«Aminoácidos No Estándar»

Prof.: D.C. Carlos Cervantes Vega

Presenta: Equipo 1

Cortés Juárez Ana Elizabeth

Medina Campos Juan Alan

Rodríguez Alvarado Miguel Ángel

Valle Sánchez Mario

Zavala Castillo Karen Aloha

UNIVERSIDAD MICHOACANA DE SAN NICOLÁS DE HIDALGO

FACULTAD DE QUÍMICO FARMACOBIOLOGÍA

BIOQUÍMICA I

AMINOÁCIDOS Se define como aminoácido a la molécula que

presenta en un centro quiral un grupo carboxilo, un grupo amino, un protón y un grupo R.

FUNCIONES

Los aminoácidos (aa) son moléculas fundamentales, ya que desempeñan múltiples funciones en los organismos destacando las de ser unidades básicas de péptidos y proteínas, ser neurotransmisores o precursores de los anteriores además de hormonas y mediadores de éstas.

Clasificación

Se ha clasificado para mayor comprensión a los aminoácidos en esenciales (a-aminoácidos o estándar), no proteinogénicos y raros (no estándar).

Aminoácidos estandar

Poseen el grupo amino en la posicion a. teniendo como caracteristica la formacion de enlaces peptídicos propios de los peptidos y las proteínas.

Sin embargo... Existen aminoácidos que no cumplen con

ciertos parámetros establecidos para ser considerados como aminoácidos, sin embargo, son tomados en cuenta debido a su comportamiento químico, como ejemplo: la Prolina (iminoácido)

EFECTO DE LA ESTEREOQUÍMICA

Todos los aminoácidos esenciales que cuentan con centros quirales presentan isómeros especulares, siendo los aminoácidos esenciales quienes están orientados a la izquierda (L). Los aminoácidos con orientación (D) son menos comunes, sin embargo se da el caso de la D-alanina, presente en la pared celular de las bacterias como componente estructural.

Aminoácidos no proteinogénicos Son aquellos que podemos encontrar de

manera aislada en un organismo, ya que no presentan la capacidad de formar enlaces peptídicos, tienen funciones básicas como neurotransmisores o precursores de éstos, por ejemplo el GABA

Aminoácidos no estándar Son aminoácidos proteinogénicos que

han sido modificados, se les puede encontrar en gran variedad de polipéptidos.

Una vez que los AA proteicos han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares. Algunas de las modificaciones más frecuentes son:

ANIMOÁCIDOS PROTEICOS

MODIFICADOS

AMINOÁCIDOS RAROS

ADICIÓN DE YODO

CARBOXILACIÓN

HIDROXILACIÒN

AMINOÁCIDOS RAROS

GLUCOSILACIÓN

FOSFORILACIÓN

PUENTES DE DISULFURO

Son aminoácidos esenciales que sufren modificaciones post traslacionales y son producidos por maquinarias celulares especializadas. Por ejemplo: la hidroxiprolina que es sintetizada en el retículo endoplásmico de las células productoras de colágeno.

HIDROXILISINA

PIRROLISINA

La pirrolisina es un aminoácido esencial en archaeas y bacterias productoras de metano.

Carboxilación: El ácido glutámico, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido -carboxiglutámico .γ

Adición de iodo: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides, es sintetizada por el tiroides en respuesta a la estimulación de la tirotropina o TSH.), la Y sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la triiodotironina (T3) o la tiroxina (T4).

Formación de puentes disulfuro: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).

Selenocisteina : Es un aminoácido análogo de la cisteína, el cual es empleado en la síntesis de algunas proteínas especiales como la enzima glutatión-peroxidasa.

Selenometionina: Análogo estructural de la metionina, donde se intercambia el átomo de azufre por uno de selenio, se ha demostrado que causa alcalosis si llega a formar parte de tejidos proteicos y queratina. Es tóxico y puede causar muerte por infarto.

FOSFORILACIÒN La fosforilación de determinados AA (serina, treonina o

tirosina) convierte a una proteína activa en su forma inactiva, o viceversa: en las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es más activa que la no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo contrario.

Serina fosforilada:

Las enzimas que añaden grupos fosfato a una proteína se denominan quinasas y las enzimas que eliminan grupos fosfato de una proteína se denominan fosfatasas .

El N-formilmetionina, es inicialmente, el resto N-terminal de todas las proteínas procarióticas, pero habitualmente resulta eliminada como parte del proceso de maduración de la proteína.

CONCLUSIONES: Existen diversos aminoàcidos, que no son

nombrados como tales, por no cumplir con los parámetros establecidos para dicho fin.

Sin embargo, cumplen con funciones esenciales en microorganismos y demás seres vivos, por los cual son poco conocidos, a pesar de existir una gran variedad.

Así mismo, las modificaciones que sufren los propios aminoàcidos esenciales, los cuales cumplen funciones especificas, en ciertos casos su presencia puede resultar nociva para el propio organismo, debido a que su comportamiento químico a cambiado.

REFERENCIA BIBLIOGRAFICA

Bioquímica. Autores: Peña, Arroyo, Gómez, Tapia, Gómez, Segunda edición, Editorial: Limusa (Noriega Editores) 2004, Página: 73.

Relaciones químicas ente organismos: Aspectos básicos y perspectivas de su aplicación. Autores: Ana Luisa Anaya, Francisco Espinosa-García y Rocío Cruz-Ortega. Editorial: Plaza Y Valdes. Primera edición:abril de 2001

Pàginas en internet: http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid#Non-standard_amino_acids

 http://www.slideshare.net/fmedin1/seguimiento-presentacin-de-aminocidos-ii-presentation