enzimas i[1]bioquimica
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Prof. Gabriela Arrevillaga
Universidad de CaraboboFacultad de Odontología
Departamento de Ciencias MorfofuncionalesBioquímica
Proteínas globulares especializadas en catalizar reacciones biológicas.
Aumentando la velocidad de la misma, modificando al sustrato.
ENZIMAS
son
BIOCATALIZADORES ORGÁNICOS
Aceleradores de reacciones químicas (en este caso, bioquímicas)
De naturaleza proteica. GLOBULARES
Catalizador es toda sustancia que incrementa la velocidad de una reacción sin verse ella misma alterada al final del proceso.
El catalizador en vez de aumentar la energía cinética de las partículas, disminuye la altura
de la energía de activación, con lo cual facilita el proceso de
transformación.
Catalizador es toda sustancia que incrementa la velocidad de una reacción sin verse ella misma alterada al final del proceso.
El catalizador en vez de aumentar la energía cinética de las partículas, disminuye la altura
de la energía de activación, con lo cual facilita el proceso de
transformación.
Se halla igual al final del proceso, que al comienzo de él.
No produce una reacción que sin él no se realiza, solo modifica la velocidad de la misma.
Son específicos de cada reacción o de un cierto grupo de reacciones.
Función más importante de las proteínas es su papel como catalizador.
Procesos vivos se componen casi en su totalidad de reacciones bioquímicas, sin catalizadores no serían lo suficientemente rápidas para mantener la vida.
Función más importante de las proteínas es su papel como catalizador.
Procesos vivos se componen casi en su totalidad de reacciones bioquímicas, sin catalizadores no serían lo suficientemente rápidas para mantener la vida.
1.- Participan en el proceso pero no se modifica
2.- Modifican solo la velocidad mas no el equilibrio
1.- Mayor velocidad de reacción:106 a 1012 veces más alta.
2.- Condiciones de reacción moderadas:
Temperaturas inferiores a 100°C.Presión atmosférica.pH casi neutro.
3.- Especificidad:Cada enzima cataliza solo un tipo de reacciones o se limita tipo particular de moléculas reactantes
4.- Capacidad de regulación:Control alostérico.Modificación covalente de las enzimas.
Son proteínas globularesSon regulablesAlta velocidad de catálisisEspecíficasPueden inhibirseAlgunas necesitan una coenzima para funcionar
Sitio de unión al sustrato:
Aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato.
Sitio catalítico: Aminoácidos directamente implicados
en el mecanismo de la reacción
Es la cantidad de energía que se requiere para
convertir un mol de moléculas de sustrato desde el
estado inicial hasta el estado de transición
Energía de activación
En
erg
ía p
ote
nc i
al
Transcurso de la reacción
Reactivos
H<0
Productos
Estado de transiciónEstado de transición
Energía de activación
En
erg
ía p
ote
nc i
al
Transcurso de la reacción
Complejoactivado
Reactivos
H<0
Productos
E.A
Reacción no catalizadaReacción catalizada
Los catalizadores disminuyen la energía de activación de una
determinada reacción, y por lo tanto
incrementan la velocidad de reacción
Reacciones de primer orden: La velocidad de una reacción
es proporcional a la concentración del reactante
elevado.
Reacciones de orden cero: la degradación no depende
de la concentración del reactante en la solución
A concentraciones de sutrato que no saturen a la enzima la Vo depende de la concentracion de sutrato (Primer orden)A concentraciones de sutrato que no saturen a la enzima la Vo depende de la concentracion de sutrato (Primer orden)
Cuando el sustrato satura a la enzima la Vo. Se hace independiente del sutrato y pasa a depender de la
enzima
Cuando el sustrato satura a la enzima la Vo. Se hace independiente del sutrato y pasa a depender de la
enzima
Km= Constante de MichaelisS necesario para que la enzima alcance
la mitad de la Vmax
Km= Constante de MichaelisS necesario para que la enzima alcance
la mitad de la Vmax
Representación directa
s
0 20 40 60 80 100
v
0
20
40
60
80
100
Vmax
vV s
K sm x
m
VM/2
Mide la velocidad de las reacciones químicas.
Mide la velocidad de las reacciones químicas.
PARÁMETROSPARÁMETROS
[S]
tiempo
Cinética Michaelis Menten
Conc. SUSTRATO
VELOCIDAD
V max
Km
Vmax2
Orden cero
1º orden
V max: es la velocidad
máxima que alcanza la reacción
1. El complejo ES está en estado estacionario2. Toda enzima está bajo la forma de ES3. La velocidad de formación del producto es la máxima posible.
Cinética Michaelis Menten
Conc. SUSTRATO
VELOCIDAD
V max
Km
Vmax2
Orden cero
1º orden
Km: es la concentración de sustrato a la que la enzima tiene la mitad de la V max
(Constante de M – M)
El Km mide la afinidad de la enzima por el sustrato
Se expresa en moles o mmolesInversamente proporcional a la afinidad de la
enzimaA menor Km mayor afinidad
La actividad enzimática se mide en unidades internacionales (UI)
UI:UI: Es la cantidad de enzima que produce 1 µmol de producto por minuto.
Actividad específica de una enzima:Actividad específica de una enzima: Es el número de unidades internacionales por mgr. de proteína.
Katal (kat):Katal (kat): Cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo.
(Lineweaver-Burk)
MM
M
MM
M
M
M
V1
S1
V
K
SVS
SV
K
SV
SK
V1
vV s
K sm x
m
(y) (x)
(cte) (cte)y = ax + b
(¡es una recta!)
