7 FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS

REACCIONES ENZIMÁTICAS

Dra. María Guadalupe García M.

• Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato está en exceso en relación con la concentración de enzima.

• Esto se debe a que las colisiones "exitosas" con el reactivo son más frecuentes, asegurando así que la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se obtiene a la máxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente

Efecto de la concentración de sustrato

• En caso de que la concentración de sustrato sea menor, la velocidad de reacción disminuye.

• Por otra parte, la acción de una enzima a nivel industrial debe ser óptima tanto en términos de costo como de eficiencia catalítica, por lo que la reacción se debe llevar a cabo en la medida de lo posible a la máxima velocidad

Efecto de la concentración de sustrato

• La amplia disponibilidad del sustrato hace que las reacciones se logren aún en condiciones de baja actividad del agua (aw).

• De hecho, existe evidencia, obtenida por resonancia magnética nuclear (RMN), de que enzimas globulares fijan de 0.2 a 0.3 g de agua en los grupos polares de la superficie, a partir de la cual pueden empezar a funcionar como catalizadores.

Efecto de la actividad del agua

• Se ha demostrado ampliamente que las enzimas hidrolíticas pueden catalizar la biosíntesis de esteres, amidas, péptidos y carbohidratos en medios con baja Aw al invertir las condiciones de equilibrio definidas para un medio acuoso.

Efecto de la actividad del agua

• Producción de aspartamo• La reestructuración de triacilgliceroles, por

reacciones de transesterificación, para la obtención de lípidos con mejores características industriales (fusión, solubilidad) y nutricionales (con ácidos grasos insaturados).

• También para mejorar las propiedades espumantes y emulsificantes en los alimentos

• Para facilitar la incorporación de aditivos insolubles, como algunos saborizantes, colores o agentes antioxidantes.

Aplicaciones enzimáticas en medios no acuosos (baja Aw)

Efecto de otros agentes en la actividad enzimática

•Los iones de metales pesados, como Hg, Ag y Pb

Inhiben

•Cationes de Ca, Mg, Cu, Co, Na, Ni, K, Mn, Fe Zn.

•Aniones de Cl, Br, I.

Activan

• Se trata por lo general de enzimas clave en el metabolismo debido a su importancia en reacciones de síntesis y de oxidorreducción.

• La necesidad de producir y regenerar los cofactores ha sido una limitante en la aplicación industrial de este tipo de enzimas.

COFACTORES ENZIMÁTICOS

• Por otro lado, muchos productos de origen animal y vegetal contienen proteínas capaces de inhibir la actividad catalítica de algunas enzimas

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible.

INHIBIDORES IRREVERSIBLES

• los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.

INHIBIDORES REVERSIBLES

• los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.

Las drogas y Medicamentos son ejemplos de inhibidores enzimáticos. Desde el bloqueo una actividad enzimática puede matar a a patógeno .También se utilizan como herbicidas y pesticidas. No todas las moléculas que atan a las enzimas son inhibidores; también existen activadores de la enzima que hacen que la enzima aumente su actividad.