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CARRERA DE ESPECIALIZACION EN BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL

FCEyN-INTI

Materia de Articulación CEBI_A4Química Biológica

Docente a cargo:Marta Blanca Mazzetti

CEBI_A4_2A :Proteínas

Proteínas: • Biopolímeros• 50% peso seco de la > de organismos.• Versatilidad de funciones.• Expresan la información genética.• Secuenciación• Const. de aa.

Clasificación:

•Enzimas•Transporte•Defensa•Reserva o Nutritivas•Contráctiles y Mótiles•Estructurales•Reguladoras

Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.

ENZIMA-SUSTRATO

PROTEASADE ADENOVIRUS

SITIO ACTIVO DE LA

CARBOXILASA

Clasificación:

•Enzimas•Transporte

Defensa •Inmunoglobulinas

ANTICUERPOS

FUNCIONES DE PROTEÍNAS Y EJEMPLOS

Reserva

•Ovoalbúmina, de la clara de huevo •Gliadina, del grano de trigo •Lactoalbúmina, de la leche•Transferrina

ALBÚMINATRANSFERRINA

•Contráctiles y Mótiles

Receptor de LHEstructural

Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. •Las histonas que forman parte de los cromosomas •El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. •La elastina, del tejido conjuntivo elástico. •La queratina de la epidermis.

COLÁGENO

GLUCOPROTEÍNAS MEMBRANALES

Hormonal •Insulina y glucagón•Hormona del crecimiento •Calcitonina•Hormonas troficas (LH, FSH, TSH)

FSHTRANSDUCCIÓN

DE SEÑALES

ANFÓTERO: presentar una base y un ácido al mismo tiempo(pH fisiológico).

ZWITTERION: Molécula con igualnúmero de cargaspositivas que nagativas.

α C

CC

RHNH3

+OOAMINOÁCIDOS

HIDROFÍLICOS

HIDROFÓBICOS

• Fosfoserína

• 4-hidroxiprolina

• δ-hidroxilisina

•N-metil-lisina

• Ac. γ carboxiglutamina Protrombina

Colágeno

Miosina

Aminoácidos modificados

• Fosfoserína

• 4-hidroxiprolina

• δ-hidroxilisina

•N-metil-lisina

• Ac. γ carboxiglutamina Protrombina

Colágeno

Miosina

Aminoácidos modificados

ENANTIÓMEROS

C

C

R1

HNH3+

OO

C

C

R1

H NH3+

O O

Carbón α

IMÁGENES ESPECULARES

L- aa D- aa

Curva de Valoración de la Glicina

www.um.es/.../Quimica/Practica01/Practica01.htm

H3+N-CHR-COOH

2.34 H3+N-CHR-COOH H3

+N-CHR-COO-

H3+N-CHR-COO-

5.97

H2N-CHR-COO-

9.6 H3

+N-CHR-COO- H2N-CHR-COO-

TITULACIÓN DEL

ÁCIDOGLUTÁMICO Glu

Equivalentes de NaOH

pKCOOH=2.19pKR =4.25pKNH2 =9.67

ESPECIALESÁCIDOSBASICOS

pK’s DE AMINOÁCIDOS

ENLACE PEPTÍDICO

EnlaceAMIDA

CC

ON

H

C

α

α

CC

ON

H

C

α

α

+

-

DipéptidoTripéptidoTetrapéptido…

Oligopéptido

Polipéptido

Ionización de:Gpo. –N terminalGpo. – C TerminalGpo. R de los aa

H

H2N- C- COOH

R

H

H2N- C- COOH +

R

H H

N- C- COOH

R

H O

H2N- C- C

R Enlace peptídico

H2O

+

ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS• La variedad de secuencias de aminoácidos

(proteínas) es infinita

• Una proteína de 100 aa puede tener 10020

secuencias diferentes.

• En promedio, una proteína de 300-400 aatiene un peso molecular de 30-45 Kda(30,000 45,000 Da)

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

polímeros lineales construídos a partir de monómeros llamados aminoácidos, que bajo condiciones fisiológicas tienen una estructuratridimensional definida.

• Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno

(Creighton 2000)

CATALIZADORES BIOLÓGICOS

Aumente la rapidez o velocidad de una reacción química o sea, la velocidad de formación del producto.

ENZIMAS

• Los AMINOÁCIDOS son los precursores moleculares de las proteínas y tienen una estructura común.

(Voet, 2004)

(Creighton 2000)

Carbono α: Centro quiral

• Ópticamente activos: Porque pueden rotar la luz polarizada en un plano.

ACTIVIDAD OPTICA: poseen una asimetría tal que no pueden superponerse sobre su imagen en el espejo.

• L ó D• Las proteínas contienen aminoácidos de tipo L.

(Voet, 2004)

CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES

http://upload./commons/thumb/2/25/Estructura_proteínas.png/350px-Etructura_proteinas_proteínas .png

ESTRUCTURA PRIMARIA:FORMACIÓN DE UN ENLACE PEPTÍDICO

Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

(Creighton 2000)