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© - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
LA ESTRUCTURA DE LASPROTEÍNAS
Bioquímica 2º bachillerato
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Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio
ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio.
• E. Primaria: zig-zag
• E. Secundaria: proteínas fibrosas
• E. Terciaria: proteínas globulares
• E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas
LA DISPOSICIÓN ESPACIAL
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ESTRUCTURA PRIMARIA
es
La secuencia de aminoácidos de una proteína.
se dispone en
ZIG-ZAG
Una proteína con “n” aminoácidos podría tener
20n
Según el número de aminoácidos en la E1:• n<10: oligopéptido• 10< n <100: polipéptido (PM < 5000)• n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)
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ESTRUCTURA PRIMARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
la primera que se determinó
INSULINA SANGERpor
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PASO A E. SECUNDARIA
Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano.Rotaciones posibles:
Enlace (phi) : N – CaEnlace (psi): Ca - C
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PASO A E. SECUNDARIA
• Los enlaces y pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o.
• Según valores de y se obtendrán los distintos tipos de E2.
• Pero no todas las estructuras Pero no todas las estructuras son estables.son estables.
• Las estructuras estables en DIAGRAMA DE DIAGRAMA DE RAMANCHANDRANRAMANCHANDRAN
Según los valores de y sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables.
Y SON …
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HÉLICE
Linus Pauling(P. Nobel, 1954,
1962)
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HÉLICE
-Plegamiento levógiro.
-Puentes de hidrógeno intracatenarios
• CARACTERÍSTICAS:– 0’54 nm de avance por
vuelta.– 3’6 residuos por vuelta.– Giro de 100o por cada
aminoácido.– Grupos R hacia el exterior.
(1,4)
Se rompe prolina e hidroxiprolina
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LÁMINA Se mantiene la estructura en Zig-Zag
(antiparalela) (paralela)
Puentes de hidrógeno intercatenarios
N-C ; N-C N-C ; C-N
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LÁMINA
Giro de 180 grados
Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo.
Muy estable.
FIBROÍNA
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LA HÉLICE DE COLÁGENO
- Contiene prolina
- Levógira
-Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos.
-No forma puentes de hidrógeno.
-Más extendida que la héice .
E. TERCIARIA
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DEFINITIVAMENTE
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1.
Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio
FERRITINA
FABP
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ESTRUCTURA TERCIARIA
¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1
Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.
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LA MIOGLOBINA
• John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X)
• Proteína fijadora de O2 en el músculo.
• Masa: 16700• 153 residuos de
aminoácidos.
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LA MIOGLOBINA
• Grupo HEMO con Fe.• Todos los grupos R polares
salvo 2 en el exterior.• Tan compacta que en el
interior sólo caben 4 moléculas de H2O.
• Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina)
• Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos.
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DOMINIOS Y BISAGRA
Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra.
En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa
Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3.Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals.
Más inhabitual por puentes disulfuro.Las proteínas con E4 se denominan oligoméricasoligoméricas.Son de elevado peso molecular.
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LA HEMOGLOBINA
• Formada por cuatro monómeros (tetrámero):– Dos subunidades (141
aa)– Dos subunidades (146
aa)
• Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe).
• Función: transporte de oxígeno en la sangre.
DESOXIHEMOGLOBINADESOXIHEMOGLOBINA
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LA HEMOGLOBINA
• La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes.
• Las secuencias de mioglobinas y cadenas y de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN.
• Se ha dada CONSERVACIÓN
OXIHEMOGLOBINAOXIHEMOGLOBINA
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PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO.
• Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas.
• En la matriz celular.• Posteriormente el
tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno.
• Es un mecanismo de protección.
(paso de E2 a E4)
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Gran estabilidad
Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras