE RESIDUOS DE ASP

ORIGEN DE LA MITOCONDRIA ADN MITOCONDRIAL (mtDNA) (~17,000 bp)

GENOMA CIRCULAR DE DOBLE HEBRA CON 37 GENES, 13 DE LA CADENA RESPIRATORIA

ORIGEN DE LA MITOCONDRIA ROTACIÓN DE FLAGELOS BACTERIANOS POR FUERZA ELECTRÓN-MOTRÍZ

¿EVIDENCIA DE LA TEORÍA ENDOSIMBIÓTICA?