¿y cuál es su pendiente?Se grafican los inversos de S y Vo.
Se obtiene una pendiente con los valores de Km y Vmax
Se grafican los inversos de S y Vo.Se obtiene una pendiente con los
valores de Km y Vmax
Km= -1/-x
Vmax= 1/y
Km= -1/-x
Vmax= 1/y
Grafico de los valores inversos de la V y de la concentración de sustrato
No es mas que el inverso de la curva de saturación
1Vo
1[S]
1 / Vmax
1 / Km
Pendiente: Km / Vmax
El sustrato natural será la línea con menos
pendiente
NOMENCLATURA DE ENZIMASNOMENCLATURA DE ENZIMAS
ATP: hexosa fosfotransferasa
Nombre sistemático:
Donador Aceptor
Grupo transferido
EC 2.7.1.1Número sistemático
EnzymeComission
Grupo Subgrupo
Sub-subgrupo
Enzima
H
E
X
O
Q
U
I
N
A
S
A
1.-OXIDORREDUCTASAS1.-OXIDORREDUCTASAS
oxidorreducción transfiriendo H, Electrones y O
A : es el reductor o dador electrónico; en el curso de la reacción se oxida (pierde electrones)
B : es el oxidante o aceptor electrónico; en el curso de la reacción se reduce (gana electrones)
En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor
y el dador electrónico.
Transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra (aldehídos, fosfatos, acilos, glucósidos)
A-X + B A + B-X
2.-TRANFERASAS2.-TRANFERASAS
Tips: Que no sean H, O ó Electrones.
Tips: Que no sean H, O ó Electrones.
Catalizan reacciones de HIDRÓLISIS
A-B + H2O A-OH + H-B
EJEMPLOS
•Peptidasas
• Lipasas
• Glucosidasas
• Fosfolipasas
3.-HIDROLASAS3.-HIDROLASAS
Ruptura de enlace covalente utilizando agua (ester, glucosídico,
peptídico)
Tips: de 1 Sustrato salen 2 ProductosTips: de 1 Sustrato salen 2 Productos
(A=B + H2O AH + BH)(A=B + H2O AH + BH)Catalizan la liberación de enlaces C-C, C-N
o C-O sin hidrólisis u oxidación
Ejemplo: 4.-LIASASEjemplo: 4.-LIASAS
COO-
CH
CH
COO-
H2O COO-
CH
CH2
COO-
HO
Fumarato(trans-)
L-Malato
Unión de dos grupos químicos a expensasde la hidrólisis de un (o más) enlace de alta energía.
6.-LIGASAS6.-LIGASAS
Tips: Unión de 2 moléculas utilizando una fuente de energía (ATP) (C-O, C-C,
C-S, C-N)
Tips: Unión de 2 moléculas utilizando una fuente de energía (ATP) (C-O, C-C,
C-S, C-N)
Afecta los grupos ácidos y básicos del
centro activo
Afecta los grupos ácidos y básicos del
centro activoPuede desnaturalizar la
enzimaPuede desnaturalizar la
enzima
Actividad enzimática mayor.(Por encima y debajo de este punto la
actividad disminuye)
Actividad enzimática mayor.(Por encima y debajo de este punto la
actividad disminuye)
Cuando aumenta [E] aumenta la velocidad de la reacción a menos
de que se agote la [S].
Cuando aumenta [E] aumenta la velocidad de la reacción a menos
de que se agote la [S].
[E]
Vo
Si la [E] es constante y se aumenta la [S] aumentara la Velocidad hasta que la
enzima se sature de sustrato
Son sustancias que disminuyen, neutralizan o
regulan la actividad enzimática.
Son sustancias que disminuyen, neutralizan o
regulan la actividad enzimática.
son
INHIBIDORES
IRREVERSIBLES REVERSIBLES
El inhibidor se une covalentemente al
enzima y lo inutiliza permanentemente
El inhibidor se une covalentemente al
enzima y lo inutiliza permanentemente
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
(suelen ser venenos)
Unión al centro activo
Unión a un lugar diferente al centro
activo (alosterismo)
Incluyen: los antibióticos, los venenos y los conservantes alimentarios
Importancia:•Muchos tratamientos clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática•Medio importante para regular las rutas metabólicas
INHIBICIÓN competitiva
Se une al centro activo del enzima libre.
Se puede alcanzar la misma velocidad máxima aumentando la concentración de sustrato, desplazando al inhibidor.
• Tiene semejanza estructural con el sustrato
• Ambos compiten por el centro activo
• No hay producto final e impide que el sustrato se una a la enzima
• Tiene igual Vmax y mayor Km con respecto al sustrato natural
INHIBICIÓN no competitiva
Se une a un lugar diferente del centro activo y también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.
• No muestra similitud estructural con el sustrato
• Puede haber complejo E – S – I
• Si hay producto final• Km es constante mientras
que la Vmax varía• Si se aumenta el sustrato el
porcentaje de inhibición no varía
Se unen a un centro de la enzima distinto del centro activo, para deformarla, no puede formarse en complejo ES a su velocidad
normal y una vez formado no se descomponga a su velocidad habitual para
liberar los productos.
Se unen a un centro de la enzima distinto del centro activo, para deformarla, no puede formarse en complejo ES a su velocidad
normal y una vez formado no se descomponga a su velocidad habitual para
liberar los productos.
Regulación de la actividad enzimática.
Sistemas multienzimáticos: concepto, características, clasificación.
Isoenzimas: Concepto y características de TGO, TGP, LDH, fosfatasas y amilasas.
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